S-Nitrosylace - S-Nitrosylation - Wikipedia

S-Nitrosylace je kovalentní připojení skupiny oxidu dusnatého (-NO) k cystein thiol v proteinu za vzniku S-nitrosothiol (SNO). S-nitrosylace má různé regulační role v bakteriích, kvasinkách a rostlinách a ve všech savčích buňkách.[1] Funguje tedy jako základní mechanismus pro buněčná signalizace přes fylogenezi a tvoří velkou část ŽÁDNÁ bioaktivita.

S-nitrosylace je přesně cílená,[2] reverzibilní,[3] časoprostorově dočasně omezeno[4][5] a nezbytné pro širokou škálu buněčných odpovědí,[6] včetně prototypického příkladu autoregulace průtoku krve zprostředkované červenými krvinkami, která je nezbytná pro život obratlovců.[7] Ačkoli se původně předpokládalo, že zahrnuje více chemických cest in vivo, hromadící se důkazy naznačují, že S-nitrosylace závisí na enzymatické aktivitě, což zahrnuje tři třídy enzymů (S-nitrosylázy), které fungují ve shodě s konjugací NO na proteiny, analogicky k ubikvitinylace.[8] S-Nitrosylace byla poprvé popsána Stamlerem a kol. a navrženo jako obecný mechanismus pro řízení funkce proteinu, včetně příkladů aktivní i alosterické regulace proteinů endogenními a exogenními zdroji NO.[9][10][11][12] Souběžně byly také popsány redoxní chemické mechanismy pro S-nitrosylaci v biologických systémech.[13] Důležité příklady proteinů, jejichž aktivity se následně ukázaly být regulovány S-nitrosylací, zahrnují glutamátový receptor typu NMDA v mozku.[14][15] Aberantní S-nitrosylace po stimulaci NMDA receptoru by mohla sloužit jako prototypický příklad zapojení S-nitrosylace do nemoci.[16] S-nitrosylace podobně přispívá k fyziologii a dysfunkci srdečních, dýchacích a kosterních svalů a imunitního systému, což odráží rozsáhlé funkce v buňkách a tkáních.[17][18][19][20] Odhaduje se, že ~ 70% proteomu podléhá S-nitrosylaci a většina z těchto míst je konzervována.[21] S-nitrosylace je tak v biologii prokázána jako všudypřítomná, protože se prokázalo, že se vyskytuje u všech fylogenetická království[22][23] a byl popsán jako prototypový signalizační mechanismus založený na redoxu,[24] Předpokládá se, že se vyvinuli na prvotní Zemi.[25]

Zadní strana S-nitrosylace je denitrosylace, hlavně enzymaticky řízený proces. Dosud bylo popsáno několik enzymů, které spadají do dvou hlavních tříd zprostředkujících denitrosylaci proteinu a SNO s nízkou molekulovou hmotností. S-Nitrosoglutathion reduktáza (GSNOR) je příkladem třídy s nízkou molekulovou hmotností; zrychluje rozklad S-nitrosoglutathion (GSNO) a SNO-proteinů v rovnováze s GSNO. Enzym je vysoce konzervovaný od bakterií po člověka.[26] Proteiny související s thioredoxinem (Trx), včetně Trx1 a 2 u savců, katalyzují přímou denitrosylaci S-nitrosoproteinů[27][28][29] (kromě jejich role v transnitrosylaci[30]). Aberantní S-nitrosylace (a denitrosylace) se podílí na mnoha onemocněních, včetně srdečních,[31] rakovina a astma[32][33][34] stejně jako neurologické poruchy, včetně mrtvice,[35] chronická degenerativní onemocnění (např. Parkinsonova a Alzheimerova choroba)[36][37][38][39] a amyotrofická laterální skleróza (ALS).[40]

