SMURF1 - SMURF1

SMURF1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2LAZ, 2LB0, 2LB1, 2LTX, 3PYC
Identifikátory
Aliasy	SMURF1, SMAD specifická E3 ubikvitinová proteinová ligáza 1
Externí ID	OMIM: 605568 MGI: 1923038 HomoloGene: 10712 Genové karty: SMURF1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 7 (lidský)
Konec	99,144,100 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 5 (myš)
Konec	144,965,847 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba R-SMAD; • Vazba I-SMAD; • vazba aktivinu; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • vazba fosfolipidů; • aktivita transferázy; • aktivita ubikvitin-protein transferázy; • GO: 1904264, GO: 1904822, GO: 0090622, GO: 0090302 aktivita ubikvitinové proteinové ligázy;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • membrána; • buněčná membrána; • nukleoplazma; • axon; • tělo neuronových buněk; • mitochondrie; • extracelulární exosom;
Biologický proces	• diferenciace buněk; • zaplavení cíle autofagozomem; • vývoj ektodermu; • polyubikvitinace bílkovin; • Signální dráha BMP; • receptorový katabolický proces; • na ubikvitinu závislý katabolický proces proteinu SMAD; • negativní regulace osifikace; • lokalizace proteinu na povrch buněk; • cílení bílkovin na vakuolu zapojené do autofagie; • pozitivní regulace ubikvitinace bílkovin zapojená do katabolického procesu proteinu závislého na ubikvitinu; • ubikvitinace bílkovin; • export bílkovin z jádra; • pozitivní regulace rozšíření dendritu; • proteazomem zprostředkovaný katabolický proces proteinu závislý na ubikvitinu; • negativní regulace signální dráhy receptoru beta transformujícího růstového faktoru; • signální dráha transformujícího růstového faktoru beta receptoru; • Signální dráha Wnt, dráha polarity planárních buněk; • parkinem zprostředkovaná stimulace mitofagie v reakci na mitochondriální depolarizaci; • lokalizace substrátu na autofagozom; • ubikvitin-dependentní proteinový katabolický proces; • negativní regulace signální dráhy BMP; • lokalizace proteinu na plazmatickou membránu; • pozitivní regulace proteinového katabolického procesu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	57154
	75788
	ENSG00000284126; ENSG00000198742
	ENSMUSG00000038780
	Q9HCE7
	Q9CUN6
	NM_001199847; NM_020429; NM_181349
	NM_001038627; NM_029438
	NP_001186776; NP_065162; NP_851994
	NP_001033716; NP_083714
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

E3 ubikvitin-protein ligáza SMURF1 je enzym že u lidí je kódován SMURF1 gen.^[5]^[6]

Funkce

Tento gen kóduje a ubikvitin ligáza který je specifický pro regulovaný SMAD proteiny v kostním morfogenetickém proteinu (BMP ) cesta. Podobný protein v Xenopus podílí se na tvorbě embryonálních vzorců. Výsledkem alternativního sestřihu je více variant transkriptu kódujících různé izoformy. Byla identifikována další varianta transkriptu, ale nebyla určena její sekvence celé délky.^[6]

Interakce

Bylo prokázáno, že SMURF1 komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C ENSG00000198742 GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000284126, ENSG00000198742 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000038780 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Zhu H, Kavsak P, Abdollah S, Wrana JL, Thomsen GH (září 1999). „SMAD ubikvitinová ligáza cílí na dráhu BMP a ovlivňuje tvorbu embryonálního vzorce“. Příroda. 400 (6745): 687–93. doi:10.1038/23293. PMID 10458166. S2CID 204995261.
^ ^A ^b „Entrez Gene: SMURF1 SMAD specifická E3 ubikvitinová proteinová ligáza 1“.
^ Yamaguchi K, Ohara O, Ando A, Nagase T (duben 2008). „Smurf1 přímo cílí na hPEM-2, GEF pro Cdc42, prostřednictvím nové kombinace proteinových interakčních modulů v dráze ubikvitin-proteazom“. Biol. Chem. 389 (4): 405–13. doi:10.1515 / BC.2008.036. PMID 18208356. S2CID 27505034.
^ Lu K, Yin X, Weng T, Xi S, Li L, Xing G, Cheng X, Yang X, Zhang L, He F (srpen 2008). "Cílení na linker WW domén ubikvitin ligázy typu HECT Smurf1 pro aktivaci CKIP-1". Nat. Cell Biol. 10 (8): 994–1002. doi:10.1038 / ncb1760. PMID 18641638. S2CID 19216909.
^ Fukunaga E, Inoue Y, Komiya S, Horiguchi K, Goto K, Saitoh M, Miyazawa K, Koinuma D, Hanyu A, Imamura T (prosinec 2008). „Smurf2 indukuje degradaci Smurf1 závislou na ubikvitinu, aby se zabránilo migraci buněk rakoviny prsu“. J. Biol. Chem. 283 (51): 35660–7. doi:10,1074 / jbc.M710496200. PMID 18927080.

