Kalmodulin 1 - Calmodulin 1 - Wikipedia

CALM1
Dostupné struktury
PDB	Lidské vyhledávání UniProt: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2 VAY, 1R6W, 4JPZ, 3UCY, 1 WRZ, 4G28, 1ZOT, 1YRT, 1IQ5, 1 CDL, 2LL6, 3HR4, 4BW7, 4BW8, 1R5, 4J9Y, 4LZX, 1L7Z, 1ZUZ, 2BE6, 2V01, 1XFV, 2M55, 1CTR, 2I08, 2MG5, 2R28, 3O77, 4UPU, 2L7L, 2K0F, 2M0K, 4V0C, 1SW8, 2 WEL, 3DVK, 2M0J, 3DVM, 2KUH, 1K90, 1K93, 4G27, 1CLL, 2KUG, 1XFX, 4DJC, 2LQC, 2LQP, 4L79, 2W73, 2LV6, 1 NKF, 2JZI, 3ct, 4GOW, 1J7O, 1PK0, 4Q5U, 2V02, 3BYA, 4Q57, 2KNE, 1RU, 2Y4V, 2L53, 2F3Y, 3O78, 1LVC, 4M1L, 2K0E, 1S26, 4 DCK, 1XFW, 3SUI, 2X0G, 3EWV, 1XFY, 2LL7, 4OVN, 3J41, 2BKI, 1SK6, 3DVJ, 3UCW, 2LGF, 4UMO, 3DVE, 4JQ0, 3OXQ, 2K61, 1XFU, 3SJQ, 2K0J, 4BYF, 1J7P, 3G43, 3EWT, 4J9Z, 1XFZ, 2F3Z, 1 IWQ, 2N6A, 2HF5, 2N27, 4ZLK, 5COC
Identifikátory
Aliasy	CALM1, CALML2, CAMI, CPVT4, DD132, PHKD, caM, LQT14, kalmodulin 1, kalmodulin 1 (fosforylázová kináza, delta), CAMC, CAMB, CAMIII, CAM3, CAM2
Externí ID	OMIM: 114180 HomoloGene: 134804 Genové karty: CALM1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 14 (lidský)
Konec	90,408,268 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• vazba iontů vápníku; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita inhibitoru kalciového kanálu; • vazba protein kinázy; • vazba titinu; • aktivita aktivátoru proteinové serin / threonin kinázy; • vazba iontového kanálu; • vazba kovových iontů; • aktivita aktivátoru proteinové fosfatázy; • vazba adenylátcyklázy; • specifické vazby neuspořádaných domén; • Aktivita faktoru výměny ras guanyl-nukleotidů; • inositol-1,4,5-trisfosfát 3-kinázová aktivita; • aktivita iontového kanálu řízená ligandem; • aktivita aktivátoru adenylátcyklázy; • specifické vazby na proteinovou doménu; • aktivita regulátoru syntázy oxidu dusnatého; • vazba metabotropního glutamátového receptoru typu 3; • Vazba N-terminální myristoylační domény; • vazba fosfatidylinositol 3-kinázy; • vazba N-konce proteinu; • vazba na bílkoviny závislá na vápníku; • vazba syntázy oxidu dusnatého;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol; • komplex vápníkového kanálu; • extracelulární oblast; • vřetenová mikrotubule; • neuronová projekce; • cytoskelet; • buněčné jádro; • centrosome; • komplex draslíkových kanálů s napětím; • extracelulární exosom; • tyč vřetena; • růstový kužel; • buněčná membrána; • vřeteno; • sarkoméra; • nukleoplazma; • váček; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • katalytický komplex; • organizační centrum mikrotubulů; • synaptická vezikulární membrána; • mitochondriální membrány; • makromolekulární komplex; • myelin;
Biologický proces	• svalová kontrakce; • reakce na amfetamin; • pozitivní regulace aktivity proteinu serin / threonin kinázy; • detekce iontu vápníku; • Signální dráha receptoru Fc-epsilon; • pozitivní regulace aktivity fosfoprotein fosfatázy; • G2 / M přechod mitotického buněčného cyklu; • regulace aktivity vápníkového kanálu řízeného vysokým napětím; • pozitivní regulace vazby DNA; • vývoj substantia nigra; • pozitivní regulace defosforylace bílkovin; • metabolický proces inositolfosfátu; • pozitivní regulace aktivity syntázy oxidu dusnatého; • glykogenový katabolický proces; • pozitivní regulace aktivity cyklických nukleotidů fosfodiesterázy; • Signální dráha receptoru spřaženého s G-proteinem; • regulace cytokineze; • regulace kontrakce srdečního svalu regulací uvolňování sekvestrovaného iontu vápníku; • regulace signální dráhy zprostředkované rhodopsinem; • reakce na kortikosteron; • negativní regulace fosforylace peptidyl-threoninu; • aktivace aktivity adenylátcyklázy; • regulace srdeční frekvence; • pozitivní regulace aktivity kanálu uvolňujícího vápník, který je citlivý na ryanodin; • reakce na iont vápníku; • regulace aktivity kanálu uvolňujícího vápník citlivý na ryanodin; • regulace aktivity syntázy oxidu dusnatého; • degranulace krevních destiček; • negativní regulace aktivity kanálu uvolňujícího vápník citlivý na ryanodin; • Kaskáda MAPK; • pozitivní regulace fosforylace peptidyl-threoninu; • pozitivní regulace autofosforylace bílkovin; • regulace kontrakce srdečního svalu; • regulace buněčné komunikace elektrickým spojením zapojeným do srdečního vedení; • regulace uvolňování sekvestrovaného iontu vápníku do cytosolu sarkoplazmatickým retikulem; • vápníkem zprostředkovaná signalizace; • iontový transmembránový transport; • Signální dráha Wnt, dráha modulující vápník; • GO: 0032320, GO: 0032321, GO: 0032855, GO: 0043089, GO: 0032854 pozitivní regulace aktivity GTPázy; • methylace bílkovin; • vytvoření lokalizace proteinu na membránu; • vytvoření lokalizace proteinu na mitochondriální membránu; • regulace endocytózy synaptických vezikul; • regulace exaptózy synaptických vezikul;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	801
	n / a
	ENSG00000198668
	n / a
	P0DP23; P0DP24
	n / a
	NM_001166106; NM_006888; NM_001363669; NM_001363670
	n / a
NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850;
	NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175; NP_008819; NP_001350598; NP_001350599; NP_008819; NP_001292553; NP_001292554; NP_001292555; NP_001734; NP_001316850; NP_001316851; NP_001316852; NP_001316853; NP_001316854; NP_001316855; NP_005175
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Kalmodulin 1 je protein že u lidí je kódován CALM1 gen.^[3]

