Disulfid oxidoreduktáza D - Disulfide oxidoreductase D

Disufide bond oxidoreductase D
Identifikátory
SymbolDsbD
PfamPF02683
TCDB5.A.1
OPM nadčeleď248
OPM protein2n4x

The Rodina disufidové vazby oxidoreduktázy D (DsbD) je členem Nadrodina lysinu (LysE).[1] Reprezentativní seznam proteinů patřících do rodiny DsbD lze nalézt v Transportní klasifikační základna.

Homologie

Mezi homology patří:

(1) několik thiol-disulfidových výměnných proteinů (tj. TC # 5.A.1.1.1 )

(2) proteiny biogeneze typu cytochromu c, CcdA (TC # 5.A.1.2.1 ) z Paracoccus pantotrophus a Bacillus subtilis.[2][3]

(3) methylamin utilizační proteiny, MauF (TC # 5.A.1.3.1 ) z Paracoccus denitrificans a P. versutus.[4][5]

(4) proteiny odolné vůči rtuti (TC # 5.A.1.4.1; případně Hg2+ transportéry) z Mycobacterium tuberculosis a Streptomyces lividans.[6][7]

(5) potlačující citlivost na měď (TC # 5.A.1.5.1; proteiny tolerance vůči mědi) Salmonella typhimurium a Vibrio cholerae.[8][9]

(6) součásti peroxid snížení cesty (TC # 5.A.1.5.2 ), a

(7) součásti kyselina sulfenová reduktázy.

Oxidoreduktáza D s disulfidovou vazbou (DsbD)

Nejlépe charakterizovaným členem rodiny DsbD je DsbD E-coli (TC # 5.A.1.1.1 ).[10][11] Protein DsbD je zanořen v membráně s domnělým N-koncovým transmembránovým segmentem (TMS) plus 8 dalšími TMS. Nejmenší homology (190 aas se 6 domnělými TMS) se nacházejí v archaea, zatímco největší se nacházejí v obou Gramnegativní bakterie (758 aas s 9 údajnými TMS) a Grampozitivní bakterie (695 aas s 6 domnělými TMS).

Celková reakce vektorového přenosu elektronů katalyzovaná DsbD je:

2 e−
cytoplazma → 2 e−
periplazma

Struktura

DsbB obsahuje 4 esenciální cysteinové zbytky, které reverzibilně tvoří dva disulfidové vazby. Ačkoli DsbA nezobrazuje žádnou aktivitu korektur pro opravu nesprávně spárovaných disulfidů, bylo zjištěno, že DsbC, DsbE a DsbG prokazují aktivitu korektur.[11] Proto dvě transmembránové dráhy zahrnující DsbD a DsbB společně katalyzují extracelulární disulfid snížení (DsbD) a oxidace (DsbB) v povrchně reverzibilním procesu, který umožňuje výměnu dithiol / disulfid.

Cesta redukce systému

V E-coli Systém DsbD, z kterého jsou přenášeny elektrony NADPH v cytoplazmě na periplazmatické proteiny obsahující dithiol / disulfid prostřednictvím an elektronový přenosový řetězec že postupně zahrnuje NADPH, thioredoxin reduktáza (TrxB; přítomný v cytoplazmě), thioredoxin (TrxA; také v cytoplazmě), DsbD (integrální složka membrány systému) a akceptory periplazmatických elektronů (DsbC, DsbE (CcmG) a DsbG).[12]

Všechny tyto tři poslední proteiny (DsbC, DsbE (CcmG) a DsbG) mohou darovat elektrony oxidovaným proteinům obsahujícím disulfid v periplazmě gramnegativní bakterie nebo pravděpodobně ve vnějším prostředí grampozitivní bakterie nebo archeona.

Cesta tedy je:

NADPH → TrxB → TrxA → DsbD → (DsbC, DsbE nebo DsbG) → proteiny.

DsbD obsahuje tři páry cysteinů, které procházejí reverzibilními disulfidovými přesmyky.[11] TrxA daruje elektrony transmembránovým cysteinům C163 (C3) a C285 (C5) v domnělých TMS 1 a 4 v modelu DsbD navrženém Katzenem a Beckwithem (2000).[10] Tento dithiol poté daruje elektrony na periplazmatický C-koncový thioredoxinový motiv (CXXC) DsbD, čímž redukuje C461 a C464 (C6, respektive C7). Tento dithiolový pár útočí na periplazmatický N-koncový disulfidový můstek na C103 a C109 (C1, respektive C2), který přenáší elektrony na DsbC a další akceptory elektronů proteinů, jak je uvedeno výše.

