Saposinová proteinová doména - Saposin protein domain - Wikipedia
| Doména typu saposin A. | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | SapA | ||||||||
| Pfam | PF02199 | ||||||||
| InterPro | IPR003119 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC51110 | ||||||||
| |||||||||
| Saposinový typ B, oblast 1 (SapB1) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Krystalová struktura dimeru lidského saposinu C v otevřené konformaci.[1] | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | SapB_1 | ||||||||
| Pfam | PF05184 | ||||||||
| InterPro | IPR007856 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC50015 | ||||||||
| |||||||||
| Saposin typu B, oblast 2 (SapB2) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | SapB_2 | ||||||||
| Pfam | PF03489 | ||||||||
| InterPro | IPR008138 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC50015 | ||||||||
| KOCOUR | 1qdmC03 | ||||||||
| SCOP2 | 1nkl / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 76 | ||||||||
| OPM protein | 1sn6 | ||||||||
| |||||||||
The saposinové domény odkazuje na dva evolučně konzervované proteinové domény nalezen v saposin a příbuzné proteiny (SAPLIP). Saposiny jsou malé lysozomální proteiny, které slouží jako aktivátory různých lysozomálních enzymů degradujících lipidy. Pravděpodobně působí tak, že izolují lipidový substrát z okolí membrány, čímž je přístupnější pro rozpustné látky degradační enzymy. Všechny savčí saposiny jsou syntetizovány jako jediná prekurzorová molekula (prosaposin ), který obsahuje čtyři Saposin-B domény, čímž se získají aktivní saposiny po proteolytickém štěpení, a dva Domény saposinu-A které jsou odstraněny při aktivační reakci.[2]
Domény saposinu-B se vyskytují také v jiných proteinech, z nichž většina hraje roli při interakci s membránami.[2][3][4]
Klasifikace
Domény saposinu (SapB1-SapB2) se nacházejí v široké škále proteinů. Každá poloviční doména kóduje dvě alfa helixy v doméně SapB, celkem tedy čtyři.[5]
Mamallian prosaposin (organizace domény níže) je prototypem člena rodiny. Zahrnuje také N- a C-terminál Domény SapA, obě jsou proteolyticky rozštěpený jako proprotein dospívá. Uvolňují se čtyři spojené páry domén SapB1-SapB2, postupně pojmenované Saposin-A až D. Některé blízce příbuzné proteiny, jako PSAPL1 a SFTPB, sdílejí architekturu a mechanismus štěpení úplně nebo zčásti. Zatímco Prosaposin a PSAPL1 působí při degradaci lysozomálních lipidů, SFTPB se uvolňuje do plicní povrchově aktivní látka, hraje roli v přeskupení lipidů.[6]
Proteiny jako GNLY a AOAH však nenesou doménu SapA. Zatímco GNLY je v podstatě SapB s N-koncovými rozšířeními specializovanými na lýzu buněčných membrán patogenu,[7] protein ADAH používá neštěpenou doménu SapB pro zacílení správného intracelulárního kompartmentu.[8]
The rostlinně specifická vložka je neobvyklá variace na domény SapB. Je vybaven a kruhová obměna ve srovnání s obvyklou topologií: místo představení jednotky SapB1-SapB2 je tvořena jednotkou SapB2-linker-SapB1, která je zdánlivě odvozena z poloviny každé ze dvou jednotek SapB.[5]
Lidské proteiny obsahující tuto doménu
Reference
- ^ PDB: 2qyp, Rossmann M, Schultz-Heienbrok R, Behlke J, Remmel N, Alings C, Sandhoff K, Saenger W, Maier T (květen 2008). "Krystalové struktury lidských saposinů C a D: důsledky pro rozpoznávání lipidů a membránové interakce". Struktura. 16 (5): 809–17. doi:10.1016 / j.str.2008.02.016. PMID 18462685.
- ^ A b Munford RS, Sheppard PO, O'Hara PJ (srpen 1995). „Proteiny podobné saposinu (SAPLIP) plní různé funkce na společné struktuře páteře“. Journal of Lipid Research. 36 (8): 1653–63. PMID 7595087.
- ^ Ponting CP (únor 1994). „Acidová sfingomyelináza má doménu homologní s jejími aktivačními proteiny: saposiny B a D“. Věda o bílkovinách. 3 (2): 359–61. doi:10.1002 / pro.5560030219. PMC 2142785. PMID 8003971.
- ^ Tschopp J, Hofmann K (březen 1996). „Cytotoxické T buňky: více zbraní pro nové cíle?“. Trendy v mikrobiologii. 4 (3): 91–4. doi:10.1016 / 0966-842X (96) 81522-8. PMID 8868085.
- ^ A b Ponting CP, Russell RB (květen 1995). "Swaposiny: kruhové permutace v genech kódujících homology saposinu". Trendy v biochemických vědách. 20 (5): 179–80. doi:10.1016 / S0968-0004 (00) 89003-9. PMID 7610480.
- ^ Hawgood S, Derrick M, Poulain F (listopad 1998). "Struktura a vlastnosti povrchově aktivního proteinu B". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Molekulární základ choroby. 1408 (2–3): 150–60. doi:10.1016 / S0925-4439 (98) 00064-7. PMID 9813296.
- ^ Anderson DH, Sawaya MR, Cascio D, Ernst W, Modlin R, Krensky A, Eisenberg D (2003). "Granulysinová krystalová struktura a lytický mechanismus odvozený ze struktury". J. Mol. Biol. 325 (2): 355–365. CiteSeerX 10.1.1.327.5540. doi:10.1016 / S0022-2836 (02) 01234-2. PMID 12488100.
- ^ Staab JF, Ginkel DL, Rosenberg GB, Munford RS (1994). „Doména podobná saposinu ovlivňuje intracelulární lokalizaci, stabilitu a katalytickou aktivitu lidské acyloxyacylhydrolázy“. J. Biol. Chem. 269 (38): 23736–42. PMID 8089145.