Složení metalo-beta-laktamázového proteinu - Metallo-beta-lactamase protein fold
| Nadčeleď metalo-beta-laktamázy | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Kreslený diagram krystalografické struktury metalo-beta-laktamázy zinku z Bacillus cereus (N-konec = modrá, C-konec = červená) Katalytický iont zinku je znázorněn jako šedá koule.[1] | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | Lactamase_B | ||||||||
| Pfam | PF00753 | ||||||||
| InterPro | IPR001279 | ||||||||
| SCOP2 | 1 bmc / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
The metalo-beta-laktamázový proteinový záhyb je proteinová doména obsažené ve třídě B beta-laktamázy a řada dalších proteinů.[1]Mezi tyto proteiny patří thiolesterázy, členové glyoxaláza II rodiny, které katalyzují hydrolýzu S-D-laktoyl-glutathionu za vzniku glutathion a D-kyselina mléčná a kompetenční protein, který je nezbytný pro přirozenou transformaci v Neisseria gonorrhoeae a mohl by být transportérem zapojeným do absorpce DNA. Kromě kompetenčního proteinu tyto proteiny vážou dva zinek ionty na molekulu jako kofaktor.
Metallo-beta-laktamázy jsou důležité enzymy, protože se podílejí na rozkladu antibiotik bakterie rezistentní na antibiotika.[2] Není jasné, zda se aktivita metalo-beta-laktamázy vyvinula jednou nebo dvakrát v nadrodině; pokud dvakrát, naznačuje to strukturální exaptation.[3]
Viz také
Reference
- ^ A b PDB: 1 bmc ; Carfi A, Pares S, Duée E, Galleni M, Duez C, Frère JM, Dideberg O (říjen 1995). „3-D struktura metalo-beta-laktamázy zinku z Bacillus cereus odhaluje nový typ proteinového složení“. EMBO J.. 14 (20): 4914–21. doi:10.1002 / j.1460-2075.1995.tb00174.x. PMC 394593. PMID 7588620.
- ^ Shaw, Robert W; Kim, Sung-kun (listopad 2008). „Inhibice metalo-β-laktamázy“. 7456274.
- ^ Alderson R, Barker D, Mitchell JB (2014). „Jeden původ aktivity metalo-beta-laktamázy nebo dva? Vyšetřování hodnotící různorodou sadu rekonstruovaných předků na základě vzorku fylogenetických stromů“. J. Mol. Evol. 79 (3–4): 117–29. doi:10.1007 / s00239-014-9639-7. PMC 4185109. PMID 25185655.