C20orf27 - C20orf27

C20orf27
Identifikátory
AliasyC20orf27, otevřený čtecí rámec chromozomu 20 27
Externí IDMGI: 1914576 HomoloGene: 41660 Genové karty: C20orf27
Umístění genu (člověk)
Chromozom 20 (lidský)
Chr.Chromozom 20 (lidský)[1]
Chromozom 20 (lidský)
Genomic location for C20orf27
Genomic location for C20orf27
Kapela20p13Start3,753,508 bp[1]
Konec3,768,387 bp[1]
Exprese RNA vzor
PBB GE C20orf27 50314 i at fs.png

PBB GE C20orf27 218081 at fs.png
Další údaje o referenčních výrazech
Ortology
DruhČlověkMyš
Entrez

54976

67326

Ensembl

ENSG00000101220

ENSMUSG00000027327

UniProt

Q9GZN8

Q9D1K7

RefSeq (mRNA)

NM_001039140
NM_001258429
NM_001258430
NM_017874

NM_026091
NM_001311138
NM_001361375

RefSeq (protein)

NP_001034229
NP_001245358
NP_001245359

NP_001298067
NP_080367
NP_001348304

Místo (UCSC)Chr 20: 3,75 - 3,77 MbChr 2: 131,15 - 131,16 Mb
PubMed Vyhledávání[3][4]
Wikidata
Zobrazit / upravit člověkaZobrazit / upravit myš

UPF0687 protein C20orf27 je protein že u lidí je kódován C20orf27 gen.[5][6] Vyjadřuje se ve většině lidských tkání. Jedna studie o tomto proteinu odhalila jeho roli v regulaci buněčný cyklus, apoptóza, a tumorigeneze prostřednictvím podpory aktivace Dráha NFĸB.[7]

Gen

UPF0687 Protein C20orf27 má čtyři další aliasy, Chromosome 20 Open Reading Frame 27,[8] Hypotetický protein LOC54976,[9] C20orf27 a FLJ20550. Nachází se na řetězci minus na 20p13.[8] Skládá se ze 7 exonů a 12 intronů. Tato nejaktuálnější anotace ukazuje, že gen C20orf27 začíná na chromosomu 20 na 3 753 499 bp až 3 768 388 bp.

Transkripce

Známé izoformy

Gen C20orf27 má 5 transkriptů izoformy, Přepis C20orf27 varianta 1, přepis C20orf27 varianta 2, přepis C20orf27 varianta 3 a přepis C20orf27 varianta 4.[8]

Varianta transkriptu 1 kóduje nejdelší proteinovou izoformu o velikosti 1327 bází a 6 exony.[10]

Varianta přepisu 2 udržuje čtecí rámce a 6 exonů ve srovnání s variantou přepisu 1, ale má alternativní sestřihané místo v kódovací oblasti.[8] Má velikost 1252 základen.[11]

Transkripční varianta 3 má velikost 1706 bází a 6 exonů.[12] Tato varianta má alternativní sestřihané místo v kódovací oblasti a liší se 5 'UTR, ale stále si zachovává čtecí rámec viděný ve variantě 1 přepisu.[8] Navzdory rozdílům ve velikosti varianty 2 a varianty 3 kódují stejnou proteinovou izoformu a tato druhá proteinová izoforma je zkratována než proteinová izoforma kódovaná transkriptovou variantou 1.

Varianta přepisu 4 má velikost 1457 bází se 6 exony.[13] Ve srovnání s variantou 1 používá alternativní exon 5’-most a alternativní spojovací web.[8] Kvůli přítomnosti upstream ORF, u kterého se předpokládá, že bude interferovat s translací této varianty, transkripční varianta 4 nekóduje žádný protein.

Informace o přepisu varianty X1 pocházejí z primárního shromáždění GRCh38.p13.[14] Tato varianta má velikost 1195 bází a počet exonů v této variantě zůstává neznámý.

Proteiny

Fyzické vlastnosti

Koncepční překlad C20orf27. Značeny jsou start a stop kodony, oblasti spojované exonem, polyadrenylační signály a vazebné místo ribozomu. Tučné jsou konzervované aminokyseliny.

