Jonathan Stamler - Jonathan Stamler
Jonathan S. Stamler | |
---|---|
![]() Jonathan Stamler ve své laboratoři | |
narozený | Jonathan Solomon Stamler 23. června 1959 Wallingford, Oxfordshire, Anglie |
Národnost | americký |
Alma mater | |
Známý jako | Identifikace S-nitrosylace jako proteinu posttranslační modifikace, charakterizující jeho regulační enzymy a definující jeho fyziologický význam a význam pro nemoc |
Ocenění |
|
Vědecká kariéra | |
Pole | |
Instituce |
Jonathan Solomon Stamler (narozený 23 června 1959) je anglický americký lékař a vědec. On je známý pro jeho objev protein S-nitrosylace, přidání a oxid dusnatý (NE) skupina do cystein zbytky v proteinech, jako všudypřítomný buněčný signál k regulaci enzymatický aktivita a další klíčové funkce bílkovin v bakteriích, rostlinách a zvířatech, zejména při transportu NO na cysteiny v hemoglobin jako třetí plyn v dýchací cyklus.[1][2][3]
raný život a vzdělávání
Stamler se narodil v roce Wallingford, Anglie 23. června 1959 [4] britskému otci a americké matce a žil v několika zemích (Velká Británie, Švýcarsko, Izrael, Spojené státy) jako mladík díky globální kariéře svého otce. Hrál v izraelském národním tenisovém týmu (do 18 let).
Promoval s bakalářským titulem od Brandeis University v roce 1981 a získal titul M.D. Lékařská fakulta Icahn na hoře Sinaj v roce 1985.[4] Jeho stáž a stáž v plicní medicína a v kardiovaskulární medicína byl v Nemocnice Brigham and Women’s Hospital na Harvardská lékařská škola.[4]
Kariéra a výzkum
Akademické schůzky
Stamler byl jmenován odborným asistentem na medicíně na Harvardské lékařské fakultě v roce 1993 a docentem a poté profesorem medicíny na Lékařská fakulta Duke University v roce 1993, respektive 1996, s uznáním profesorem George Barth Geller pro výzkum kardiovaskulárních chorob v roce 2004.[4]Byl vyšetřovatelem u Howard Hughes Medical Institute od roku 1997 do roku 2005.[4][5]V roce 2009 se stal Stamlerem Robert S. a Sylvia K. Reitman Family Foundation Distinguished Chair in Cardiovascular Innovation a profesor medicíny, profesor biochemie a zakládající ředitel Institutu pro transformativní molekulární medicínu v Lékařská fakulta Univerzity Case Western Reserve University a Univerzitní nemocnice Cleveland Medical Center.[4][6]V roce 2012 Stamler založil a stal se ředitelem Harrington Discovery Institute na University Hospitals Cleveland Medical Center a v roce 2016 byl jmenován prezidentem Harrington Discovery Institute.[4][7][8] Je zakladatelem Harrington Project, tripartitní spolupráce mezi neziskovými a neziskovými organizacemi za účelem pastorace laboratorního objevu prostřednictvím překladu a do komercializace biotechnologií a schválené terapie.[4]
Výzkum
Na začátku Stamlerovy výzkumné kariéry byl nedávno identifikován plynný oxid dusnatý (NO) jako signální molekula, která zprostředkovávala kontrolu nad krevní tlak.[9] Uvolňován ŽÁDNÝ plyn krevní céva endoteliální buňky cestuje do okolí cévní hladký sval buňky do vazodilatovat tepny (čímž se snižuje krevní tlak) vazbou na heme kofaktor v enzymu rozpustná guanylyl cykláza k výrobě cyklický guanosinmonofosfát (cGMP), který aktivuje cGMP-dependentní protein kináza na fosforylát proteiny regulující svalová kontrakce, mimo jiné cíle.[10]
ŽÁDNÝ plyn není vhodný k rozšířené signalizaci po celém těle. Jeho působení nelze kontrolovat a vykazuje vysokou afinitní vazbu k hemům v červená krvinka hemoglobin, jehož obrovské množství by mělo zabránit průchodu ŽÁDNÉ aktivity krevní oběh.[10] Navíc většina biologických účinků, které byly objeveny pro NO, nebyla zprostředkována guanylylcyklázou / cGMP.[11] Stamler by poskytl obecný mechanismus k vysvětlení funkce NO v biologii, který vyžaduje redoxní aktivaci NO, aby byla umožněna jeho konjugace se všemi hlavními třídami proteinů, a tím by vytvořil biologický signální mechanismus založený na prototypu redox.
