Rad50 - Rad50 - Wikipedia

RAD50
Identifikátory
Aliasy	RAD50, NBSLD, RAD502, hRad50, Rad50, RAD50 opravný protein dvouvláknového zlomu
Externí ID	OMIM: 604040 MGI: 109292 HomoloGene: 38092 Genové karty: RAD50
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 5 (lidský)
Konec	132,646,349 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 11 (myš)
Konec	53,707,319 bp
Exprese RNA vzor
	; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba DNA; • vazba na bílkoviny, přemostění; • vazba nukleotidů; • GO: 0004003 aktivita DNA helikázy; • vazba kovových iontů; • jednovláknová aktivita DNA endodeoxyribonukleázy; • Aktivita ATPázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • Aktivita 3'-5 'exonukleázy; • aktivita hydrolázy; • ATP vazba; • dvouřetězcová vazba telomerické DNA; • aktivita adenylátkinázy; • Vazba G-kvadruplexu na DNA; • jednořetězcová telomerická vazba DNA;
Buněčná složka	• místo dvouvláknového zlomu; • membrána; • nukleoplazma; • chromozóm; • chromozom, telomerická oblast; • jaderný chromozom, telomerická oblast; • buněčné jádro; • nukleární chromatin; • kondenzovaný jaderný chromozom; • Komplex Mre11;
Biologický proces	• reciproční meiotická rekombinace; • DNA rekombinace; • údržba telomer prostřednictvím telomerázy; • pozitivní regulace aktivity kinázy; • tvorba telomerického 3 'převisu; • buněčná odpověď na stimul poškození DNA; • pozitivní regulace údržby telomer; • negativní regulace omezení telomer; • Odvíjení duplexu DNA; • GO: 0007126 meiotický buněčný cyklus; • oprava dvojitého vlákna; • pozitivní regulace autofosforylace bílkovin; • buněčný cyklus; • GO: virový proces 0022415; • oprava dvouvláknového zlomu pomocí nehomologního spojování konců; • údržba telomer; • regulace mitotické rekombinace; • hydrolýza fosfodiesterové vazby nukleové kyseliny; • replikace DNA; • Zpracování DNA dvouvláknového zlomu; • údržba telomer prostřednictvím rekombinace; • Syntéza DNA zapojená do opravy DNA; • organizace chromozomů zapojených do meiotického buněčného cyklu; • regulace přenosu signálu mediátorem třídy p53; • fosforylace nukleotidů; • Oprava DNA; • oprava dvouvláknového zlomu pomocí homologní rekombinace; • posunutí vlákna; • omezení telomer; • fosforylace nukleosidmonofosfátu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	10111
	19360
	ENSG00000113522
	ENSMUSG00000020380
	Q92878
	P70388
	NM_133482; NM_005732
	NM_009012
	NP_005723
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

DNA opravný protein RAD50, také známý jako RAD50, je protein že u lidí je kódován RAD50 gen.^[5]

Funkce

Protein kódovaný tímto genem je velmi podobný Saccharomyces cerevisiae Rad50, protein zapojený do DNA dvouvláknový zlom opravit. Tento protein tvoří komplex s MRE11 a NBS1 (také známý jako Xrs2 v kvasnicích). Tento Komplex MRN (Komplex MRX v kvasinkách) se váže na rozbité konce DNA a vykazuje četné enzymatické aktivity, které jsou vyžadovány pro opravu dvouřetězcového zlomu nehomologním spojením konce nebo homologní rekombinací. Genový knockout studie myšího homologu Rad50 naznačují, že je nezbytný pro růst a životaschopnost buněk. Byly popsány dvě alternativně sestříhané varianty transkriptu Rad50, které kódují odlišné proteiny.^[5]

