Beta zatáčka - Beta turn - Wikipedia

β otáčky (také β-ohyby, těsné zatáčky, zatáčky vzad, zatáčky Venkatachalam) jsou nejběžnější formou zatáčky —Typ nepravidelného sekundární struktura v proteinech které způsobují změnu směru polypeptidový řetězec. Jsou to velmi běžné motivy bílkoviny a polypeptidy.[1][2][3][4][5][6][7][8][9] Každý se skládá ze čtyř aminokyselina zbytky (označené i, i + 1, i + 2 a i + 3). Lze je definovat dvěma způsoby: 1. Vlastnictvím řetězce uvnitř hlavního řetězce vodíková vazba mezi CO zbytku i a NH zbytku i + 3; Alternativně, 2. tím, že má vzdálenost menší než 7Å mezi Ca atomy zbytků i a i + 3. Kritérium vodíkové vazby je to nejvhodnější pro každodenní použití, částečně proto, že vede ke čtyřem odlišným kategoriím; kritérium vzdálenosti vede ke vzniku stejných čtyř kategorií, ale přináší další typy zatáček.

Definice

Kritérium vodíkové vazby

Dvě beta zatáčky, typ I výše a typ II níže. Každý obrázek ukazuje atomy hlavního řetězce tetrapeptidu bez atomů vodíku. Uhlíky šedé, kyslíkové červené a dusíkaté modré. Definující vodíková vazba je zobrazena jako purpurová čára.

Kritérium vodíkové vazby pro beta zatáčky, aplikované na polypeptidy, jejichž aminokyseliny jsou spojeny trans peptidovými vazbami, vede pouze ke čtyřem kategoriím, jak ukazuje Venkatachalam v roce 1968. Nazývají se typy I, II, I 'a II'. Všechny se vyskytují pravidelně v proteinech a polypeptidech, ale typ I je nejběžnější, protože se nejvíce podobá alfa šroubovice, vyskytující se v 3/10 helixech a na koncích některých klasických alfa helixů.

Čtyři typy otočení beta se vyznačují úhly Φ, of reziduí i + 1 a i + 2, jak je uvedeno v tabulce níže, což udává typické průměrné hodnoty. Glyciny jsou obzvláště běžné v aminokyseliny s kladnými úhly Φ; pro prolinů taková konformace je stéricky nemožná, ale vyskytují se často v pozicích aminokyselin, kde Φ je negativní.

Φi + 1ψi + 1Φi + 2ψi + 2
typ I.-60-30-900
typ II-60120800
typ já6030900
typ II '60-120-800

Hlavní atomy řetězce řetězců typu I a I ‘β jsou enantiomery (zrcadlové obrazy) jednoho druhého. Stejně tak jsou hlavní atomy řetězce řetězců typu II a II ‘β.

Β obraty typu I a II vykazují vzájemný vztah, protože se mohou vzájemně převádět procesem převrácení peptidové roviny (180 ° rotace roviny peptidu CONH s malou poziční alterací na postranní řetězce a okolní peptidy). Stejný vztah existuje mezi β zatáčkami typu I ’a II’. Některé důkazy naznačují, že tyto interkonverze se vyskytují v beta zatáčkách v proteinech, takže krystalické nebo NMR struktury poskytují pouze snímek β zatáček, které se ve skutečnosti vzájemně mění.[10] V proteinech se obecně vyskytují všechny čtyři typy beta tahů často, ale já je nejběžnější, následovaný II, I 'a II' v tomto pořadí. Beta zatáčky jsou obzvláště běžné na koncích smyčky vlásenky beta; mají odlišné rozdělení typů od ostatních; typ I 'je nejběžnější, následovaný typy II', I a II.

Asx se otočí a ST se otočí připomínají beta zatáčky s tím rozdílem, že zbytek i je nahrazen postranním řetězcem aspartátu, asparaginu, serinu nebo threoninu. Vodíková vazba hlavního řetězce - hlavního řetězce je nahrazena vodíkovou vazbou postranního řetězce - hlavního řetězce. 3D počítačová superpozice ukazuje, že v proteinech se vyskytují [11] jako jeden ze stejných čtyř typů, které beta zatáčky dělají, kromě toho, že jejich relativní frekvence výskytu se liší: Typ II ‘je nejběžnější, následovaný typy I, II a I‘.