Další čtení

Wrana JL, Attisano L (2000). „Cesta Smadu“. Cytokinový růstový faktor Rev. 11 (1–2): 5–13. doi:10.1016 / S1359-6101 (99) 00024-6. PMID 10708948.
Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, Liu W, Gibbs RA (1996). „Metoda„ dvojitého adaptéru “pro vylepšenou konstrukci knihovny brokovnic“. Anální. Biochem. 236 (1): 107–13. doi:10.1006 / abio.1996.0138. PMID 8619474.
Yu W, Andersson B, Worley KC, Muzny DM, Ding Y, Liu W, Ricafrente JY, Wentland MA, Lennon G, Gibbs RA (1997). "Sekvenování cDNA ve velkém měřítku". Genome Res. 7 (4): 353–8. doi:10,1101 / gr. 7.4.353. PMC 139146. PMID 9110174.
Nagase T, Kikuno R, Nakayama M, Hirosawa M, Ohara O (2001). „Predikce kódujících sekvencí neidentifikovaných lidských genů. XVIII. Kompletní sekvence 100 nových cDNA klonů z mozku, které kódují velké proteiny in vitro“. DNA Res. 7 (4): 273–81. doi:10.1093 / dnares / 7.4.271. PMID 10997877.
Ebisawa T, Fukuchi M, Murakami G, Chiba T, Tanaka K, Imamura T, Miyazono K (2001). „Smurf1 interaguje s transformujícím receptorem růstového faktoru beta typu I prostřednictvím Smad7 a indukuje degradaci receptoru“. J. Biol. Chem. 276 (16): 12477–80. doi:10,1074 / jbc.C100008200. PMID 11278251.
Suzuki C, Murakami G, Fukuchi M, Shimanuki T, Shikauchi Y, Imamura T, Miyazono K (2002). „Smurf1 reguluje inhibiční aktivitu Smad7 zaměřením Smad7 na plazmatickou membránu“. J. Biol. Chem. 277 (42): 39919–25. doi:10.1074 / jbc.M201901200. PMID 12151385.
Tajima Y, Goto K, Yoshida M, Shinomiya K, Sekimoto T, Yoneda Y, Miyazono K, Imamura T (2003). „Chromozomální oblast závislá na udržování 1 (CRM1) jaderného exportu Smad ubikvitinového regulačního faktoru 1 (Smurf1) je nezbytná pro negativní regulaci signalizace transformujícího růstového faktoru-beta pomocí Smad7“. J. Biol. Chem. 278 (12): 10716–21. doi:10,1074 / jbc.M212663200. PMID 12519765.
Koinuma D, Shinozaki M, Komuro A, Goto K, Saitoh M, Hanyu A, Ebina M, Nukiwa T, Miyazawa K, Imamura T, Miyazono K (2004). „Arkadia zesiluje signalizaci superrodiny TGF-beta degradací Smad7“. EMBO J.. 22 (24): 6458–70. doi:10.1093 / emboj / cdg632. PMC 291827. PMID 14657019.
Wang HR, Zhang Y, Ozdamar B, Ogunjimi AA, Alexandrova E, Thomsen GH, Wrana JL (2003). "Regulace buněčné polarity a tvorby výčnělků zaměřením RhoA na degradaci". Věda. 302 (5651): 1775–9. doi:10.1126 / science.1090772. PMID 14657501. S2CID 21530222.
Asano Y, Ihn H, Yamane K, Kubo M, Tamaki K (2004). „Porucha Smad7-Šmoula zprostředkovaná negativní regulace signalizace TGF-beta ve sklerodermických fibroblastech“. J. Clin. Investovat. 113 (2): 253–64. doi:10,1172 / JCI16269. PMC 310747. PMID 14722617.
Jin YH, Jeon EJ, Li QL, Lee YH, Choi JK, Kim WJ, Lee KY, Bae SC (2004). „Transformující růstový faktor-beta stimuluje acetylaci RUNX3 závislou na p300, která inhibuje degradaci zprostředkovanou ubikvitinací“. J. Biol. Chem. 279 (28): 29409–17. doi:10,1074 / jbc.M313120200. PMID 15138260.
Shearwin-Whyatt LM, Brown DL, Wylie FG, Stow JL, Kumar S (2005). „N4WBP5A (Ndfip2), protein interagující s Nedd4, se lokalizuje do multivesikulárních těl a Golgi a má potenciální roli v obchodování s proteiny“. J. Cell Sci. 117 (Pt 16): 3679–89. doi:10.1242 / jcs.01212. PMID 15252135.
Bryan B, Cai Y, Wrighton K, Wu G, Feng XH, Liu M (2005). „Ubikvitinace RhoA pomocí Smurf1 podporuje růst neuritů“. FEBS Lett. 579 (5): 1015–9. doi:10.1016 / j.febslet.2004.12.074. PMID 15710384. S2CID 36440933.
Barrios-Rodiles M, Brown KR, Ozdamar B, Bose R, Liu Z, Donovan RS, Shinjo F, Liu Y, Dembowy J, Taylor IW, Luga V, Przulj N, Robinson M, Suzuki H, Hayashizaki Y, Jurisica I, Wrana JL (2005). "Vysoce výkonné mapování dynamické signalizační sítě v savčích buňkách". Věda. 307 (5715): 1621–5. doi:10.1126 / science.1105776. PMID 15761153. S2CID 39457788.