Reverzní dráha

DsbD katalyzuje v podstatě nevratnou reakci díky skutečnosti, že elektrony stékají dolů elektrochemický gradient zevnitř buňky (negativní uvnitř) do vně buňky (pozitivní venku). Za účelem zvrácení reakce jsou elektrony přeneseny z dithiolových proteinů v periplazmě na akceptor elektronů v cytoplazmě následujícím způsobem:

snížený obsah bílkovinperiplazma → DsbAperiplazma → DsbBmembrána → chinonymembrána → reduktázamembrána→ terminální přijímač elektronůcytoplazma (např. O.2, NE−
3 nebo fumarát).

Viz také

Reference

  1. ^ Tsu BV, Saier MH (01.01.2015). „Nadrodina transportních proteinů LysE podílejících se na buněčné fyziologii a patogenezi“. PLOS ONE. 10 (10): e0137184. Bibcode:2015PLoSO..1037184T. doi:10.1371 / journal.pone.0137184. PMC  4608589. PMID  26474485.
  2. ^ Bardischewsky F, Friedrich CG (leden 2001). „Identifikace ccdA v Paracoccus pantotrophus GB17: narušení ccdA způsobuje úplný nedostatek cytochromů typu c“. Journal of Bacteriology. 183 (1): 257–63. doi:10.1128 / JB.183.1.257-263.2001. PMC  94873. PMID  11114924.
  3. ^ Le Brun NE, Bengtsson J, Hederstedt L (květen 2000). "Geny potřebné pro syntézu cytochromu c u Bacillus subtilis". Molekulární mikrobiologie. 36 (3): 638–50. doi:10.1046 / j.1365-2958.2000.01883.x. PMID  10844653.
  4. ^ Chistoserdov AY, Boyd J, Mathews FS, Lidstrom ME (květen 1992). „Genetická organizace klastru genů mau fakultativního autotrofního Paracoccus denitrificans“. Sdělení o biochemickém a biofyzikálním výzkumu. 184 (3): 1181–9. doi:10.1016 / s0006-291x (05) 80007-5. PMID  1590782.
  5. ^ Van Spanning RJ, van der Palen CJ, Slotboom DJ, Reijnders WN, Stouthamer AH, Duine JA (listopad 1994). „Exprese genů mau podílejících se na metabolismu methylaminu u Paracoccus denitrificans je pod kontrolou transkripčního aktivátoru typu LysR“. European Journal of Biochemistry. 226 (1): 201–10. doi:10.1111 / j.1432-1033.1994.tb20042.x. PMID  7957249.
  6. ^ Brünker P, Rother D, Sedlmeier R, Klein J, Mattes R, Altenbuchner J (červen 1996). „Regulace operonu odpovědného za širokospektrální odolnost vůči rtuti u Streptomyces lividans 1326“. Molekulární a obecná genetika. 251 (3): 307–15. doi:10.1007 / bf02172521. PMID  8676873. S2CID  9810136.
  7. ^ Sedlmeier R, Altenbuchner J (prosinec 1992). "Klonování a analýza sekvence DNA genů rezistence na rtuť Streptomyces lividans". Molekulární a obecná genetika. 236 (1): 76–85. doi:10.1007 / BF00279645. PMID  1494353. S2CID  12103057.
  8. ^ Choudhury P, Kumar R (červenec 1996). „Sdružení tolerance kovů vůči mnohonásobné rezistenci enteropatogenních organismů na antibiotika izolované z pobřežní oblasti deltaických Sunderbans“. Indický žurnál lékařského výzkumu. 104: 148–51. PMID  8783519.
  9. ^ Gupta SD, Wu HC, Rick PD (srpen 1997). „Genetický lokus Salmonella typhimurium, který propůjčuje toleranci vůči mědi mutantům Escherichia coli citlivým na měď“. Journal of Bacteriology. 179 (16): 4977–84. doi:10.1128 / jb.179.16.4977-4984.1997. PMC  179352. PMID  9260936.
  10. ^ A b Katzen F, Beckwith J (listopad 2000). „Transmembránový přenos elektronů membránovým proteinem DsbD probíhá prostřednictvím kaskády disulfidových vazeb“. Buňka. 103 (5): 769–79. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 00180-x. PMID  11114333. S2CID  9362819.
  11. ^ A b C Krupp R, Chan C, Missiakas D (únor 2001). „DsbD-katalyzovaný transport elektronů přes membránu Escherichia coli“. The Journal of Biological Chemistry. 276 (5): 3696–701. doi:10,1074 / jbc.M009500200. PMID  11085993.
  12. ^ Williamson JA, Cho SH, Ye J, Collet JF, Beckwith JR, Chou JJ (říjen 2015). "Struktura a vícestupňová funkce transmembránového elektronového transportéru CcdA". Přírodní strukturní a molekulární biologie. 22 (10): 809–14. doi:10.1038 / nsmb.3099. PMID  26389738. S2CID  21521855.

Další čtení

externí odkazy