Rodina regulátoru vychytávání železitého - Ferric uptake regulator family
SRST | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
![]() regulátor vychytávání železitého | |||||||||
Identifikátory | |||||||||
Symbol | SRST | ||||||||
Pfam | PF01475 | ||||||||
Pfam klan | CL0123 | ||||||||
InterPro | IPR002481 | ||||||||
SCOP2 | 1mzb / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
|
Regulační protein vychytávání železa | |||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
Identifikátory | |||||||
Organismus | |||||||
Symbol | Srst | ||||||
PDB | 2FU4 | ||||||
UniProt | P0A9A9 | ||||||
|
v molekulární biologie, rodina regulátoru příjmu železitého je rodina bakteriální bílkoviny podílí se na regulaci ion kovu absorpce a v kovu homeostáza. Rodina je pojmenována podle svého zakládajícího člena, známého jako regulátor vychytávání železitého nebo regulační protein vychytávání železitého (Srst). Kožešinové proteiny jsou odpovědné za řízení intracelulární koncentrace z žehlička v mnoha bakterie. Železo je nezbytné pro většinu organismů, ale jeho koncentrace musí být pečlivě udržována v širokém rozsahu podmínek prostředí; vysoké koncentrace mohou být toxický v důsledku vzniku reaktivní formy kyslíku.[1]
Funkce
Členy rodiny regulátorů absorpce železitého jsou transkripční faktory které primárně uplatňují své regulační účinky jako represory: když jsou vázány na svůj příbuzný kovový ion, jsou schopné se vázat DNA a prevenci výraz genů, které regulují, ale při nízkých koncentracích kovů podléhají a konformační změna která brání vazbě DNA a zvedá represi.[2][3] V případě samotného proteinu regulátoru vychytávání železa je jeho bezprostředním následným cílem a nekódující RNA volala RyhB.[2]
Kromě proteinu regulátoru vychytávání železa jsou členové rodiny Fur také zapojeni do udržování homeostázy s ohledem na jiné ionty:[4]
- Mur, reagující na mangan.[5][6][7][8][9]
- Nur, reagující na nikl.[10]
- PerR, reagující na peroxid; Monomery PerR obsahují dvě vazebná místa a vyskytují se ve formě zinku / železa a zinku / manganu.[11]
- Zur, reagující na zinek; Zur reguluje příjem a dopravu prostřednictvím regulon zahrnující ZinT a transportér ZnuABC.[12][13]
- Irr, reagující na železo prostřednictvím stavu biosyntéza hemu. Má funkci aktivátoru i represoru. Převládající v Rhizobium, Bradyrhizobium a mnoho dalších alphaproteobacteria.[14]
The represor závislý na železa rodina je funkčně podobná, alehomologní rodina proteinů účastnících se homeostázy železa v prokaryoty.[1]
Vztah k virulenci
Kovová homeostáza může být bakteriálním faktorem virulence, pozorování se zvláště dlouhou historií v případě železa.[15][16][17] V některých případech vyjádření faktory virulence je pod regulační kontrolou proteinu Fur.[1][2]
Reference
- ^ A b C Pohl E, Haller JC, Mijovilovich A, Meyer-Klaucke W, Garman E, Vasil ML (únor 2003). „Architektura proteinu centrální k homeostáze železa: krystalová struktura a spektroskopická analýza regulátoru absorpce železa“. Molekulární mikrobiologie. 47 (4): 903–15. doi:10.1046 / j.1365-2958.2003.03337.x. PMID 12581348. S2CID 38938808.
- ^ A b C Porcheron G, Dozois CM (srpen 2015). „Souhra mezi homeostázou železa a virulencí: Fur a RyhB jako hlavní regulátory bakteriální patogenity“. Veterinární mikrobiologie. 179 (1–2): 2–14. doi:10.1016 / j.vetmic.2015.03.024. PMID 25888312.
- ^ Gilston BA, Wang S, Marcus MD, Canalizo-Hernández MA, Swindell EP, Xue Y, Mondragón A, O'Halloran TV (listopad 2014). "Strukturální a mechanický základ regulace zinku napříč E. coli Zur regulon". PLOS Biology. 12 (11): e1001987. doi:10.1371 / journal.pbio.1001987. PMC 4219657. PMID 25369000.
- ^ Waldron KJ, Robinson NJ (leden 2009). „Jak bakteriální buňky zajišťují, aby metaloproteiny získaly správný kov?“. Recenze přírody. Mikrobiologie. 7 (1): 25–35. doi:10.1038 / nrmicro2057. PMID 19079350. S2CID 7253420.