Struktura

Rad50 je členem skupiny strukturních udržování chromosomů (SMC) rodiny proteinů.^[6] Stejně jako ostatní proteiny SMC obsahuje Rad50 dlouhý vnitřní svinutá cívka doména, která se sklopí zpět na sebe, čímž spojí N- a C-konce a vytvoří globulár ABC ATPáza hlavní doména. Rad50 může dimerizovat jak prostřednictvím své hlavní domény, tak prostřednictvím dimerizačního motivu vázajícího zinek na opačném konci stočené cívky známé jako „zinkový háček“.^[7] Výsledky mikroskopie atomových sil naznačují, že ve volných komplexech Mre11-Rad50-Nbs1 se zinkové háčky jediného dimeru Rad50 sdružují a vytvářejí uzavřenou smyčku, zatímco zinkové háčky se při vazbě DNA oddělují a přijímají konformaci, o které se předpokládá umožnit uvázání zlomených konců DNA zprostředkované zinkem.^[8]

Interakce

Rad50 bylo prokázáno komunikovat s:

BRCA1,^[9]^[10]^[11]
MRE11A,^[9]^[10]^[12]^[13]^[14]
NBN,^[9]^[13]^[15]^[16]
RINT1,^[17]
TERF2IP,^[18] a
TERF2.^[18]^[19]

Evoluční původ

Protein Rad50 byl studován hlavně u eukaryot. Nedávná práce to však ukázala ortology U proteinu Rad50 se také dochovalo prokaryotický archaea kde pravděpodobně fungují v homologní rekombinační opravě.^[20] V hypertermofilním archeonu Sulfolobus acidocaldarius, proteiny Rad50 a Mre11 interagují a vypadají, že mají aktivní roli při opravách poškození DNA zavedených gama zářením.^[21] Tato zjištění naznačují, že eukaryotický Rad50 může pocházet z archaálního proteinu Rad50 předků, který sloužil při homologní rekombinační opravě poškození DNA.

Nemoci

Lidský nedostatek RAD50 byl hlášen u pacientů s mikrocefalií a nízkým vzrůstem. Jejich klinický fenotyp se podobal Syndrom rozbití Nijmegen. Buňky těchto pacientů vykazovaly zvýšenou radiosenzitivitu se zhoršenou odpovědí na zlomeniny chromozomů ^[22]^[23]

