Perivitelliny - Perivitellins

Perivitelliny jsou vaječné bílkoviny nacházející se v perivitelinová tekutina z mnoha plži. Jsou to multifunkční komplexy, které poskytují vyvíjejícímu se embryu výživu, ochranu před prostředím a ochranu před predátory.[1]

Navzdory ústřední roli, kterou perivitelliny hrají v reprodukci a vývoji, existuje jen málo informací o jejich roli v plži Měkkýši. Většina studií perivitellinů byla provedena na vejcích Ampullaridae, rodina sladkovodních hlemýžďů (Caenogastropoda ), zejména Pomacea rod, většinou z Pomacea canaliculata, Pomacea scalaris a Pomacea maculata.[2][3]

Syntéza

Perivitelliny jsou téměř výhradně syntetizovány v bílkovinová žláza (také známý jako komplex žláza-tobolka albumin-tobolka nebo děložní žláza), doplňková žláza z ženského reprodukčního systému plžů.[4][5] To bylo experimentálně potvrzeno pro perivitelliny ovorubin (PcOvo) a PcPV2, které byly nalezeny pouze v albuminové žláze bez syntézy, cirkulace nebo skladování extra-žlázy.[6][7][8] Během reprodukčního období se tyto perivitelliny přenášejí do vajec. Po ovipozici se rychle obnoví v albuminové žláze a jejich celkové množství se v žláze sníží až po opakovaném ovipozici.[4][9] v Pomacea canaliculata šneci, perivitelliny budou působit společně s polysacharid galaktogen, jako omezující faktor reprodukčního úsilí během reprodukce.[4]

Druhy perivitellinů

První studie provedené v roce 2006 Pomacea canaliculata identifikoval dva proteiny pojmenované perivitellin-1, PV1 nebo ovorubin (nyní PcOvo) a perivitellin-2 nebo PV2 masivně akumulované ve vejcích, obsahující 60-70% celkového proteinu, respektive heterogenní frakce dabovaná perivitellin-3 nebo frakce PV3.[10] Nedávné proteomické analýzy perivitelinové kapaliny, nicméně, identifikoval celkem 34 proteinů z Pomacea canaliculata, 38 palců Pomacea maculata, a 32 palců Pomacea diffusa.[11][12][13][14]

Perivitellin-1 nebo PcOvo (dříve ovorubin ) a perivitellin-2 nebo PcPV2 jsou pravděpodobně nejlépe charakterizovaní ze šneků.[5][8][10][15][16][17][18][19] Oba perivitelliny jsou multimerní a glykosylované proteiny s pozoruhodnou tepelnou stabilitou až do 100 ° C, respektive 60 ° C, a v širokém rozmezí pH.[20][21] Jsou také vysoce rezistentní vůči kombinovanému působení proteáz pepsinu a trypsinu.[17][18][21]

Perivitellinová tekutina Pomacea scalaris a Pomacea diffusa obsahují jeden hlavní perivitellin, PsSC (také pojmenovaný scalarin ) a PdPV1, které jsou strukturálně a fylogeneticky příbuzné s PcOvo.[19][22][23][24] Perivitellinová tekutina P. maculata je také podobný, se dvěma hlavními perivitelliny, PmPV1 a PmPV2, strukturně a funkčně podobné PcOvo a PcPV2.[25][26][27]

Zbytek Pomacea perivitelliny (nad 25) byly charakterizovány na transkriptomické a proteomické úrovni, ale biochemické studie stále z velké části chybí.[28]

Funkce perivitellinu

Perivitelliny poskytují výživu, skladování energie, ochranu před predací a ochranu životního prostředí vyvíjejícímu se embryu.

Funkční klasifikace sekvencí aminokyselin perivitellinu na základě Kyoto Encyclopedia of Genes and Genomes (KEGG) je klasifikoval do „zpracování informací o životním prostředí“, mezi něž patří několik imunitních proteinů, „metabolismus“, „organismy“, „buněčné procesy“, „ostatní“ a značné množství „neznámých“ proteinů.

