CYFIP2 - CYFIP2 - Wikipedia
Cytoplazmatický protein interagující s FMR1 2 je protein že u lidí je kódován CYFIP2 gen.[5][6] Cytoplazmatický protein interagující s FMR1 je protein dlouhý 1253 aminokyselin a je vysoce konzervativní, přičemž sdílí 99% sekvenční identitu s myším proteinem.[5][7] Je exprimován hlavně v mozkových tkáních, bílých krvinkách a ledvinách.[8]
Interakce
CYFIP2 bylo prokázáno komunikovat s FMR1.[5][9] CYFIP2 je p-53 indukovatelný protein[10] a také interaguje s proteinem mentální retardace Fragile = X.[11]
Úpravy RNA
Pre-mRNA tohoto proteinu podléhá Úpravy RNA.[12] Místo pro úpravy bylo dříve zaznamenáno jako polymorfismus jednoho nukleotidu (rs3207362) v dbSNP.[12]
Typ
A až já Editace RNA je katalyzována rodinou adenosindeaminázy působící na RNA (ADAR), které specificky rozpoznávají adenosiny v dvouvláknových oblastech pre-mRNA a deaminují je na inosin. Inosiny jsou rozpoznávány jako guanosin buněčným translačním aparátem. Existují tři členové rodiny ADAR ADAR 1-3 s ADAR1 a ADAR2 jako jediní enzymaticky aktivní členové. ADAR3 Předpokládá se, že má v mozku regulační roli. ADAR1 a ADAR 2 jsou široce exprimovány ve tkáních, zatímco ADAR3 je omezen na mozek. Dvouvláknové oblasti RNA jsou tvořeny párováním bází mezi zbytky v blízké oblasti editačního místa se zbytky obvykle v sousedním intronu, ale může to být exonová sekvence. Oblast, která se páruje s oblastí úpravy, je známá jako Editing Complementary Sequence (ECS).
Stránky
V pre-mRNA tohoto proteinu bylo nalezeno editační místo. Substituce nastává v aminokyselinové poloze 320 u lidí a také u myší. Pro tuto pre-mRNA nebyla detekována možná oblast dvouřetězcové RNA.[12] Žádná dvouvláknová oblast vyžadovaná ADARs nepředpovídala. Imunoprecipitační experimenty a interference RNA ukázaly, že ADAR 2 je pravděpodobně hlavním editačním enzymem pro toto místo, přičemž ADAR 1 má podružnou roli.[13][14]
Nařízení
Úpravy se zdají být rozdílně regulovány v různých tkáních. Nejvyšší úroveň střihu se vyskytuje v mozečku s nižší frekvencí střihu zjištěnou v lidských tkáních plic, prostaty a dělohy. Frekvence úprav se pohybuje od 30-85% v závislosti na tkáni.[12][13]{[14] Existují určité důkazy o poklesu úprav CYFIP2 se zvýšeným věkem.[15]
Zachování
Úpravy pre-mRNA tohoto genu byly detekovány u myší a kuřat.[12]
Účinky úpravy RNA
Strukturální
Úpravy vedou ke změně kodonu vedoucí k a kyselina glutamová přeloženo místo a lysin.[12]
Funkční
V současné době neznámé, ale úpravy mohou hrát roli v regulaci apoptotických funkcí tohoto proteinu. Předpokládá se, že jelikož je protein indukovatelný p53, může být protein proapopotický. Také myši knock-out ADAR1 vykazují zvýšení apoptózy, což naznačuje, že editace může být zapojena do regulace buněčného procesu.[10][12]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000055163 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020340 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ A b C Schenck A, Bardoni B, Moro A, Bagni C, Mandel JL (červenec 2001). „Vysoce konzervovaná rodina proteinů interagující s křehkým proteinem genetické kondice X (FMRP) a vykazující selektivní interakce s proteiny FXR1P a FXR2P souvisejícími s FMRP“. Proc Natl Acad Sci U S A. 98 (15): 8844–9. doi:10.1073 / pnas.151231598. PMC 37523. PMID 11438699.