Funkce

Kalmodulin 1 je archetyp rodiny vápníkem modulovaných (klimodulin ) bílkoviny, z nichž bylo nalezeno téměř 20 členů. Jsou identifikovány podle jejich výskytu v cytosol nebo na membrány čelí cytosolu a vysokou afinitou k vápník. Kalmodulin obsahuje 148 aminokyselin a váže se na 4 vápník EF ruka motivy. Mezi jeho funkce patří role v růst a buněčný cyklus stejně jako v signální transdukce a syntéza a uvolňování neurotransmitery.^[4]

Interakce

Bylo prokázáno, že kalmodulin 1 komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000198668 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Wawrzynczak EJ, Perham RN (srpen 1984). "Izolace a nukleotidová sekvence cDNA kódující lidský kalmodulin". Biochem. Int. 9 (2): 177–85. PMID 6385987.
^ "Entrezův gen: CALM1 kalmodulin 1 (fosforylázová kináza, delta)".
^ Takahashi M, Yamagiwa A, Nishimura T, Mukai H, Ono Y (září 2002). „Centrosomální proteiny CG-NAP a kendrin poskytují mikrotubulární nukleační místa ukotveným komplexem gama-tubulinového kruhu“. Mol. Biol. Buňka. 13 (9): 3235–45. doi:10,1091 / MBE E02-02-0112. PMC 124155. PMID 12221128.
^ Cifuentes E, Mataraza JM, Yoshida BA, Menon M, Sacks DB, Barrack ER, Reddy GP (leden 2004). "Fyzická a funkční interakce androgenního receptoru s kalmodulinem v buňkách rakoviny prostaty". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 101 (2): 464–9. doi:10.1073 / pnas.0307161101. PMC 327170. PMID 14695896.
^ Li Z, Pytle DB (únor 2003). „Objasnění interakce kalmodulinu s IQ motivy IQGAP1“. J. Biol. Chem. 278 (6): 4347–52. doi:10,1074 / jbc.M208579200. PMID 12446675.
^ Briggs MW, Li Z, Sacks DB (březen 2002). „Stimulace transkripční koaktivace beta-kateninem zprostředkovaná IQGAP1 je modulována kalmodulinem“. J. Biol. Chem. 277 (9): 7453–65. doi:10,1074 / jbc.M104315200. PMID 11734550.
^ Kutuzov MA, Solov'eva OV, Andreeva AV, Bennett N (květen 2002). "Protein Ser / Thr fosfatázy PPEF interagují s kalmodulinem". Biochem. Biophys. Res. Commun. 293 (3): 1047–52. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 00338-8. PMID 12051765.
^ Numazaki M, Tominaga T, Takeuchi K, Murayama N, Toyooka H, Tominaga M (červen 2003). „Strukturní determinant desenzitizace TRPV1 interaguje s kalmodulinem“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100 (13): 8002–6. doi:10.1073 / pnas.1337252100. PMC 164702. PMID 12808128.

