Doména HEPN - HEPN domain
| Doména HEPN | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 krystalová struktura tt1696 z thermus thermophilus hb8 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | HEPN | ||||||||
| Pfam | PF05168 | ||||||||
| Pfam klan | CL0291 | ||||||||
| InterPro | IPR007842 | ||||||||
| SCOP2 | 1o3u / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii se Doména HEPN (vyšší eukaryoty a prokaryoty nukleotid -vazba doména ) je oblast přibližně 110 aminokyseliny nalezen v C konec z sacsin, a chaperonin podílí se na brzkém nástupu neurodegenerativní onemocnění v člověku a v mnoha bakteriální a archaea bílkoviny. Existují tři třídy proteinů s doménami HEPN:
- Jedna doména HEPN bílkoviny nachází se v mnoha bakteriích.
- Dvě domény bílkoviny s N-terminálem nukleotidyltransferáza (NT) a C- terminál HEPN domén. Tato N-terminální NT doména patří do velké rodiny NT, která zahrnuje několik tříd enzymy které jsou odpovědné za některé typy bakteriální odpor vůči aminoglykosidy. Tyto enzymy deaktivují různé antibiotika převodem a nukleotidyl skupina k léku.
- Vícedoménový sáčkový protein v genomy z Ryba a savci. Doména HEPN je umístěna na C konci proteinu, přímo za doménou DnaJ. The Krystalická struktura domény HEPN z proteinu TM0613 z Termotoga maritima naznačuje, že je strukturálně podobný C-terminálu all-alfa-šroubovice doména kanamycin nukleotidyltransferázy (KNTasy). Skládá se z pěti alfa šroubovic, z nichž tři tvoří spirálový svazek nahoru a dolů, s dvojicí krátkých šroubovice na straně. Vzdálená strukturní podobnost naznačuje, že doména HEPN může být zapojena do vazby nukleotidů.[1]
Reference
- ^ Grynberg M, Erlandsen H, Godzik A (květen 2003). „HEPN: společná doména v bakteriální rezistenci na léky a lidské neurodegenerativní proteiny“. Trends Biochem. Sci. 28 (5): 224–6. doi:10.1016 / S0968-0004 (03) 00060-4. PMID 12765831.