NAPA (gen) - NAPA (gene)
![]() | tento článek může být pro většinu čtenářů příliš technická na to, aby je pochopili. Prosím pomozte to vylepšit na aby to bylo srozumitelné pro neodborníky, aniž by byly odstraněny technické podrobnosti. (Srpna 2012) (Zjistěte, jak a kdy odstranit tuto zprávu šablony) |
Nfaktor citlivý na ethylmaleimid Apřipevnění Protein Alpha, také známý jako SNAP-α, je protein, který se účastní intracelulárního obchodování a fúze vezikul na cílové membrány v buňkách.[5]
Funkce
'SNARE hypotéza 'je model vysvětlující proces dokování a fúze vezikuly k jejich cíli membrány. Podle tohoto modelu membrána bílkoviny z vezikul (v-SNAREs) a proteiny z cílové membrány (t-SNAREs) řídí specificitu cílení a dokování vezikul prostřednictvím vzájemného rozpoznávání. Jakmile se 2 třídy SNARE navzájem spojí, vytvoří komplex, který získává obecné prvky fúzního aparátu, jmenovitě NSF (Faktor citlivý na N-ethylmaleimid) a SNAP (rozpustné proteiny vázající NSF) na místo fúze membrány, čímž se vytvoří fúzní komplex 20S. Alfa a gama-SNAP se nacházejí v široké škále tkání a působí synergicky při transportu uvnitř Golgiho systému. Sekvence předpokládaného lidského proteinu o 295 aminokyselinách kódovaná NAPA má 37%, 60% a 67% identitu se sekvencemi droždí, Drosophila a chobotnice alfa-SNAP. Trombocyty obsahují některé stejné proteiny, včetně NSF, p115 / TAP alfa-SNAP (tento protein), gama-SNAP a t-SNARE syntaxin-2 a syntaxin-4, které se používají v mnoha vezikulárních transportních procesech v jiných typech buněk. Exocytóza krevních destiček používá molekulární mechanismus podobný tomu, který používají jiné sekreční buňky, jako jsou neurony, ačkoli proteiny používané krevními destičkami a jejich způsoby regulace se mohou zcela lišit.[Citace je zapotřebí ]
Klinický význam
NAPA je abnormálně exprimován v plodech obou IVF a ICSI, což může přispět ke zvýšenému riziku vrozených vad u těchto metod technologie asistované reprodukce (UMĚNÍ).[6]
Interakce
Bylo prokázáno, že NAPA komunikovat s:
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000105402 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000006024 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Clary DO, Griff IC, Rothman JE (1990). "SNAPs, rodina NSF připojovacích proteinů zapojených do intracelulární membránové fúze u zvířat a kvasinek". Buňka. 61 (4): 709–21. doi:10.1016 / 0092-8674 (90) 90482-t. PMID 2111733. S2CID 11468679.
- ^ Zhang Y, Zhang YL, Feng C, Wu YT, Liu AX, Sheng JZ, Cai J, Huang HF (září 2008). "Srovnávací proteomická analýza lidské placenty odvozená z technologie asistované reprodukce". Proteomika. 8 (20): 4344–56. doi:10.1002 / pmic.200800294. PMID 18792929.
- ^ A b Hanson PI, Otto H, Barton N, Jahn R (červenec 1995). „Fúzní protein citlivý na N-ethylmaleimid a alfa-SNAP indukují konformační změnu syntaxinu“. J. Biol. Chem. 270 (28): 16955–61. doi:10.1074 / jbc.270.28.16955. PMID 7622514.
- ^ Barnard RJ, Morgan A, Burgoyne RD (listopad 1997). „Stimulace aktivity NSF ATPázy pomocí alfa-SNAP je nutná pro demontáž komplexu SNARE a exocytózu“. J. Cell Biol. 139 (4): 875–83. doi:10.1083 / jcb.139.4.875. PMC 2139964. PMID 9362506.
