SENP1 - SENP1
Proteáza specifická pro sentrin 1 je enzym že u lidí je kódován SENP1 gen.[5][6][7]
Všeobecné
Zatím existuje šest SUMO proteázy u lidí, kteří byli označeni jako SENP1-3 a SENP5-7 (proteáza specifická pro sentrin / SUMO) .1 Šest proteáz má konzervovanou C-terminál doména, která má proměnlivou velikost a je odlišná N-terminál doména mezi nimi. Zobrazuje se C-koncová doména katalytická aktivita a N-terminální doména reguluje lokalizaci buněk a substrátovou specificitu.[8]
Funkce
SENP1 (proteáza specifická pro sentrin 1) je lidská proteáza 643 aminokyselin s hmotností 73 kDa, EC číslo u lidí 3.4.22. B70, který přijímá konformaci, která jej identifikuje jako člena nadrodiny cysteinových proteáz, obsahuje katalytickou triádu s charakterizovanými třemi aminokyselinami: a cystein v poloze 602, a histidin v poloze 533 a kyselina asparagová v poloze 550. Důležitým nukleofilem je cystein lokalizovaný na N-konci alfa šroubovice bílkovinného jádra, další dvě aminokyseliny, aspartát a histidin, jsou umístěny v a beta list konec.[9]

Umístění
Oba SENP1 jsou umístěny v jádro a cytosol v závislosti na typu buňky, i když bylo vidět, že se exportuje z jádra do cytosolu prostřednictvím sekvence nukleárního exportu (NES), která je umístěna na C-konci. Savčí SENP1 je lokalizován hlavně v jádře.[10]
Funkce
SENP1 katalyzuje zrání SUMO protein (malý modifikátor související s ubikvitinem), který způsobuje hydrolýzu peptidové vazby SUMO, je v konzervované sekvenci Gly-Gly- | -Ala-Thr-Tyr na C-konci [11] které se přidávají ke konjugaci jiných proteinů (sumoylace ).[12] U obratlovců jsou tři členové rodiny SUMO: SUMO-1, -2 a -3. SENP1 může katalyzovat kteroukoli z těchto tří látek. Tato konjugace SUMO k jiným proteinům je hodně jako ubikvitinace, avšak tyto modifikace vedou k různým výsledkům v závislosti na typu modifikovaného proteinu.[13]
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000079387 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000033075 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Gong L, Millas S, Maul GG, Yeh ET (únor 2000). „Diferenciální regulace sentrinizovaných proteinů novou proteázou specifickou pro sentrin“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (5): 3355–9. doi:10.1074 / jbc.275.5.3355. PMID 10652325.
- ^ Bailey D, O'Hare P (leden 2004). „Charakterizace lokalizace a proteolytické aktivity proteázy specifické pro SUMO, SENP1“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (1): 692–703. doi:10,1074 / jbc.M306195200. PMID 14563852.
- ^ „Entrez Gene: SENP1 SUMO1 / sentrin specifická peptidáza 1“.
- ^ Xu Z, Chau SF, Lam KH, Chan HY, Ng TB, Au SW (září 2006). „Krystalová struktura mutantního komplexu C603S-SUMO SENP1 odhaluje hydrolytický mechanismus proteázy specifické pro SUMO“. The Biochemical Journal. 398 (3): 345–52. doi:10.1042 / BJ20060526. PMC 1559472. PMID 16712526.
- ^ Shen LN, Dong C, Liu H, Naismith JH, Hay RT (2006). „Struktura komplexu SENP1-SUMO-2 naznačuje strukturální základ pro diskriminaci mezi paralogy SUMO během zpracování.“. The Biochemical Journal. 397 (2): 279–288. doi:10.1042 / BJ20052030. PMC 1513277. PMID 16553580.
- ^ Kim YH, Sung KS, Lee SJ, Kim YO, Choi CY, Kim Y (2005). „Desumoylace proteodinázy interagující s homeodoménou 2 (HIPK2) prostřednictvím cytoplazmaticko-nukleárního přenosu SUMO-specifické proteázy SENP1“. FEBS Dopisy. 579 (27): 6272–6278. doi:10.1016 / j.febslet.2005.10.010. PMID 16253240. S2CID 13388952.
- ^ „SENP1 - proteáza specifická pro sentrin 1 - Homo sapiens (člověk) - gen a protein SENP1“.
- ^ Xu Z, Au SW (2005). „Mapování reziduí prekurzorů SUMO nezbytných pro diferenciální zrání proteázou specifickou pro SUMO, SENP1“. The Biochemical Journal. 386 (Pt 2): 325–330. doi:10.1042 / BJ20041210. PMC 1134797. PMID 15487983.
- ^ Xu Z, Chau SF, Lam KH, Chan HY, Ng TB, Au SW (2006). „Krystalová struktura mutantního komplexu C603S-SUMO SENP1 odhaluje hydrolytický mechanismus proteázy specifické pro SUMO“. The Biochemical Journal. 398 (3): 345–52. doi:10.1042 / BJ20060526. PMC 1559472. PMID 16712526.
