Hsp20 - Hsp20

Rodina krystalinu Hsp20 / alfa
Identifikátory
SymbolHSP20
PfamPF00011
InterProIPR002068
STRÁNKAPDOC00791
SCOP21shs / Rozsah / SUPFAM
CDDcd06464

The rodina proteinů tepelného šoku Hsp20, také známý jako malé proteiny tepelného šoku (sHSP), je rodina z proteiny tepelného šoku.

Prokaryotické a eukaryotické organismy reagují tepelný šok nebo jiný stres prostředí indukcí syntézy proteinů kolektivně známých jako proteiny tepelného šoku (hsp).[1] Mezi nimi je rodina proteinů s průměrnou molekulovou hmotností 20 kDa, známá jako proteiny hsp20.[2] Zdá se, že se chovají jako proteinové chaperony které mohou chránit jiné proteiny před denaturací a agregací vyvolanou teplem. Zdá se, že proteiny Hsp20 tvoří velké heterooligomerní agregáty. Strukturálně je tato rodina charakterizována přítomností konzervovaných C-koncová doména, alfa-krystalinová doména, asi 100 zbytků. Nedávno byly v mořských virech nalezeny malé proteiny tepelného šoku (sHSP) (kyanofágy ).[3]

Funkce a regulace

Hsp20, stejně jako všechny proteiny tepelného šoku, je hojné, když jsou buňky ve stresových podmínkách.[4] Je známo, že Hsp20 je exprimován v mnoha lidských tkáních, včetně mozku a srdce.[5] Hsp20 byl intenzivně studován v srdečních myocytech a je známo, že působí jako chaperonový protein, váže se na protein kinázu 1 (PDK1) a umožňuje jeho jaderný transport.[6] Kromě toho bylo prokázáno, že fosforylace hsp20 ovlivňuje strukturu buněčných cytoskeletů.[7] Vzhledem k tomu, že hsp20 při zahřívání vytváří sám sebe dimery, může být jeho funkce chaperoningu značně ovlivněna.[8]

Lidské malé proteiny tepelného šoku

Reference

  1. ^ Lindquist S, Craig EA (1988). "Proteiny tepelného šoku". Annu. Genet. 22: 631–677. doi:10.1146 / annurev.ge.22.120188.003215. PMID  2853609.
  2. ^ Merck KB, de Jong WW, Bloemendal H, Groenen PJ (1994). „Struktura a modifikace juniorského chaperonu alfa-krystalinu. Od průhlednosti čočky po molekulární patologii“. Eur. J. Biochem. 225 (1): 1–9. doi:10.1111 / j.1432-1033.1994.00001.x. PMID  7925426.
  3. ^ Maaroufi H, Tanguay RM (2013). „Analýza a fylogeneze malých proteinů tepelného šoku z mořských virů a jejich hostitelů sinic“. PLOS ONE. 8 (11): e81207. Bibcode:2013PLoSO ... 881207M. doi:10.1371 / journal.pone.0081207. PMC  3827213. PMID  24265841.
  4. ^ LI, D.C .; Lan, Fan; Chen, Dian-Fu; Yang, Wei-Jun; Lu, Bo (2012). „Termotolerance a funkce molekulárního chaperonu malého proteinu tepelného šoku HSP20 z hypertermofilního archaeonu, Sulfolobus solfataricus P2“. Chaperony buněčného stresu. 17 (1): 103–8. doi:10.1007 / s12192-011-0289-z. PMC  3227843. PMID  21853411.
  5. ^ G.C, Fan; G, Chu; EG, Kranies (květen 2005). "Hsp20 a jeho kardioprotekce". Trendy Cardiovasc. Med. 15 (4): 138–41. doi:10.1016 / j.tcm.2005.05.004. PMID  16099377.
  6. ^ Yan Sin, Yuan; Currie, Susan; P Martin, Lauren; Wills, Tamara; S Baillie, George (2015). „Malý protein tepelného šoku 20 (Hsp20) usnadňuje jaderný import proteinkinázy D 1 (PKD1) během srdeční hypertrofie“. Signál mobilní komunikace. 13: 16. doi:10.1186 / s12964-015-0094-x. PMC  4356135. PMID  25889640.
  7. ^ M. Dreiza, Catherine; M. Brophy, Colleen; Komalavilas, Padmini; J. Furnish, Elizabeth; Joshi, Lokesh; A. Pallero, Manuel; E. Murphy-Ullrich, Joanne; von Rechenberg, Moritz; J. Ho, Yew-Seng; Richardson, Bonnie; Xu, Nafei; Zhen, Yuejun; M. Peltier, John; Panitch, Alyssa (2005). „Transducible heat shock protein 20 (HSP20) fosfopeptid mění cytoskeletální dynamiku“. FASEB Journal. 19 (2): 261–263. doi:10.1096 / fj.04-2911fje. PMID  15598710.
  8. ^ van Montfort, RL; Basha, E; Friedrich, KL; Slingsby, C; Vierling, E (2001). "Krystalová struktura a sestava eukaryotického malého proteinu tepelného šoku". Přírodní strukturní biologie. 8 (12): 1025–1030. doi:10.1038 / nsb722. PMID  11702068.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR002068