ACAT1 - ACAT1

ACAT1
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2F2S, 2IB7, 2IB8, 2IB9, 2IBU, 2IBW, 2IBY
Identifikátory
Aliasy	ACAT1, ACAT, MAT, T2, THIL, acetyl-CoA acetyltransferáza 1
Externí ID	OMIM: 607809 MGI: 87870 HomoloGene: 6 Genové karty: ACAT1
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 11 (lidský)
Konec	108,147,776 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 9 (myš)
Konec	53,610,382 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • aktivita homodimerizace proteinu; • aktivita transferázy, přenos acylových skupin jiných než aminoacylových skupin; • vazba kovových iontů; • katalytická aktivita; • vazba enzymu; • aktivita transferázy, přenos acylových skupin; • aktivita uhlík-uhlík lyáza; • ligázová aktivita, tvořící vazby uhlík-uhlík; • aktivita acetyl-CoA C-acetyltransferázy; • aktivita acetyl-CoA C-acyltransferázy; • Aktivita C-acetyltransferázy;
Buněčná složka	• mitochondriální matice; • mitochondriální vnitřní membrána; • extracelulární exosom; • mitochondrie;
Biologický proces	• reakce na organickou cyklickou sloučeninu; • katabolický proces s rozvětveným řetězcem aminokyselin; • vývoj metanefrického proximálního spletitého tubulu; • proces biosyntézy ketonového těla; • vývoj mozku; • reakce na hladovění; • reakce na hormon; • vývoj jater; • vývoj tukové tkáně; • metabolismus; • homooligomerizace bílkovin; • acetyl-CoA katabolický proces; • koenzym Metabolický proces; • beta-oxidace mastných kyselin; • koenzym Biosyntetický proces; • proces biosyntézy acetyl-CoA; • katabolický proces ketonového těla; • isoleucinový katabolický proces; • proces biosyntézy propionyl-CoA; • metabolický proces ketonového těla;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	38
	110446
	ENSG00000075239
	ENSMUSG00000032047
	P24752
	Q8QZT1
	NM_000019
	NM_144784
	NP_000010
	NP_659033
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Acetyl-CoA acetyltransferáza, mitochondriální, také známý jako acetoacetyl-CoA thioláza, je enzym že u lidí je kódován ACAT1 (Acetyl-koenzym A acetyltransferáza 1) gen.^[5]

Acetyl-koenzym Acetyltransferáza 1 je acetyl-CoA C-acetyltransferáza enzym.

Struktura

Gen pokrývá přibližně 27 kB a obsahuje dvanáct exony přerušeno jedenáctou introny. V oblasti ohraničující 5 'konec genu chybí a TATA box, ale obsahuje mnoho GC a má také dvě pole CAAT. Gen může také mít vazebné místo pro transkripční faktor Sp1 a má sekvence připomínající vazebná místa několika dalších transkripčních faktorů. Kromě toho existuje fragment DNA o velikosti 101 bp bezprostředně proti směru od místa uzávěru, který má promotorovou aktivitu.^[6]

Lidský gen ACAT1 produkuje a chimérický mRNA prostřednictvím trans-sestřihu, procesu, při kterém jsou oddělené transkripty z chromozomů 1 a 7 spojeny dohromady. Chimérický transkript mRNA používá k zahájení translace dvě sekce: AUG (1397-1399) a GGC (1274-1276). Iniciace prvního kodonu (AUG) vede k translaci 50-kDa ACAT1 a iniciace druhého (GGC) produkuje dalších enzymaticky aktivních 56-kDa izoforma respektive; izoforma 56kDa je přirozeně přítomna v lidských buňkách, včetně makrofágů odvozených od lidských monocytů.^[7]

Výsledný transkript kóduje ACAT1, což je 45,1 kDa protein složený ze 427 aminokyselin.^[8]^[9] Je to také homotetramerický protein, který má devět transmembránových domén (TMD). Jedním aktivním zbytkem je histidin na 460. pozici, která je na 7. TMD. ACAT1 má sedm volných cysteinových zbytků, ale neovlivňují katalytickou aktivitu. Existují dvě funkční sekce tohoto proteinu, TMD7 a TMD8; jedna strana se účastní vazby na substrát a katalýzy, zatímco druhá strana se účastní interakcí a vazby podjednotky.^[10]