Stamler zvláště uznal, že NO může být redox aktivován tak, aby se váže na thiolové skupiny, včetně těch z volných cysteinových zbytků přítomných ve většině proteinů, přeměnou na nitrosoniový ion (NO +), za vzniku S-nitrosothiolu (SNO), který již nepodléhá inaktivaci hemem a poskytuje prostředky ke stabilizaci a regulaci biologické aktivity NO. Stamler poté prokázal, že SNO modifikace proteinů, které vytvořil „S-nitrosylaci“ k označení signalizační funkce, může regulovat aktivitu enzymu úpravou Aktivní stránky nebo alosterický cysteiny v místě.[12][13] Pokračoval v ukázce, že protein S-nitrosylace je rozšířeným mechanismem přenosu NO, a to prostřednictvím hemoglobinu, ale také k regulaci v podstatě všech hlavních tříd proteinů: enzymy, transkripční faktory, receptory, G proteiny, proteinové kinázy, iontové kanály a zařízení na zpracování mikro RNA.[1][14] To znamená, že NE ve formě SNO je mobilní signál který působí posttranslační modifikací cílových proteinů, podobně fosforylace bílkovin nebo ubikvitinace.[15] V této době bylo popsáno přibližně 7 000 proteinů, které byly nitrosylovány.[16]
Kromě proteinů Stamler prokázal, že nízkomolekulární metabolické thioly (např. glutathion, koenzym A ) také může být S-nitrosylován za fyziologických podmínek a může působit jako nosiče biologické aktivity NO,[17][18][19] a identifikoval první endogenní SNO.[17][20] Dále prokázal, že specifické enzymy převádějí NO na SNO (S-nitrosothiol syntetázy), přenášejí skupiny S-nitrosyl (SNO) na specifické zbytky v proteinech (transnitrosylázy) a odstraňují specifické SNO skupiny z nízkomolekulárních nebo proteinových thiolů (S- nitrosothiol reduktázy).[18][21][22]
Stamlerovy studie identifikovaly řadu fyziologických a patofyziologických rolí pro protein S-nitrosylaci a její regulaci, což ukazuje, že aktivita založená na SNO představuje mnoho fyziologických účinků původně přisuzovaných NO plynu a vazodilatačním lékům, jako je nitroglycerin, jakož i zprostředkování dříve neznámých akcí. Pozoruhodné příklady zahrnují inhibici apoptóza, kontraktilita kosterního svalstva, bojová nebo letová odezva (srdeční reakce na adrenergní stimulaci), regulace genová exprese, neuroprotekce a vývoj a objev vazodilatace zprostředkované červenými krvinkami.[15][23] Jeho práce prokázala, že hemoglobin v červených krvinkách nejen přenáší kyslík a oxid uhličitý na podporu buněčného dýchání, ale také nese NO jako S-nitrosothiol, který je kritický pro autoregulaci průtoku krve tkání mikrokapiláry. Na respirační cyklus lze tedy pohlížet jako na systém se 3 plyny (O2 / NO / CO2), kde je dodávka kyslíku do tkáně hemoglobinem spojena s konformačními změnami hemoglobinu závislými na kyslíku v R a T stavu, aby došlo k naložení NO na cystein 93 beta-globinu ve vysokém kyslíku a dodávat toto SNO k rozšíření krevních cév v nízkém kyslíku.[1][2][3][14][24][25][26] Obsah SNO-hemoglobinu v červených krvinkách je nízký u mnoha klinických stavů, včetně plicní hypertenze, CHOPN, vaskulárních onemocnění a srpkovitých buněk, což zhoršuje vazodilataci pomocí červených krvinek. Například schopnost hemoglobinu podstoupit S-nitrosylaci závislou na konformaci je snížena v červených krvinkách z srpkovitá nemoc pacientů, což zhoršuje vazodilataci (podřízený mikrocirkulační průtok krve a dodávku kyslíku do tkání) nad rámec toho způsobeného srpkem červených krvinek.