B-box zinkový prst - B-box zinc finger
| zf-B_box | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Struktura xnf7 B-boxu, vývojového proteinu | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | zf-B_box | ||||||||
| Pfam | PF00643 | ||||||||
| InterPro | IPR000315 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC50015 | ||||||||
| SCOP2 | 1 zdarma / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd00021 | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii Doména se zinkovým prstem typu B-box je krátký proteinová doména asi 40 aminokyselin zbytky v délce. Zinkové prsty B-boxu lze rozdělit do dvou skupin, kde se domény B-boxu typu 1 a 2 liší konsensuální sekvence a ve vzdálenosti 7-8 zbytků vázajících zinek. Několik bílkoviny obsahují oba typy B a 1 a 2, což naznačuje určitou úroveň kooperativnost mezi těmito dvěma doménami.
Výskyt
Domény B-boxu se nacházejí ve více než 1 500 proteinech z různých organismů. Nacházejí se v proteinech TRIM (tripartitní motiv), které se skládají z N-koncového prstence RING (původně nazývaného A-box), následovaného 1-2 doménami B-boxu a svinutá cívka doména (také nazývaná RBCC pro Ring, B-box, Coiled-Coil). Proteiny TRIM obsahují doménu B-boxu typu 2 a mohou také obsahovat B-box typu 1. V proteinech, které neobsahují doménu RING ani doménu coiled-coil, je doména B-boxu primárně typu 2. Mnoho proteinů B-boxu typu 2 je zapojeno do ubikvitinylace. Mezi proteiny obsahující doménu zinkového prstu B-box patří transkripce faktory, ribonukleoproteiny a protoonkoproteiny; například MID1, MID2, OBRÁZEK 9, TNL, TRIM36, TRIM63, Proteiny podobné TRIFIC, NCL1 a CONSTANS.[1]
E3 spojená s mikrotubuly ligáza MID1 (ES ) obsahuje doménu zinkového prstu typu 1 B-box. MID1 specificky váže Alpha-4, který v otáčet se rekrutuje katalytické podjednotka fosfatáza 2A (PP2Ac). Tento komplex je nutné pro zacílení PP2Ac pro proteazomem zprostředkovaná degradace. MID1 B-box koordinuje dva zinek ionty a používá křížovou závorku beta / beta / alfa struktura podobné jako u zinkových prstů ZZ, PHD, RING a FYVE.[2][3]
Homology
Prokaryotické homology domény jsou přítomny v několika bakteriálních liniích a methanogenních archaeách a často vykazují fúze s peptidázovými doménami, jako je například kosočtverečná serinová peptidáza a Zn-dependentní metalopeptidáza. Jiné verze obvykle obsahují transmembránové šroubovice a mohou také vykazovat fúze s doménami, jako jsou DNAJ, FHA, SH3, WD40 a tetratrikopeptidové repetice. Společně tyto asociace naznačují roli prokaryotických homologů domény B-box se zinkovým prstem při proteolytickém zpracování, skládání nebo stabilitě membránově asociovaných proteinů. Architektura syntaxe domény je pozoruhodně podobná syntaxi pozorované v prokaryotických homologech AN1 zinkový prst a LIM domén.[4]
Reference
- ^ Krátký KM, Cox TC (březen 2006). „Subklasifikace nadrodiny RBCC / TRIM odhaluje nový motiv nezbytný pro navázání mikrotubulů“. J. Biol. Chem. 281 (13): 8970–80. doi:10,1074 / jbc.M512755200. PMID 16434393.
- ^ Massiah MA, Matts JA, Short KM, Simmons BN, Singireddy S, Yi Z, Cox TC (květen 2007). „Struktura řešení MID1 B-box2 CHC (D / C) C (2) H (2) domény vázající zinek: pohledy na evolučně konzervovaný RING záhyb“. J. Mol. Biol. 369 (1): 1–10. doi:10.1016 / j.jmb.2007.03.017. PMID 17428496.
- ^ Massiah MA, Simmons BN, Short KM, Cox TC (duben 2006). "Struktura řešení domény RBCC / TRIM B-box1 lidské MID1: B-box s RING". J. Mol. Biol. 358 (2): 532–45. doi:10.1016 / j.jmb.2006.02.009. PMID 16529770.
- ^ Burroughs AM, Iyer LM, Aravind L (červenec 2011). „Funkční diverzifikace prstu RING a dalších dvoujaderných houslových klíčových domén u prokaryot a časný vývoj systému ubikvitinu“. Mol. Biosyst. 7 (1): 2261–77. doi:10.1039 / C1MB05061C. PMC 5938088. PMID 21547297.