Facionátor difúze kationtů - Cation diffusion facilitator

Cation_efflux
Identifikátory
SymbolCation_efflux
PfamPF01545
Pfam klanCL0184
InterProIPR002524
TCDB2.A.4
OPM nadčeleď183
OPM protein3h90

Kationové difúzní facilitátory (CDF) jsou transmembránové proteiny které poskytují toleranci buněk vůči dvojmocný ionty kovů, jako je kadmium, zinek a kobalt. Tyto proteiny jsou považovány za efluxní čerpadla které odstraňují tyto dvojmocné kovy ionty z buňky.[1][2] Někteří členové nadčeledi CDF jsou však zapojeni do absorpce iontů.[3] Všichni členové rodiny CDF vlastní šest domnělých transmembránových klíčů s nejsilnější konzervací ve čtyřech N-koncových klíčech.[4] Superrodina Cation Diffusion Facilitator (CDF) zahrnuje následující rodiny:[4][5]

Rodina zprostředkovatele kationtové difúze (CDF)

Rodina CDF (TC # 2.A.4 ) je všudypřítomná rodina, jejíž členové se nacházejí v bakteriích, archaeách a eukaryotech.[4] Přepravují ionty těžkých kovů, jako např kadmium, zinek, kobalt, nikl, měď a rtuťnaté ionty. Existuje 9 savčích paralogů, ZnT1 - 8 a 10.[6] Většina proteinů z rodiny má šest transmembránových šroubovic, ale MSC2 z S. cerevisiae ) a Znt5 a hZTL1 z H. sapiens mají 15 a 12 předpokládaných TMS.[7] Tyto proteiny vykazují neobvyklý stupeň divergence sekvencí a variací velikosti (300-750 zbytků). Eukaryotické proteiny vykazují rozdíly v lokalizaci buněk. Některé katalyzují absorpci těžkých kovů z cytoplazmy do různých intracelulárních eukaryotických organel (ZnT2-7), zatímco jiné (ZnT1) katalyzují odtok z cytoplazmy přes plazmatickou membránu do extracelulárního média. Některé se tedy nacházejí v plazmatických membránách, zatímco jiné se nacházejí v organelárních membránách, jako jsou vakuoly rostlin a kvasinek a golgi zvířat.[8][9][10] Katalyzují kation: protonový antiport, mají jediné esenciální vazebné místo pro zinek v transmembránových doménách každého monomeru v dimeru a mají dvoujaderné vazebné místo pro zinek v cytoplazmatické C-koncové oblasti.[11] Reprezentativní seznam proteinů patřících do rodiny CDF lze nalézt v Databáze klasifikace transportérů.

Fylogeneze

Prokaryotické a eukaryotické proteiny se shlukují odděleně, ale mohou fungovat se stejnou polaritou podobnými mechanismy. Tyto proteiny jsou sekundárními nosiči, které využívají protonovou hybnou sílu (pmf) a fungují pomocí H+ antiport (pro odtok kovů). Jeden člen, CzcD z Bacillus subtilis (TC # 2.A.4.1.3 ) , Bylo prokázáno, že si vyměňuje dvojmocný kation (Zn2+ nebo Cd2+ ) pro dva jednomocné kationty (K.+ a H+ ) v elektroneutrálním procesu napájeném transmembránovým gradientem pH.[12] Další, ZitB z E-coli (TC # 2.A.4.1.4 ), byl rekonstituován v proteolipozomech a kineticky studován.[13] Zdá se, že funguje prostým Já2+: H+ antiport se stechiometrií 1: 1.