externí odkazy

Přehled všech strukturálních informací dostupných v PDB pro UniProt: Q9HCE7 (E3 ubikvitin-protein ligáza SMURF1) na PDBe-KB.

Tento protein související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C ENSG00000198742 GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000284126, ENSG00000198742 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000038780 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid10458166-5] Zhu H, Kavsak P, Abdollah S, Wrana JL, Thomsen GH (září 1999). „SMAD ubikvitinová ligáza cílí na dráhu BMP a ovlivňuje tvorbu embryonálního vzorce“. Příroda. 400 (6745): 687–93. doi:10.1038/23293. PMID 10458166. S2CID 204995261.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: SMURF1 SMAD specifická E3 ubikvitinová proteinová ligáza 1“.

[pmid18208356-7] Yamaguchi K, Ohara O, Ando A, Nagase T (duben 2008). „Smurf1 přímo cílí na hPEM-2, GEF pro Cdc42, prostřednictvím nové kombinace proteinových interakčních modulů v dráze ubikvitin-proteazom“. Biol. Chem. 389 (4): 405–13. doi:10.1515 / BC.2008.036. PMID 18208356. S2CID 27505034.

[pmid18641638-8] Lu K, Yin X, Weng T, Xi S, Li L, Xing G, Cheng X, Yang X, Zhang L, He F (srpen 2008). "Cílení na linker WW domén ubikvitin ligázy typu HECT Smurf1 pro aktivaci CKIP-1". Nat. Cell Biol. 10 (8): 994–1002. doi:10.1038 / ncb1760. PMID 18641638. S2CID 19216909.

[pmid18927080-9] Fukunaga E, Inoue Y, Komiya S, Horiguchi K, Goto K, Saitoh M, Miyazawa K, Koinuma D, Hanyu A, Imamura T (prosinec 2008). „Smurf2 indukuje degradaci Smurf1 závislou na ubikvitinu, aby se zabránilo migraci buněk rakoviny prsu“. J. Biol. Chem. 283 (51): 35660–7. doi:10,1074 / jbc.M710496200. PMID 18927080.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]