Reference

  1. ^ Anand P, Stamler JS. J. Mol. Med. (Berl). 90 (3): 233-244 (2012)
  2. ^ Sun JH, Xin CL, Eu JP, Stamler JS, Meissner G. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 98: 11158-11162 (2003)
  3. ^ Padgett CM, Whorton AR. Dopoledne. J. Physiol. 269: 739-749 (1995)
  4. ^ Fang M, Jaffrey SR, Sawa A, Ye K, Luo X, Snyder SH. Neuron 28: 183-193 (2000)
  5. ^ Iwakiri Y, Satoh A, Chatterjee S, Toomre DK, Chalouni CM, Fulton D, Groszmann RJ, Shah VH, Sessa WC. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 103: 19777-19782 (2006)
  6. ^ Hess DT, Matsumoto A, Kim SO, Marshall HE, Stamler JS. Nat. Rev. Mol. Buňka. Biol. 6: 150-166 (2005)
  7. ^ Zhang R, Hess DT, Qian Z, Hausladen A, Fonseca F, Chaube R, Reynolds JR, Stamler JS. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 112: 6425-6430 (2015)
  8. ^ Seth D, Hess DT, Hausladen A, Wagn L, Wang Y, Stamler JS. Mol Cell; 69: 451-464 (2018)
  9. ^ Stamler JS, Simon DI, Osborne JA, Mullins ME, Jaraki O, Michel T, Singel DJ, Loscalzo J. Proc Natl Acad Sci USA; 89: 444-448 (1992)
  10. ^ Lei SZ, Pan Z-H, Aggarwal SK, Chen H-SV, Hartman J, Sucher NJ, Lipton SA. Neuron 8 (6): 1087-1099 (1992)
  11. ^ Stamler JS, Simon DI, Jaraki O, Osborne JA, Francis S, Mullins M, Singel D, Loscalzo J. Proc Natl Acad Sci USA; 89: 8087-8091 (1992)
  12. ^ Stamler JS, Simon DI, Osborne JA, Mullins M, Jaraki O, Michel T, Singel D, Loscalzo J. In: Moncada S, Marletta MA, Hibbs JB ed. Biologie oxidu dusnatého. I Portland Press Proceed, pp 20-23 (1992)
  13. ^ Stamler JS, Singel DJ, Loscalzo J. Science 258: 1898-1902 (1992)
  14. ^ Lei SZ, Pan Z-H, Aggarwal SK, Chen H-SV, Hartman J, Sucher NJ, Lipton SA. Neuron 8 (6): 1087-1099 (1992)
  15. ^ Lipton SA, Choi Y-B, Pan Z-H, Lei SZ, Chen H-SV, Sucher NJ, Singel DJ, Loscalzo J, Stamler JS. Nature 364 (6438): 626-632 (1993)
  16. ^ Nakamura T, Prikhodko OA, Pirie E, Nagar S, Akhtar MW, Oh CK, McKercher SR, Ambasudhan R, Okamoto S, Lipton SA. Neurobiol Dis; 84: 99-108 (2015)
  17. ^ Stamler JS, Sun Q, Hess DT. Cell 133: 33-5 (2008)
  18. ^ Foster MW, Hess DT, Stamler JS Trends Molec Med; 15: 391-404 (2009)
  19. ^ Martinez-Ruiz A. Redox Biol. 589: 3212-9 (2015)
  20. ^ Beuve, A; Wu, C; Cui, C; Liu, T; Jain, MR; Huang, C; Yan, L; Kholodovych, V; Li, H (14. dubna 2016). „Identifikace nových S-nitrosačních míst v rozpustné guanylylcykláze, receptoru oxidu dusnatého“. Journal of Proteomics. 138: 40–7. doi:10.1016 / j.jprot.2016.02.009. PMC  5066868. PMID  26917471.
  21. ^ Stomberski C, Hess DT, Stamler JS. Antiox Redox Signal. doi: 10,1089 / ars.2017.7403. [Epub před tiskem] (2018)