Funkce

Tento gen kóduje mitochondriálně lokalizovaný enzym, který katalyzuje reverzibilní tvorbu acetoacetyl-CoA ze dvou molekul acetyl-CoA.^[5] Enzym ACAT1 má několik jedinečných vlastností. Nejprve se aktivuje pomocí draslík ionty vazba poblíž CoA vazebné místo a katalytické místo. Tato vazba způsobí strukturální změnu ve smyčce aktivního místa. Tento enzym je navíc schopen použít 2-methyl-rozvětvený acetoacetyl-CoA jako substrát, což z něj činí jedinečný thioláza.^[11] ACAT1 je regulován na transkripční i translační úrovni. Aktivita enzymu ACAT1 je zvýšena Exprese ACAT1 je transkripčně podporována leptinem,^[12] angiotensin II,^[13] a inzulín v lidských monocytech / makrofágech.^[14] Regulace zprostředkovaná inzulínem zahrnuje také signální dráhy ERK, p38MAPK a JNK.^[15]

Klinický význam

Nedostatek ketothiolázy

Mutace genu ACAT1 jsou spojeny s a nedostatek v kódovaném proteinu mitochondriální acetoacetyl-CoA thioláza; toto je také známé jako nedostatek ketothiolázy. Ve specifických populacích bylo identifikováno mnoho mutací a byly provedeny rozsáhlé studie ke stanovení alelické a genotypové frekvence defektního genu.^[16] Protože mitochondriální acetoacetyl-CoA thioláza se účastní beta-oxidace, je nedostatek tohoto enzymu poznamenán zvýšeným množstvím sloučenin cholesterolu. Kromě toho je ovlivněna isoleucinová aminokyselinová cesta, takže je zastaven její správný metabolismus. Tento nedostatek patří do obecnější třídy poruch známých jako organické acidemie, ve kterém dysfunkce konkrétního kroku katabolismu aminokyselin vede k vylučování neaminokyselin močí. Tento nedostatek se konkrétně projevuje jako ketóza, acidóza a hypoglykemie, ale existují i jiné klinické projevy. Charakteristickými poruchami organické acidemie jsou zvracení, špatné stravování, neurologické příznaky, jako jsou záchvaty a abnormální tonus, a letargie postupující do kómatu, což jsou všechny projevy toxické encefalopatie. Klinický výsledek u kojenců s těmito poruchami je do značné míry určen dobou diagnózy, přičemž potenciální výsledek se výrazně zlepší, pokud je onemocnění diagnostikováno během prvních deseti dnů života. Nedostatek ketothiolázy je diagnostikován provedením GC-MS a kvantitativní analýzou aminokyselin v moči; diagnostické markery jsou kyselina 2-methyl-3-hydroxymaslová, kyselina 2-methylacetoctová a tiglylglycin. Toto onemocnění je léčeno pokusem o obnovení biochemické a fyziologické homeostázy; Mezi běžné terapie patří omezení stravy, aby se zabránilo prekurzorovým aminokyselinám, a použití sloučenin k likvidaci toxických metabolitů nebo ke zvýšení aktivity enzymů. Toto onemocnění se dědí autozomálně recesivně, což znamená, že nositelé genu nevykazují příznaky onemocnění.^[17]

