Doména faktoru inhibujícího migraci makrofágů - Macrophage migration inhibitory factor domain
| MIF | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 tautomeráza d-dopachromu | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | MIF | ||||||||
| Pfam | PF01187 | ||||||||
| Pfam klan | CL0082 | ||||||||
| InterPro | IPR001398 | ||||||||
| CHYTRÝ | MIF4G | ||||||||
| STRÁNKA | PDOC00892 | ||||||||
| SCOP2 | 1 mil / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
Doména faktoru inhibujícího migraci makrofágů je evoluční konzervovaný proteinová doména.
Faktor inhibice migrace makrofágů (MIF) je klíč regulační cytokin vrozené a adaptivní imunní odpovědi, schopné propagace a modulování velikosti odpovědi.[1] MIF se uvolňuje z T-buněk a makrofágů a působí v neuroendokrinním systému. MIF je schopen aktivity tautomerázy, i když je biologický funkce nebyla plně charakterizována. to je indukovaný podle glukokortikoid a je schopen přepsat protizánětlivý akce glukokortikoid.[2] MIF reguluje cytokin vylučování a výraz z receptory podílí se na imunitní odpověď. Může být vzat do cíle buňky v objednat na komunikovat s intracelulární signalizace molekuly, inhibující p53 funkce a / nebo aktivační součásti systému mitogenem aktivovaná protein kináza a Jun-aktivační doména vázající protein-1 (Jab-1).[1] MIF byl spojen s různými zánětlivými chorobami, jako je revmatoidní artritida a ateroskleróza.[3]
MIF homolog D-dopachrom tautomeráza (ES 4.1.1.84 ) je zapojen do detoxikace přeměnou dopaminechromu (a případně noradrenalinu), toxický chinin produkt z neurotransmiter dopamin (a norepinefrin), na indolový derivát, který může sloužit jako a předchůdce na neuromelanin.[4][5]
Příklady
Lidské geny kódující proteiny, které obsahují tuto doménu, zahrnují DDT a MIF.
Reference
- ^ A b Donn RP, Ray DW (červenec 2004). „Faktor inhibice migrace makrofágů: molekulární, buněčné a genetické aspekty klíčové neuroendokrinní molekuly“. J. Endocrinol. 182 (1): 1–9. doi:10.1677 / joe.0.1820001. PMID 15225126.
- ^ Van Molle W, Libert C (prosinec 2005). „Jak glukokortikoidy kontrolují svou vlastní sílu a rovnováhu mezi pro- a protizánětlivými mediátory“. Eur. J. Immunol. 35 (12): 3396–9. doi:10.1002 / eji.200535556. PMID 16331703.
- ^ Morand EF, Leech M, Bernhagen J (květen 2006). „MIF: nová cytokinová vazba mezi revmatoidní artritidou a aterosklerózou“. Nat Rev Drug Discov. 5 (5): 399–410. doi:10.1038 / nrd2029. PMID 16628200. S2CID 21034906.
- ^ Matsunaga J, Sinha D, Solano F, Santis C, Wistow G, Hearing V (listopad 1999). „Makrofágový migrační inhibiční faktor (MIF) - jeho role v metabolismu katecholaminů“. Buňka. Mol. Biol. (Noisy-le-grand). 45 (7): 1035–40. PMID 10644007.
- ^ Sugimoto H, Taniguchi M, Nakagawa A, Tanaka I, Suzuki M, Nishihira J (březen 1999). „Krystalová struktura lidské D-dopachromové tautomerázy, homolog faktoru inhibujícího migraci makrofágů, při rozlišení 1,54 A“. Biochemie. 38 (11): 3268–79. doi:10.1021 / bi982184o. PMID 10079069.