DsbA - DsbA - Wikipedia

DSBA oxidoreduktáza
Identifikátory
Symbol	DSBA
Pfam	PF01323
InterPro	IPR001853
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	PDB: 1a2l PDB: 1a2m PDB: 1ac1 PDB: 1acv PDB: 1 postel PDB: 1bq7 PDB: 1dsb PDB: 1fvj PDB: 1fvk PDB: 1r4w

Hledat
Struktury	Švýcarský model
Domény	InterPro

DsbA
	Krystalová struktura E-coli DsbA.
Identifikátory
Symbol	DsbA
Gen NCBI	948353
PDB	1A2M
UniProt	P0AEG4
Hledat
Struktury	Švýcarský model
Domény	InterPro

DsbA je bakteriální thiol disulfid oxidoreduktáza (TDOR). DsbA je klíčovou součástí rodiny enzymů Dsb (disulfidová vazba). DsbA katalyzuje tvorbu disulfidové vazby uvnitř řetězce, když peptidy vystupují do periplazmy buňky.^[2]

Strukturálně obsahuje DsbA a thioredoxinová doména s vloženou spirálou doména neznámé funkce.^[3] Stejně jako ostatní enzymy na bázi thioredoxinu je katalytickým místem DsbA motiv CXXC (CPHC v E-coli DsbA). Dvojice cysteiny mohou být oxidovány (tvořící vnitřní disulfid ) nebo redukované (jako volné thioly), a tak umožňuje aktivitu oxidoreduktázy tím, že slouží jako donor nebo akceptor elektronových párů, v závislosti na oxidačním stavu. Tato reakce obvykle probíhá prostřednictvím směsného disulfidového meziproduktu, ve kterém cystein z enzymu vytváří vazbu na cystein na substrátu. Za zavedení odpovídá DsbA disulfidové vazby do rodících se proteinů. V ekvivalentních termínech katalyzuje oxidaci páru cysteinových zbytků na substrátovém proteinu. Většina substrátů pro DsbA je nakonec vylučována a zahrnuje důležité toxiny, faktory virulence, adhezní mechanismy a struktury motility.^[4] DsbA je lokalizován v periplazma, a je častější v Gramnegativní bakterie než v Grampozitivní bakterie. V rodině thioredoxinů je DsbA nejsilněji oxidujícím členem. Při použití oxidace glutathionu jako metriky je DsbA desetkrát více oxidující než protein disulfid-izomeráza (eukaryotický ekvivalent DsbA). Extrémně oxidační povaha DsbA je způsobena zvýšením stability při redukci DsbA, čímž způsobí snížení energie enzymu, když oxiduje substrát.^[5] Tato vlastnost je mezi proteiny neuvěřitelně vzácná, protože téměř všechny proteiny jsou stabilizovány tvorbou disulfidových vazeb. Vysoce oxidující povaha DsbA je výsledkem vodíkových vazeb, elektrostatických a helix-dipólových interakcí, které upřednostňují thiolát před disulfidem v aktivním místě.

Po darování své disulfidové vazby se DsbA regeneruje proteinem vázaným na membránu DsbB.

Viz také

Reference

^ Guddat, LW (1998). „Proteinová datová banka RCSB - RCSB PDB - shrnutí struktury 1A2M“. Struktura. 6: 757–767. doi:10,2210 / pdb1a2m / pdb. Citováno 11. července 2012.
^ Kadokura H, Beckwith J (září 2009). „Detekce skládacích meziproduktů proteinu při jeho průchodu bakteriálním translokačním kanálem“. Buňka. 138 (6): 1164–73. doi:10.1016 / j.cell.2009.07.030. PMC 2750780. PMID 19766568.
^ Guddat LW, Bardwell JC, Martin JL (červen 1998). "Krystalové struktury redukovaného a oxidovaného DsbA: zkoumání pohybu domény a stabilizace thiolátu". Struktura. 6 (6): 757–67. doi:10.1016 / S0969-2126 (98) 00077-X. PMID 9655827.
^ Heras B, Shouldice SR, Totsika M, Scanlon MJ, Schembri MA, Martin JL (březen 2009). "DSB proteiny a bakteriální patogenita". Recenze přírody. Mikrobiologie. 7 (3): 215–25. doi:10.1038 / nrmicro2087. PMID 19198617.
^ Zapun A, Bardwell JC, Creighton TE (květen 1993). „Reaktivní a destabilizující disulfidová vazba DsbA, proteinu potřebného pro tvorbu disulfidové vazby in vivo.“ Biochemie. 32 (19): 5083–92. CiteSeerX 10.1.1.455.5367. doi:10.1021 / bi00070a016. PMID 8494885.

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR001853

[1A2M_at_RCSB_PDB-1] Guddat, LW (1998). „Proteinová datová banka RCSB - RCSB PDB - shrnutí struktury 1A2M“. Struktura. 6: 757–767. doi:10,2210 / pdb1a2m / pdb. Citováno 11. července 2012.

[kadokura-2] Kadokura H, Beckwith J (září 2009). „Detekce skládacích meziproduktů proteinu při jeho průchodu bakteriálním translokačním kanálem“. Buňka. 138 (6): 1164–73. doi:10.1016 / j.cell.2009.07.030. PMC 2750780. PMID 19766568.

[1A2M_paper-3] Guddat LW, Bardwell JC, Martin JL (červen 1998). "Krystalové struktury redukovaného a oxidovaného DsbA: zkoumání pohybu domény a stabilizace thiolátu". Struktura. 6 (6): 757–67. doi:10.1016 / S0969-2126 (98) 00077-X. PMID 9655827.

[DSB_proteins_and_bacterial_pathogenicity-4] Heras B, Shouldice SR, Totsika M, Scanlon MJ, Schembri MA, Martin JL (březen 2009). "DSB proteiny a bakteriální patogenita". Recenze přírody. Mikrobiologie. 7 (3): 215–25. doi:10.1038 / nrmicro2087. PMID 19198617.

[The_reactive_and_destabilizing_disulfide_bond_of_DsbA,_a_protein_required_for_protein_disulfide_bond_formation_in_vivo.-5] Zapun A, Bardwell JC, Creighton TE (květen 1993). „Reaktivní a destabilizující disulfidová vazba DsbA, proteinu potřebného pro tvorbu disulfidové vazby in vivo.“ Biochemie. 32 (19): 5083–92. CiteSeerX 10.1.1.455.5367. doi:10.1021 / bi00070a016. PMID 8494885.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]