- ^ „Entrez Gene: CYFIP2 cytoplazmatický FMR1 interagující protein 2“.
- ^ https://www.genecards.org/cgi-bin/carddisp.pl?gene=GRIA4
- ^ Su AI, Wiltshire T, Batalov S a kol. (Duben 2004). „Genový atlas transkriptomů kódujících myš a lidský protein“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 101 (16): 6062–7. doi:10.1073 / pnas.0400782101. PMC 395923. PMID 15075390.
- ^ Bardoni B, Castets M, Huot ME, Schenck A, Adinolfi S, Corbin F, Pastore A, Khandjian EW, Mandel JL (červenec 2003). „82-FIP, nový interagující protein FMRP (fragile X mental retardation protein), vykazuje intracelulární lokalizaci závislou na buněčném cyklu“. Hučení. Mol. Genet. 12 (14): 1689–98. doi:10,1093 / hmg / ddg181. PMID 12837692.
- ^ A b Saller E, Tom E, Brunori M a kol. (Srpen 1999). "Zvýšená indukce apoptózy o 121F mutantní p53". EMBO J. 18 (16): 4424–37. doi:10.1093 / emboj / 18.16.4424. PMC 1171517. PMID 10449408.
- ^ Schenck, A., Bardoni, B., Moro, A., Bagni, C., Mandel, J.-L. (2001) Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 98, 8844-8849.
- ^ A b C d E F G Levanon EY, Hallegger M, Kinar Y, Shemesh R, Djinovic-Carugo K, Rechavi G, Jantsch MF, Eisenberg E (2005). „Evolučně konzervované lidské cíle úpravy adenosinu na inosin RNA“. Nucleic Acids Res. 33 (4): 1162–8. doi:10.1093 / nar / gki239. PMC 549564. PMID 15731336.
- ^ A b Riedmann EM, Schopoff S, Hartner JC, Jantsch MF (červen 2008). „Specifičnost úpravy RNA zprostředkované ADAR u nově identifikovaných cílů“. RNA. 14 (6): 1110–8. doi:10,1261 / rna.923308. PMC 2390793. PMID 18430892.
- ^ A b Nishimoto Y, Yamashita T, Hideyama T, Tsuji S, Suzuki N, Kwak S (červen 2008). "Určení editorů na nových pozicích úprav A-to-I". Neurosci. Res. 61 (2): 201–6. doi:10.1016 / j.neures.2008.02.009. PMID 18407364. S2CID 26923552.
- ^ Nicholas A, de Magalhaes JP, Kraytsberg Y, Richfield EK, Levanon EY, Khrapko K (červen 2010). "Změny genově specifické úpravy mRNA A-to-I v lidském mozku související s věkem". Mech. Aging Dev. 131 (6): 445–7. doi:10.1016 / j.mad.2010.06.001. PMC 2915444. PMID 20538013.
externí odkazy
- Člověk CYFIP2 umístění genomu a CYFIP2 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.
Další čtení
- Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Kitamura T, Kitamura Y, Yonezawa K a kol. (1996). "Molekulární klonování p125Nap1, proteinu, který se asociuje s doménou SH3 Nck". Biochem. Biophys. Res. Commun. 219 (2): 509–14. doi:10.1006 / bbrc.1996.0264. PMID 8605018.
- Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K a kol. (1997). "Konstrukce a charakterizace knihovny cDNA obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
- Witke W, Podtelejnikov AV, Di Nardo A a kol. (1998). "V myším mozku se profilin I a profilin II spojují s regulátory endocytické dráhy a sestavy aktinu". EMBO J.. 17 (4): 967–76. doi:10.1093 / emboj / 17.4.967. PMC 1170446. PMID 9463375.
- Saller E, Tom E, Brunori M a kol. (1999). "Zvýšená indukce apoptózy o 121F mutantní p53". EMBO J.. 18 (16): 4424–37. doi:10.1093 / emboj / 18.16.4424. PMC 1171517. PMID 10449408.