První funkční studie provedené v roce 2006 Pomacea canaliculata, považovali je většinou za zásobní proteiny, které poskytovaly energetickým a strukturním prekurzorům embrya, protože jsou spotřebovány během vývoje.[16]

Pozdější výzkum PV1 (PcOvo, PmPV1 a PsSC) uvádí, že jejich karotenoid zejména cofactor astaxanthin, slouží jako silný antioxidant a dodává vajíčkům načervenalé zabarvení.[1][20][25][29] Tyto karotenoproteiny jsou také vysoce rezistentní na trávicí trakt a bez podstatných úprav odolávají průchodu trávicím systémem; tato charakteristika souvisela s obranyschopností embryí a odrazovala predátory snížením nutriční hodnoty vajec.[8][22][26] PcOvo a PsSC také nesou fosfát skupiny připojené k serin zbytky, které mohou sloužit jako rezerva fosforu pro embryo.[19] Na rozdíl od PcOvo a PmPV1 je PsSC také aktivním lektinem, který aglutinuje bakterie a mění gastrointestinální systém sliznice potkanů, funkce spojené s ochranou embryí proti oběma patogeny a predátory.[19][23]

PV2 jsou toxiny nalezen pouze v Pomacea canaliculata (PcPV2) a Pomacea maculata (PmPV2) perivitelinová tekutina.[25][30][31] Jsou to silné neurotoxiny, když intraperitoneálně injekčně podat myším při námaze enterotoxický funkce při požití.[27][30][32] Každá ze dvou dimerních jednotek PcPV2 nebo PmPV2 sestává z proteinu vázajícího sacharidy z rodiny tachylektinů (působícího jako modul cílení) disulfidově vázaného na podjednotku tvořící póry komplexu Membrane Attack Complex a Perforin (MACPF ) podčeleď (toxický modul).[18][27] Tyto toxiny mají strukturální podobnost botulinický a ricin heterodimerní toxiny, tzv. „AB toxiny „Dříve známé pouze v bakterie a rostliny. Perivitellin-2 je také rezistentní na trávicí trakt, což přispívá ke snížení nutriční hodnoty vajec.[18][32]

A konečně nedávná studie o Pomacea canaliculata Frakce PV3 identifikována a charakterizována dvěma inhibitory proteázy z Kunitz a Kazal rodiny, funkce také souvisí s obranou proti predátorům, protože by zabránila predátorům trávit bílkoviny z vajec při požití.[28]