Rakovina

Exprese ACAT1 byla navíc spojena s projevy rakoviny prostaty, protože ACAT1 je významněji exprimován ve vzorcích tkáně agresivního karcinomu prostaty ve srovnání s expresí v benigních buňkách.^[18]^[19]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000075239 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000032047 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b „Entrez Gene: acetyl-koenzym A acetyltransferáza 1“.
^ Kano, M; Fukao, T; Yamaguchi, S; Orii, T; Osumi, T; Hashimoto, T (30. prosince 1991). "Struktura a exprese lidského mitochondriálního genu kódujícího acetoacetyl-CoA thiolázu". Gen. 109 (2): 285–90. doi:10.1016 / 0378-1119 (91) 90623-j. PMID 1684944.
^ Chen, J; Zhao, XN; Yang, L; Hu, GJ; Lu, M; Xiong, Y; Yang, XY; Chang, CC; Song, BL; Chang, TY; Li, BL (září 2008). „Sekundární struktury RNA umístěné v interchromozomální oblasti lidské chimérické mRNA ACAT1 jsou potřebné k produkci 56-kDa izoformy“. Cell Research. 18 (9): 921–36. doi:10.1038 / cr.2008.66. PMC 3086790. PMID 18542101.
^ Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (říjen 2013). „Integrace biologie a medicíny srdečních proteomů pomocí specializované znalostní databáze“. Výzkum oběhu. 113 (9): 1043–53. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475. PMID 23965338.
^ „Informace o bílkovinách: P24752“. Srdeční organelární proteinová atlasová znalostní databáze (COPaKB). Archivovány od originál dne 14. srpna 2016. Citováno 23. července 2016.
^ Guo, ZY; Chang, CC; Chang, TY (4. září 2007). "Funkčnost sedmé a osmé transmembránové domény acyl-koenzymu A: cholesterol acyltransferáza 1". Biochemie. 46 (35): 10063–71. doi:10.1021 / bi7011367. PMID 17691824.
^ Haapalainen, AM; Meriläinen, G; Pirilä, PL; Kondo, N; Fukao, T; Wierenga, RK (10. dubna 2007). „Krystalografické a kinetické studie lidské mitochondriální acetoacetyl-CoA thiolázy: význam iontů draslíku a chloridů pro její strukturu a funkci“. Biochemie. 46 (14): 4305–21. doi:10.1021 / bi6026192. PMID 17371050.
^ Hongo, S; Watanabe, T; Arita, S; Kanome, T; Kageyama, H; Shioda, S; Miyazaki, A (srpen 2009). "Leptin moduluje expresi ACAT1 a odtok cholesterolu z lidských makrofágů". American Journal of Physiology. Endokrinologie a metabolismus. 297 (2): E474–82. doi:10.1152 / ajpendo.90369.2008. PMID 19625677.
^ Kanome, T; Watanabe, T; Nishio, K; Takahashi, K; Hongo, S; Miyazaki, A (září 2008). „Angiotensin II zvyšuje hladinu acyl-CoA: cholesterol acyltransferázy-1 prostřednictvím receptoru angiotensinu II typu 1 v lidských monocytových makrofázích“. Výzkum hypertenze. 31 (9): 1801–10. doi:10.1291 / hypres.31.1801. PMID 18971559.
^ Ge, J; Zhai, W; Cheng, B; On, P; Qi, B; Lu, H; Zeng, Y; Chen, X (září 2013). „Inzulin indukuje expresi genu lidského acyl-koenzymu A: cholesterol acyltransferázy 1 prostřednictvím MAP kináz a proteinu α vázajícího na CCAAT / enhancer.“. Journal of Cellular Biochemistry. 114 (9): 2188–98. doi:10.1002 / jcb.24568. PMID 23564383. S2CID 22816300.
^ Xin, C; Yan-Fu, W; Ping, H; Jing, G; Jing-Jing, W; Chun-Li, M; Wei, L; Bei, C (květen 2009). "Studium inzulínových signálních drah v regulaci exprese ACAT1 v kultivovaných makrofágech". Cell Biology International. 33 (5): 602–6. doi:10.1016 / j.cellbi.2009.02.011. PMID 19269342. S2CID 13605913.
^ Francis, T; Wartofsky, L (1. září 1992). "Časté poruchy štítné žlázy u starších osob". Postgraduální medicína. 92 (3): 225–30, 233–6. doi:10.1080/00325481.1992.11701452. PMID 1518756.
^ Seashore, MR; Pagon, RA; Adam, MP; Ardinger, HH; Bird, TD; Dolan, ČR; Fong, CT; Smith, RJH; Stephens, K (1993). "Organické kyseliny: přehled". Gene Reviews (R) Seattle (WA): University of Washington, Seattle; 1993-2015. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
^ Saraon, P; Trudel, D; Kron, K; Dmitromanolakis, A; Trachtenberg, J; Bapat, B; van der Kwast, T; Jarvi, KA; Diamandis, EP (duben 2014). "Hodnocení a prognostický význam ACAT1 jako markeru progrese rakoviny prostaty". Prostata. 74 (4): 372–80. doi:10,1002 / klady 22758. PMID 24311408. S2CID 2169465.
^ Saraon, P; Cretu, D; Musrap, N; Karagiannis, GS; Batruch, I; Drabovich, AP; van der Kwast, T; Mizokami, A; Morrissey, C; Jarvi, K; Diamandis, EP (červen 2013). „Kvantitativní proteomika odhaluje, že enzymy ketogenní dráhy jsou spojeny s progresí rakoviny prostaty“. Molekulární a buněčná proteomika. 12 (6): 1589–601. doi:10,1074 / mcp.m112.023887. PMC 3675816. PMID 23443136.