Viz také

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000113522 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020380 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b "Entrez Gene: RAD50 homolog RAD50 (S. cerevisiae)".
^ Kinoshita E, van der Linden E, Sanchez H, Wyman C (2009). „RAD50, člen rodiny SMC s více rolemi při opravách zlomů DNA: jak ATP ovlivňuje funkci?“. Chromosome Res. 17 (2): 277–88. doi:10.1007 / s10577-008-9018-6. PMC 4494100. PMID 19308707.
^ Hopfner KP, Craig L, Moncalian G, Zinkel RA, Usui T, Owen BA, Karcher A, Henderson B, Bodmer JL, McMurray CT, Carney JP, Petrini JH, Tainer JA (srpen 2002). „Zinkový hák Rad50 je struktura spojující komplexy Mre11 při rekombinaci a opravě DNA“. Příroda. 418 (6897): 562–6. Bibcode:2002 Natur.418..562H. doi:10.1038 / nature00922. PMID 12152085. S2CID 4414704.
^ Moreno-Herrero F, de Jager M, Dekker NH, Kanaar R, Wyman C, Dekker C (září 2005). „Konformační změny v mezoscale v komplexu pro opravu DNA Rad50 / Mre11 / Nbs1 po navázání DNA“. Příroda. 437 (7057): 440–3. Bibcode:2005 Natur.437..440M. doi:10.1038 / nature03927. PMID 16163361. S2CID 4357195.
^ ^A ^b ^C Wang Y, Cortez D, Yazdi P, Neff N, Elledge SJ, Qin J (2000). „BASC, super komplex proteinů asociovaných s BRCA1 zapojených do rozpoznávání a opravy nenormálních struktur DNA“. Genes Dev. 14 (8): 927–39. doi:10,1101 / gad.14.8.927 (neaktivní 11. 10. 2020). PMC 316544. PMID 10783165.CS1 maint: DOI neaktivní od října 2020 (odkaz)
^ ^A ^b Chiba N, Parvin JD (2001). „Redistribuce BRCA1 mezi čtyři různé proteinové komplexy po zablokování replikace“. J. Biol. Chem. 276 (42): 38549–54. doi:10,1074 / jbc.M105227200. PMID 11504724.
^ Zhong Q, Chen CF, Li S, Chen Y, Wang CC, Xiao J, Chen PL, Sharp ZD, Lee WH (1999). „Sdružení BRCA1 s komplexem hRad50-hMre11-p95 a odpověď na poškození DNA“. Věda. 285 (5428): 747–50. doi:10.1126 / science.285.5428.747. PMID 10426999.
^ Dolganov GM, Maser RS, Novikov A, Tosto L, Chong S, Bressan DA, Petrini JH (1996). „Lidský Rad50 je fyzicky spojen s lidským Mre11: identifikace konzervovaného multiproteinového komplexu zapojeného do rekombinační opravy DNA“. Mol. Buňka. Biol. 16 (9): 4832–41. doi:10.1128 / MCB.16.9.4832. PMC 231485. PMID 8756642.
^ ^A ^b Trujillo KM, Yuan SS, Lee EY, Sung P (1998). „Nukleázové aktivity v komplexu lidské rekombinace a opravných faktorů DNA Rad50, Mre11 a p95“. J. Biol. Chem. 273 (34): 21447–50. doi:10.1074 / jbc.273.34.21447. PMID 9705271.
