Transportér mravenčanů a dusitanů - Formate-nitrite transporter - Wikipedia
| Form_Nir_trans | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Form_Nir_trans | ||||||||
| Pfam | PF01226 | ||||||||
| InterPro | IPR000292 | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00769 | ||||||||
| TCDB | 2.A.44 | ||||||||
| OPM nadčeleď | 7 | ||||||||
| OPM protein | 3tdp | ||||||||
| |||||||||
The Rodina transportéru mravenčanů (FNT) patří do Nadrodina hlavních intrinzických proteinů (MIP).[1][2] Členové rodiny FNT byli seřazeni od Gramnegativní a Grampozitivní bakterie, archaea, droždí, rostliny a nižší eukaryoty. The prokaryotický proteiny rodiny FNT pravděpodobně fungují při transportu strukturně příbuzných sloučenin, mravenčan a dusitany.[3]
Struktura
S výjimkou kvasinkového proteinu (627 aminoacylových zbytků) mají všichni charakterizovaní členové rodiny délku 256-285 zbytků a vykazují 6-8 domnělých transmembránových a-šroubovicových klíčů (TMS). V jednom případě to bylo E-coli FocA (TC # 1.A.16.1.1 ) protein, byla zavedena topologie 6 TMS.[4] Kvasinkový protein má podobnou zjevnou topologii, ale má velké C-koncové hydrofilní prodloužení přibližně 400 zbytků.
FocA z E-coli je symetrický pentamer, přičemž každou podjednotku tvoří šest TMS.[4]
Fylogeneze
Fylogenetický strom ukazuje shlukování podle funkce a fylogeneze organismu. Předpokládané formátové efluxní transportéry (FocA; TC # s 1.A.16.1.1 a 1.A.16.1.3 ) bakterií spojených s pyruvát-formiát-lyázou (pfl) obsahuje klastr I; domnělé absorpce formiátu formiátu (FdhC; TC # s 1.A.16.2.1 a 1.A.16.2.3 ) bakterií a archea souvisejících s formiátdehydrogenázou zahrnují skupinu II; absorpce dusitanů (NirC, TC # s 1.A.16.2.5, 1.A.16.3.1, a 1.A.16.3.4 ) bakterií obsahuje klastr III a kvasinkový protein zahrnuje klastr IV.[5]
Funkce
Mechanismy energetické vazby pro proteiny rodiny FNT nebyly rozsáhle charakterizovány. HCO−
2 a žádná−
2 absorpce mohou být spojeny s H+ symport. HCO−
2 eflux může být řízen membránovým potenciálem uniportovým mechanismem nebo H+ antiport. FocA z E-coli katalyzuje obousměrně mravenčan transport a může fungovat mechanismem typu kanálu.[6]
FocA, transportuje kyseliny s krátkým řetězcem. FocA může být schopen přepnout svůj provozní režim z pasivního exportního kanálu při vysokém externím pH na sekundární aktivní formiát / H + dovozce při nízkém pH. Krystalová struktura Salmonella typhimurium FocA při pH 4,0 ukazuje, že tento přepínač zahrnuje hlavní přeskupení amino konců jednotlivých protomerů v pentamerním kanálu.[7] Aminoterminální šroubovice otevírají nebo blokují transport ve vzájemné kooperativní akci, která ukazuje, jak je brána FocA řízena způsobem závislým na pH. Elektrofyziologické studie ukazují, že protein působí jako specifický formátový kanál při pH 7,0 a že se uzavírá při změně pH na 5,1.
Transportní reakce
Pravděpodobné transportní reakce katalyzované různými členy rodiny FNT jsou:
(1) RCO−
2 nebo ne−
2 (out) ⇌ RCO−
2 nebo ne−
2 (v),
(2) HCO−
2 (v) ⇌ HCO−
2 (ven),
(3) HS− (out) ⇌ HS− (v).
Členové
Reprezentativní seznam aktuálně zařazených členů patřících do rodiny FNT lze nalézt v Databáze klasifikace transportérů. Někteří charakterizovaní členové zahrnují:
- FocA a FocB (TC # s 1.A.16.1.1 a 1.A.16.1.2, v uvedeném pořadí), z Escherichia coli, transportéry zapojený do obousměrného doprava formiátu.
- FdhC, od Methanobacterium maripaludis (TC # 1.A.16.2.3 ) a Methanothermobacter thermoformicicum (TC # 1.A.16.2.1 ), pravděpodobný transportér mravenců.
- NirC, z E. coli (TC # 1.A.16.3.1 ), pravděpodobný transportér dusitanů.
- Nar1 (TC # 1.A.16.2.4 ) z Chlamydomonas reinhardtii (Chlamydomonas smithii), nosič dusitanu absorbující 355 aminoacylových zbytků.
- B. subtilis hypotetický protein YwcJ (ipa-48R) (TC # 1.A.16.3.2 ).
Reference
- ^ Reizer J, Reizer A, Saier MH (01.01.1993). „Rodina MIP proteinů integrálního membránového kanálu: srovnání sekvencí, evoluční vztahy, rekonstruovaná cesta evoluce a navrhovaná funkční diferenciace dvou opakovaných polovin proteinů“. Kritické recenze v biochemii a molekulární biologii. 28 (3): 235–57. doi:10.3109/10409239309086796. PMID 8325040.
- ^ Park JH, Saier MH (říjen 1996). "Fylogenetická charakterizace rodiny MIP proteinů transmembránových kanálů". The Journal of Membrane Biology. 153 (3): 171–80. doi:10.1007 / s002329900120. PMID 8849412. S2CID 1559932.
- ^ Suppmann B, Sawers G (březen 1994). "Izolace a charakterizace mutantů Escherichia coli rezistentních na fosfornany: identifikace proteinu FocA kódovaného operonem pfl jako domnělého transportéru formiátu". Molekulární mikrobiologie. 11 (5): 965–82. doi:10.1111 / j.1365-2958.1994.tb00375.x. PMID 8022272. S2CID 6425651.
- ^ A b Wang Y, Huang Y, Wang J, Cheng C, Huang W, Lu P, Xu YN, Wang P, Yan N, Shi Y (listopad 2009). „Struktura transportéru formiátu FocA odhaluje pentamerní kanál podobný aquaporinu“. Příroda. 462 (7272): 467–72. Bibcode:2009 Natur.462..467W. doi:10.1038 / nature08610. PMID 19940917. S2CID 4370839.
- ^ Saier, MH ml. „1.A.16 Rodina transportéru mravenčanů a dusitanů (FNT)“. Databáze klasifikace transportérů. Saier Lab Bioinformatics Group / SDSC.
- ^ Falke D, Schulz K, Doberenz C, Beyer L, Lilie H, Thiemer B, Sawers RG (únor 2010). „Neočekávaná oligomerní struktura kanálu FocA formiátu Escherichia coli: paradigma pro rodinu transportérů formiát-dusitan integrovaných membránových proteinů“. Mikrobiologické dopisy FEMS. 303 (1): 69–75. doi:10.1111 / j.1574-6968.2009.01862.x. PMID 20041954.
- ^ Lü W, Du J, Wacker T, Gerbig-Smentek E, Andrade SL, Einsle O (duben 2011). "pH závislé hradlování v kanálu FocA formiátu". Věda. 332 (6027): 352–4. Bibcode:2011Sci ... 332..352L. doi:10.1126 / science.1199098. PMID 21493860. S2CID 20059830.