[27][28] Dále, protože hemoglobin S-nitrosylace se rychle ztrácí skladování krve, nedostatek S-nitrosylace ve skladovaných červených krvinkách omezuje schopnost efektivního dodávání kyslíku transfuzi krve, které lze zlepšit ošetřením uložených červených krvinek, které nahradí ztracené SNO.[29][30][31]
Hemoglobin je však pouze jedním příkladem, kdy aberantní S-nitrosylace může přispívat k onemocnění. Shromážděné důkazy prokázaly, že S-nitrosylace proteinů hraje důležitou roli u mnoha onemocnění, od srdečního selhání přes rakovinu až po neurodegenerativní onemocnění.[32][33][34][35] Stamlerovy studie ukázaly, že dysregulace SNO je u astmatu důležitá,[36][37] Plicní Hypertenze,[38] srdeční selhání,[39][40] cukrovka,[41] poranění ledvin,[42][43] a infekční nemoci,[44][45] a pracoval na vytvoření terapeutických intervencí ke zmírnění těchto dysfunkcí, které jsou v preklinickém a klinickém vývoji.
Zkoumání hemoglobinů mikrobů a parazitický červ Ascaris, Stamler zjistil, že tyto staré formy hemoglobinu buď vylučují NO enzymaticky (bakterie a kvasinky), nebo ho využívají k eliminaci kyslíku z jeho anaerobního prostředí (Ascaris), což ukazuje, že prvotní funkcí hemoglobinu bylo zpracování NO, nikoli transport kyslíku.[46][47][48][49] Stamler také identifikoval trans-království SNO signalizaci (fungující mezi druhy jako obecný jazyk mezi mikrobioty a zvířecími hostiteli), protože mikrobiota které produkují NO, mohou vést k rozšířené proteinové S-nitrosylaci v a Caenorhabditis elegans hostitel s hlubokými genetickými a fyziologickými důsledky.[23] Stamler také identifikoval enzymatický mechanismus bioaktivace nitroglycerinu k produkci NO bioaktivity, čímž vyřešil dlouholetou záhadu (tj. Generaci NO z nitroglycerinu byla v roce 1998 udělena Nobelova cena, ale jak to nebylo pochopeno) a ukázal, jak se tolerance k nitroglycerinu vyvíjí během terapie.[50]
Další aktivity
Stamler je spoluzakladatelem několika biotechnologických společností zaměřených na zlepšování zdraví úpravou S-nitrosylace nebo jejích fyziologických cílů, včetně několika, které mají veřejnou nabídku, a také licencoval další objevy pro velké farmacie.[4]
Reference
- ^ A b C Blakeslee, Sandra (21.03.1996). „Objev překvapení v krvi: Hemoglobin má větší roli“. The New York Times. Citováno 2019-01-11.
- ^ A b Blakeslee, Sandra (1997-07-22). „Co řídí tok krve? Krev“. The New York Times. Citováno 2019-01-11.
- ^ A b Saunders, Fenella (01.01.1997). „Cyklus NO & SNO“. www.discovermagazine.com. Citováno 2019-01-11.
- ^ A b C d E F G h i Životopis Jonathana Stamlera (PDF), vyvoláno 2019-01-11
- ^ „Jonathan S. Stamler“. hhmi.org/. Howard Hughes Medical Institute. Citováno 2019-01-11.
- ^ „Byl oznámen ředitel Institutu pro transformativní molekulární medicínu, inaugurační Robert S. a Sylvia K. Reitman Family Foundation Distinguished Chair in Cardiovascular Innovation“. case.edu. Case Western Reserve University. 2009-09-17. Citováno 2019-01-11.