externí odkazy

Člověk ACAT1 umístění genomu a ACAT1 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

Další čtení

Locke JA, Wasan KM, Nelson CC a kol. (2008). „Androgenem zprostředkovaný metabolismus cholesterolu v buněčných liniích LNCaP a PC-3 je regulován prostřednictvím dvou různých izoforem acyl-koenzymu A: Cholesterol acyltransferázy (ACAT)“. Prostata. 68 (1): 20–33. doi:10.1002 / pros.20674. PMID 18000807. S2CID 40860952.
Fukao T, Boneh A, Aoki Y, Kondo N (2008). "Nová substituce jedné báze (c.1124A> G), která aktivuje 5-bazické upstream kryptické sestřihové donorové místo v exonu 11 v humánním mitochondriálním genu pro acetoacetyl-CoA thiolázu". Mol. Genet. Metab. 94 (4): 417–21. doi:10.1016 / j.ymgme.2008.04.014. PMID 18511318.
Reynolds CA, Hong MG, Eriksson UK a kol. (2010). „Analýza genů lipidové dráhy naznačuje asociaci variace sekvence blízko SREBF1 / TOM1L2 / ATPAF2 s rizikem demence“. Hučení. Mol. Genet. 19 (10): 2068–78. doi:10,1093 / hmg / ddq079. PMC 2860895. PMID 20167577.
Haapalainen AM, Meriläinen G, Pirilä PL a kol. (2007). „Krystalografické a kinetické studie lidské mitochondriální acetoacetyl-CoA thiolázy: význam iontů draslíku a chloridů pro její strukturu a funkci“. Biochemie. 46 (14): 4305–21. doi:10.1021 / bi6026192. PMID 17371050.
Chen J, Zhao XN, Yang L a kol. (2008). „Sekundární struktury RNA umístěné v interchromozomální oblasti lidské chimérické mRNA ACAT1 jsou potřebné k produkci 56-kDa izoformy“. Cell Res. 18 (9): 921–36. doi:10.1038 / cr.2008.66. PMC 3086790. PMID 18542101.
Raman J, Fritz TA, Gerken TA a kol. (2008). „Katalytické a lektinové domény UDP-GalNAc: polypeptid alfa-N-acetylgalaktosaminyltransferáza fungují ve shodě s přímým výběrem glykosylačního místa“. J. Biol. Chem. 283 (34): 22942–51. doi:10,1074 / jbc.M803387200. PMC 2517002. PMID 18562306.
Xin C, Yan-Fu W, Ping H a kol. (2009). "Studium inzulínových signálních drah v regulaci exprese ACAT1 v kultivovaných makrofágech". Cell Biol. Int. 33 (5): 602–6. doi:10.1016 / j.cellbi.2009.02.011. PMID 19269342. S2CID 13605913.
Li Q, Bai H, Fan P (2008). „[Analýza acyl-koenzymu A: polymorfismus cholesterolu acyltransferázy 1 u pacientů s endogenní hypertriglyceridemií v čínské populaci]“. Zhonghua Yi Xue Yi Chuan Xue Za Zhi. 25 (2): 206–10. PMID 18393248.
Guo ZY, Chang CC, Chang TY (2007). "Funkčnost sedmé a osmé transmembránové domény acyl-koenzymu A: cholesterol acyltransferáza 1". Biochemie. 46 (35): 10063–71. doi:10.1021 / bi7011367. PMID 17691824.
Fukao T, Yamaguchi S, Orii T, Hashimoto T (1995). „Molekulární podstata deficitu beta-ketothiolázy: mutace a polymorfismy v lidském mitochondriálním genu pro acetoacetyl-koenzym A thiolázu v mitochondriích“. Hučení. Mutat. 5 (2): 113–20. doi:10,1002 / humu.1380050203. PMID 7749408. S2CID 36280301.
Barbe L, Lundberg E, Oksvold P a kol. (2008). „Směrem ke konfokálnímu subcelulárnímu atlasu lidského proteomu“. Mol. Buňka. Proteomika. 7 (3): 499–508. doi:10,1074 / mcp.M700325-MCP200. PMID 18029348.
Fukao T, Nguyen HT, Nguyen NT a kol. (2010). „Běžná mutace, R208X, identifikovaná u vietnamských pacientů s nedostatkem mitochondriální acetoacetyl-CoA thiolázy (T2)“. Mol. Genet. Metab. 100 (1): 37–41. doi:10.1016 / j.ymgme.2010.01.007. PMID 20156697.
Hongo S, Watanabe T, Arita S a kol. (2009). "Leptin moduluje expresi ACAT1 a odtok cholesterolu z lidských makrofágů". Dopoledne. J. Physiol. Endokrinol. Metab. 297 (2): E474–82. doi:10.1152 / ajpendo.90369.2008. PMID 19625677.
Antalis CJ, Arnold T, Lee B a kol. (2009). „Kyselina dokosahexaenová je substrátem pro ACAT1 a inhibuje tvorbu cholesterylesteru z kyseliny olejové v buňkách MCF-10A.“ Prostaglandiny Leukot. Podstatné. Mastné kyseliny. 80 (2–3): 165–71. doi:10.1016 / j.plefa.2009.01.001. PMID 19217763.
Bzoma B; Debska-Slizieñ A; Dudziak M; et al. (2008). „[Genetická predispozice k systémovým komplikacím arteriální hypertenze u pacientů s udržovací hemodialýzou]“. Pol. Merkur. Lekarski. 25 (147): 209–16. PMID 19112833.
Kanome T, Watanabe T, Nishio K a kol. (2008). „Angiotensin II zvyšuje hladinu acyl-CoA: cholesterol acyltransferázy-1 prostřednictvím receptoru angiotensinu II typu 1 v lidských monocytových makrofázích“. Hyperteny. Res. 31 (9): 1801–10. doi:10.1291 / hypres.31.1801. PMID 18971559.
Ruaño G, Bernene J, Windemuth A, et al. (2009). „Fyziogenomické srovnání edému a BMI u pacientů užívajících rosiglitazon nebo pioglitazon“. Clin. Chim. Acta. 400 (1–2): 48–55. doi:10.1016 / j.cca.2008.10.009. PMID 18996102.
Thümmler S, Dupont D, Acquaviva C a kol. (2010). „Různé klinické projevy u sourozenců s nedostatkem mitochondriální acetoacetyl-CoA thiolázy a identifikace dvou nových mutací“. Tohoku J. Exp. Med. 220 (1): 27–31. doi:10.1620 / tjem.220.27. PMID 20046049.
An S, Jang YS, Park JS, et al. (2008). „Inhibice acyl-koenzymu A: cholesterol acyltransferáza stimuluje odtok cholesterolu z makrofágů a stimuluje farneoidní X receptor v hepatocytech“. Exp. Mol. Med. 40 (4): 407–17. doi:10,3858 / emm. 2008.40.4.407. PMC 2679275. PMID 18779653.
Ewing RM, Chu P, Elisma F a kol. (2007). „Mapování interakcí lidských proteinů a proteinů ve velkém měřítku hmotnostní spektrometrií“. Mol. Syst. Biol. 3 (1): 89. doi:10.1038 / msb4100134. PMC 1847948. PMID 17353931.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000075239 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000032047 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] A ^b „Entrez Gene: acetyl-koenzym A acetyltransferáza 1“.