- ^ A b C Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (říjen 2005). „Směrem k mapě lidské interakční sítě protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Natur.437.1173R. doi:10.1038 / nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
- ^ McMahon HT, Missler M, Li C, Südhof TC (říjen 1995). "Komplexiny: cytosolické proteiny, které regulují funkci receptoru SNAP". Buňka. 83 (1): 111–9. doi:10.1016/0092-8674(95)90239-2. PMID 7553862. S2CID 675343.
- ^ Rabouille C, Kondo H, Newman R, Hui N, Freemont P, Warren G (březen 1998). „Syntaxin 5 je běžnou součástí NSF a p97 zprostředkovaných cest opětovného sestavení Golgi cisternae z mitotických Golgiho fragmentů in vitro.“ Buňka. 92 (5): 603–10. doi:10.1016 / s0092-8674 (00) 81128-9. PMID 9506515. S2CID 17285800.
- ^ Miao Y, Miner C, Zhang L, Hanson PI, Dani A, Vig M (červenec 2013). „Zásadní role nezávislá na NSF pro α-SNAP při vstupu vápníku provozovaného v obchodě“. eLife. 2: e00802. doi:10,7554 / eLife.00802. PMC 3713520. PMID 23878724.
Další čtení
- Wilson DW, Whiteheart SW, Wiedmann M, Brunner M, Rothman JE (1992). „Částice více podjednotek zapojené do fúze membrány“. J. Cell Biol. 117 (3): 531–8. doi:10.1083 / jcb.117.3.531. PMC 2289450. PMID 1315316.
- Whiteheart SW, Brunner M, Wilson DW, Wiedmann M, Rothman JE (1992). „Rozpustné fúzní připojovací proteiny citlivé na N-ethylmaleimid (SNAP) se vážou na komplex receptoru multi-SNAP v Golgiho membránách“. J. Biol. Chem. 267 (17): 12239–43. PMID 1601890.
- Hanson PI, Otto H, Barton N, Jahn R (1995). „Fúzní protein citlivý na N-ethylmaleimid a alfa-SNAP indukují konformační změnu syntaxinu“. J. Biol. Chem. 270 (28): 16955–61. doi:10.1074 / jbc.270.28.16955. PMID 7622514.
- Whiteheart SW, Griff IC, Brunner M, Clary DO, Mayer T, Buhrow SA, Rothman JE (1993). „Rodina SNAP připojovacích proteinů NSF zahrnuje mozkovou specifickou izoformu“. Příroda. 362 (6418): 353–5. Bibcode:1993 Natur.362..353W. doi:10.1038 / 362353a0. PMID 8455721. S2CID 4341471.
- Timmers KI, Clark AE, Omatsu-Kanbe M, Whiteheart SW, Bennett MK, Holman GD, Cushman SW (1997). „Identifikace SNAP receptorů ve membránových frakcích tukové buněčné krysy a v komplexech SNARE koimunoprecipitovaných s fúzním proteinem citlivým na N-ethylmaleimid značený epitopem“. Biochem. J. 320 (Pt 2): 429–36. doi:10.1042 / bj3200429. PMC 1217948. PMID 8973549.
- Lemons PP, Chen D, Bernstein AM, Bennett MK, Whiteheart SW (1997). "Regulovaná sekrece v krevních destičkách: identifikace prvků aparátu exocytózy destiček". Krev. 90 (4): 1490–500. doi:10,1182 / krev. V90.4.1490. PMID 9269766.
- Subramaniam VN, Loh E, Hong W (1997). „Faktor citlivý na N-ethylmaleimid (NSF) a alfa-rozpustné připojovací proteiny NSF (SNAP) zprostředkovávají disociaci komplexu GS28-syntaxin 5 Golgi SNAP receptory (SNARE)“. J. Biol. Chem. 272 (41): 25441–4. doi:10.1074 / jbc.272.41.25441. PMID 9325254.
- Lowe SL, Peter F, Subramaniam VN, Wong SH, Hong W (1997). "SNARE zapojený do transportu bílkovin prostřednictvím Golgiho aparátu". Příroda. 389 (6653): 881–4. Bibcode:1997 Natur.389..881L. doi:10.1038/39923. PMID 9349823. S2CID 4421051.