Další čtení

Zhang M, Yuan T (1999). „Molekulární mechanismy funkční všestrannosti kalmodulinu“. Biochem. Cell Biol. 76 (2–3): 313–23. doi:10.1139 / bcb-76-2-3-313. PMID 9923700.
Gusev NB (2002). „Některé vlastnosti kaldesmonu a kalponinu a účast těchto proteinů na regulaci kontrakce hladkého svalstva a tvorby cytoskeletu“. Biochemistry Mosc. 66 (10): 1112–21. doi:10.1023 / A: 1012480829618. PMID 11736632.
Benaim G, Villalobo A (2002). „Fosforylace kalmodulinu. Funkční důsledky“. Eur. J. Biochem. 269 (15): 3619–31. doi:10.1046 / j.1432-1033.2002.03038.x. hdl:10261/79981. PMID 12153558.
Trudeau MC, Zagotta WN (2003). „Vápník / kalmodulinová modulace čichových a tyčových cyklických nukleotidových iontových kanálů“. J. Biol. Chem. 278 (21): 18705–8. doi:10,1074 / jbc.R300001200. PMID 12626507.

externí odkazy

Vstup UniProt^{[trvalý mrtvý odkaz ]}

Tento protein související článek je a pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000198668 - Ensembl, Květen 2017

[2] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid6385987-3] Wawrzynczak EJ, Perham RN (srpen 1984). "Izolace a nukleotidová sekvence cDNA kódující lidský kalmodulin". Biochem. Int. 9 (2): 177–85. PMID 6385987.

[4] "Entrezův gen: CALM1 kalmodulin 1 (fosforylázová kináza, delta)".

[pmid12221128-5] Takahashi M, Yamagiwa A, Nishimura T, Mukai H, Ono Y (září 2002). „Centrosomální proteiny CG-NAP a kendrin poskytují mikrotubulární nukleační místa ukotveným komplexem gama-tubulinového kruhu“. Mol. Biol. Buňka. 13 (9): 3235–45. doi:10,1091 / MBE E02-02-0112. PMC 124155. PMID 12221128.

[pmid14695896-6] Cifuentes E, Mataraza JM, Yoshida BA, Menon M, Sacks DB, Barrack ER, Reddy GP (leden 2004). "Fyzická a funkční interakce androgenního receptoru s kalmodulinem v buňkách rakoviny prostaty". Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 101 (2): 464–9. doi:10.1073 / pnas.0307161101. PMC 327170. PMID 14695896.

[pmid12446675-7] Li Z, Pytle DB (únor 2003). „Objasnění interakce kalmodulinu s IQ motivy IQGAP1“. J. Biol. Chem. 278 (6): 4347–52. doi:10,1074 / jbc.M208579200. PMID 12446675.

[pmid11734550-8] Briggs MW, Li Z, Sacks DB (březen 2002). „Stimulace transkripční koaktivace beta-kateninem zprostředkovaná IQGAP1 je modulována kalmodulinem“. J. Biol. Chem. 277 (9): 7453–65. doi:10,1074 / jbc.M104315200. PMID 11734550.

[pmid12051765-9] Kutuzov MA, Solov'eva OV, Andreeva AV, Bennett N (květen 2002). "Protein Ser / Thr fosfatázy PPEF interagují s kalmodulinem". Biochem. Biophys. Res. Commun. 293 (3): 1047–52. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 00338-8. PMID 12051765.

[pmid12808128-10] Numazaki M, Tominaga T, Takeuchi K, Murayama N, Toyooka H, Tominaga M (červen 2003). „Strukturní determinant desenzitizace TRPV1 interaguje s kalmodulinem“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 100 (13): 8002–6. doi:10.1073 / pnas.1337252100. PMC 164702. PMID 12808128.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]