[6] Kano, M; Fukao, T; Yamaguchi, S; Orii, T; Osumi, T; Hashimoto, T (30. prosince 1991). "Struktura a exprese lidského mitochondriálního genu kódujícího acetoacetyl-CoA thiolázu". Gen. 109 (2): 285–90. doi:10.1016 / 0378-1119 (91) 90623-j. PMID 1684944.

[7] Chen, J; Zhao, XN; Yang, L; Hu, GJ; Lu, M; Xiong, Y; Yang, XY; Chang, CC; Song, BL; Chang, TY; Li, BL (září 2008). „Sekundární struktury RNA umístěné v interchromozomální oblasti lidské chimérické mRNA ACAT1 jsou potřebné k produkci 56-kDa izoformy“. Cell Research. 18 (9): 921–36. doi:10.1038 / cr.2008.66. PMC 3086790. PMID 18542101.

[COPaKB-8] Zong NC, Li H, Li H, Lam MP, Jimenez RC, Kim CS, Deng N, Kim AK, Choi JH, Zelaya I, Liem D, Meyer D, Odeberg J, Fang C, Lu HJ, Xu T, Weiss J , Duan H, Uhlen M, Yates JR, Apweiler R, Ge J, Hermjakob H, Ping P (říjen 2013). „Integrace biologie a medicíny srdečních proteomů pomocí specializované znalostní databáze“. Výzkum oběhu. 113 (9): 1043–53. doi:10.1161 / CIRCRESAHA.113.301151. PMC 4076475. PMID 23965338.

