Ubikvitin B. - Ubiquitin B

UBB
Dostupné struktury
PDB	Lidské vyhledávání UniProt: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2 KHW, 2 MB, 2MRO, 2 MSG, 4UEL, 4UF6, 4WLR, 4 WUR, 4ZPZ, 5CAW, 3OJ3, 5DK8, 5CRA, 4ZFR, 5CVO, 3ZLZ, 4WHV, 4ZFT, 3ZNH, 5D0M, 2Y5B, 2 KWV, 5D0K, 5DFL, 5CVM, 4WZP, 5EDV, 5CVN, 2 KWU, 4XOF, 5BNB, 2N13, 4ZUX, 5IFR, 5IBK, 5 KGF, 5JG6, 5K9P, 5E6J
Identifikátory
Aliasy	UBB, HEL-S-50, ubikvitin B
Externí ID	OMIM: 191339 HomoloGene: 75104 Genové karty: UBB
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 17 (lidský)
Konec	16,382,745 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• GO: 0001948 vazba na proteiny; • proteinová značka; • vazba ubikvitinové proteinové ligázy;
Buněčná složka	• cytoplazma; • membrána endocytických váčků; • cytosol; • mitochondrie; • neuronová projekce; • buněčné jádro; • extracelulární exosom; • buněčná membrána; • nukleoplazma; • tělo neuronových buněk; • endosomová membrána; • extracelulární; • mitochondriální vnější membrána; • oddělení kontroly kvality endoplazmatického retikula; • váček; • membrána endoplazmatického retikula; • hostitelská buňka;
Biologický proces	• Odpověď na poškození DNA, transdukce signálu mediátorem třídy p53 vedoucí k zastavení buněčného cyklu; • negativní regulace signální dráhy receptoru epidermálního růstového faktoru; • oprava křížového propojení mezi řetězci; • nukleotidová excize, rozpoznání poškození DNA; • pozitivní regulace kanonické signální dráhy Wnt; • signální dráha zprostředkovaná faktorem nekrózy nádorů; • regulace produkce interferonu typu I.; • pozitivní regulace monobikvitinace bílkovin; • Signální dráha mýtného receptoru závislá na TRIF; • Signální dráha receptoru Fc-epsilon; • endozomální transport; • oprava nukleotidů excizí globálního genomu; • Signalizace NIK / NF-kappaB; • G2 / M přechod mitotického buněčného cyklu; • stresem aktivovaná kaskáda MAPK; • signální dráha transformujícího růstového faktoru beta receptoru; • makroautofagie; • negativní regulace kanonické signální dráhy Wnt; • Reakce poškození DNA, detekce poškození DNA; • nukleotidová excize, vyplnění mezery DNA; • bezchybná syntéza překladu; • regulace signální dráhy zprostředkované faktorem nekrózy nádorů; • stimulační signální dráha lektinového receptoru typu C; • negativní regulace signální dráhy receptoru beta transformujícího růstového faktoru; • JNK kaskáda; • regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II v reakci na hypoxii; • oprava nukleotidovou excizí, řez DNA; • Signalizace I-kappaB kinázy / NF-kappaB; • vrozený imunitní systém; • Signální dráha zářezu; • morfogeneze projekce neuronů; • regulace stability mRNA; • polyubikvitinace bílkovin; • negativní regulace apoptotického procesu; • negativní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • sestava virionu; • pozitivní regulace vnitřní apoptotické signální dráhy mediátorem třídy p53; • aktivace aktivity MAPK; • pozitivní regulace aktivity