Montanini a kol. (2007) provedli fylogenetickou analýzu členů rodiny CDF. Jejich analýza odhalila tři hlavní a dvě menší fylogenetické skupiny. Navrhují, aby se tři hlavní skupiny segregovaly podle specificity kovových iontů:[14]

  1. Mn2+
  2. Fe2+ a Zn2+ stejně jako jiné kovové ionty
  3. Zn2+ plus další kovy, ale ne železo.

Struktura

Rentgenová struktura YiiP z E-coli představuje homodimer.[15][16]

Coudray a kol. (2013) použili kryoelektronovou mikroskopii k určení rozlišovací struktury 13 Á homologu YiiP z Shewanella oneidensis uvnitř lipidové dvojvrstvy v nepřítomnosti Zn2+. Počínaje rentgenovou strukturou v přítomnosti Zn2+, použili k sestavení modelu flexibilní molekulární dynamické přizpůsobení. Porovnání struktur navrhlo konformační změnu, která zahrnuje otočení transmembránového svazku se čtyřmi šroubovicemi (M1, M2, M4 a M5) vzhledem k páru šroubovice M3-M6. Ačkoli přístupnost transportních míst v rentgenovém modelu naznačuje, že představuje stav směřující ven, jejich model byl v souladu se stavem směřujícím dovnitř, což naznačuje, že konformační změna je relevantní pro alternativní přístupový mechanismus pro dopravu. Spekulovali, že dimer může koordinovat přeskupení transmembránových šroubovic.[17]

Podílí se na toleranci / rezistenci na kov efluxem, většina proteinů CDF sdílí dvoumodulární architekturu skládající se z a transmembránová doména (TMD) a a C-koncová doména (CTD), který vyčnívá do cytoplazmy. A Zn2+ a Cd2+ Transportér CDF z mořské bakterie, Maricaulis maris, který nemá CTD, je členem nové podrodiny CDF bez CTD.

Transportní reakce

Zobecněná transportní reakce pro členy rodiny CDF je:

Mě2+ (v) H+ (ven) ± K.+ (ven) → Já2+ (ven) H+ (v) ± K.+ (v).

