ZnuABC - ZnuABC - Wikipedia

Vysoce afinitní systémový příjem proteinu ZnuA
2OSV se zinkovým webem.png
Struktura ZnuA vázaná na zinek (šedá koule), s koordinací aminokyseliny zobrazeno bíle. Z PDB: 2OSV​.[1]
Identifikátory
OrganismusEscherichia coli
SymbolZnuA
PDB2OSV
UniProtP39172
Vysoce afinitní membránový protein ZnuB s absorpcí zinku
Identifikátory
OrganismusEscherichia coli
SymbolZnuB
UniProtP39832
Vysoce afinitní membránový protein ZnuC s absorpcí zinku
Identifikátory
OrganismusEscherichia coli
SymbolZnuC
UniProtP0A9X1

ZnuABC je vysokáafinita přepravce specializované na přepravu zinek ionty jako součást systému pro ionty kovů homeostáza v bakterie. Komplex je členem Kazeta vázající ATP (ABC) transportér rodina bílkovin. Transportér obsahuje tři proteinové složky:[2][3]

The výraz ZnuABC je regulované podle regulátor příjmu zinku (Zur) protein a je indukován podmínkami hladovění zinku. Protože zinek je často limitujícím faktorem bakteriální infekce, někteří patogenní bakterie jsou silně závislé na ZnuABC, aby zachytily zinek z prostředí v hostiteli zvířete.[4]

Periplazmatický protein ZnuA interaguje s ZinT, další složka regulon řízen Zur, který se také podílí na homeostázi periplazmatického zinku.[4][5][6][7]

Reference

  1. ^ Li H, Jogl G (květen 2007). „Krystalová struktura transportního proteinu vázajícího na zinek ZnuA z Escherichia coli odhaluje neočekávané rozdíly v koordinaci kovů“. Journal of Molecular Biology. 368 (5): 1358–66. doi:10.1016 / j.jmb.2007.02.107. PMID  17399739.
  2. ^ Patzer SI, Hantke K (červen 1998). „Vysoce afinitní systém absorpce zinku ZnuABC a jeho regulátor Zur v Escherichia coli“. Molekulární mikrobiologie. 28 (6): 1199–210. doi:10.1046 / j.1365-2958.1998.00883.x. PMID  9680209.
  3. ^ Yatsunyk LA, Easton JA, Kim LR, Sugarbaker SA, Bennett B, Breece RM, Vorontsov II, Tierney DL, Crowder MW, Rosenzweig AC (únor 2008). "Struktura a vazebné vlastnosti kovů ZnuA, periplazmatického transportéru zinku z Escherichia coli". Journal of Biological Anorganic Chemistry. 13 (2): 271–88. doi:10.1007 / s00775-007-0320-0. PMC  2630496. PMID  18027003.
  4. ^ A b Gabbianelli R, Scotti R, Ammendola S, Petrarca P, Nicolini L, Battistoni A (únor 2011). „Role ZnuABC a ZinT v Escherichia coli O157: získávání zinku H7 a interakce s epiteliálními buňkami“. Mikrobiologie BMC. 11: 36. doi:10.1186/1471-2180-11-36. PMC  3053223. PMID  21338480.
  5. ^ Ilari A, Alaleona F, Tria G, Petrarca P, Battistoni A, Zamparelli C, Verzili D, Falconi M, Chiancone E (leden 2014). „Struktura ZinT Salmonella enterica, afinita k zinku a interakce s vysokoafinitním absorpčním proteinem ZnuA poskytují pohled na správu periplazmatického zinku“ (PDF). Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1840 (1): 535–44. doi:10.1016 / j.bbagen.2013.10.010. hdl:2108/89370. PMID  24128931.
  6. ^ Petrarca P, Ammendola S, Pasquali P, Battistoni A (březen 2010). „Zurinem regulovaný protein ZinT je pomocnou složkou vysokoafinitního transportéru zinku ZnuABC, který usnadňuje nábor kovů během těžkého nedostatku zinku“. Journal of Bacteriology. 192 (6): 1553–64. doi:10.1128 / jb.01310-09. PMC  2832539. PMID  20097857.
  7. ^ Blindauer CA (březen 2015). „Pokroky v molekulárním porozumění biologickému transportu zinku“ (PDF). Chemická komunikace. 51 (22): 4544–63. doi:10.1039 / c4cc10174j. PMID  25627157.