transkripčního faktoru NF-kappaB; • komplexně závislý katabolický proces podporující anafázu; • negativní regulace produkce interferonu typu I.; • oligomerizační doména vázající nukleotidy obsahující signální cestu; • pozitivní regulace ubikvitinace bílkovin; • GO: 0046795 intracelulární transport viru; • regulace katabolického procesu proteinu proteinu; • GO: 0019067 virový životní cyklus; • MyD88 závislá signální dráha receptoru podobného mýtnému; • syntéza překladu náchylná k chybám; • Kaskáda MAPK; • regulace potenciálu mitochondriální membrány; • signální dráha receptoru pro růstový faktor fibroblastů; • iontový transmembránový transport; • proces biosyntézy glykogenu; • regulace neuronové smrti; • pozitivní regulace apoptotického procesu; • pozitivní regulace signalizace I-kappaB kinázy / NF-kappaB; • syntéza překladů; • oprava nukleotidů excizí spojená s transkripcí; • transport mitochondrií podél mikrotubulů; • Signální dráha receptoru T buněk; • MyD88 nezávislá signální dráha receptoru podobného mýtnému; • pozitivní regulace transkripce z promotoru RNA polymerázy II; • regulace přenosu signálu mediátorem třídy p53; • pozitivní regulace signální dráhy receptoru epidermálního růstového faktoru; • Wnt signální cesta; • oprava nukleotidovou excizí, odvíjení duplexu DNA; • oprava nukleotidovou excizí, řez DNA, 5'-k lézi; • Signální dráha ERBB2; • Signální dráha Wnt, dráha polarity planárních buněk; • oprava nukleotidovou excizí, preincision komplexní sestava; • proteazomem zprostředkovaný katabolický proces proteinu závislý na ubikvitinu; • buněčný proteinový metabolický proces; • skládání bílkovin; • negativní regulace přechodu G2 / M mitotického buněčného cyklu; • ubikvitinace bílkovin; • deubikvitinace bílkovin; • SCF-závislý proteazomální ubikvitin-dependentní proteinový katabolický proces; • vstup bakterie do hostitelské buňky; • transmembránová doprava; • regulace nekroptotického procesu; • membránová organizace; • ořezávání manózy endoplazmatickým retikulem; • homeostáza buněčných iontů železa; • regulace diferenciace hematopoetických kmenových buněk; • cílení proteinů na peroxisom; • mužská meióza I; • ženská meióza I; • vývoj mužských pohlavních žláz; • vývoj ženské pohlavní žlázy; • cytokiny zprostředkovanou signální cestu; • katabolický proces proteinu závislý na modifikaci; • vývoj neuronů hormonu uvolňujícího gonadotropin uvolňující hypotalamus; • vývoj tukové tkáně; • vývoj tukových polštářků; • interleukin-1 zprostředkovaná signální dráha; • vývoj semenných tubulů; • energetická homeostáza;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	7314
	n / a
	ENSG00000170315
	n / a
	P0CG47
	n / a
NM_018955; NM_001281716; NM_001281717; NM_001281718; NM_001281719;
	NM_001281720
	n / a
NP_001268645; NP_001268646; NP_001268647; NP_001268648; NP_001268649;
	NP_061828
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Ubikvitin je protein že u lidí je kódován UBB gen.^[3]