^ Goedecke W, Eijpe M, Offenberg HH, van Aalderen M, Heyting C (1999). „Mre11 a Ku70 interagují v somatických buňkách, ale jsou odlišně exprimovány v časné meióze“. Nat. Genet. 23 (2): 194–8. doi:10.1038/13821. PMID 10508516. S2CID 13443404.
^ Cerosaletti KM, Concannon P (2003). „Doména spojená s vidlicí Nibrinu a C-koncová doména rakoviny prsu jsou nutné pro tvorbu jaderného fokusu a fosforylaci“. J. Biol. Chem. 278 (24): 21944–51. doi:10,1074 / jbc.M211689200. PMID 12679336.
^ Desai-Mehta A, Cerosaletti KM, Concannon P (2001). „Zřetelné funkční domény nibrinu zprostředkovávají vazbu Mre11, formování ohniska a lokalizaci jader“. Mol. Buňka. Biol. 21 (6): 2184–91. doi:10.1128 / MCB.21.6.2184-2191.2001. PMC 86852. PMID 11238951.
^ Xiao J, Liu CC, Chen PL, Lee WH (2001). „RINT-1, nový protein interagující s Rad50, se podílí na kontrole kontrolního bodu G (2) / M indukovaného zářením“. J. Biol. Chem. 276 (9): 6105–11. doi:10,1074 / jbc.M008893200. PMID 11096100.
^ ^A ^b O'Connor MS, Safari A, Liu D, Qin J, Songyang Z (2004). "Komplex lidského proteinu Rap1 a modulace délky telomer". J. Biol. Chem. 279 (27): 28585–91. doi:10,1074 / jbc.M312913200. PMID 15100233.
^ Zhu XD, Küster B, Mann M, Petrini JH, de Lange T (2000). "Spojení RAD50 / MRE11 / NBS1 s TRF2 a lidskými telomery regulované buněčným cyklem". Nat. Genet. 25 (3): 347–52. doi:10.1038/77139. PMID 10888888. S2CID 6689794.
^ White MF (leden 2011). „Homologní rekombinace v archaei: prostředky ospravedlňují cíle“. Biochem. Soc. Trans. 39 (1): 15–9. doi:10.1042 / BST0390015. PMID 21265740. S2CID 239399.
^ Quaiser A, Constantinesco F, White MF, Forterre P, Elie C (2008). „Protein Mre11 interaguje jak s Rad50, tak s bipolární helikázou HerA a je přijímán do DNA po ozáření gama v archaeonu Sulfolobus acidocaldarius.“. BMC Mol. Biol. 9: 25. doi:10.1186/1471-2199-9-25. PMC 2288612. PMID 18294364.
^ Waltes R, Kalb R, Gatei M, Kijas AW, Stumm M, Sobeck A, Wieland B, Varon R, Lerenthal Y, Lavin MF, Schindler D, Dörk T (2009). „Nedostatek lidské RAD50 u poruchy podobné syndromu Nijmegen Breakage“. Dopoledne. J. Hum. Genet. 84 (5): 605–16. doi:10.1016 / j.ajhg.2009.04.010. PMC 2681000. PMID 19409520.
^ Ragamin A, Yigit G, Bousset K, Beleggia F, Verheijen FW, de Wit MY, Strom TM, Dörk T, Wollnik B, Mancini GM (2020). „Nedostatek lidské RAD50: Potvrzení výrazného fenotypu“. Dopoledne. J. Med. Genet. 182 (6): 1378–86. doi:10,1002 / ajmg.a 61570. PMC 7318339. PMID 32212377.

