IQ kalmodulin vázající motiv - IQ calmodulin-binding motif - Wikipedia

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1 fmw, 1jwy, 1jx2, 1kk7, 1kk8,1 km, 1kwo, 1l2o, 1lkx, 1lvk, 1 mil, 1 mm, 1 mm, 1 mm,1 měsíc, 1 mil, 1oe9, 1qvi, 1s5g, 1 cm, 1sr6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2 mil

IQ kalmodulin vázající motiv
	Struktura regulační domény hřebenatkového myosinu při rozlišení 2 A.
Identifikátory
Symbol	IQ
Pfam	PF00612
InterPro	IPR000048
CHYTRÝ	SM00015
STRÁNKA	PS50096
SCOP2	1wdc / Rozsah / SUPFAM
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1 fmw, 1jwy, 1jx2, 1kk7, 1kk8,1 km, 1kwo, 1l2o, 1lkx, 1lvk, 1 mil, 1 mm, 1 mm, 1 mm,1 měsíc, 1 mil, 1oe9, 1qvi, 1s5g, 1 cm, 1sr6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2 mil

The IQ kalmodulin vázající motiv je aminokyselina sekvenční motiv obsahující následující sekvenci:

[FILV] Qxxx [RK] Gxxx [RK] xx [FILVWY]

Termín „IQ“ označuje první dvě aminokyseliny motivu: isoleucin (běžně) a glutamin (stále).

Funkce

Kalmodulin (CaM) je uznáván jako major vápník (Ca²⁺) senzor a organizátor regulačních událostí prostřednictvím jeho interakce s různorodou skupinou buněčných proteinů. Pro mnoho známých proteinů vázajících CaM existují tři třídy rozpoznávacích motivů; motiv IQ jako shoda pro Ca²⁺-nezávislá vazba a dva příbuzné motivy pro Ca²⁺-závislá vazba, pojmenovaná 1-14 a 1-5-10 na základě polohy konzervované hydrofobní zbytky.^[2]

Příklad

Regulační doména hřebenatky myosin je proteinový komplex se třemi řetězci, který zapíná tento motor v reakci na Ca²⁺ vazba. Interakce s postranním řetězcem spojují dva lehké řetězce v tandemu se sousedními segmenty těžkého řetězce nesoucí motiv sekvence IQ. Ca²⁺-vázací stránka je román EF ruka motiv na základním lehkém řetězci a je stabilizován vazbami zahrnujícími těžký řetězec a oba lehké řetězce, což odpovídá požadavku všech tří řetězců na Ca²⁺vazba a regulace v intaktní molekule myosinu.^[3]

Reference

^ Houdusse A, Cohen C (leden 1996). „Struktura regulační domény hřebenatkového myosinu v rozlišení 2 A: důsledky pro regulaci“. Struktura. 4 (1): 21–32. doi:10.1016 / S0969-2126 (96) 00006-8. PMID 8805510.
^ Rhoads AR, Friedberg F (duben 1997). "Sekvenční motivy pro rozpoznávání kalmodulinu". FASEB J. 11 (5): 331–40. doi:10.1096 / fasebj.11.5.9141499. PMID 9141499.
^ Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (březen 1994). "Struktura regulační domény hřebenatky myosinu při rozlišení 2,8 A". Příroda. 368 (6469): 306–12. doi:10.1038 / 368306a0. PMID 8127365. S2CID 4279198.

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000048

[pmid8805510-1] Houdusse A, Cohen C (leden 1996). „Struktura regulační domény hřebenatkového myosinu v rozlišení 2 A: důsledky pro regulaci“. Struktura. 4 (1): 21–32. doi:10.1016 / S0969-2126 (96) 00006-8. PMID 8805510.

[pmid9141499-2] Rhoads AR, Friedberg F (duben 1997). "Sekvenční motivy pro rozpoznávání kalmodulinu". FASEB J. 11 (5): 331–40. doi:10.1096 / fasebj.11.5.9141499. PMID 9141499.

[pmid8127365-3] Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Györgyi AG, Cohen C (březen 1994). "Struktura regulační domény hřebenatky myosinu při rozlišení 2,8 A". Příroda. 368 (6469): 306–12. doi:10.1038 / 368306a0. PMID 8127365. S2CID 4279198.

[1]

[2]

[3]