Moesin - Moesin
Moesin je protein že u lidí je kódován MSN gen.[5][6]
Moesin (pro membránově organizující extenzní spike protein) je členem Rodina proteinů ERM který zahrnuje ezrin a radixin. Zdá se, že proteiny ERM fungují jako síťovadla mezi plazmatickými membránami a aktin -na základě cytoskeletony.[7]
Moesin je lokalizován na filopodia a další membránové výčnělky, které jsou důležité pro rozpoznávání buněk a signalizace a pro pohyb buněk.[7]
Interakce
Bylo prokázáno, že Moesin komunikovat s:
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000147065 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031207 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Lankes WT, Furthmayr H (říjen 1991). "Moesin: člen rodiny proteinů 4.1-talin-ezrin". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 88 (19): 8297–301. Bibcode:1991PNAS ... 88.8297L. doi:10.1073 / pnas.88.19.8297. PMC 52495. PMID 1924289.
- ^ Amieva MR, Furthmayr H (září 1995). „Subcelulární lokalizace moesinu v dynamických filopodiích, retrakčních vláknech a dalších strukturách podílejících se na průzkumu substrátu, připojení a kontaktech buňka-buňka“. Exp. Cell Res. 219 (1): 180–96. doi:10.1006 / excr.1995.1218. PMID 7628534.
- ^ A b „Entrez Gene: MSN moesin“.
- ^ Serrador JM, Nieto M, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Calvo J, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Lozano F, González-Amaro R, Sánchez-Mateos P, Sánchez-Madrid F (červen 1998). „CD43 interaguje s moesinem a ezrinem a reguluje jeho redistribuci na uropody T lymfocytů v kontaktech mezi buňkami“. Krev. 91 (12): 4632–44. doi:10,1182 / krev. V91.12.4632. PMID 9616160.
- ^ Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (únor 1998). „Proteiny Ezrin / radixin / moesin (ERM) se vážou na pozitivně nabitý klastr aminokyselin v cytoplazmatické doméně juxta-membrány CD44, CD43 a ICAM-2“. J. Cell Biol. 140 (4): 885–95. doi:10.1083 / jcb.140.4.885. PMC 2141743. PMID 9472040.
- ^ Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (září 1997). „Moesin interaguje s cytoplazmatickou oblastí mezibuněčné adhezní molekuly-3 a je redistribuován do uropodu T lymfocytů během polarizace buněk“. J. Cell Biol. 138 (6): 1409–23. doi:10.1083 / jcb.138.6.1409. PMC 2132557. PMID 9298994.
- ^ Serrador JM, Vicente-Manzanares M, Calvo J, Barreiro O, Montoya MC, Schwartz-Albiez R, Furthmayr H, Lozano F, Sánchez-Madrid F (březen 2002). „Nový motiv bohatý na serin v mezibuněčné adhezní molekule 3 je zásadní pro jeho subcelulární cílení zaměřené na ezrin / radixin / moesin“. J. Biol. Chem. 277 (12): 10400–9. doi:10,1074 / jbc.M110694200. PMID 11784723.
- ^ A b Wientjes FB, Reeves EP, Soskic V, Furthmayr H, Segal AW (listopad 2001). "NADPH oxidázové složky p47 (phox) a p40 (phox) se vážou na moesin prostřednictvím své PX domény". Biochem. Biophys. Res. Commun. 289 (2): 382–8. doi:10.1006 / bbrc.2001.5982. PMID 11716484.
- ^ Barreiro O, Yanez-Mo M, Serrador JM, Montoya MC, Vicente-Manzanares M, Tejedor R, Furthmayr H, Sanchez-Madrid F (červen 2002). „Dynamická interakce VCAM-1 a ICAM-1 s moesinem a ezrinem v nové endoteliální dokovací struktuře pro adherentní leukocyty“. J. Cell Biol. 157 (7): 1233–45. doi:10.1083 / jcb.200112126. PMC 2173557. PMID 12082081.
- ^ Gajate C, Mollinedo F (březen 2005). „Cytoskeletonem zprostředkovaný receptor smrti a koncentrace ligandu v lipidových raftech tvoří v chemoterapii rakoviny shluky podporující apoptózu“. J. Biol. Chem. 280 (12): 11641–7. doi:10,1074 / jbc.M411781200. PMID 15659383.
- ^ Gary R, Bretscher A (srpen 1995). „Ezrinova asociace zahrnuje navázání N-terminální domény na normálně maskovanou C-terminální doménu, která zahrnuje F-aktinové vazebné místo“. Mol. Biol. Buňka. 6 (8): 1061–75. doi:10,1091 / mbc.6.8.1061. PMC 301263. PMID 7579708.
- ^ Gary R, Bretscher A (listopad 1993). „Heterotypická a homotypická asociace mezi ezrinem a moesinem, dvěma domnělými membránově-cytoskeletálními spojovacími proteiny“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90 (22): 10846–50. Bibcode:1993PNAS ... 9010846G. doi:10.1073 / pnas.90.22.10846. PMC 47875. PMID 8248180.
Další čtení
- Tsukita S, Yonemura S (1997). "Rodina ERM (ezrin / radixin / moesin): od cytoskeletu po signální transdukci". Curr. Opin. Cell Biol. 9 (1): 70–5. doi:10.1016 / S0955-0674 (97) 80154-8. PMID 9013673.
