Dehydroalanin - Dehydroalanine

Dehydroalanin
Strukturní vzorec
Kuličkový model zwitterionu
Jména
Název IUPAC
Kyselina 2-aminoprop-2-enová
Identifikátory
3D model (JSmol )
ChEBI
ChemSpider
DrugBank
KEGG
UNII
Vlastnosti
C3H5NE2
Molární hmotnost87,08 g / mol
Pokud není uvedeno jinak, jsou uvedeny údaje o materiálech v nich standardní stav (při 25 ° C [77 ° F], 100 kPa).
šekY ověřit (co je šekY☒N ?)
Reference Infoboxu

Dehydroalanin (Ca, β-didehydroalanin, a, β-di-dehydroalanin, 2-aminoakrylátnebo 2,3-didehydroalanin) je dehydroaminokyselina. Neexistuje ve své volné formě, ale vyskytuje se přirozeně jako zbytek nacházející se v peptidy z mikrobiální původ.[1] Jako aminokyselinový zbytek je neobvyklý, protože má nenasycené páteř.[2]

Struktura a reaktivita

Jako většina primárních enaminy, dehydroalanin je nestabilní. Dehydroalanin hydrolyzuje na pyruvát.

N-Acylované deriváty dehydroalaninu, jako jsou peptidy a příbuzné sloučeniny, jsou stabilní. Například, methyl-2-acetamidoakrylát je N-acetylovaný derivát esteru. Jako zbytek v peptidu je generován a posttranslační modifikace. Požadované prekurzory jsou serin nebo cystein zbytky, které podléhají ztrátě vody zprostředkované enzymy sirovodík, resp.

Většina aminokyselinových zbytků je nereaktivní nukleofily, ale ty, které obsahují dehydroalanin nebo některé další dehydroaminokyseliny, jsou výjimkou. Tyto jsou elektrofilní v důsledku a, p-nenasycený karbonyl,[2] a může například alkylovat jiné aminokyseliny. Tato aktivita umožnila syntetizovat DHA synteticky lanthionin.

Výskyt

Dehydroalaninový zbytek byl poprvé detekován v nisin, a cyklický peptid s antimikrobiální aktivitou.[2] Dehydroalanin je také přítomen v některých lantibiotika a mikrocystiny.

DHA může být vytvořen z cysteinu nebo serinu jednoduchou bazickou katalýzou bez potřeby enzymu, což se může stát během vaření a zásaditý procesy přípravy jídla. Poté může alkylovat další aminokyselinové zbytky, jako je například lysin, tvořící lysinoalanin křížové odkazy a racemizace původního alaninu. Výsledné bílkoviny mají nižší nutriční kvalitu pro některé druhy, ale vyšší nutriční kvalitu pro jiné druhy. Některé lysinoalaniny mohou také způsobit zvětšení ledvin u potkanů.[3]

Mnoho peptidů obsahujících dehydroalanin je toxických.[2]

Vysoce toxický nisin obsahuje tři dehydroaminokyselinové zbytky, z nichž dva jsou dehydroalaninové zbytky.

Dehydroalaninový zbytek byl dlouho považován za důležitý elektrofilní katalytický zbytek histidin amoniak-lyáza a fenylalanin amoniak-lyáza enzymy, ale u aktivního zbytku byl později nalezen jiný nenasycený derivát alaninu - 3,5-dihydro-5-methyldien-4H-imidazol-4-on - to je ještě více elektrofilní.[4][5]

Reference

  1. ^ Downs, DM; Ernst, DC (duben 2015). „Od mikrobiologie k biologii rakoviny: rodina proteinů Rid zabraňuje poškození buněk způsobenému endogenně generovanými reaktivními druhy dusíku“. Molekulární mikrobiologie. 96 (2): 211–9. doi:10,1111 / mmi.12945. PMC  4974816. PMID  25620221.
  2. ^ A b C d Siodłak, Dawid (2015). „α, β-dehydroaminokyseliny v přirozeně se vyskytujících peptidech“. Aminokyseliny. 47 (1): 1–17. doi:10.1007 / s00726-014-1846-4. PMC  4282715. PMID  25323736.
  3. ^ Friedman, Mendel (1999). "Lysinoalanin v potravinách a v antimikrobiálních bílkovinách". In Jackson, Lauren S .; Knize, Mark G .; Morgan, Jeffrey N. (eds.). Dopad zpracování na bezpečnost potravin. Pokroky v experimentální medicíně a biologii. 459. Springer. str. 145–159. doi:10.1007/978-1-4615-4853-9_10. ISBN  978-1-4615-4853-9. PMID  10335374.
  4. ^ Rétey, János (2003). „Objev a role methyliden imidazolonu, vysoce elektrofilní protetické skupiny“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bílkoviny a proteomika. 1647 (1–2): 179–184. doi:10.1016 / S1570-9639 (03) 00091-8. PMID  12686130.
  5. ^ Calabrese JC, Jordan DB, Boodhoo A, Sariaslani S, Vannelli T (září 2004). "Krystalová struktura fenylalanin amoniak lyázy: více šroubovicových dipólů zapojených do katalýzy". Biochemie. 43 (36): 11403–16. doi:10.1021 / bi049053 +. PMID  15350127.