Kritérium vzdálenosti

Na rozdíl od beta zatáček typu I, I ', II a II' identifikovaných podle kritéria vodíkové vazby se často vyskytují neotáčkově vázané beta zatáčky pojmenované typ VIII. Byly identifikovány tři další, poměrně vzácné typy beta-obratu, ve kterých je peptidová vazba mezi zbytky i + 1 a i + 2 cis spíše než trans; jedná se o pojmenované typy VIa1, VIa2 a VIb. Další kategorie, typ IV, byla použita pro zatáčky, které nepatří k žádnému z výše uvedených. Další podrobnosti o těchto zatáčkách jsou uvedeny v tah (biochemie).

externí odkazy

K dispozici jsou dva weby pro vyhledání a zkoumání vodíkových vazeb beta v bílkovinách:

Reference

  1. ^ Venkatachalam, CM (1968). "Stereochemická kritéria pro polypeptidy a proteiny. V. Konformace systému tří spojených peptidových jednotek" (PDF). Biopolymery. 6 (10): 1425–1436. doi:10,1002 / bip.1968.360061006. PMID  5685102.
  2. ^ Lewis, PN; Momany FA (1973). "Obrácení řetězce v proteinech". Biochim Biophys Acta. 303 (2): 211–29. doi:10.1016/0005-2795(73)90350-4. PMID  4351002.
  3. ^ Toniolo, C; Benedetti E (1980). "Intramolekulárně vodíkově vázané peptidové konformace". CRC Crit Rev Biochem. 9 (1): 1–44. doi:10.3109/10409238009105471. PMID  6254725.
  4. ^ Richardson, JS (1981). "Anatomie a taxonomie proteinové struktury". Adv Prot Chem. 34: 167–339. doi:10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3. PMID  7020376.
  5. ^ Rose, GD; Gierasch LM (1985). "Obrací peptidy a proteiny". Adv Prot Chem. 37: 1–109. doi:10.1016 / S0065-3233 (08) 60063-7. PMID  2865874.
  6. ^ Milner-White, EJ; Básník R (1987). "Smyčky, boule, zatáčky a vlásenky v bílkovinách". Trends Biochem Sci. 12: 189–192. doi:10.1016/0968-0004(87)90091-0.
  7. ^ Wilmot, CM; Thornton JM (1988). "Analýza a predikce různých typů beta-turn v proteinech". J Mol Biol. 203: 221–232. doi:10.1016/0022-2836(88)90103-9. PMID  3184187.
  8. ^ Sibanda, BL; Blundell TL (1989). „Konformace β-vlásenek v proteinových strukturách: Systematická klasifikace s aplikacemi pro modelování pomocí homologie, přizpůsobení elektronové hustoty a proteinového inženýrství“. J Mol Biol. 206 (4): 759–777. doi:10.1016/0022-2836(89)90583-4. PMID  2500530.
  9. ^ Hutchinson, EG; Thornton JM (1994). „Revidovaná sada potenciálů pro tvorbu β-obratu v proteinech“. J Mol Biol. 3 (12): 2207–2216. doi:10.1002 / pro.5560031206. PMC  2142776. PMID  7756980.
  10. ^ Hayward, S (2001). "Peptidová rovina převrácená v proteinech". Věda o bílkovinách. 10 (11): 2219–2227. doi:10.1110 / ps.23101. PMC  2374056. PMID  11604529.
  11. ^ Duddy, WM; Nissink JWM (2004). „Mimikry pomocí obratů asx a ST čtyř hlavních typů β v bílkovinách“. Věda o bílkovinách. 13 (11): 3051–3055. doi:10.1110 / ps.04920904. PMC  2286581. PMID  15459339.
  12. ^ Leader, DP; Milner-White EJ (2009). „Motivované proteiny: Webová aplikace pro studium malých trojrozměrných proteinových motivů“. BMC bioinformatika. 10 (1): 60. doi:10.1186/1471-2105-10-60. PMC  2651126. PMID  19210785.
  13. ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: zkoumání proteinových stránek a motivů". BMC bioinformatika. 9 (1): 312. doi:10.1186/1471-2105-9-312. PMC  2491636. PMID  18637174.