- Vaheri A, Carpén O, Heiska L, Helander TS, Jääskeläinen J, Majander-Nordenswan P, Sainio M, Timonen T, Turunen O (1997). „Rodina proteinů ezrin: interakce membrána-cytoskelet a asociace chorob“. Curr. Opin. Cell Biol. 9 (5): 659–66. doi:10.1016 / S0955-0674 (97) 80119-6. PMID 9330869.
- Matarrese P, Malorni W (2005). „Proteiny viru lidské imunodeficience (HIV) -1 a cytoskelet: partneři ve virovém životě a smrti hostitelských buněk“. Buněčná smrt se liší. 12 Suppl 1: 932–41. doi:10.1038 / sj.cdd.4401582. PMID 15818415.
- Gary R, Bretscher A (1995). „Ezrinova asociace zahrnuje navázání N-terminální domény na normálně maskovanou C-terminální doménu, která zahrnuje F-aktinové vazebné místo“. Mol. Biol. Buňka. 6 (8): 1061–75. doi:10,1091 / mbc.6.8.1061. PMC 301263. PMID 7579708.
- Schwartz-Albiez R, Merling A, Spring H, Möller P, Koretz K (1995). "Diferenciální exprese s mikrospikem asociovaného proteinového moesinu v lidských tkáních". Eur. J. Cell Biol. 67 (3): 189–98. PMID 7588875.
- Schneider-Schaulies J, Dunster LM, Schwartz-Albiez R, Krohne G, ter Meulen V (1995). „Fyzikální asociace moesinu a CD46 jako receptorového komplexu pro virus spalniček“. J. Virol. 69 (4): 2248–56. doi:10.1128 / JVI.69.4.2248-2256.1995. PMC 188894. PMID 7884872.
- Wilgenbus KK, Hsieh CL, Lankes WT, Milatovich A, Francke U, Furthmayr H (1994). "Struktura a lokalizace na X chromozomu genu kódujícího lidský filopodiální proteinový moesin (MSN)". Genomika. 19 (2): 326–33. doi:10.1006 / geno.1994.1065. PMID 8188263.
- Gary R, Bretscher A (1993). „Heterotypická a homotypická asociace mezi ezrinem a moesinem, dvěma domnělými membránově-cytoskeletálními spojovacími proteiny“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 90 (22): 10846–50. Bibcode:1993PNAS ... 9010846G. doi:10.1073 / pnas.90.22.10846. PMC 47875. PMID 8248180.
- Dunster LM, Schneider-Schaulies J, Löffler S, Lankes W, Schwartz-Albiez R, Lottspeich F, ter Meulen V (1994). „Moesin: protein buněčné membrány spojený s náchylností k infekci spalničkovým virem“. Virologie. 198 (1): 265–74. doi:10.1006 / viro.1994.1029. PMID 8259662.
- Nakamura F, Amieva MR, Furthmayr H (1995). „Fosforylace threoninu 558 v karboxyl-terminální doméně vázající aktin moesinu trombinovou aktivací lidských krevních destiček“. J. Biol. Chem. 270 (52): 31377–85. doi:10.1074 / jbc.270.52.31377. PMID 8537411.
- Ott DE, Coren LV, Kane BP, Busch LK, Johnson DG, Sowder RC, Chertova EN, Arthur LO, Henderson LE (1996). "Cytoskeletální proteiny uvnitř virionů viru lidské imunodeficience typu 1". J. Virol. 70 (11): 7734–43. doi:10.1128 / JVI.70.11.7734-7743.1996. PMC 190843. PMID 8892894.
- Hecker C, Weise C, Schneider-Schaulies J, Holmes HC, ter Meulen V (1997). „Specifická vazba proteinu gp120 HIV-1 na proteiny strukturní membrány ezrin a moesin“. Virus Res. 49 (2): 215–23. doi:10.1016 / S0168-1702 (97) 00039-7. PMC 7126478. PMID 9213396.
- Serrador JM, Alonso-Lebrero JL, del Pozo MA, Furthmayr H, Schwartz-Albiez R, Calvo J, Lozano F, Sánchez-Madrid F (1997). „Moesin interaguje s cytoplazmatickou oblastí mezibuněčné adhezní molekuly-3 a je redistribuován do uropodu T lymfocytů během buněčné polarizace.“. J. Cell Biol. 138 (6): 1409–23. doi:10.1083 / jcb.138.6.1409. PMC 2132557. PMID 9298994.
- Reczek D, Berryman M, Bretscher A (1997). „Identifikace EBP50: fosfoprotein obsahující PDZ, který se asociuje se členy rodiny ezrin-radixin-moesin“. J. Cell Biol. 139 (1): 169–79. doi:10.1083 / jcb.139.1.169. PMC 2139813. PMID 9314537.
- Murthy A, Gonzalez-Agosti C, Cordero E, Pinney D, Candia C, Solomon F, Gusella J, Ramesh V (1998). „NHE-RF, regulační kofaktor pro výměnu Na (+) - H +, je běžným interaktorem pro proteiny merlin a ERM (MERM)“. J. Biol. Chem. 273 (3): 1273–6. doi:10.1074 / jbc.273.3.1273. PMID 9430655.
- Yonemura S, Hirao M, Doi Y, Takahashi N, Kondo T, Tsukita S, Tsukita S (1998). „Proteiny Ezrin / radixin / moesin (ERM) se vážou na pozitivně nabitý klastr aminokyselin v cytoplazmatické doméně juxta-membrány CD44, CD43 a ICAM-2“. J. Cell Biol. 140 (4): 885–95. doi:10.1083 / jcb.140.4.885. PMC 2141743. PMID 9472040.
Galerie PDB | |
|---|---|
|
Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.