Další čtení

Stracker TH, Theunissen JW, Morales M, Petrini JH (2005). „Komplex Mre11 a metabolismus zlomů chromozomů: důležitost komunikace a udržování věcí pohromadě“. Oprava DNA (Amst.). 3 (8–9): 845–54. doi:10.1016 / j.dnarep.2004.03.014. PMID 15279769.
Dolganov GM, Maser RS, Novikov A a kol. (1996). „Lidský Rad50 je fyzicky spojen s lidským Mre11: identifikace konzervovaného multiproteinového komplexu zapojeného do rekombinační opravy DNA“. Mol. Buňka. Biol. 16 (9): 4832–41. doi:10.1128 / MCB.16.9.4832. PMC 231485. PMID 8756642.
Maser RS, Monsen KJ, Nelms BE, Petrini JH (1997). „Jaderná ložiska hMre11 a hRad50 jsou indukována během normální buněčné reakce na dvouřetězcové zlomy DNA“. Mol. Buňka. Biol. 17 (10): 6087–96. doi:10.1128 / MCB.17.10.6087. PMC 232458. PMID 9315668.
Carney JP, Maser RS, Olivares H a kol. (1998). „Komplex bílkovin hMre11 / hRad50 a syndrom rozpadu Nijmegen: vazba opravy dvouřetězcového zlomu na odpověď poškození buněčné DNA“. Buňka. 93 (3): 477–86. doi:10.1016 / S0092-8674 (00) 81175-7. PMID 9590181. S2CID 14548642.
Paull TT, Gellert M (1998). „Aktivita 3 'až 5' exonukleázy Mre 11 usnadňuje opravu dvouřetězcových zlomů DNA." Mol. Buňka. 1 (7): 969–79. doi:10.1016 / S1097-2765 (00) 80097-0. PMID 9651580.
Trujillo KM, Yuan SS, Lee EY, Sung P (1998). „Nukleázové aktivity v komplexu lidské rekombinace a opravných faktorů DNA Rad50, Mre11 a p95“. J. Biol. Chem. 273 (34): 21447–50. doi:10.1074 / jbc.273.34.21447. PMID 9705271.
Paull TT, Gellert M (1999). „Nbs1 potencuje ATP-řízené odvíjení DNA a štěpení endonukleázy komplexem Mre11 / Rad50“. Genes Dev. 13 (10): 1276–88. doi:10.1101 / gad.13.10.1276. PMC 316715. PMID 10346816.
Kim KK, Shin BA, Seo KH a kol. (1999). "Molekulární klonování a charakterizace sestřihových variant lidského genu RAD50". Gen. 235 (1–2): 59–67. doi:10.1016 / S0378-1119 (99) 00215-2. PMID 10415333.
Zhong Q, Chen CF, Li S a kol. (1999). „Sdružení BRCA1 s komplexem hRad50-hMre11-p95 a odpovědí na poškození DNA“. Věda. 285 (5428): 747–50. doi:10.1126 / science.285.5428.747. PMID 10426999.
Wang Y, Cortez D, Yazdi P a kol. (2000). „BASC, super komplex proteinů asociovaných s BRCA1 zapojených do rozpoznávání a opravy nenormálních struktur DNA“. Genes Dev. 14 (8): 927–39. doi:10,1101 / gad.14.8.927 (neaktivní 11. 10. 2020). PMC 316544. PMID 10783165.CS1 maint: DOI neaktivní od října 2020 (odkaz)
Gatei M, Young D, Cerosaletti KM a kol. (2000). "Fosforylace nibrinu závislá na ATM v reakci na ozáření". Nat. Genet. 25 (1): 115–9. doi:10.1038/75508. PMID 10802669. S2CID 23521589.
Zhao S, Weng YC, Yuan SS a kol. (2000). "Funkční spojení mezi ataxia-telangiektázií a genovými produkty syndromu zlomení Nijmegen". Příroda. 405 (6785): 473–7. Bibcode:2000Natur.405..473Z. doi:10.1038/35013083. PMID 10839544. S2CID 4428170.
Zhu XD, Küster B, Mann M a kol. (2000). "Spojení RAD50 / MRE11 / NBS1 s TRF2 a lidskými telomery regulované buněčným cyklem". Nat. Genet. 25 (3): 347–52. doi:10.1038/77139. PMID 10888888. S2CID 6689794.
Paull TT, Rogakou EP, Yamazaki V a kol. (2001). „Kritická role histonu H2AX při náboru opravných faktorů do jaderných ložisek po poškození DNA“. Curr. Biol. 10 (15): 886–95. doi:10.1016 / S0960-9822 (00) 00610-2. PMID 10959836. S2CID 16108315.
Xiao J, Liu CC, Chen PL, Lee WH (2001). „RINT-1, nový protein interagující s Rad50, se podílí na kontrole kontrolního bodu G (2) / M indukovaného zářením“. J. Biol. Chem. 276 (9): 6105–11. doi:10,1074 / jbc.M008893200. PMID 11096100.
Desai-Mehta A, Cerosaletti KM, Concannon P (2001). „Zřetelné funkční domény nibrinu zprostředkovávají vazbu Mre11, formování ohniska a lokalizaci jader“. Mol. Buňka. Biol. 21 (6): 2184–91. doi:10.1128 / MCB.21.6.2184-2191.2001. PMC 86852. PMID 11238951.
Buscemi G, Savio C, Zannini L a kol. (2001). "Závislost aktivace Chk2 na Nbs1 po poškození DNA". Mol. Buňka. Biol. 21 (15): 5214–22. doi:10.1128 / MCB.21.15.5214-5222.2001. PMC 87245. PMID 11438675.
Chiba N, Parvin JD (2001). „Redistribuce BRCA1 mezi čtyři různé proteinové komplexy po zablokování replikace“. J. Biol. Chem. 276 (42): 38549–54. doi:10,1074 / jbc.M105227200. PMID 11504724.
Grenon M, Gilbert C, Lowndes NF (2001). "Aktivace kontrolního bodu v reakci na dvouřetězcové zlomy vyžaduje komplex Mre11 / Rad50 / Xrs2". Nat. Cell Biol. 3 (9): 844–7. doi:10.1038 / ncb0901-844. PMID 11533665. S2CID 32286986.
de Jager M, van Noort J, van Gent DC a kol. (2002). „Human Rad50 / Mre11 je flexibilní komplex, který dokáže uvázat DNA konce“. Mol. Buňka. 8 (5): 1129–35. doi:10.1016 / S1097-2765 (01) 00381-1. PMID 11741547.
M. Beikzadeh, M.P. Latham (2020). „Dynamická povaha komplexu pro opravu zlomů DNA Mre11-Rad50“. Pokrok v biofyzice a molekulární biologii. doi:10.1016 / j.pbiomolbio.2020.10.007. PMID 33121960.

