DNA fotolyáza N-terminální doména - DNA photolyase N-terminal domain

DNA fotolyáza, N-terminál
Identifikátory
SymbolDNA_photolyase
PfamPF00875
InterProIPR006050
STRÁNKAPDOC00331
SCOP21qnf / Rozsah / SUPFAM
FeS-BCP
Identifikátory
SymbolDPRP
PfamPF04244
InterProIPR007357

DNA fotolyáza, N-terminál je evoluční konzervovaný proteinová doména. Tato doména váže lehkou sklizeň chromofor které zvýšilo spektrum fotolyáza nebo kryptochrom absorpce světla, tj. anténa.[1] Přijímá Rossmann fold.[2]

Kofaktorem může být buď pterin 5,10-methenyltetrahydrofolát (MTHF, MHF) v folátové fotolyázy (PDB: 4U63) Nebo deazaflavin 8-hydroxy-7,8-didemethyl-5-deazariboflavin (8-HDF, FO1) v deazaflavinové fotolyázy (PDB: 3CVV, 4 CDN​).[2] 8-HDF ligand se obvykle váže na tuto doménu (vedle C-koncové poloviny), zatímco MHF má tendenci se vázat na vnější drážku této domény.[3] Byl vytvořen strukturní podpis pro vazbu 8-HDF, který zvýrazňuje aminokyselinové zbytky, které určují, kterou anténu může fotolyáza použít.[4] Experimenty na a Thermus thermophilus protein s touto doménou (P61497) ukazuje, že umělé substráty lze alternativně použít pro modifikovaná absorpční spektra. Přirozeně se váže FMN v póze podobné 8-HDF.[5] Mnoho kryptochromů, zejména zvířat, neváže v této doméně žádné kofaktory.[3]

I když jen málo eukaryot (a žádná zvířata) dokáže syntetizovat 8-HDF samostatně,[6] mnoho linií přesto používá deazaflavinové fotolyázy. Pravděpodobně dostávají 8-HDF ze svých endosymbiotických mikrobů.[4] Na rozdíl od mnoha bakteriálních deazaflavinových fotolyáz, které přijímají FMN i 8-HDF, jeden takový enzym z ovocné mušky přijímá pouze 8-HDF.[6]

N-terminální doména FeS-BCP je s touto doménou homologní. Namísto organického kofaktoru je jeho chromoforem klastr železo-síra.[7]

Příklady

Lidské proteiny obsahující tuto doménu zahrnují:

Reference

  1. ^ Tamada T, Kitadokoro K, Higuchi Y, Inaka K, Yasui A, de Ruiter PE, Eker AP, Miki K (listopad 1997). "Krystalová struktura DNA fotolyázy z Anacystis nidulans". Přírodní strukturní biologie. 4 (11): 887–91. doi:10.1038 / nsb1197-887. PMID  9360600. S2CID  7041623.
  2. ^ A b Sancar A (červen 2003). "Struktura a funkce DNA fotolyázy a kryptochromového modrého světla fotoreceptorů". Chemické recenze. 103 (6): 2203–37. doi:10.1021 / cr0204348. PMID  12797829.
  3. ^ A b Scheerer P, Zhang F, Kalms J, von Stetten D, Krauß N, Oberpichler I, Lamparter T (květen 2015). "Třída III cyklobutan pyrimidinový dimer fotolyázová struktura odhaluje nové anténní chromoforové vazebné místo a alternativní fotoredukční dráhy". The Journal of Biological Chemistry. 290 (18): 11504–14. doi:10,1074 / jbc.M115,637868. PMC  4416854. PMID  25784552.
  4. ^ A b Kiontke S, Gnau P, Haselsberger R, Batschauer A, Essen LO (červenec 2014). „Strukturální a evoluční aspekty využití anténních chromoforů fotolyázami třídy II“. The Journal of Biological Chemistry. 289 (28): 19659–69. doi:10.1074 / jbc.M113.542431. PMC  4094076. PMID  24849603.
  5. ^ Klar T, Kaiser G, Hennecke U, Carell T, Batschauer A, Essen LO (listopad 2006). "Přírodní a nepřirozené anténní chromofory v DNA fotolyase z Thermus thermophilus". ChemBioChem. 7 (11): 1798–806. doi:10.1002 / cbic.200600206. PMID  17051659. S2CID  44346656.
  6. ^ A b Glas AF, Maul MJ, Cryle M, Barends TR, Schneider S, Kaya E, Schlichting I, Carell T (červenec 2009). „Archaeal cofactor F0 je anténní chromofor pro eukaryoty získávající světlo“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 106 (28): 11540–5. doi:10.1073 / pnas.0812665106. PMC  2704855. PMID  19570997.
  7. ^ Oberpichler I, Pierik AJ, Wesslowski J, Pokorny R, Rosen R, Vugman M, Zhang F, Neubauer O, Ron EZ, Batschauer A, Lamparter T (31. října 2011). „Protein podobný fotolyáze z Agrobacterium tumefaciens s klastrem železo-síra“. PLOS ONE. 6 (10): e26775. Bibcode:2011PLoSO ... 626775O. doi:10.1371 / journal.pone.0026775. PMC  3204975. PMID  22066008.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR005101