- ^ Zeitner, Brie (2012-02-29). „Jonathan Stamler jmenován ředitelem, Bob Keith, který povede vývoj drog v rámci projektu Harrington“. Plain Dealer.
- ^ Rosenblum, Jonah (11.02.2016). „Stamler získává značku„ geniality “jako ředitel Harrington Discovery Institute“. Cleveland židovské zprávy. Citováno 2019-01-11.
- ^ „Nobelova cena za medicínu nebo fyziologii z roku 1998“. Nobelova nadace. Citováno 2019-01-11.
- ^ A b Murad, Ferid (1994). „Systém přenosu oxidu dusnatého-cyklický GMP pro transdukci signálu pro intracelulární a mezibuněčnou komunikaci“. Nedávné Prog Horm Res. 49: 239–248. doi:10.1016 / b978-0-12-571149-4.50016-7. ISBN 9780125711494. PMID 7511827.
- ^ Garg, UC; Hasid, A (srpen 1990). „Vazodilatátory generující oxid dusnatý inhibují mitogenezi a proliferaci fibroblastů BALB / C 3T3 cyklickým mechanismem nezávislým na GMP“. Biochem Biophys Res Commun. 171 (1): 474–479. doi:10.1016 / 0006-291x (90) 91417-q. PMID 1697465.
- ^ Stamler, JS; Simon, DI; Osborne, JA; Mullins, ME; Jaraki, O; Michel, T; Singel, DJ; Loscalzo, J (01.01.1992). „S-nitrosylace proteinů oxidem dusnatým: syntéza a charakterizace biologicky aktivních sloučenin“. Proc Natl Acad Sci U S A. 89 (1): 444–448. Bibcode:1992PNAS ... 89..444S. doi:10.1073 / pnas.89.1.444. PMC 48254. PMID 1346070.
- ^ Stamler, JS; Simon, DI; Jaraki, O; Osborne, JA; Francis, S; Mullins, M; Singel, D; Loscalzo, J (01.01.1992). „S-nitrosylace aktivátoru plazminogenu tkáňového typu uděluje enzymu vazodilatační a antiagregační vlastnosti“. Proc Natl Acad Sci U S A. 89 (17): 8087–8091. Bibcode:1992PNAS ... 89.8087S. doi:10.1073 / pnas.89.17.8087. PMC 49861. PMID 1325644.
- ^ A b Jia, L; Bonaventura, C; Bonaventura, J; Stamler, JS (21.03.1996). „S-nitrosohaemoglobin: dynamická aktivita krve podílející se na vaskulární kontrole“. Příroda. 380 (6571): 221–226. Bibcode:1996 Natur.380..221J. doi:10.1038 / 380221a0. PMID 8637569.
- ^ A b Hess, DT; Stamler, JS (10.02.2012). „Regulace S-nitrosylací posttranslační modifikace proteinu“. J Biol Chem. 287 (7): 4411–4418. doi:10.1074 / jbc.R111.285742. PMC 3281651. PMID 22147701.
- ^ Stomberski, C; Hess, DT; Stamler, JS (01.04.2018). „Protein S-nitrosylace: determinanty specificity a enzymatické regulace signalizace na bázi S-nitrosothiolu“. Antioxidanty a redoxní signalizace. 30 (10): 1331–1351. doi:10.1089 / ars.2017.7403. PMC 6391618. PMID 29130312.
- ^ A b Gaston B, Reilly J, Drazen JM, Fackler J, Ramdev P, Arnelle D, Mullins ME, Sugarbaker DJ, Chee C, Singel DJ, Loscalzo J, Stamler JS (1993). „Endogenní oxidy dusíku a bronchodilatační S-nitrosothioly v lidských dýchacích cestách“. Proc Natl Acad Sci U S A. 90 (23): 10957–10961. Bibcode:1993PNAS ... 9010957G. doi:10.1073 / pnas.90.23.10957. PMC 47900. PMID 8248198.
