ADH5 - ADH5

ADH5
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1M6H, 1M6W, 1MA0, 1MC5, 1 MP0, 1TEH, 2FZE, 2FZW, 3QJ5
Identifikátory
Aliasy	ADH5, ADH-3, ADHX, FALDH, FDH, GSH-FDH, GSNOR, HEL-S-60p, alkohol dehydrogenáza 5 (třída III), chi polypeptid
Externí ID	OMIM: 103710 MGI: 87929 HomoloGene: 68076 Genové karty: ADH5
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 4 (lidský)
Konec	99,088,801 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 3 (myš)
Konec	138,455,499 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita homodimerizace proteinu; • vazba iontů zinku; • vazba kovových iontů; • vazba mastných kyselin; • aktivita formaldehyddehydrogenázy; • aktivita přenosu elektronů; • aktivita oxidoreduktázy; • Aktivita S- (hydroxymethyl) glutathiondehydrogenázy; • aktivita alkohol dehydrogenázy (NAD); • aktivita alkohol dehydrogenázy, závislá na zinku;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • mitochondrie; • extracelulární exosom;
Biologický proces	• proces dýchacího systému; • metabolický proces retinoidů; • reakce na redoxní stav; • pozitivní regulace krevního tlaku; • reakce na lipopolysacharid; • peptidyl-cystein S-nitrosylace; • reakce na nitrosativní stres; • formaldehydový katabolický proces; • oxidačně-redukční proces; • oxidace ethanolu; • elektronový transportní řetězec;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	128
	11532
	ENSG00000197894
	ENSMUSG00000028138
	P11766
	P28474
	NM_000671
	NM_001288578; NM_007410
	NP_000662
	NP_001275507; NP_031436
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Alkohol dehydrogenáza třídy-3 je enzym že v lidé je kódován ADH5 gen.^[5]^[6]^[7]

Tento gen kóduje glutathion -závislý formaldehyddehydrogenáza nebo třída III alkohol dehydrogenáza podjednotka chi, která je členem alkohol rodina dehydrogenázy. Členové této rodiny metabolizovat široká škála substráty, počítaje v to ethanol, retinol, jiný alifatické alkoholy, hydroxysteroidy, a peroxidace lipidů produkty. Alkohol dehydrogenáza třídy III je a homodimer složený ze 2 podjednotek chi. Nemá prakticky žádnou aktivitu pro ethanol oxidace, ale vykazuje vysokou aktivitu pro oxidaci dlouhého řetězce primární alkoholy a pro oxidaci S-hydroxymethyl-glutathionu, spontánní adukt mezi formaldehydem a glutathionem.

Tento enzym je důležitou složkou buněčný metabolismus pro eliminaci formaldehydu, silného dráždivého a senzibilizujícího činidla, které způsobuje slzení, rýma, zánět hltanu, a kontaktní dermatitida.^[7]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000197894 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000028138 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Hur MW, Edenberg HJ (prosinec 1992). "Klonování a charakterizace genu ADH5 kódujícího lidskou alkohol dehydrogenázu 5, formaldehyddehydrogenázu". Gen. 121 (2): 305–11. doi:10.1016 / 0378-1119 (92) 90135-C. PMID 1446828.
^ Adinolfi A, Adinolfi M, Hopkinson DA (květen 1984). "Imunologická a biochemická charakterizace lidského alkoholu dehydrogenázy chi-ADH isozymu". Ann Hum Genet. 48 (Pt 1): 1–10. doi:10.1111 / j.1469-1809.1984.tb00828.x. PMID 6424546. S2CID 85113864.
^ ^A ^b „Entrez Gene: ADH5 alkoholdehydrogenáza 5 (třída III), chi polypeptid“.