Lidský gen C20orf27 má tři známé izoformy.[8]

Isoform 1 má 199 aminokyselinových zbytků a doménu s názvem DUF4517. Izoforma 2 má 174 aminokyselinových zbytků a izoforma X1 má 154 aminokyselinových zbytků. Všechny tři izoformy obsahují stejnou doménu DUF4517. Funkce domény DUF4517 vyžaduje budoucí výzkum.

Předpokládaný izoelektrický bod nemodifikovaného proteinu C20orf27 je 6,89.[15]

Procento každého aminokyselinového zbytku je přibližně jeho průměrné procento mezi lidskými proteiny.[16] Celkově pozitivně nabité aminokyselinové zbytky v lidském proteinu C20orf27 převyšují negativně nabité aminokyselinové zbytky. Protein C20orf27 nemá žádné hydrofobní oblasti s vysokým skóre, žádné vysoce nabité oblasti a žádné transmembránové oblasti.

SPAS předpovídá dvě opakující se struktury. První opakovanou strukturou jsou aminokyselinové abecední struktury s délkou jádrového bloku 4. Celkový počet této struktury v lidském proteinu C20orf27 je 15. Druhá opakující se struktura je 11písmenná redukovaná abecední struktura s délkou jádrového bloku 8. Tato nabitá struktura abecedy předpovídá, že se v lidském proteinu C20orf27 objeví 8krát. Neexistují žádné předpokládané shluky násobků aminokyselin.

Post-překladové úpravy

Předpokládaná molekulová hmotnost C20orf27 je 21,6 kDa.[16] A Western Blot vazebný vzor na protein C20orf27 s jeho polyklonální protilátka odhaluje, že experimentální molekulová hmotnost proteinu C20orf27 je asi 22 kDa.[17] To naznačuje, že na proteinu C20orf27 je relativně málo posttranslačních modifikací.

Neexistuje žádný předpokládaný signální peptid nebo místo štěpení.

Předpokládaná místa fosforylace v proteinu C20orf27 NetPhos 3.1

Existuje mnoho předpokládaných fosforylačních míst podél sekvence proteinu C20orf27, včetně čtyř míst pro protein kináza A (PKA), dvě stránky pro protein kináza C. (PKC), tři stránky pro kasein kináza 2 (CKII), jedno místo pro ribozomální S6 kináza (RSK), jedno místo pro cGMP-dependentní protein kináza nebo proteinkináza G (PKG) a jeden web pro ataxia-telangiektázie mutovaná (ATM) proteinová kináza serin / threonin.[18]

Předpokládá se, že protein C20orf27 bude mít další post-translační modifikační místa, včetně pěti palmitoylace weby,[19] jedno místo c-mannosylace,[20] a dva sumoylace stránky.[21]

Struktura

Tři úseky beta listu od aminokyseliny 62 až 67, 76 až 87 a 92 až 100 jsou předpovězeny s nejvyšší spolehlivostí pomocí CFSSP[22] a Phyre2.[23] Model předpovídal I-TASSER[24] ukazuje, že terciární struktura lidského proteinu C20orf27 je kombinací mnoha beta listů. To potvrzuje předpovědi provedené CFSSP a Phyre2.

Subcelulární lokalizace

Předpokládá se, že se tento protein nachází v cytosolu a jádru, ale ne v jádrech.[25] Další výpočetní analýza předpovídá, že tento protein je s největší pravděpodobností v cytosolu.[26]

Výraz

Protein C20orf27 je exprimován všudypřítomně v různých lidských tkáních. Microarray-hodnocený vzor tkáňové exprese naznačuje kádové jádro má nejvyšší expresi proteinu C20orf27.[27]

Kromě jádra caudate je míra exprese proteinu C20orf27 na vrcholu 25% mezi 100 proteiny v pons, mozek plodu, BM- CD105 + endoteliální, BM- CD34 +, kostní dřeň, adipocyt, uterus corpus, 721 BLymphoblast, PB-CD56 + NK buňky, BM- CD33 + myeloid, kolorektální adenokarcinom, leukémie chronický myelogenní K-562, leukémie lymfoblastická (MOLT-4) a leukémie promyelocytární-HL-60.