- ^ A b Benhar, M; Forrester, MT; Stamler, JS (říjen 2009). "Proteinová denitrosylace: enzymatické mechanismy a buněčná funkce". Nat Rev Mol Cell Biol. 10 (10): 721–732. doi:10.1038 / nrm2764. PMID 19738628.
- ^ Anand P, Hausladen A, Wang YJ, Zhang GF, Stomberski C, Brunengraber H, Hess DT, Stamler JS (2014). "Identifikace S-nitroso-CoA reduktáz, které regulují protein S-nitrosylaci". Proc Natl Acad Sci U S A. 111 (52): 18572–18577. Bibcode:2014PNAS..11118572A. doi:10.1073 / pnas.1417816112. PMC 4284529. PMID 25512491.
- ^ Stamler JS, Jaraki O, Osborne J, Simon DI, Keaney J, Vita J, Singel D, Valeri CR, Loscalzo J (1992). „Oxid dusnatý cirkuluje v plazmě savců primárně jako S-nitrosoadukt sérového albuminu“. Proc Natl Acad Sci U S A. 89 (16): 7674–7677. Bibcode:1992PNAS ... 89,7674S. doi:10.1073 / pnas.89.16.7674. PMC 49773. PMID 1502182.
- ^ Seth D, Hess DT, Hausladen A, Wang L, Wang YJ, Stamler JS (2018). „Multiplexní enzymový stroj pro S-nitrosylaci buněčných proteinů“. Mol Cell. 69 (3): 451–464.e6. doi:10.1016 / j.molcel.2017.12.025. PMC 5999318. PMID 29358078.
- ^ "Objeveny nové enzymy přeměňující oxid dusnatý". genengnews.com. Mary Ann Liebert Inc. 19. 1. 2018.
- ^ A b Seth, P; Hsieh, PN; Jamal, S; Wang, L; Gygi, SP; Jain, MK; Coller, J; Stamler, JS (2019-02-21). „Regulace mikroRNA strojů a vývoj mezidruhovou S-nitrosylací“. Buňka. 176 (5): 1014–1025. doi:10.1016 / j.cell.2019.01.037. PMC 6559381. PMID 30794773.
- ^ Stamler, JS; Jia, L; Eu, JP; McMahon, TJ; Demchenko, IT; Bonaventura, J; Gernert, K; Piantadosi, CA (1997-06-27). "Regulace průtoku krve S-nitrosohemoglobinem ve fyziologickém kyslíkovém gradientu". Věda. 276 (5321): 2034–2037. doi:10.1126 / science.276.5321.2034. PMID 9197264.
- ^ Zhang, R; Hess, DT; Qian, Z; Hausladen, A; Fonseca, F; Chaube, R; Reynolds, JD; Stamler, JS (2015-05-19). „Hemoglobin βCys93 je nezbytný pro kardiovaskulární funkce a integrovanou reakci na hypoxii“. Proc Natl Acad Sci U S A. 112 (20): 6425–6430. Bibcode:2015PNAS..112.6425Z. doi:10.1073 / pnas.1502285112. PMC 4443356. PMID 25810253.
- ^ Paddock, Catherine (2015-04-13). „Studie ukazuje, že krevní buňky potřebují k dodávání kyslíku oxid dusnatý. Lékařské zprávy dnes. Healthline Media UK. Citováno 2019-01-11.
- ^ Pawloski, JR; Hess, DT; Stamler, JS (2005-02-15). „Zhoršená vazodilatace červenými krvinkami u srpkovité anémie“. Proc Natl Acad Sci U S A. 102 (7): 2531–2536. Bibcode:2005PNAS..102.2531P. doi:10.1073 / pnas.0409876102. PMC 548996. PMID 15699345.
- ^ Leary, Warren E (1996-04-23). „Nálezy Odborníci na srpkovitou buňku“. The New York Times. Citováno 2019-01-11.