externí odkazy

RAD50 umístění lidského genu v UCSC Genome Browser.
RAD50 podrobnosti o lidském genu v UCSC Genome Browser.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000113522 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020380 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b "Entrez Gene: RAD50 homolog RAD50 (S. cerevisiae)".

[kinoshita_review-6] Kinoshita E, van der Linden E, Sanchez H, Wyman C (2009). „RAD50, člen rodiny SMC s více rolemi při opravách zlomů DNA: jak ATP ovlivňuje funkci?“. Chromosome Res. 17 (2): 277–88. doi:10.1007 / s10577-008-9018-6. PMC 4494100. PMID 19308707.

[pmid12152085-7] Hopfner KP, Craig L, Moncalian G, Zinkel RA, Usui T, Owen BA, Karcher A, Henderson B, Bodmer JL, McMurray CT, Carney JP, Petrini JH, Tainer JA (srpen 2002). „Zinkový hák Rad50 je struktura spojující komplexy Mre11 při rekombinaci a opravě DNA“. Příroda. 418 (6897): 562–6. Bibcode:2002 Natur.418..562H. doi:10.1038 / nature00922. PMID 12152085. S2CID 4414704.

[pmid16163361-8] Moreno-Herrero F, de Jager M, Dekker NH, Kanaar R, Wyman C, Dekker C (září 2005). „Konformační změny v mezoscale v komplexu pro opravu DNA Rad50 / Mre11 / Nbs1 po navázání DNA“. Příroda. 437 (7057): 440–3. Bibcode:2005 Natur.437..440M. doi:10.1038 / nature03927. PMID 16163361. S2CID 4357195.

[pmid10783165-9] A ^b ^C Wang Y, Cortez D, Yazdi P, Neff N, Elledge SJ, Qin J (2000). „BASC, super komplex proteinů asociovaných s BRCA1 zapojených do rozpoznávání a opravy nenormálních struktur DNA“. Genes Dev. 14 (8): 927–39. doi:10,1101 / gad.14.8.927 (neaktivní 11. 10. 2020). PMC 316544. PMID 10783165.CS1 maint: DOI neaktivní od října 2020 (odkaz)

[pmid11504724-10] A ^b Chiba N, Parvin JD (2001). „Redistribuce BRCA1 mezi čtyři různé proteinové komplexy po zablokování replikace“. J. Biol. Chem. 276 (42): 38549–54. doi:10,1074 / jbc.M105227200. PMID 11504724.

[pmid10426999-11] Zhong Q, Chen CF, Li S, Chen Y, Wang CC, Xiao J, Chen PL, Sharp ZD, Lee WH (1999). „Sdružení BRCA1 s komplexem hRad50-hMre11-p95 a odpověď na poškození DNA“. Věda. 285 (5428): 747–50. doi:10.1126 / science.285.5428.747. PMID 10426999.

[pmid8756642-12] Dolganov GM, Maser RS, Novikov A, Tosto L, Chong S, Bressan DA, Petrini JH (1996). „Lidský Rad50 je fyzicky spojen s lidským Mre11: identifikace konzervovaného multiproteinového komplexu zapojeného do rekombinační opravy DNA“. Mol. Buňka. Biol. 16 (9): 4832–41. doi:10.1128 / MCB.16.9.4832. PMC 231485. PMID 8756642.

[pmid9705271-13] A ^b Trujillo KM, Yuan SS, Lee EY, Sung P (1998). „Nukleázové aktivity v komplexu lidské rekombinace a opravných faktorů DNA Rad50, Mre11 a p95“. J. Biol. Chem. 273 (34): 21447–50. doi:10.1074 / jbc.273.34.21447. PMID 9705271.