Funkce

Ubikvitin je jedním z nejzachovalejších proteinů známých v eukaryotických organismech. Ubiquitin je vyžadován pro ATP -závislý, non-lysozomální intracelulární degradace proteinů abnormálních proteinů a normálních proteinů s rychlým obratem. Ubikvitin je kovalentně vázán na proteiny, které mají být degradovány, a pravděpodobně tyto proteiny označuje pro degradaci. Ubikvitin se také váže na histon H2A v aktivně transkribovaných oblastech, ale nezpůsobuje degradaci histonu H2A, což naznačuje, že ubikvitin se také podílí na regulaci genové exprese. Tento gen se skládá ze tří přímých opakování sekvence kódující ubikvitin bez spacerové sekvence. V důsledku toho je protein exprimován jako polyubikvitinový prekurzor s finální aminokyselinou po posledním opakování. Aberantní forma tohoto proteinu (UBB + 1 ) byl zaznamenán u pacientů s Alzheimerova choroba, Downův syndrom, jiný tauopatie (např. Pickova nemoc ) a polyglutaminová nemoc (např. Huntingtonova choroba ).^[4]^[5]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000170315 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Webb GC, Baker RT, Fagan K, Board PG (březen 1990). „Lokalizace lidského genu polybikvitinu UbB do pásma chromozomů 17p11.1-17p12“. Jsem J Hum Genet. 46 (2): 308–15. PMC 1684968. PMID 2154095.
^ Fischer DF, De Vos RA, Van Dijk R, De Vrij FM, Proper EA, Sonnemans MA, Verhage MC, Sluijs JA, Hobo B, Zouambia M, Steur EN, Kamphorst W, Hol EM, Van Leeuwen FW (listopad 2003). „Specifická akumulace mutantního ubikvitinu jako markeru pro proteasomální dysfunkci v mozku“. FASEB J. 17 (14): 2014–2024. doi:10.1096 / fj.03-0205com. PMID 14597671. S2CID 10932825.
^ "Entrez Gene: UBB ubikvitin B".

