Faktor recyklace ribozomu byl objeven na začátku 70. let prací Akiry Kaji a Akikazu Hirošimy na University of Pennsylvania.[5][6][7][8] Jejich práce popsala požadavek na uvolnění ribozomů ze dvou proteinových faktorů mRNA. Tyto dva faktory byly identifikovány jako RRF, neznámý protein do té doby a Elongation Factor G (EF-G), protein, který již byl identifikován a je známo, že v něm funguje proteosyntéza. RRF se původně jmenovalo Ribosome Uvolnění Faktor, ale nyní se nazývá Ribosome Recyklace Faktor.
Funkce
RRF dosahuje recyklace ribozomů štěpením ribozomů na podjednotky, čímž uvolňuje navázané mRNA. To také vyžaduje účast EF-G (GFM2 u lidí).[9] V závislosti na tRNA IF1 –IF3 může také provádět recyklaci.[10]
Krystalová struktura RRF byla nejprve určena pomocí Rentgenová difrakce v roce 1999.[13] Nejvýraznějším odhalením bylo, že RRF je téměř dokonalá struktura napodobit z tRNA, jak ve velikosti, tak v rozměrech. Je vidět jeden pohled na RRF tady.
Přes mimiku tRNA se RRF váže na ribozomy zcela odlišně od cesty tRNA dělá.[14] Bylo navrženo, že ribozomy váží proteiny (nebo proteinová doména ) podobného tvaru a velikosti jako tRNA, což vysvětluje pozorovanou strukturní mimiku spíše než funkci.
^Hirashima A, Kaji A (březen 1972). "Faktorově závislé uvolňování ribozomů z messengerové RNA. Požadavek na dva tepelně stabilní faktory". J. Mol. Biol. 65 (1): 43–58. doi:10.1016/0022-2836(72)90490-1. PMID4553259.
^Hirashima A, Kaji A (říjen 1972). "Čištění a vlastnosti faktoru uvolňujícího ribozomy". Biochemie. 11 (22): 4037–4044. doi:10.1021 / bi00772a005. PMID4563926.