Viz také

Reference

  1. ^ Xiong A, Jayaswal RK (srpen 1998). „Molekulární charakterizace chromozomálního determinantu propůjčujícího rezistenci na ionty zinku a kobaltu u Staphylococcus aureus“. J. Bacteriol. 180 (16): 4024–9. doi:10.1128 / JB.180.16.4024-4029.1998. PMC  107394. PMID  9696746.
  2. ^ Kunito T, Kusano T, Oyaizu H, Senoo K, Kanazawa S, Matsumoto S (duben 1996). "Klonování a sekvenční analýza genů czc v kmeni Alcaligenes sp. CT14". Biosci. Biotechnol. Biochem. 60 (4): 699–704. doi:10,1271 / bbb.60,699. PMID  8829543.
  3. ^ Conklin DS, McMaster JA, Culbertson MR, Kung C (září 1992). „COT1, gen podílející se na akumulaci kobaltu v Saccharomyces cerevisiae“. Mol. Buňka. Biol. 12 (9): 3678–88. doi:10,1128 / mcb. 12.9.3678. PMC  360222. PMID  1508175.
  4. ^ A b C Paulson, IT; Saier, MH Jr. (1997). "Nová rodina všudypřítomných transportních proteinů iontů těžkých kovů". Journal of Membrane Biology. 156 (2): 99–103. doi:10,1007 / s002329900192. PMID  9075641. S2CID  23203104.
  5. ^ Saier, MH ml. „Nadrodina zprostředkovatele kationtové difúze (CDF)“. Databáze klasifikace transportérů.
  6. ^ Cousins, Robert J .; Liuzzi, Juan P .; Lichten, Louis A. (2006-08-25). „Transport, obchodování a signály zinku savců“. The Journal of Biological Chemistry. 281 (34): 24085–24089. doi:10,1074 / jbc.R600011200. ISSN  0021-9258. PMID  16793761.
  7. ^ Cragg, Ruth A .; Christie, Graham R .; Phillips, Siôn R .; Russi, Rachel M .; Küry, Sébastien; Mathers, John C .; Taylor, Peter M .; Ford, Dianne (2002-06-21). „Nový zinkem regulovaný transportér lidského zinku, hZTL1, je lokalizován na apikální membráně enterocytů“. The Journal of Biological Chemistry. 277 (25): 22789–22797. doi:10,1074 / jbc.M200577200. ISSN  0021-9258. PMID  11937503.
  8. ^ Chao, Yang; Fu, Dax (2004-04-23). „Termodynamické studie mechanismu vazby kovů na zinkový transportér YiiP Escherichia coli“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (17): 17173–17180. doi:10,1074 / jbc.M400208200. ISSN  0021-9258. PMID  14960568.
  9. ^ Haney, Christopher J .; Grass, Gregor; Franke, Sylvia; Rensing, Christopher (06.06.2005). "Nový vývoj v porozumění rodině usnadňující kationtovou difúzi". Journal of Industrial Microbiology & Biotechnology. 32 (6): 215–226. doi:10.1007 / s10295-005-0224-3. ISSN  1367-5435. PMID  15889311. S2CID  8214762.
  10. ^ MacDiarmid, Colin W .; Milanick, Mark A .; Eide, David J. (2003-04-25). „Indukce genu pro toleranci na kov ZRC1 v kvasinkách s omezeným obsahem zinku propůjčuje odolnost vůči zinkovým šokům“. The Journal of Biological Chemistry. 278 (17): 15065–15072. doi:10,1074 / jbc.M300568200. ISSN  0021-9258. PMID  12556516.
  11. ^ Kambe, Taiho (01.01.2012). "Molekulární architektura a funkce transportérů ZnT" (PDF). Aktuální témata v oblasti membrán. 69: 199–220. doi:10.1016 / B978-0-12-394390-3.00008-2. hdl:2433/160391. ISBN  9780123943903. ISSN  1063-5823. PMID  23046652.
  12. ^ Guffanti, Arthur A .; Wei, Yi; Rood, Sacha V .; Krulwich, Terry A. (01.07.2002). "Antiportový mechanismus pro člena rodiny kationových difuzorů: odtok dvojmocných kationtů výměnou za K + a H +". Molekulární mikrobiologie. 45 (1): 145–153. doi:10.1046 / j.1365-2958.2002.02998.x. ISSN  0950-382X. PMID  12100555. S2CID  28579708.
  13. ^ Chao, Yang; Fu, Dax (2004-03-26). „Kinetická studie antiportového mechanismu transportéru zinku Escherichia coli, ZitB“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (13): 12043–12050. doi:10,1074 / jbc.M313510200. ISSN  0021-9258. PMID  14715669.
  14. ^ Montanini, Barbara; Blaudez, Damien; Jeandroz, Sylvain; Sanders, Dale; Chalot, Michel (01.01.2007). „Fylogenetická a funkční analýza rodiny Cation Diffusion Facilitator (CDF): vylepšený podpis a predikce specificity substrátu“. BMC Genomics. 8: 107. doi:10.1186/1471-2164-8-107. ISSN  1471-2164. PMC  1868760. PMID  17448255.
  15. ^ Wei, Yinan; Li, Huilin; Fu, Dax (2004-09-17). „Oligomerní stav transportéru YiiP Escherichia coli“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (38): 39251–39259. doi:10,1074 / jbc.M407044200. ISSN  0021-9258. PMID  15258151.
  16. ^ Lu, Min; Fu, Dax (2007-09-21). "Struktura transportéru zinku YiiP". Věda. 317 (5845): 1746–1748. Bibcode:2007Sci ... 317.1746L. doi:10.1126 / science.1143748. ISSN  1095-9203. PMID  17717154. S2CID  20136118.
  17. ^ Coudray, Nicolas; Valvo, Salvatore; Hu, Minghui; Lasala, Ralph; Kim, Changki; Vink, Martin; Zhou, Ming; Provasi, Davide; Filizola, Marta (05.02.2013). „Směrem dovnitř směřující konformace transportéru zinku YiiP odhalená kryoelektronovou mikroskopií“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 110 (6): 2140–2145. Bibcode:2013PNAS..110.2140C. doi:10.1073 / pnas.1215455110. ISSN  1091-6490. PMC  3568326. PMID  23341604.
Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR002524