Glutamin amidotransferáza - Glutamine amidotransferase
| Glutamin amidotransferáza třídy I | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura putativní glutamin amido transferázy (tm1158) z Thermotoga maritima při rozlišení 1,70 a | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | GATase | ||||||||
| Pfam | PF00117 | ||||||||
| Pfam klan | CL0014 | ||||||||
| InterPro | IPR000991 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00406 | ||||||||
| MEROPS | C44 | ||||||||
| SCOP2 | 1ea0 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| CDD | cd01653 | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii glutamin amidotransferázy (GATase) jsou enzymy který katalyzovat odstranění amoniak skupina z glutaminu molekula a jeho následný přenos na konkrétní substrát, čímž se vytvoří nová skupina uhlík-dusík na Podklad. Tato aktivita se vyskytuje v řadě biosyntetický enzymy, včetně glutaminamidotransferázy, antranilát syntáza složka II, p-aminobenzoát a závislé na glutaminu karbamoyl -transferáza (CPSáza). Glutamin amidotransferáza (GATáza) domén se mohou vyskytovat buď jako jednotlivé polypeptidy, jako v glutamin amidotransferázách, nebo jako domén v mnohem větším multifunkčním zařízení syntáza protein, jako je CPSáza. Na základě sekvence podobnosti byly identifikovány dvě třídy domén GATasy: třída I (také známá jako typ trpG) a třída II (také známá jako typ purF).[1][2] Domény GATasy třídy I jsou definovány a konzervovaný katalytická triáda skládající se z cystein, histidin a glutamát. GATázové domény třídy I byly nalezeny v následujících enzymech: druhá složka antranilát syntázy a 4-amino-4-deoxychorismát (ADC) syntáza; CTP syntáza; GMP syntáza; glutamin-dependentní karbamoyl-fosfát syntáza; fosforibosylformylglycinamidin syntáza II; a histidin amidotransferáza hisH.
Reference
- ^ Weng ML, Zalkin H (červenec 1987). „Strukturální role konzervované oblasti v přenosové doméně glutamamid amidu CTP syntetázy“. Journal of Bacteriology. 169 (7): 3023–8. doi:10.1128 / jb.169.7.3023-3028.1987. PMC 212343. PMID 3298209.
- ^ Nyunoya H, Lusty CJ (srpen 1984). "Pořadí malé podjednotky kvasinkové karbamylfosfát syntetázy a identifikace její katalytické domény". The Journal of Biological Chemistry. 259 (15): 9790–8. PMID 6086650.