- ^ Reynolds, JD; Ahearn, GS; Angelo, M; Zhang, J; Cobb, F; Stamler, JS (říjen 2007). „Nedostatek S-nitrosohemoglobinu: mechanismus ztráty fyziologické aktivity v převrácené krvi“. Proc Natl Acad Sci U S A. 104 (43): 17058–17062. Bibcode:2007PNAS..10417058R. doi:10.1073 / pnas.0707958104. PMC 2040473. PMID 17940022.
- ^ Reynolds, JD; Bennett, KM; Cina, AJ; Diesen, DL; Henderson, MB; Matto, F; Plante, A; Williamson, RA; Zandinejad, K; Demchenko, IT; Hess, DT; Piantadosi, CA; Stamler, JS (09.07.2013). „S-nitrosylační terapie ke zlepšení dodávky kyslíku z převrácené krve“. Proc Natl Acad Sci U S A. 110 (28): 11529–11534. Bibcode:2013PNAS..11011529R. doi:10.1073 / pnas.1306489110. PMC 3710799. PMID 23798386.
- ^ Park, Alice (10.10.2007). „Proč se zkažená krev pokazí“. Čas. Citováno 2019-01-11.
- ^ Foster MW, McMahon TJ, Stamler JS (2003). "S-nitrosylace ve zdraví a nemoci". Trends Mol Med. 9 (4): 160–168. doi:10.1016 / S1471-4914 (03) 00028-5. PMID 12727142.
- ^ Foster MW, Hess DT, Stamler JS (2009). „Protein S-nitrosylace ve zdraví a nemoci: současná perspektiva“. Trends Mol Med. 15 (9): 391–404. doi:10.1016 / j.molmed.2009.06.007. PMC 3106339. PMID 19726230.
- ^ Nakamura, T; Lipton, SA (01.12.2017). "'SNO'-Storms kompromitují aktivitu proteinů a mitochondriální metabolismus u neurodegenerativních poruch ". Trendy Endocrinol Metab. 28 (12): 879–892. doi:10.1016 / j.tem.2017.10.004. PMC 5701818. PMID 29097102.
- ^ Reis, AKCA; Stern, A; Monteiro, HP (2019-04-05). „S-nitrosothioly a dárci H2S: potenciální chemoterapeutické látky při rakovině“. Redox Biol. 27: 101190. doi:10.1016 / j.redox.2019.101190. PMC 6859576. PMID 30981679. 101190.
- ^ Gaston, B; Sears, S; Woods, J; Hunt, J; Ponaman, M; McMahon, T; Stamler, JS (02.05.1998). "Nedostatek bronchodilatátoru S-nitrosothiolu při astmatickém respiračním selhání". Lanceta. 351 (9112): 1317–1319. doi:10.1016 / S0140-6736 (97) 07485-0. PMID 9643794.
- ^ Que, LG; Liu, L; Yan, Y; Whitehead, GS; Gavett, SH; Schwartz, DA; Stamler, JS (06.06.2005). „Ochrana před experimentálním astmatem endogenním bronchodilatátorem“. Věda. 308 (5728): 1618–1621. Bibcode:2005Sci ... 308.1618Q. doi:10.1126 / science.1108228. PMC 2128762. PMID 15919956.
- ^ McMahon TJ, Ahearn GS, Moya MP, Gow AJ, Huang YC, Luchsinger BP, Nudelman R, Yan Y, Krichman AD, Bashore TM, Califf RM, Singel DJ, Piantadosi CA, Tapson VF, Stamler JS (2005). „Porucha zpracování červených krvinek oxidem dusnatým způsobená hypoxií: nedostatek S-nitrosohemoglobinu u plicní hypertenze“. Proc Natl Acad Sci U S A. 102 (41): 14801–14806. Bibcode:2005PNAS..10214801M. doi:10.1073 / pnas.0506957102. PMC 1253588. PMID 16203976.
- ^ Hayashi, H; Hess, DT; Zhang, R; Sugi, K; Gao, H; Tan, BL; Bowles, DE; Milano, CA; Jain, MK; Koch, WJ; Stamler, JS (03.05.2018). „S-nitrosylace β-arrestinů ovlivňuje receptory předpětí a dává nezávislost na ligandu“. Mol Cell. 70 (3): 473–487. doi:10.1016 / j.molcel.2018.03.034. PMC 5940012. PMID 29727618.