Další čtení

Conaway RC, Brower CS, Conaway JW (2002). "Vznikající role ubikvitinu v regulaci transkripce". Věda. 296 (5571): 1254–1258. doi:10.1126 / science.1067466. PMID 12016299. S2CID 38822700.
Murphey RK, Godenschwege TA (2002). "Nové role ubikvitinu při sestavování a fungování neuronálních obvodů". Neuron. 36 (1): 5–8. doi:10.1016 / S0896-6273 (02) 00943-1. PMID 12367500. S2CID 15764136.
Mazzé FM, Degrève L (2006). „Úloha virových a buněčných proteinů při vzniku viru lidské imunodeficience“. Acta Virol. 50 (2): 75–85. PMID 16808324.
Schlesinger DH, Goldstein G (1975). "Molekulární konzervace 74 aminokyselinové sekvence ubikvitinu mezi skotem a člověkem". Příroda. 255 (5507): 423–4. doi:10.1038 / 255423a0. PMID 1128706. S2CID 4159096.
Adams SM, Sharp MG, Walker RA a kol. (1992). „Diferenciální exprese genů asociovaných s translací u benigních a maligních lidských nádorů prsu“. Br. J. Cancer. 65 (1): 65–71. doi:10.1038 / bjc.1992.12. PMC 1977345. PMID 1370760.
Pancré V, Pierce RJ, Fournier F a kol. (1991). „Vliv ubikvitinu na funkce krevních destiček: možná identita s lymfokiny potlačujícími aktivitu krevních destiček (PASL)“. Eur. J. Immunol. 21 (11): 2735–41. doi:10.1002 / eji.1830211113. PMID 1657614.
Baker RT, Board PG (1991). „Gen lidského fúzního proteinu pro ubikvitin-52 aminokyselin sdílí několik strukturních rysů s geny savčích ribozomálních proteinů“. Nucleic Acids Res. 19 (5): 1035–1040. doi:10.1093 / nar / 19.5.1035. PMC 333777. PMID 1850507.
Fornace AJ, Alamo I, Hollander MC, Lamoreaux E (1989). „Ubikvitinová mRNA je hlavním transkriptem vyvolaným stresem v savčích buňkách“. Nucleic Acids Res. 17 (3): 1215–1230. doi:10.1093 / nar / 17.3.1215. PMC 331738. PMID 2537950.
Lund PK, Moats-Staats BM, Simmons JG a kol. (1985). „Nukleotidová sekvenční analýza cDNA kódující lidský ubikvitin odhaluje, že ubikvitin je syntetizován jako prekurzor“. J. Biol. Chem. 260 (12): 7609–13. PMID 2581967.
Einspanier R, Sharma HS, Scheit KH (1987). "Klonování a sekvenční analýza cDNA kódující poly-ubikvitin v lidských ovariálních granulózních buňkách". Biochem. Biophys. Res. Commun. 147 (2): 581–587. doi:10.1016 / 0006-291X (87) 90970-3. PMID 2820408.
Wiborg O, Pedersen MS, Wind A, et al. (1985). „Rodina multigenů lidského ubikvitinu: některé geny obsahují více přímo opakovaných sekvencí kódujících ubikvitin“. EMBO J.. 4 (3): 755–9. doi:10.1002 / j.1460-2075.1985.tb03693.x. PMC 554252. PMID 2988935.
Baker RT, Board PG (1987). „Rodina genů lidského ubikvitinu: struktura genu a pseudogenů z podrodiny Ub B“. Nucleic Acids Res. 15 (2): 443–463. doi:10.1093 / nar / 15.2.443. PMC 340445. PMID 3029682.
Vijay-Kumar S, Bugg CE, Cook WJ (1987). "Struktura ubikvitinu rafinovaná při rozlišení 1,8 A". J. Mol. Biol. 194 (3): 531–544. doi:10.1016/0022-2836(87)90679-6. PMID 3041007.
Busch H (1984). „[23] Ubikvitinace proteinů“. Ubikvitinace bílkovin. Pervitin Enzymol. Metody v enzymologii. 106. 238–262. doi:10.1016/0076-6879(84)06025-0. ISBN 978-0-12-182006-0. PMID 6092831.
Andersen MW, Ballal NR, Goldknopf IL, Busch H (1981). „Aktivita lyázy proteinu A24 v jádrech potkaních jater ošetřených thioacetamidem uvolňuje histon 2A a ubikvitin z konjugovaného proteinu A24“. Biochemie. 20 (5): 1100–1104. doi:10.1021 / bi00508a009. PMID 6261785.
Busch H, Goldknopf IL (1982). "Konjugáty ubikvitin - protein". Mol. Buňka. Biochem. 40 (3): 173–87. doi:10.1007 / bf00224611. PMID 6275256. S2CID 21101636.
Treier M, Staszewski LM, Bohmann D (1994). „Ubiquitin-dependentní degradace c-Jun in vivo je zprostředkována delta doménou“. Buňka. 78 (5): 787–798. doi:10.1016 / S0092-8674 (94) 90502-9. PMID 8087846. S2CID 33344164.
Cook WJ, Jeffrey LC, Kasperek E, Pickart CM (1994). "Struktura tetraubikvitinu ukazuje, jak mohou vznikat řetězce multiubikvitinu". J. Mol. Biol. 236 (2): 601–609. doi:10.1006 / jmbi.1994.1169. PMID 8107144.
Ramage R, Green J, Muir TW a kol. (1994). „Syntetické, strukturální a biologické studie ubikvitinového systému: celková chemická syntéza ubikvitinu“. Biochem. J. 299 (1): 151–8. doi:10.1042 / bj2990151. PMC 1138034. PMID 8166633.

Tento článek o gen na lidský chromozom 17 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000170315 - Ensembl, Květen 2017

[2] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid2154095-3] Webb GC, Baker RT, Fagan K, Board PG (březen 1990). „Lokalizace lidského genu polybikvitinu UbB do pásma chromozomů 17p11.1-17p12“. Jsem J Hum Genet. 46 (2): 308–15. PMC 1684968. PMID 2154095.

[pmid14597671-4] Fischer DF, De Vos RA, Van Dijk R, De Vrij FM, Proper EA, Sonnemans MA, Verhage MC, Sluijs JA, Hobo B, Zouambia M, Steur EN, Kamphorst W, Hol EM, Van Leeuwen FW (listopad 2003). „Specifická akumulace mutantního ubikvitinu jako markeru pro proteasomální dysfunkci v mozku“. FASEB J. 17 (14): 2014–2024. doi:10.1096 / fj.03-0205com. PMID 14597671. S2CID 10932825.

[5] "Entrez Gene: UBB ubikvitin B".

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]