Reference

  1. ^ A b Heras H, Dreon MS, Ituarte S, Pollero RJ (01.07.2007). "Vaječné karotenoproteiny v neotropických Ampullariidae (Gastropoda: Arquitaenioglossa)". Srovnávací biochemie a fyziologie. Toxikologie a farmakologie. 146 (1–2): 158–67. doi:10.1016 / j.cbpc.2006.10.013. PMID  17320485.
  2. ^ Hayes KA, Burks RL, Castro-Vazquez A, Darby PC, Heras H, Martín PR, Qiu JW, Thiengo SC, Vega IA, Wada T, Yusa Y (2015). „Pohledy z integrovaného pohledu na biologii hlemýžďů jablečných (Caenogastropoda: Ampullariidae)“. Malakologie. 58 (1–2): 245–302. doi:10.4002/040.058.0209. S2CID  85707576.
  3. ^ Heras H, Dreon MS, Ituarte S, Pasquevich MY, Cadierno MP, Joshi RC, Cowie RH, Sebastian LS (2017). Jablečné šnečí perivitelliny, multifunkční vaječné bílkoviny. Philippine Rice Research Institute. ISBN  978-621-8022-25-6.
  4. ^ A b C Cadierno MP, Saveanu L, Dreon MS, Martín PR, Heras H (srpen 2018). „Biosyntéza v komplexu žláza tobolka-tobolka omezuje reprodukční úsilí u invazivního šneku jablečného Pomacea canaliculata“. Biologický bulletin. 235 (1): 1–11. doi:10.1086/699200. PMID  30160995.
  5. ^ A b Sun J, Wang M, Wang H, Zhang H, Zhang X, Thiyagarajan V a kol. (Listopad 2012). „De novo shromáždění transkriptomu invazivního šneka a jeho více ekologických aplikací“. Zdroje molekulární ekologie. 12 (6): 1133–44. doi:10.1111/1755-0998.12014. PMID  22994926.
  6. ^ Dreon M, Lavarias S, Garin CF, Heras H, Pollero RJ (únor 2002). "Syntéza, distribuce a hladiny vaječného lipoproteinu z jablečného šneka Pomacea canaliculata (Mollusca: Gastropoda)". The Journal of Experimental Zoology. 292 (3): 323–30. doi:10.1002 / jez.10043. PMID  11857466.
  7. ^ Dreon MS, Heras H, Pollero RJ (leden 2003). "Metabolismus ovorubinu, hlavního vaječného lipoproteinu z jablečného šneka". Molekulární a buněčná biochemie. 243 (1–2): 9–14. doi:10.1023 / a: 1021616610241. PMID  12619883. S2CID  6345962.
  8. ^ A b C Dreon MS, Heras H, Pollero RJ (červenec 2004). "Charakterizace hlavních vaječných glykolipoproteinů z perivitellinové tekutiny jablečného šneka Pomacea canaliculata". Molekulární reprodukce a vývoj. 68 (3): 359–64. doi:10.1002 / mrd.20078. PMID  15112330.
  9. ^ Wijsman TC, van Wijck-Batenburg H (01.09.1987). „Biochemické složení vajec sladkovodního hlemýžďe Lymnaea stagnalis a obnova sekrece albuminových žláz vyvolaná ovipozicí“. Mezinárodní žurnál reprodukce a vývoje bezobratlých. 12 (2): 199–212. doi:10.1080/01688170.1987.10510317.
  10. ^ A b Garin CF, Heras H, Pollero RJ (prosinec 1996). „Lipoproteiny vaječné perivitelinové tekutiny hlemýžďů Pomacea canaliculata (Mollusca: Gastropoda)“. The Journal of Experimental Zoology. 276 (5): 307–14. doi:10.1002 / (SICI) 1097-010X (19961201) 276: 5 <307 :: AID-JEZ1> 3.0.CO; 2-S. PMID  8972583.
  11. ^ Sun J, Zhang H, Wang H, Heras H, Dreon MS, Ituarte S a kol. (Srpen 2012). „První proteom vaječné perivitelinové tekutiny sladkovodního plže se vzdušným ovipozicí“. Journal of Proteome Research. 11 (8): 4240–8. doi:10.1021 / pr3003613. PMID  22738194.