- Hirosawa M, Nagase T, Ishikawa K a kol. (2000). „Charakterizace cDNA klonů vybraných analýzou GeneMark z knihoven cDNA s frakcionací podle velikosti z lidského mozku“. DNA Res. 6 (5): 329–36. doi:10.1093 / dnares / 6.5.329. PMID 10574461.
- Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). „Klonování DNA pomocí in vitro specifické specifické rekombinace“. Genome Res. 10 (11): 1788–95. doi:10,1101 / gr. 143000. PMC 310948. PMID 11076863.
- Wiemann S, Weil B, Wellenreuther R a kol. (2001). „Směrem ke katalogu lidských genů a proteinů: Sekvenování a analýza 500 nových kompletních lidských cDNA kódujících proteiny“. Genome Res. 11 (3): 422–35. doi:10,1101 / gr. GR1547R. PMC 311072. PMID 11230166.
- Eden S, Rohatgi R, Podtelejnikov AV, et al. (2002). "Mechanismus regulace nukleace aktinu indukované WAVE1 pomocí Rac1 a Nck". Příroda. 418 (6899): 790–3. doi:10.1038 / nature00859. PMID 12181570. S2CID 4350733.
- Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
- Salazar MA, Kwiatkowski AV, Pellegrini L a kol. (2004). "Tuba, nový protein obsahující bin / amfifyzin / Rvs a Dbl homologické domény, spojuje dynamin s regulací aktinového cytoskeletu". J. Biol. Chem. 278 (49): 49031–43. doi:10,1074 / jbc.M308104200. PMID 14506234.
- Brajenovic M, Joberty G, Küster B a kol. (2004). „Komplexní proteomická analýza lidských proteinových komplexů Par odhaluje vzájemně propojenou proteinovou síť“. J. Biol. Chem. 279 (13): 12804–11. doi:10,1074 / jbc.M312171200. PMID 14676191.
- Innocenti M, Zucconi A, Disanza A a kol. (2004). „Abi1 je nezbytný pro vznik a aktivaci signalizačního komplexu WAVE2“. Nat. Cell Biol. 6 (4): 319–27. doi:10.1038 / ncb1105. PMID 15048123. S2CID 22767022.
- Mayne M, Moffatt T, Kong H a kol. (2004). „CYFIP2 je velmi hojný v buňkách CD4 + od pacientů s roztroušenou sklerózou a podílí se na adhezi T buněk“. Eur. J. Immunol. 34 (4): 1217–27. doi:10.1002 / eji.200324726. PMID 15048733.
- Jin J, Smith FD, Stark C a kol. (2004). „Proteomická, funkční a doménová analýza in vivo 14-3-3 vazebných proteinů zapojených do cytoskeletální regulace a buněčné organizace“. Curr. Biol. 14 (16): 1436–50. doi:10.1016 / j.cub.2004.07.051. PMID 15324660.
- Gerhard DS, Wagner L, Feingold EA a kol. (2004). „Stav, kvalita a rozšíření projektu cDNA NIH v plné délce: Sbírka genů savců (MGC)“. Genome Res. 14 (10B): 2121–7. doi:10,1101 / gr. 2596504. PMC 528928. PMID 15489334.
- Wiemann S, Arlt D, Huber W a kol. (2004). „Od ORFeome k biologii: potrubí funkční genomiky“. Genome Res. 14 (10B): 2136–44. doi:10,1101 / gr. 2576704. PMC 528930. PMID 15489336.
- Levanon EY, Hallegger M, Kinar Y a kol. (2005). „Evolučně konzervované lidské cíle úpravy adenosinu na inosin RNA“. Nucleic Acids Res. 33 (4): 1162–8. doi:10.1093 / nar / gki239. PMC 549564. PMID 15731336.
- Rual JF, Venkatesan K, Hao T a kol. (2005). „Směrem k mapě interakční sítě lidský protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. doi:10.1038 / nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.