Lektinová doména vázající galaktózu - Galactose binding lectin domain
Gal_Lectin | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||||
Symbol | Gal_Lectin | ||||||||
Pfam | PF02140 | ||||||||
InterPro | IPR000922 | ||||||||
|
V molekulární biologii se lektinová doména vázající galaktózu je proteinová doména. Nachází se v mnoha bílkoviny včetně lektin očištěno od mořský ježek (Anthocidaris crassispina) vejce, SUEL. Tento lektin existuje jako disulfid - propojené homodimer dvou podjednotek; the dimerní forma je nezbytná pro hemaglutinace aktivita.[1] Vaječný lektin mořského ježka (SUEL) tvoří novou třídu lektiny. Ačkoli SUEL byl poprvé izolován jako D-galaktosid vazebný lektin, bylo později prokázáno, že se váže na L-ramnóza přednostně.[1][2] L-ramnóza a D-galaktóza sdílejí totéž hydroxyl skupinová orientace na C2 a C4 v pyranóza prstencová struktura.
Doména bohatá na cysteiny (lektinová doména vázající galaktózu) homologní na SUEL protein byl identifikován v následujícím textu bílkoviny:[3][4][5]
- Rostlina beta-galaktosidázy ES 3.2.1.23 (laktázy ).
- Savčí latrofilin, vápník nezávislý receptor alfa-latrotoxin (CIRL). Pro vazbu alfa-latratoxinu není vyžadována doména lektinu vázající galaktózu.[5]
- Člověk latrofilin-1.
- Člověk Latrophilin-2.
- Rhamnose vázající lektin (SAL) ze sumce (Silurus asotus ) vejce. Tento protein se skládá ze tří tandemů opakovat domén homologní do lektinové domény SUEL. Všechno cystein pozice každé domény jsou zcela konzervovaný.[2]
- Hypotetické B0457.1, F32A7.3A a F32A7.3B bílkoviny z Caenorhabditis elegans.
Reference
- ^ A b Ozeki Y, Matsui T, Suzuki M, Titani K (březen 1991). „Aminokyselinová sekvence a molekulární charakterizace lektinu specifického pro D-galaktosid purifikovaného z vajec mořského ježka (Anthocidaris crassispina)“. Biochemie. 30 (9): 2391–4. doi:10.1021 / bi00223a014. PMID 2001368.
- ^ A b Hosono M, Ishikawa K, Mineki R, Murayama K, Numata C, Ogawa Y, Takayanagi Y, Nitta K (listopad 1999). „Tandemová opakovaná struktura lektinu vázajícího rhamnózu z vajíček sumců (Silurus asotus)“. Biochim. Biophys. Acta. 1472 (3): 668–75. doi:10.1016 / S0304-4165 (99) 00185-3. PMID 10564781.
- ^ Lelianova VG, Davletov BA, Sterling A, Rahman MA, Grishin EV, Totty NF, Ushkaryov YA (srpen 1997). „Alfa-latrotoxinový receptor, latrofilin, je novým členem rodiny sekretinů receptorů spřažených s G proteinem“. J. Biol. Chem. 272 (34): 21504–8. doi:10.1074 / jbc.272.34.21504. PMID 9261169.
- ^ Tateno H, Saneyoshi A, Ogawa T, Muramoto K, Kamiya H, Saneyoshi M (červenec 1998). „Izolace a charakterizace lektinů vázajících rhamnózu z vajec pstruha ocelového (Oncorhynchus mykiss) homologního s nadrodinou lipoproteinových receptorů s nízkou hustotou“. J. Biol. Chem. 273 (30): 19190–7. doi:10.1074 / jbc.273.30.19190. PMID 9668106.
- ^ A b Krasnoperov V, Bittner MA, Holz RW, Chepurny O, Petrenko AG (únor 1999). „Strukturální požadavky na vazbu alfa-latrotoxinu a sekreci stimulovanou alfa-latrotoxiny. Studie s delečními mutanty alfa-latrotoxinového (CIRL) nezávislého receptoru“. J. Biol. Chem. 274 (6): 3590–6. doi:10.1074 / jbc.274.6.3590. PMID 9920906.