Další čtení

Iborra FJ, Renau-Piqueras J, Portoles M a kol. (1992). „Imunocytochemická a biochemická demonstrace formaldhyde dehydrogenázy (alkoholová dehydrogenáza třídy III) v jádře“. J. Histochem. Cytochem. 40 (12): 1865–78. doi:10.1177/40.12.1453005. PMID 1453005.
Giri PR, Krug JF, Kozak C a kol. (1989). „Klonování a srovnávací mapování cDNA alkoholové dehydrogenázy lidské třídy III (chi)“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 164 (1): 453–60. doi:10.1016 / 0006-291X (89) 91741-5. PMID 2679557.
Sharma CP, Fox EA, Holmquist B a kol. (1989). "sekvence cDNA alkoholové dehydrogenázy lidské třídy III". Biochem. Biophys. Res. Commun. 164 (2): 631–7. doi:10.1016 / 0006-291X (89) 91507-6. PMID 2818582.
Beisswenger TB, Holmquist B, Vallee BL (1986). „chi-ADH je jediný izoenzym alkohol dehydrogenázy mozků savců: důsledky a závěry“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 82 (24): 8369–73. doi:10.1073 / pnas.82.24.8369. PMC 390917. PMID 2934732.
Dafeldecker WP, Vallee BL (1986). „Orgánově specifická lidská alkoholová dehydrogenáza: izolace a charakterizace isozymů ze varlat“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 134 (3): 1056–63. doi:10.1016 / 0006-291X (86) 90358-X. PMID 2936344.
Kaiser R, Holmquist B, Hempel J a kol. (1988). „Třída III lidská jaterní alkohol dehydrogenáza: nový strukturální typ ve stejné vzdálenosti od enzymů třídy I a třídy II“. Biochemie. 27 (4): 1132–40. doi:10.1021 / bi00404a009. PMID 3365377.
Khokha AM, Voronov PP, Zimatkin SM (1994). "[Imunoenzym a imunohistochemická analýza alkoholové dehydrogenázy třídy III z lidských varlat]". Biokhimiia. 59 (7): 997–1002. PMID 7948423.
Engeland K, Höög JO, Holmquist B a kol. (1993). „Mutace Arg-115 lidské dehydrogenázy třídy III člověka: vazebné místo vyžadované pro aktivitu formaldehyddehydrogenázy a aktivaci mastných kyselin“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90 (6): 2491–4. doi:10.1073 / pnas.90.6.2491. PMC 46113. PMID 8460164.
Holmquist B, Moulis JM, Engeland K, Vallee BL (1993). "Role argininu 115 v aktivaci mastných kyselin a aktivitě formaldehyde dehydrogenázy u lidské třídy III alkohol dehydrogenázy". Biochemie. 32 (19): 5139–44. doi:10.1021 / bi00070a024. PMID 8494891.
Engeland K, Maret W (1993). "Extrahepatická, diferenciální exprese čtyř tříd lidské alkoholové dehydrogenázy". Biochem. Biophys. Res. Commun. 193 (1): 47–53. doi:10.1006 / bbrc.1993.1588. PMID 8503936.
Yang ZN, Bosron WF, Hurley TD (1997). "Struktura lidské chi chi alkohol dehydrogenázy: glutathion-dependentní formaldehyddehydrogenáza". J. Mol. Biol. 265 (3): 330–43. doi:10.1006 / jmbi.1996.0731. PMID 9018047.
Mori O, Haseba T, Kameyama K a kol. (2000). "Histologická distribuce alkohol dehydrogenázy třídy III v lidském mozku". Brain Res. 852 (1): 186–90. doi:10.1016 / S0006-8993 (99) 02201-5. PMID 10661511. S2CID 23510523.
Sanghani PC, Stone CL, Ray BD a kol. (2000). "Kinetický mechanismus lidské glutathion-dependentní formaldehyddehydrogenázy". Biochemie. 39 (35): 10720–9. doi:10.1021 / bi9929711. PMID 10978156.
Lee DK, Suh D, Edenberg HJ, Hur MW (2002). „Faktor transkripce domény POZ, FBI-1, potlačuje transkripci ADH5 / FDH interakcí se zinkovým prstem a interferencí s DNA vazebnou aktivitou Sp1“. J. Biol. Chem. 277 (30): 26761–8. doi:10,1074 / jbc.M202078200. PMID 12004059.
Jelski W, Chrostek L, Szmitkowski M, Laszewicz W (2002). "Aktivita izoenzymů alkohol dehydrogenázy třídy I, II, III a IV v lidské žaludeční sliznici". Kopat. Dis. Sci. 47 (7): 1554–7. doi:10.1023 / A: 1015871219922. PMID 12141816. S2CID 31197228.
Sanghani PC, Robinson H, Bosron WF, Hurley TD (2002). "Lidská glutathion-dependentní formaldehyddehydrogenáza. Struktury apo, binárních a inhibičních ternárních komplexů". Biochemie. 41 (35): 10778–86. doi:10.1021 / bi0257639. PMID 12196016.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Sanghani PC, Bosron WF, Hurley TD (2003). "Lidská glutathion-dependentní formaldehyddehydrogenáza. Strukturální změny spojené s tvorbou ternárních komplexů". Biochemie. 41 (51): 15189–94. doi:10.1021 / bi026705q. PMID 12484756.