- Barnard RJ, Morgan A, Burgoyne RD (1997). "Stimulace aktivity NSF ATPázy pomocí α-SNAP je vyžadována pro SNARE komplexní demontáž a exocytózu". J. Cell Biol. 139 (4): 875–83. doi:10.1083 / jcb.139.4.875. PMC 2139964. PMID 9362506.
- Wong SH, Xu Y, Zhang T, Hong W (1998). „Syntaxin 7, nový člen syntaxinu spojený s časným endozomálním kompartmentem“. J. Biol. Chem. 273 (1): 375–80. doi:10.1074 / jbc.273.1.375. PMID 9417091.
- Tang BL, Tan AE, Lim LK, Lee SS, Low DY, Hong W (1998). „Syntaxin 12, člen rodiny syntaxinů lokalizovaných v endosomu“. J. Biol. Chem. 273 (12): 6944–50. doi:10.1074 / jbc.273.12.6944. PMID 9507000.
- Wong SH, Zhang T, Xu Y, Subramaniam VN, Griffiths G, Hong W (1998). „Endobrevin, nový synaptobrevin / protein podobný VAMP přednostně asociovaný s časným endosomem“. Mol. Biol. Buňka. 9 (6): 1549–63. doi:10,1091 / mbc.9.6.1549. PMC 25382. PMID 9614193.
- Osten P, Srivastava S, Inman GJ, Vilim FS, Khatri L, Lee LM, States BA, Einheber S, Milner TA, Hanson PI, Ziff EB (1998). „Terminál AMPA receptoru GluR2 C může zprostředkovat reverzibilní interakci závislou na ATP s NSF a alfa- a beta-SNAP“. Neuron. 21 (1): 99–110. doi:10.1016 / S0896-6273 (00) 80518-8. PMID 9697855. S2CID 18569829.
- Prekeris R, Klumperman J, Chen YA, Scheller RH (1998). "Syntaxin 13 zprostředkovává cyklování plazmatických membránových proteinů prostřednictvím tubulovesikulárních recyklačních endosomů". J. Cell Biol. 143 (4): 957–71. doi:10.1083 / jcb.143.4.957. PMC 2132958. PMID 9817754.
- Nagamatsu S, Watanabe T, Nakamichi Y, Yamamura C, Tsuzuki K, Matsushima S (1999). „Alfa-rozpustný protein vázající N-ethylmaleimid citlivý na faktor je exprimován v beta buňkách pankreatu a funguje v inzulínu, ale ne sekrece kyseliny gama-aminomáselné“. J. Biol. Chem. 274 (12): 8053–60. doi:10.1074 / jbc.274.12.8053. PMID 10075705.
- Subramaniam VN, Loh E, Horstmann H, Habermann A, Xu Y, Coe J, Griffiths G, Hong W (2000). Msgstr "Preferenční asociace syntaxinu 8 s časným endozomem". J. Cell Sci. 113 (6): 997–1008. PMID 10683148.
- Hirose H, Arasaki K, Dohmae N, Takio K, Hatsuzawa K, Nagahama M, Tani K, Yamamoto A, Tohyama M, Tagaya M (2005). „Důsledek ZW10 při transportu membrány mezi endoplazmatickým retikulem a Golgi“. EMBO J.. 23 (6): 1267–78. doi:10.1038 / sj.emboj.7600135. PMC 381410. PMID 15029241.
- Singh BB, Lockwich TP, Bandyopadhyay BC, Liu X, Bollimuntha S, Brazer SC, Combs C, Das S, Leenders AG, Sheng ZH, Knepper MA, Ambudkar SV, Ambudkar IS (2004). „Exocytóza závislá na VAMP2 reguluje inzerci TRPC3 kanálů na plazmatickou membránu a přispívá k přílivu Ca2 + stimulovaného agonisty“. Mol. Buňka. 15 (4): 635–46. doi:10.1016 / j.molcel.2004.07.010. PMID 15327778.