- ^ „Závažnost srdečních onemocnění může záviset na hladinách oxidu dusnatého“. ScienceDaily. 2018-05-14. Citováno 2019-01-11.
- ^ Qian, Q; Zhang, Z; Orwig, A; Chen, S; Ding, WX; Xu, Y; Kunz, RC; Lind, NRL; Stamler, JS; Yang, L (01.02.2018). „Dysfunkce S-nitrosoglutathionreduktázy přispívá k regulaci autofagie k jaterní rezistenci spojené s obezitou“. Cukrovka. 67 (2): 193–207. doi:10.2337 / db17-0223. PMID 29074597.
- ^ Zhou, HL; Zhang, R; Anand, P; Stomberski, CT; Qian, Z; Hausladen, A; Wang, L; Rhee, EP; Parikh, SM; Karumanchi, SA; Stamler, JS (10. 1. 2019). „Metabolické přeprogramování systémem S-nitroso-CoA reduktázy chrání před poškozením ledvin“. Příroda. 565 (7737): 96–100. Bibcode:2019Natur.565 ... 96Z. doi:10.1038 / s41586-018-0749-z. PMC 6318002. PMID 30487609.
- ^ „Přeprogramování energetické dráhy těla podporuje samoopravování ledvin“. medicalexpress.com. Science X. 2018-11-28. Citováno 2019-01-11.
- ^ de Jesús-Berríos M, Liu L, Nussbaum JC, Cox GM, Stamler JS, Heitman J (2003). "Enzymy, které působí proti nitrosativnímu stresu, podporují houbovou virulenci". Curr Biol. 13 (22): 1963–1968. doi:10.1016 / j.cub.2003.10.029. PMID 14614821.
- ^ Elphinstone RE, Besla R, Shikatani EA, Lu Z, Hausladen A, Davies M, Robbins CS, Husain M, Stamler JS, Kain KC (2017). „Nedostatek S-nitrosoglutathionreduktázy poskytuje lepší přežití a neurologické výsledky v experimentální mozkové malárii“. Infect Immun. 85 (9): e00371-17. doi:10.1128 / IAI.00371-17. PMC 5563579. PMID 28674030.
- ^ Hausladen, A; Gow, AJ; Stamler, JS (24. 11. 1998). „Nitrosativní stres: metabolická cesta zahrnující flavohemoglobin“. Proc Natl Acad Sci USA. 95 (24): 14100–14105. Bibcode:1998PNAS ... 9514100H. doi:10.1073 / pnas.95.24.14100. PMC 24333. PMID 9826660.
- ^ Liu, L; Zeng, M; Hausladen, A; Heitman, J; Stamler, JS (2000-04-25). "Ochrana před nitrosativním stresem kvasinkovým flavohemoglobinem". Proc Natl Acad Sci USA. 97 (9): 4672–4676. Bibcode:2000PNAS ... 97,4672L. doi:10.1073 / pnas.090083597. PMC 18291. PMID 10758168.
- ^ Minning, DM; Gow, AJ; Bonaventura, J; Braun, R; Dewhirst, M; Goldberg, DE; Stamler, JS (30. 9. 1999). „Ascaris hemoglobin je deoxygenáza aktivovaná oxidem dusnatým'". Příroda. 401 (6752): 497–502. Bibcode:1999 Natur.401..497M. doi:10.1038/46822. PMID 10519555.
- ^ Blakeslee, Sandra (10.10.1999). „Díky„ hroznému červu “, novým myšlenkám na hemoglobin“. The New York Times. Citováno 2019-01-11.
- ^ Chen, Z; Zhang, J; Stamler, JS (11.6.2002). „Identifikace enzymatického mechanismu bioaktivace nitroglycerinu“. Proc Natl Acad Sci USA. 99 (12): 8306–8311. doi:10.1073 / pnas.122225199. PMC 123063. PMID 12048254.