Další čtení
- Mikolajczyk J, Drag M, Békés M, Cao JT, Ronai Z, Salvesen GS (září 2007). „Malé proteázy specifické pro ubikvitin (SUMO): profilování specifik a aktivit lidských SENP“. The Journal of Biological Chemistry. 282 (36): 26217–24. doi:10,1074 / jbc.M702444200. PMID 17591783.
- Drag M, Mikolajczyk J, Krishnakumar IM, Huang Z, Salvesen GS (leden 2008). „Profilování aktivity lidských deSUMOylačních enzymů (SENP) se syntetickými substráty naznačuje neočekávanou specifičnost dvou nově charakterizovaných členů rodiny“. The Biochemical Journal. 409 (2): 461–9. doi:10.1042 / BJ20070940. PMID 17916063. S2CID 12234952.
- Cheng J, Bawa T, Lee P, Gong L, Yeh ET (srpen 2006). „Úloha desumoylace ve vývoji rakoviny prostaty“. Neoplazie. 8 (8): 667–76. doi:10.1593 / neo.06445. PMC 1601940. PMID 16925949.
- Bailey D, O'Hare P (prosinec 2002). „Virus Herpes simplex 1 ICP0 se lokalizuje společně s proteázou specifickou pro SUMO“. The Journal of General Virology. 83 (Pt 12): 2951–64. doi:10.1099/0022-1317-83-12-2951. PMID 12466471.
- Cheng J, Wang D, Wang Z, Yeh ET (červenec 2004). „SENP1 zvyšuje transkripci závislou na androgenních receptorech desumoylací histon-deacetylázy 1“. Molekulární a buněčná biologie. 24 (13): 6021–8. doi:10.1128 / MCB.24.13.6021-6028.2004. PMC 480885. PMID 15199155.
- Xu Z, Au SW (březen 2005). „Mapování reziduí prekurzorů SUMO nezbytných pro diferenciální zrání proteázou specifickou pro SUMO, SENP1“. The Biochemical Journal. 386 (Pt 2): 325–30. doi:10.1042 / BJ20041210. PMC 1134797. PMID 15487983.
- Boggio R, Colombo R, Hay RT, Draetta GF, Chiocca S (listopad 2004). Msgstr "Mechanismus pro inhibici dráhy SUMO". Molekulární buňka. 16 (4): 549–61. doi:10.1016 / j.molcel.2004.11.007. PMID 15546615.
- Cheng J, Perkins ND, Yeh ET (duben 2005). „Diferenciální regulace transkripce závislé na c-Jun proteázami specifickými pro SUMO“. The Journal of Biological Chemistry. 280 (15): 14492–8. doi:10,1074 / jbc.M412185200. PMID 15701643.
- Rajan S, Plant LD, Rabin ML, Butler MH, Goldstein SA (duben 2005). „Sumoylace umlčuje únik plazmatické membrány K + kanál K2P1“. Buňka. 121 (1): 37–47. doi:10.1016 / j.cell.2005.01.019. PMID 15820677. S2CID 6314155.
- Veltman IM, Vreede LA, Cheng J, Looijenga LH, Janssen B, Schoenmakers EF, Yeh ET, van Kessel AG (červenec 2005). „Fúze genu SENP1 specifické pro SUMO / Sentrin a genu pro vývoj mezodermu MESDC2 souvisejícího s embryonální polaritou u pacienta s infantilním teratomem a konstitučním t (12; 15) (q13; q25)“. Lidská molekulární genetika. 14 (14): 1955–63. doi:10,1093 / hmg / ddi200. PMID 15917269.
- Kim YH, Sung KS, Lee SJ, Kim YO, Choi CY, Kim Y (listopad 2005). „Desumoylace proteodinázy interagující s homeodoménou 2 (HIPK2) prostřednictvím cytoplazmaticko-nukleárního přenosu SUMO-specifické proteázy SENP1“. FEBS Dopisy. 579 (27): 6272–8. doi:10.1016 / j.febslet.2005.10.010. PMID 16253240. S2CID 13388952.
- Shen LN, Dong C, Liu H, Naismith JH, Hay RT (červenec 2006). „Struktura komplexu SENP1-SUMO-2 naznačuje strukturální základ pro diskriminaci mezi paralogy SUMO během zpracování.“. The Biochemical Journal. 397 (2): 279–88. doi:10.1042 / BJ20052030. PMC 1513277. PMID 16553580.
- Xu Z, Chau SF, Lam KH, Chan HY, Ng TB, Au SW (září 2006). „Krystalová struktura mutantního komplexu C603S-SUMO SENP1 odhaluje hydrolytický mechanismus proteázy specifické pro SUMO“. The Biochemical Journal. 398 (3): 345–52. doi:10.1042 / BJ20060526. PMC 1559472. PMID 16712526.
- Shen L, Tatham MH, Dong C, Zagórska A, Naismith JH, Hay RT (prosinec 2006). „SUMO proteáza SENP1 indukuje izomerizaci scissilní peptidové vazby“. Přírodní strukturní a molekulární biologie. 13 (12): 1069–77. doi:10.1038 / nsmb1172. PMC 3326531. PMID 17099698.