  12. ^ Mu H, Sun J, Cheung SG, Fang L, Zhou H, Luan T a kol. (Únor 2018). „Srovnávací proteomika a analýza substituce kodonů odhalily mechanismy diferenciální rezistence k hypoxii u kongenerických hlemýžďů“. Journal of Proteomics. 172: 36–48. doi:10.1016 / j.jprot.2017.11.002. hdl:10754/626132. PMID  29122728.
  13. ^ Ip JC, Mu H, Zhang Y, Heras H, Qiu JW (duben 2020). „Vaječný perivitelinový tekutý proteom sladkovodního šneka: Pohled na přechod od vodní k pozemské depozici vajec“. Rychlá komunikace v hmotnostní spektrometrii. 34 (7): e8605. doi:10,1002 / rcm. 8605. PMID  31657488.
  14. ^ Sun J, Mu H, Ip JC, Li R, Xu T, Accorsi A a kol. (Červenec 2019). „Podpisy divergence, invazivity a terrestrializace odhaleny čtyřmi jablkovými hlemýžďovými geny“. Molekulární biologie a evoluce. 36 (7): 1507–1520. doi:10.1093 / molbev / msz084. PMC  6573481. PMID  30980073.
  15. ^ Cheesman DF (prosinec 1958). „Ovorubin, chromoprotein z vajec plžů měkkýšů Pomacea canaliculata“. Sborník královské společnosti v Londýně. Série B, Biologické vědy. 149 (937): 571–87. Bibcode:1958RSPSB.149..571C. doi:10.1098 / rspb.1958.0093. PMID  13623805. S2CID  44905224.
  16. ^ A b Heras H, Garin CF, Pollero RJ (1998). „Biochemické složení a zdroje energie během vývoje embryí a raných mladistvých šneka Pomacea canaliculata (Mollusca: Gastropoda)“. Journal of Experimental Zoology. 280 (6): 375–383. doi:10.1002 / (SICI) 1097-010X (19980415) 280: 63,0.CO; 2-K (neaktivní 26. 9. 2020). ISSN  1097-010X.CS1 maint: DOI neaktivní od září 2020 (odkaz)
  17. ^ A b Dreon MS, Ituarte S, Heras H (prosinec 2010). „Úloha inhibitoru proteinázy ovorubinu ve vejcích hlemýžďů jablek se podobá obraně embrya rostlin před predací“. PLOS ONE. 5 (12): e15059. Bibcode:2010PLoSO ... 515059D. doi:10.1371 / journal.pone.0015059. PMC  2997075. PMID  21151935.
  18. ^ A b C d Dreon MS, Frassa MV, Ceolín M, Ituarte S, Qiu JW, Sun J a kol. (2013-05-30). „Nová obrana zvířat proti predaci: neurotoxin hlemýždího vajíčka kombinující řetězce lektinu a pórů, které se podobají obraně rostlin a bakterie útočí na toxiny“. PLOS ONE. 8 (5): e63782. Bibcode:2013PLoSO ... 863782D. doi:10.1371 / journal.pone.0063782. PMC  3667788. PMID  23737950.
  19. ^ A b C d Ituarte S, Dreon MS, Pasquevich MY, Fernández PE, Heras H (září 2010). "Sacharidy a glykoformy hlavních vaječných perivitellinů z hlemýžďů jablek Pomacea (Architaenioglossa: Ampullariidae)". Srovnávací biochemie a fyziologie. Část B, Biochemie a molekulární biologie. 157 (1): 66–72. doi:10.1016 / j.cbpb.2010.05.004. PMID  20471490.
  20. ^ A b Dreon MS, Ituarte S, Ceolín M, Heras H (září 2008). „Globální tvar a stabilita pH ovorubinu, oligomerního proteinu z vajec Pomacea canaliculata“. FEBS Journal. 275 (18): 4522–30. doi:10.1111 / j.1742-4658.2008.06595.x. PMID  18673387. S2CID  22611520.
  21. ^ A b Frassa MV, Ceolín M, Dreon MS, Heras H (červenec 2010). "Struktura a stabilita neurotoxinu PV2 z vajíček jablečného šneka Pomacea canaliculata". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bílkoviny a proteomika. 1804 (7): 1492–9. doi:10.1016 / j.bbapap.2010.02.013. PMID  20215051.