[COPaKBP24752-9] „Informace o bílkovinách: P24752“. Srdeční organelární proteinová atlasová znalostní databáze (COPaKB). Archivovány od originál dne 14. srpna 2016. Citováno 23. července 2016.

[10] Guo, ZY; Chang, CC; Chang, TY (4. září 2007). "Funkčnost sedmé a osmé transmembránové domény acyl-koenzymu A: cholesterol acyltransferáza 1". Biochemie. 46 (35): 10063–71. doi:10.1021 / bi7011367. PMID 17691824.

[11] Haapalainen, AM; Meriläinen, G; Pirilä, PL; Kondo, N; Fukao, T; Wierenga, RK (10. dubna 2007). „Krystalografické a kinetické studie lidské mitochondriální acetoacetyl-CoA thiolázy: význam iontů draslíku a chloridů pro její strukturu a funkci“. Biochemie. 46 (14): 4305–21. doi:10.1021 / bi6026192. PMID 17371050.

[12] Hongo, S; Watanabe, T; Arita, S; Kanome, T; Kageyama, H; Shioda, S; Miyazaki, A (srpen 2009). "Leptin moduluje expresi ACAT1 a odtok cholesterolu z lidských makrofágů". American Journal of Physiology. Endokrinologie a metabolismus. 297 (2): E474–82. doi:10.1152 / ajpendo.90369.2008. PMID 19625677.

[13] Kanome, T; Watanabe, T; Nishio, K; Takahashi, K; Hongo, S; Miyazaki, A (září 2008). „Angiotensin II zvyšuje hladinu acyl-CoA: cholesterol acyltransferázy-1 prostřednictvím receptoru angiotensinu II typu 1 v lidských monocytových makrofázích“. Výzkum hypertenze. 31 (9): 1801–10. doi:10.1291 / hypres.31.1801. PMID 18971559.

[14] Ge, J; Zhai, W; Cheng, B; On, P; Qi, B; Lu, H; Zeng, Y; Chen, X (září 2013). „Inzulin indukuje expresi genu lidského acyl-koenzymu A: cholesterol acyltransferázy 1 prostřednictvím MAP kináz a proteinu α vázajícího na CCAAT / enhancer.“. Journal of Cellular Biochemistry. 114 (9): 2188–98. doi:10.1002 / jcb.24568. PMID 23564383. S2CID 22816300.

[15] Xin, C; Yan-Fu, W; Ping, H; Jing, G; Jing-Jing, W; Chun-Li, M; Wei, L; Bei, C (květen 2009). "Studium inzulínových signálních drah v regulaci exprese ACAT1 v kultivovaných makrofágech". Cell Biology International. 33 (5): 602–6. doi:10.1016 / j.cellbi.2009.02.011. PMID 19269342. S2CID 13605913.

[16] Francis, T; Wartofsky, L (1. září 1992). "Časté poruchy štítné žlázy u starších osob". Postgraduální medicína. 92 (3): 225–30, 233–6. doi:10.1080/00325481.1992.11701452. PMID 1518756.

[17] Seashore, MR; Pagon, RA; Adam, MP; Ardinger, HH; Bird, TD; Dolan, ČR; Fong, CT; Smith, RJH; Stephens, K (1993). "Organické kyseliny: přehled". Gene Reviews (R) Seattle (WA): University of Washington, Seattle; 1993-2015. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)

[18] Saraon, P; Trudel, D; Kron, K; Dmitromanolakis, A; Trachtenberg, J; Bapat, B; van der Kwast, T; Jarvi, KA; Diamandis, EP (duben 2014). "Hodnocení a prognostický význam ACAT1 jako markeru progrese rakoviny prostaty". Prostata. 74 (4): 372–80. doi:10,1002 / klady 22758. PMID 24311408. S2CID 2169465.

[19] Saraon, P; Cretu, D; Musrap, N; Karagiannis, GS; Batruch, I; Drabovich, AP; van der Kwast, T; Mizokami, A; Morrissey, C; Jarvi, K; Diamandis, EP (červen 2013). „Kvantitativní proteomika odhaluje, že enzymy ketogenní dráhy jsou spojeny s progresí rakoviny prostaty“. Molekulární a buněčná proteomika. 12 (6): 1589–601. doi:10,1074 / mcp.m112.023887. PMC 3675816. PMID 23443136.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]

[13]

[14]

[15]

[16]

[17]

[18]

[19]