SecA - SecA - Wikipedia

tento článek potřebuje další citace pro ověření. Prosím pomozte vylepšit tento článek podle přidávání citací ke spolehlivým zdrojům. Zdroj bez zdroje může být napaden a odstraněn. Najít zdroje: „SecA“  – zprávy  · noviny  · knihy  · učenec  · JSTOR (Října 2017) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony)

The SecA protein je buněčná membrána přidružená podjednotka eubakteriální Sec nebo typu II sekreční cesta, systém, který je zodpovědný za sekreci proteinů přes buněčnou membránu. V tomto systému má SecA funkční vlastnosti ATPáza a je vyžadován k napájení pohybu protein Podklad přes translocon kanál.

Translokázový systém zahrnuje řadu proteinů, které jsou funkčně soustředěny na translocon kanál který zprostředkovává export proteinů přes bakteriální cytoplazmatickou membránu a inzerci membránové proteiny do toho. Bez ohledu na zvolenou trasu cílení preprotein případně dosáhnout cytoplazmatické membrány a navázat kontakt s translokázou. Tento translokáza se skládá z periferní membrány ATPáza SecA a translocon membránový kanál, který sám o sobě je složen z proteinů SecY, SecE, a SecG. Výsledkem jsou konformační změny ve struktuře SecA Hydrolýza ATP chování a případně vést k postupnému exportu preprotein substrát přes Kanál SecYEG.^[1]

Struktura

SecA je komplexní protein, jehož struktura se skládá ze šesti charakterizovaných domén což vysvětluje schopnosti SecA vázat substráty a přesouvat je. Zdá se, že následujících pět domén je přítomno ve všech SecA proteinech, které byly dosud strukturně analyzovány.^[2]

DEAD motor doména

Tento aminokyselina doména je rozdělena do dvou nukleotid vazebné záhyby 1 a 2 (NBF1 a NBF2) kde ATP je vázán a hydrolyzován. Chemická energie z fosfodiesterových vazeb vede ke konformační změně, která se přenáší do jiných domén (zejména do HWD a PPXD domény), které následně mechanicky přesouvají preprotein přes membránu. Tyto konformační změny jsou však částečně regulovány jinými protomer domény popsané níže.

Doména linkeru C-terminálu

Schopnost vázat se na SecB garde v průběhu posttranslační translokace, ribozom (během posttranslační translokace i ko-translační translokace ^[3]) a fosfolipid dvouvrstvá je důležitá pro fungování SecA a je dosahována doménou linkeru C-terminálu.^[4]

Helical wing domain (HWD)

Nachází se na C-koncové části molekuly, tato doména je v kontaktu s doménami HSD a PPXD. Pravděpodobně hraje roli při přenosu molekulárního konformačního pohybu, který přijímá HSD a který pochází z hydrolýzy ATP v DEAD motor doména, do PPXD doména.

Peptidová síťovaná doména (PPXD)

Protože základní funkcí SecA je přeprava preprotein přes membránu schopnost skutečně se vázat preprotein musí být uveden. Doména PPXD plní tuto funkci po navázání na substrát.

Helical scaffold domain (HSD)

Tato doména leží ve středu SecA protomer a kontakty přes α-šroubovice interakce se všemi ostatními subdoménami. Kromě toho obsahuje intramolekulární regulátor subdomény ATP hydrolýzy 1 (IRA1), který, jak se zdá, brání nežádoucí hydrolýze ATP, pokud není SecA vázán na SecYEG. Spolu s IRA1 může fungovat konzervovaný solný most zvaný Gate 1, který zabrání zbytečným změnám konformace. Zdá se, že brána 1 funkčně spojuje nukleotid (ATP ) vazebné místo DEAD motor doména s PPXD doména, která vede k regulaci hydrolýzy ATP pouze na preprotein vazba. Ukázalo se však, že k tomuto koordinačnímu chování dochází pouze v případě, že je SecA vázán na SecYEG.^[5]

Reference