  22. ^ A b Ituarte S, Dreon MS, Ceolin M, Heras H (2012-11-20). „Aglutinační aktivita a strukturní charakterizace scalarinu, hlavního vaječného proteinu šneku Pomacea scalaris (d'Orbigny, 1832)“. PLOS ONE. 7 (11): e50115. Bibcode:2012PLoSO ... 750115I. doi:10.1371 / journal.pone.0050115. PMC  3502340. PMID  23185551.
  23. ^ A b Ituarte S, Brola TR, Fernández PE, Mu H, Qiu JW, Heras H, Dreon MS (01.06.2018). „Lektin neinvazivního šneka jablečného jako obrana vajec proti predaci mění morfofyziologii střevní krysy“. PLOS ONE. 13 (6): e0198361. Bibcode:2018PLoSO..1398361I. doi:10.1371 / journal.pone.0198361. PMC  5983499. PMID  29856808.
  24. ^ Brola, T. R.; Dreon, M. S .; Qiu, J. W .; Heras, H. (01.01.2020). „Vysoce stabilní nestravitelný lektin z Pomacea diffusa odhaluje ochranné systémy související s clade ve vejcích jablečného šneku“. Journal of Experimental Biology: jeb.231878. doi:10.1242 / jeb.231878. ISSN  0022-0949. PMID  32719049.
  25. ^ A b C Pasquevich MY, Dreon MS, Heras H (březen 2014). „Hlavní vaječný rezervní protein z invazivního jablečného šneka Pomacea maculata je komplexní karotenoprotein příbuzný těm z Pomacea canaliculata a Pomacea scalaris.“ Srovnávací biochemie a fyziologie. Část B, Biochemie a molekulární biologie. 169: 63–71. doi:10.1016 / j.cbpb.2013.11.008. PMID  24291422.
  26. ^ A b Pasquevich MY, Dreon MS, Qiu JW, Mu H, Heras H (listopad 2017). „Konvergentní vývoj obrany rostlinných a zvířecích embryí hyperstabilními nestravitelnými zásobními proteiny“. Vědecké zprávy. 7 (1): 15848. Bibcode:2017NatSR ... 715848P. doi:10.1038 / s41598-017-16185-9. PMC  5696525. PMID  29158565.
  27. ^ A b C Giglio ML, Ituarte S, Milesi V, Dreon MS, Brola TR, Caramelo J a kol. (Srpen 2020). „Exaptace dvou starověkých imunitních proteinů na nový dimerní toxin vytvářející póry u hlemýžďů“. Journal of Structural Biology. 211 (2): 107531. doi:10.1016 / j.jsb.2020.107531. PMID  32446810.
  28. ^ A b tuarte S, Brola TR, Dreon MS, Sun J, Qiu JW, Heras H (2019-02-01). „Nestravitelné bílkoviny a proteázové inhibitory: důsledky pro obranu zbarvených vajec sladkovodního jablečného šneka Pomacea canaliculata“. Kanadský žurnál zoologie. 97 (6): 558–566. doi:10.1139 / cjz-2018-0210. hdl:1807/95364. ISSN  0008-4301.
  29. ^ Dreon MS, Schinella G, Heras H, Pollero RJ (únor 2004). „Antioxidační obranný systém ve vejcích hlemýžďů jablečných, role ovorubinu“. Archivy biochemie a biofyziky. 422 (1): 1–8. doi:10.1016 / j.abb.2003.11.018. PMID  14725852.
  30. ^ A b Heras H, Frassa MV, Fernández PE, Galosi CM, Gimeno EJ, Dreon MS (září 2008). "První vaječný protein s neurotoxickým účinkem na myši". Toxicon. 52 (3): 481–8. doi:10.1016 / j.toxicon.2008.06.022. PMID  18640143.
  31. ^ Giglio ML, Ituarte S, Pasquevich MY, Heras H (2016-09-12). „Vejce jablečného šneka Pomacea maculata jsou bráněna nestravitelnými polysacharidy a toxickými proteiny“. Kanadský žurnál zoologie. 94 (11): 777–785. doi:10.1139 / cjz-2016-0049. hdl:1807/74381.
  32. ^ A b Giglio ML, Ituarte S, Ibañez AE, Dreon MS, Prieto E, Fernández PE, Heras H (2020). „Nová role imunních molekul vrozených zvířat: Enterotoxická aktivita MACPF-toxinu hlemýždího vejce“. Hranice v imunologii. 11: 428. doi:10,3389 / fimmu.2020.00428. PMC  7082926. PMID  32231667.