Proteiny obsahující doménu LEM 3 - LEM domain-containing protein 3

LEMD3
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2CH0
Identifikátory
Aliasy	LEMD3, MAN1, doména LEM obsahující 3, protein obsahující LEM doménu 3
Externí ID	OMIM: 607844 MGI: 3580376 HomoloGene: 8633 Genové karty: LEMD3
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 12 (lidský)
Konec	65,248,355 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 10 (myš)
Konec	120,979,332 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba DNA; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • vazba nukleové kyseliny; • vazba chromatinové DNA;
Buněčná složka	• integrální součást membrány; • jaderná vnitřní membrána; • membrána; • buněčné jádro; • ne membrána; • integrální součást vnitřní jaderné membrány;
Biologický proces	• negativní regulace signální dráhy receptoru aktivinu; • negativní regulace signální dráhy receptoru beta transformujícího růstového faktoru; • negativní regulace signální dráhy BMP; • organizace jaderného obalu; • meiotické připojení telomer k jadernému obalu; • angiogeneze; • organizace jádra; • regulace přenosu intracelulárního signálu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	23592
	380664
	ENSG00000174106
	ENSMUSG00000048661
	Q9Y2U8
	Q9WU40
	NM_014319; NM_001167614
	NM_001081193
	NP_001161086; NP_055134; NP_055134.2
	NP_001074662
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Proteiny obsahující doménu LEM 3 (LEMD3), také známý jako MAN1, je integrální protein ve vnitřní jaderné membráně (INM) z jaderný obal. Je kódován pomocí LEMD3 gen^[5] a byl poprvé identifikován poté, co byl izolován od sérum pacienta s kolagenovým vaskulárním onemocněním.^[6]

Struktura

Protein je 82,3 kDa a má 40 aminokyselin LEM doména nachází se v jeho amino-terminální oblasti. Na svém karboxylovém konci má RNA rozpoznávací motiv (RRM). Doména LEM je také společná pro dva další integrální proteiny INM: polypeptid asociovaný s laminou 2 (LAP2) a emerin.^[7]

Segment LEM umožňuje LEMD3 připojit se k faktor bariéry proti autointegraci (BAF), a proto nepřímo interagují s chromatin. LEMD3 má také několik důsledků při regulaci cytokin rodina jako transformující růstový faktor beta (TGF-β) a kostní morfogenní protein (BMP). RRM doména ve své karboxylové oblasti se připojuje k SMAD (protein) proteiny, které se podílejí na zprostředkování TGF-β buněčná signalizace. V důsledku toho LEMD3 nepřímo reguluje downstream geny.

Zdá se, že LEMD3 hraje důležitou roli při regulaci exprese několika základních genů.

LEMD3 a nemoc

LEMD3 je spojován s laminopatie^[5] stejně jako osteopoikilóza.^[8] Mutace v LEMD3 gen byly spojeny s několika genetickými chorobami, jako je osteopoikilóza, melorheostóza a Buschke-Ollendorffův syndrom.

Viz také

Vnitřní proteiny jaderné membrány

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000174106 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000048661 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ ^A ^b Worman HJ, Fong LG, Muchir A, Young SG (červenec 2009). „Laminopatie a dlouhá podivná cesta od základní buněčné biologie k terapii“. The Journal of Clinical Investigation. 119 (7): 1825–36. doi:10,1172 / JCI37679. PMC 2701866. PMID 19587457.
^ Paulin-Levasseur M, Blake DL, Julien M, Rouleau L (1996). „Antigeny MAN jsou nelaminovými složkami jaderné vrstvy v buňkách obratlovců“. Chromozom. 104 (5): 367–79. doi:10.1007 / BF00337226. PMID 8575249. S2CID 13727509.
^ Lin F, Blake DL, Callebaut I, Skerjanc IS, Holmer L, McBurney MW, Paulin-Levasseur M, Worman HJ (únor 2000). „MAN1, protein vnitřní jaderné membrány, který sdílí doménu LEM s lamina-asociovaným polypeptidem 2 a emerinem“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (7): 4840–7. doi:10.1074 / jbc.275.7.4840. PMID 10671519.
^ Mumm S, Wenkert D, Zhang X, McAlister WH, Mier RJ, Whyte MP (únor 2007). „Deaktivace zárodečných mutací v LEMD3 způsobuje osteopoikilózu a Buschke-Ollendorffův syndrom, ale ne sporadickou melorheostózu“. Journal of Bone and Mineral Research. 22 (2): 243–50. doi:10.1359 / jbmr.061102. PMID 17087626. S2CID 28338454.

externí odkazy

LEMD3 + protein, + člověk v americké národní lékařské knihovně Lékařské předměty (Pletivo)

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000174106 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000048661 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[Worman-5] A ^b Worman HJ, Fong LG, Muchir A, Young SG (červenec 2009). „Laminopatie a dlouhá podivná cesta od základní buněčné biologie k terapii“. The Journal of Clinical Investigation. 119 (7): 1825–36. doi:10,1172 / JCI37679. PMC 2701866. PMID 19587457.

[PL-6] Paulin-Levasseur M, Blake DL, Julien M, Rouleau L (1996). „Antigeny MAN jsou nelaminovými složkami jaderné vrstvy v buňkách obratlovců“. Chromozom. 104 (5): 367–79. doi:10.1007 / BF00337226. PMID 8575249. S2CID 13727509.

[Lin-7] Lin F, Blake DL, Callebaut I, Skerjanc IS, Holmer L, McBurney MW, Paulin-Levasseur M, Worman HJ (únor 2000). „MAN1, protein vnitřní jaderné membrány, který sdílí doménu LEM s lamina-asociovaným polypeptidem 2 a emerinem“. The Journal of Biological Chemistry. 275 (7): 4840–7. doi:10.1074 / jbc.275.7.4840. PMID 10671519.

[Mumm-8] Mumm S, Wenkert D, Zhang X, McAlister WH, Mier RJ, Whyte MP (únor 2007). „Deaktivace zárodečných mutací v LEMD3 způsobuje osteopoikilózu a Buschke-Ollendorffův syndrom, ale ne sporadickou melorheostózu“. Journal of Bone and Mineral Research. 22 (2): 243–50. doi:10.1359 / jbmr.061102. PMID 17087626. S2CID 28338454.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]