- ^ Díaz-Mireles E, Wexler M, Sawers G, Bellini D, Todd JD, Johnston AW (květen 2004). „Fur-like protein Mur of Rhizobium leguminosarum is a Mn (2 +) - responsive transkripční regulátor“. Mikrobiologie. 150 (Pt 5): 1447–1456. doi:10,1099 / mic.0.26961-0. PMID 15133106.
- ^ Platero R, Peixoto L, O'Brian MR, Fabiano E (červenec 2004). "Fur se podílí na regulaci exprese mntA (sitA) závislou na manganu v Sinorhizobium meliloti". Aplikovaná a environmentální mikrobiologie. 70 (7): 4349–55. doi:10.1128 / AEM.70.7.4349-4355.2004. PMC 444773. PMID 15240318.
- ^ Chao TC, Becker A, Buhrmester J, Pühler A, Weidner S (červen 2004). „Furinový gen Sinorhizobium meliloti reguluje v závislosti na Mn (II) transkripci operonu sitABCD kódující transportér kovového typu“. Journal of Bacteriology. 186 (11): 3609–20. doi:10.1128 / JB.186.11.3609-3620.2004. PMC 415740. PMID 15150249.
- ^ Hohle TH, O'Brian MR (duben 2009). „Gen mntH kóduje hlavní transportér Mn (2+) v Bradyrhizobium japonicum a je regulován manganem prostřednictvím Fur proteinu“. Molekulární mikrobiologie. 72 (2): 399–409. doi:10.1111 / j.1365-2958.2009.06650.x. PMC 2675660. PMID 19298371.
- ^ Menscher EA, Caswell CC, Anderson ES, Roop RM (únor 2012). „Mur reguluje gen kódující transportér manganu MntH v Brucella abortus 2308“. Journal of Bacteriology. 194 (3): 561–6. doi:10.1128 / JB.05296-11. PMC 3264066. PMID 22101848.
- ^ Ahn BE, Cha J, Lee EJ, Han AR, Thompson CJ, Roe JH (březen 2006). „Nur, regulátor rodiny Furů reagující na nikl, reguluje superoxid dismutázy a transport niklu v Streptomyces coelicolor“. Molekulární mikrobiologie. 59 (6): 1848–58. doi:10.1111 / j.1365-2958.2006.05065.x. PMID 16553888. S2CID 2728024.
- ^ Lee JW, Helmann JD (březen 2006). „PerR transkripční faktor snímá H2O2 oxidací histidinu katalyzovanou kovem“. Příroda. 440 (7082): 363–7. Bibcode:2006 Natur.440..363L. doi:10.1038 / nature04537. PMID 16541078. S2CID 4390980.
- ^ Graham AI, Hunt S, Stokes SL, Bramall N, Bunch J, Cox AG, McLeod CW, Poole RK (červenec 2009). „Závažné vyčerpání zinku Escherichia coli: role vazby zinku s vysokou afinitou pomocí ZinT, transportu zinku a proteinů nezávislých na zinku“. The Journal of Biological Chemistry. 284 (27): 18377–89. doi:10,1074 / jbc.M109.001503. PMC 2709383. PMID 19377097.
- ^ Blindauer CA (březen 2015). „Pokroky v molekulárním porozumění biologickému transportu zinku“ (PDF). Chemická komunikace. 51 (22): 4544–63. doi:10.1039 / c4cc10174j. PMID 25627157.
- ^ O'Brian MR (2015). "Vnímání a homeostatická kontrola železa v rhizobii a příbuzných bakteriích". Výroční přehled mikrobiologie. 69: 229–45. doi:10.1146 / annurev-micro-091014-104432. PMID 26195304.
- ^ Bullen JJ, Rogers HJ, Griffiths E (1978). "Role železa v bakteriální infekci". Aktuální témata v mikrobiologii a imunologii. Moderní aspekty elektrochemie. 80: 1–35. doi:10.1007/978-3-642-66956-9_1. ISBN 978-1-4612-9003-2. PMID 352628.
- ^ Ratledge C, Dover LG (2000). "Metabolismus železa v patogenních bakteriích". Výroční přehled mikrobiologie. 54: 881–941. doi:10.1146 / annurev.micro. 54.1.881. PMID 11018148.
- ^ Litwin CM, Calderwood SB (duben 1993). „Role železa v regulaci genů virulence“. Recenze klinické mikrobiologie. 6 (2): 137–49. doi:10.1128 / cmr.6.2.137. PMC 358274. PMID 8472246.