Rodina Lambda Holin - Lambda holin family

The Rodina Lambda Holin S (λ Holin) (TC # 1.E.2 ) je skupina integrálních membránových transportních proteinů patřících do Holin Superfamily III.[1] Členové této rodiny se obvykle skládají z charakteristických tří transmembránové segmenty (TMS) a v průměru mají délku 110 aminoacylových zbytků (aas). Reprezentativní seznam členů patřících do této rodiny lze nalézt v Databáze klasifikace transportérů.

Lambda Holin S

Lambda holin S (lysický protein S fága lambda, Holin S105; TC # 1.E.2.1.1 ) je prototyp pro holiny třídy I.. Má 3 TMS s N-koncem v periplazma a C-konec v cytoplazma. Jeho kodonová sekvence 107 kóduje dva proteiny s protichůdnými funkcemi, holin, S105 a holinový inhibitor, S107. Druhý protein, S107, je 2-aminokyselinová extenze původního proteinu, S105, kvůli odlišnému počátečnímu bodu iniciace translace (M1-K2-M3 vs. M3). Kationtová aminokyselina v poloze 2 je do značné míry zodpovědná za inhibiční účinek S107. Poměr S105 k S107 ovlivňuje načasování indukované fágovou lambda lýza buněk. Ukázalo se, že vysoce hydrofilní C-koncové domény holinů (např. Lambda S105) jsou cytoplazmaticky lokalizovány a slouží jako regulační domény. Stejně jako prodloužení aminokyseliny N-terminálu 2 v S107 ovlivňují načasování lýzy mechanismem závislým na náboji.[2][3][4]

Mechanismus

Exprese holinu S v přesně naplánovaném čase po fágové infekci ukončí dýchání a umožní uvolnění muralytického enzymu, endolysinu, který hydrolyzuje buněčná stěna. Bodové mutace v genu S, které zabraňují letalitě, mění TMS 1 a 2 a spojovací smyčku. TMS 2 je zvláště důležitý pro funkci. Pro sestavení pórů byl navržen třístupňový mechanismus (monomer → dimer → oligomerní póry).[5] S105 (holin) a S107 (inhibitor) tvoří abortní dimer. Teprve když produkce S105 překročí produkci S107 (k níž dochází ve specifickém vývojovém čase), objeví se funkční otvory v bakteriální buněčné membráně.[5]

Holiny regulují délku infekčního cyklu sledovaných fágy (caudovirales ) oligomerizací za vzniku smrtelných děr v cytoplazmatické membráně v době diktované jejich primárními strukturami. Savva a kol. (2008) elektronová mikroskopie a analýza jedné částice charakterizovat struktury tvořené bakteriofág lambda holin (S105) in vitro.[6] Neionogenní nebo mírné zwitterionický detergenty, čištěný S105, ale ne lyzně defektní varianta S105A52V, vytvořily prstence alespoň dvou velikostních tříd, nejběžnější s vnitřním a vnějším průměrem 8,5, respektive 23 nm, a obsahující přibližně 72 monomerů S105. Výška těchto prstenců, 4 nm, úzce odpovídá tloušťce prstenců lipidová dvojvrstva. Centrální kanál má bezprecedentní velikost pro kanály tvořené integrálními membránovými proteiny, což odpovídá nespecifické povaze permeabilizace membrány zprostředkované holinem. S105, přítomný v prstencích solubilizovaných v detergentu a ve vezikulích obrácené membrány, vykazoval podobné citlivosti na proteolýzu a cysteinově specifickou modifikaci, což naznačuje, že kruhy jsou reprezentativní pro letální díry vytvořené S105 pro ukončení infekčního cyklu a zahájení lýzy.[6]

Homologové

A homolog λ holinu S z lysogenního Xenorhabdus nematophila, hol-1 (TC # 1.E.2.1.4 ), bylo prokázáno, že je funkční holin. Při klonování do divokého typu E-coli, způsobuje hemolýzu v důsledku uvolňování SheA hemolysinu.[7] Další holin (fág H-19B holin) je kódován genem spojeným s genem toxinu I podobného Shiga E-coli.[8] Zdá se tedy, že holiny mohou vyvážet i různé toxiny autolysiny.

Otvory způsobené S105 mají průměrný průměr 340 nm a některé přesahují 1 mikron. Většina buněk vykazuje pouze jednu nepravidelnou díru, náhodně umístěnou v membráně, bez ohledu na její velikost.[9] Během λ infekce se S105 neškodně hromadí v membráně, dokud nevytvoří jedinou nepravidelnou díru, uvolňující endolysin z cytoplazmy, což má za následek lýzu během několika sekund. Pomocí funkční fúze S105-GFP bylo prokázáno, že protein se hromadí rovnoměrně v membráně a poté během 1 minuty vytvoří agregáty v době letality. Tak, jako bakteriorhodopsin se protein hromadí, dokud nedosáhne kritické koncentrace pro nukleaci.[10]