[pmid-14] Goedecke W, Eijpe M, Offenberg HH, van Aalderen M, Heyting C (1999). „Mre11 a Ku70 interagují v somatických buňkách, ale jsou odlišně exprimovány v časné meióze“. Nat. Genet. 23 (2): 194–8. doi:10.1038/13821. PMID 10508516. S2CID 13443404.

[pmid12679336-15] Cerosaletti KM, Concannon P (2003). „Doména spojená s vidlicí Nibrinu a C-koncová doména rakoviny prsu jsou nutné pro tvorbu jaderného fokusu a fosforylaci“. J. Biol. Chem. 278 (24): 21944–51. doi:10,1074 / jbc.M211689200. PMID 12679336.

[pmid11238951-16] Desai-Mehta A, Cerosaletti KM, Concannon P (2001). „Zřetelné funkční domény nibrinu zprostředkovávají vazbu Mre11, formování ohniska a lokalizaci jader“. Mol. Buňka. Biol. 21 (6): 2184–91. doi:10.1128 / MCB.21.6.2184-2191.2001. PMC 86852. PMID 11238951.

[pmid11096100-17] Xiao J, Liu CC, Chen PL, Lee WH (2001). „RINT-1, nový protein interagující s Rad50, se podílí na kontrole kontrolního bodu G (2) / M indukovaného zářením“. J. Biol. Chem. 276 (9): 6105–11. doi:10,1074 / jbc.M008893200. PMID 11096100.

[pmid15100233-18] A ^b O'Connor MS, Safari A, Liu D, Qin J, Songyang Z (2004). "Komplex lidského proteinu Rap1 a modulace délky telomer". J. Biol. Chem. 279 (27): 28585–91. doi:10,1074 / jbc.M312913200. PMID 15100233.

[pmid10888888-19] Zhu XD, Küster B, Mann M, Petrini JH, de Lange T (2000). "Spojení RAD50 / MRE11 / NBS1 s TRF2 a lidskými telomery regulované buněčným cyklem". Nat. Genet. 25 (3): 347–52. doi:10.1038/77139. PMID 10888888. S2CID 6689794.

[pmid21265740-20] White MF (leden 2011). „Homologní rekombinace v archaei: prostředky ospravedlňují cíle“. Biochem. Soc. Trans. 39 (1): 15–9. doi:10.1042 / BST0390015. PMID 21265740. S2CID 239399.

[pmid18294364-21] Quaiser A, Constantinesco F, White MF, Forterre P, Elie C (2008). „Protein Mre11 interaguje jak s Rad50, tak s bipolární helikázou HerA a je přijímán do DNA po ozáření gama v archaeonu Sulfolobus acidocaldarius.“. BMC Mol. Biol. 9: 25. doi:10.1186/1471-2199-9-25. PMC 2288612. PMID 18294364.

[pmid19409520-22] Waltes R, Kalb R, Gatei M, Kijas AW, Stumm M, Sobeck A, Wieland B, Varon R, Lerenthal Y, Lavin MF, Schindler D, Dörk T (2009). „Nedostatek lidské RAD50 u poruchy podobné syndromu Nijmegen Breakage“. Dopoledne. J. Hum. Genet. 84 (5): 605–16. doi:10.1016 / j.ajhg.2009.04.010. PMC 2681000. PMID 19409520.

[pmid32212377-23] Ragamin A, Yigit G, Bousset K, Beleggia F, Verheijen FW, de Wit MY, Strom TM, Dörk T, Wollnik B, Mancini GM (2020). „Nedostatek lidské RAD50: Potvrzení výrazného fenotypu“. Dopoledne. J. Med. Genet. 182 (6): 1378–86. doi:10,1002 / ajmg.a 61570. PMC 7318339. PMID 32212377.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]

[20]

[21]

[22]

[23]