  22. ^ Seth D, Hausladen A, Wang YJ, Stamler JS. Science 336 (6080): 470-473 (2012)
  23. ^ Malik SI, Hussain A, Yun BW, Spoel SH, Loake GJ. Plant Sci. 181 (5): 540-544 (2011)
  24. ^ Stamler JS, Lamas S, Fang FC. Buňka 106 (6): 675-683 (2001)
  25. ^ Derakhshan B, Hao G, Gross SS. Cardiovasc. Res. 75 (2): 210-219 (2007)
  26. ^ Liu L, Hausladen A, Zeng M, Que L, Heitman J, Stamler JS. Nature 410 (6827): 490-4 (2001)
  27. ^ Stoyanovsky DA, Tyurina YY, Tyurin VA, Anand D, Mandavia DN, Gius D, Ivanova J, Pitt B, Billiar TR, Kagan VE. J. Am. Chem. Soc. 127: 15815-23 (2005)
  28. ^ Sengupta R, Ryter SW, Zuckerbraun BS, Tzeng E, Billiar TR, Stoyanovsky DA. Biochemie. 46: 8472-83 (2007)
  29. ^ Benhar M, Forrester MT, Hess DT, Stamler JS. Science 320: 1050-4 (2008)
  30. ^ Wu, Changgong; Liu, Tong; Wang, Yan; Yan, Lin; Cui, Chuanlong; Beuve, Annie; Li, Hong (2018). "Zpracování biotinového přepínače a hmotnostní spektrometrická analýza S-nitrosatovaného thioredoxinu a jeho cílů transnitrosace". Metody v molekulární biologii. 1747. Springer New York. 253–266. doi:10.1007/978-1-4939-7695-9_20. ISBN  9781493976942. PMID  29600465.
  31. ^ Beuve, A; Wu, C; Cui, C; Liu, T; Jain, MR; Huang, C; Yan, L; Kholodovych, V; Li, H (14. dubna 2016). „Identifikace nových S-nitrosačních míst v rozpustné guanylylcykláze, receptoru oxidu dusnatého“. Journal of Proteomics. 138: 40–7. doi:10.1016 / j.jprot.2016.02.009. PMC  5066868. PMID  26917471.
  32. ^ Aranda E, López-Pedrera C, De La Haba-Rodriguez JR, Rodriguez-Ariza A. Curr. Mol. Med. 12 (1): 50-67 (2012)
  33. ^ Switzer CH, Glynn SA, Cheng RY, Ridnour LA, Green JE, Ambs S, Wink DA. Mol Cancer Res. Sep; 10 (9): 1203-15. (2012)
  34. ^ 230. Foster MW, Hess DT, Stamler JS Trends Molec Med; 15: 391-404 (2009)
  35. ^ Gu Z, Kaul M, Yan B, Kridel SJ, Cui J, Strongin A, Smith JW, Liddington RC, Lipton SA. Science 297 (5584): 1186-90 (2002)
  36. ^ Yao D, Gu Z, Nakamura T, Shi Z-Q, Ma Y, Gaston B, Palmer LA, Rockenstein EM, Zhang Z, Masliah E, Uehara T, Lipton SA. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 101 (29): 10810-4 (2004)
  37. ^ Uehara T, Nakamura T, Yao D, Shi Z-Q, Gu Z, Masliah E, Nomura Y, Lipton SA. Nature 2441 (7092): 513-7 (2006)
  38. ^ Benhar M, Forrester MT, Stamler JS. ACS Chem. Biol. 1 (6): 355-8 (2006)
  39. ^ Cho D-H, Nakamura T, Fang J, Cieplak P, Godzik A, Gu Z, Lipton SA. Science 324 (5923): 102-5 (2009)
  40. ^ Schonhoff CM, Matsuoka M, Tummala H, Johnson MA, Estevéz AG, Wu R, Kamaid A, Ricart KC, Hashimoto Y, Gaston B, Macdonald TL, Xu Z, Mannick JB. Proc. Natl. Acad. Sci. U S A 103 (7): 2404-9 (2006)