Viz také

Další čtení

  • Agu, Chukwuma A .; Klein, Reinhard; Lengler, Johannes; Schilcher, Franz; Gregor, Wolfgang; Peterbauer, Thomas; Bläsi, Udo; Salmons, Brian; Günzburg, Walter H. (2007). „Bakteriofágy kódované toxiny: protein lambda-holin způsobuje na apoptotické buněčné smrti eukaryotických buněk nezávislou na kaspáze“. Buněčná mikrobiologie. 9 (7): 1753–1765. doi:10.1111 / j.1462-5822.2007.00911.x. PMID  17346308. S2CID  29678720.
  • Barenboim, M .; Chang, C. Y .; Hajj, F .; Young, R. (1999). "Charakterizace dvojitého startovacího motivu holinového genu třídy II". Molekulární mikrobiologie. 32 (4): 715–727. doi:10.1046 / j.1365-2958.1999.01385.x. PMID  10361276. S2CID  27367693.
  • Bläsi, U .; Fraisl, P .; Chang, C. Y .; Zhang, N .; Young, R. (1999). „C-terminální sekvence lambda holinu tvoří cytoplazmatickou regulační doménu“. Journal of Bacteriology. 181 (9): 2922–2929. doi:10.1128 / jb.181.9.2922-2929.1999. PMC  93738. PMID  10217787.
  • White, Rebecca; Tran, Tram Anh T .; Dankenbring, Chelsey A .; Deaton, John; Young, Ry (2010). „N-koncová transmembránová doména lambda S je vyžadována pro holinovou, ale nikoli antiholinovou funkci“. Journal of Bacteriology. 192 (3): 725–733. doi:10.1128 / JB.01263-09. PMC  2812449. PMID  19897658.

Reference

  1. ^ Reddy, Bhaskara L .; Saier, Milton H. (01.11.2013). „Topologické a fylogenetické analýzy rodin bakteriálních holinů a superrodin“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembrány. 1828 (11): 2654–2671. doi:10.1016 / j.bbemem.2013.07.004. ISSN  0006-3002. PMC  3788059. PMID  23856191.
  2. ^ Gründling, A .; Smith, D.L .; Bläsi, U .; Young, R. (11.01.2000). "Dimerizace mezi holinem a holinovým inhibitorem fága lambda". Journal of Bacteriology. 182 (21): 6075–6081. doi:10.1128 / jb.182.21.6075-6081.2000. ISSN  0021-9193. PMC  94741. PMID  11029427.
  3. ^ Gründling, A .; Bläsi, U .; Young, R. (11.01.2000). „Genetická a biochemická analýza interakcí dimerů a oligomerů lambda S holin“. Journal of Bacteriology. 182 (21): 6082–6090. doi:10.1128 / jb.182.21.6082-6090.2000. ISSN  0021-9193. PMC  94742. PMID  11029428.
  4. ^ Gründling, A .; Bläsi, U .; Young, R. (2000-01-14). „Biochemické a genetické důkazy pro tři transmembránové domény ve třídě I holin, lambda S“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (2): 769–776. doi:10.1074 / jbc.275.2.769. ISSN  0021-9258. PMID  10625606.
  5. ^ A b Graschopf, A .; Bläsi, U. (01.07.1999). "Funkční sestava lambda S holinu vyžaduje periplazmatickou lokalizaci jeho N-konce". Archiv mikrobiologie. 172 (1): 31–39. doi:10,1007 / s002030050736. ISSN  0302-8933. PMID  10398749. S2CID  19482183.
  6. ^ A b Savva, Christos G .; Dewey, Jill S .; Deaton, John; White, Rebecca L .; Struck, Douglas K .; Holzenburg, Andreas; Young, Rye (2008-08-01). „Holin bakteriofága lambda tvoří prstence s velkým průměrem“. Molekulární mikrobiologie. 69 (4): 784–793. doi:10.1111 / j.1365-2958.2008.06298.x. ISSN  1365-2958. PMC  6005192. PMID  18788120.
  7. ^ Brillard, Julien; Boyer-Giglio, Marie Hélène; Boemare, Noël; Givaudan, Alain (2003-01-21). „Charakterizace lokusu Holin z lysogenního Xenorhabdus nematophila a jeho zapojení do hemolytického fenotypu SheA z Escherichia coli“. Mikrobiologické dopisy FEMS. 218 (1): 107–113. doi:10.1016 / s0378-1097 (02) 01139-4. ISSN  0378-1097. PMID  12583905.
  8. ^ Neely, M. N .; Friedman, D. I. (01.06.1998). „Funkční a genetická analýza regulačních oblastí kolifágu H-19B: umístění genů toxinu podobného shiga a lyza naznačují roli fágových funkcí při uvolňování toxinu“ (PDF). Molekulární mikrobiologie. 28 (6): 1255–1267. doi:10.1046 / j.1365-2958.1998.00890.x. hdl:2027.42/74784. ISSN  0950-382X. PMID  9680214. S2CID  1414516.
  9. ^ Dewey, Jill S .; Savva, Christos G .; White, Rebecca L .; Vitha, Stanislav; Holzenburg, Andreas; Young, Ry (02.02.2010). „Otvory v mikronovém měřítku ukončují cyklus fágové infekce“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 107 (5): 2219–2223. Bibcode:2010PNAS..107.2219D. doi:10.1073 / pnas.0914030107. ISSN  1091-6490. PMC  2836697. PMID  20080651.
  10. ^ White, Rebecca; Chiba, Shinobu; Pang, Ting; Dewey, Jill S .; Savva, Christos G .; Holzenburg, Andreas; Pogliano, Kit; Young, Ry (2011-01-11). „Holin triggering in real time“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (2): 798–803. Bibcode:2011PNAS..108..798W. doi:10.1073 / pnas.1011921108. ISSN  1091-6490. PMC  3021014. PMID  21187415.

Od 10. března 2016 je tento článek zcela nebo zčásti odvozen od Databáze klasifikace transportérů (TCDB). Držitel autorských práv licencoval obsah způsobem, který umožňuje jeho opětovné použití pod CC BY-SA 3.0 a GFDL. Je třeba dodržovat všechny příslušné podmínky. Původní text byl v „1.E.2 Rodina Lambda Holin S (λ Holin)“