In situ údaje o hybridizaci ukázaly, že exprese C20orf27 v epiteliálních buňkách dýchacích cest (AEC) může korelovat s chronickými plicními chorobami.[28] Poté, co jsou AEC ošetřeny IL-13, což je cytokin exprimovaný pomocnými buňkami CD4 T, AEC začínají vylučovat přebytek sliznice a nadměrná sekrece sliznice v dýchacích cestách je známkou chronických plicních onemocnění.

Regulace projevu

Exprese na genové úrovni

Schéma promotéra C20orf27

V genu C20orf27 existují tři promotorové oblasti.

Pět transkripčních faktorů, které se vážou na promotorovou oblast genu C20orf27[29] byly objeveny, včetně MITF, JUN, ZNF282, FOXA1 a TCF7L2.

Pomocí genomatixu se předpovídá více vazebných míst transkripčního faktoru.[30] Transkripční vazebná matice, jako jsou proteiny C a příbuzné faktory indukované EGR / nervovým růstovým faktorem, faktory GC-Box SP1 / GC, transkripční faktory podobné Krueppel, zinkové prsty spojené s Myc, homology obratlovců zesilovače děleného komplexu, vazebné faktory E-box, E2F Předpokládá se, že -myc aktivátor / regulátor buněčného cyklu a BED podtřída proteinů se zinkovým prstem poskytnou nejvyšší podobnost matrice.

Regulace úrovně přepisu

3 'konec mRNA C20orf27 zahrnující všechna předpokládaná vazebná místa pro mikroRNA, předpokládaná vazebná místa pro vazebný protein mRNA a sekvenci tří předpokládaných smyček kmene.

Předpokládaná miRNA vazebná místa na 3 'konci mRNA C20orf27, jejichž sekvence jsou také evolučně konzervované, jsou hsa-miR-7856-5p, hsa-miR-671-5p, hsa-miR-4768, hsa-miR-6791-3p, hsa- miR-6829-3p, hsa-miR-548d-3p, hsa-miR-548-3p, hsa-miR-548z a hsa-miR-548h-3p.[31]

Předpokládaná sekundární struktura mRNA C20orf27

Tvorba tří kmenových smyček je zachována v různých predikovaných modelech.[32] Tři kmenové smyčky začínají od 5 'konce C20orf27 mRNA základny 1 k základně 27, základny 56 k základně 74 a základny 116 k základně 130.

MRNA C20orf27 má asi 23 predikovaných vazebných míst pro mRNA vázající protein, jejichž sekvence jsou také zachovány v evoluci.[33] Názvy těchto proteinů vázajících mRNA jsou BRUNOL5, BRUNOL6, PCBP2, TARDBP, MBNL1, CUG-BP, PCBP3, PTBP1, RBM5, SRSF1, HNRNPH2, FMR1, HNRNPF, LIN28A, CPEB4, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC, HNRNPC PABPC1, PABPC4, SART3 a SRSF10.

Funkce a klinický význam

Interagující proteiny

Interaktory proteinu C20orf27 nalezeného na obrazovce Y2H jsou replikáza polyprotein 1ab z koronaviru,[34] RAIYL,[35] PHKB,[35] FERMT2[36] od člověka. Funkce replikázy polyproteinu 1ab je transkripce a replikace virových RNA a obsahuje proteinázy odpovědné za štěpení polyproteinu.[37] Funkce RAIYL,[35] PHKB,[35] a FERMT2[36] zůstat neznámý.

Mezi další interaktory, které byly objeveny rozbalovacími testy, patří PPP1CA,[38] PPP1CC,[38] PPP1CB,[39] PPP1R7,[39] PSME3,[40] RBFOX2,[40] a DMWD.[40] Interakce PPP1CA, PPP1CB, PPP1CC a PPP1R7 mají podobné funkce. Podílejí se na regulaci různých buněčných procesů, jako je buněčné dělení, metabolismus glykogenu, svalová kontraktilita, syntéza proteinů a virová transkripce HIV-1.[41][42][43][44] PSME3 usnadňuje interakci MDM2-p53 / TP53, která podporuje protibomovou degradaci p53 / TP53 závislou na ubikvitinaci a MDM2, omezuje její akumulaci a vede k inhibici apoptózy po poškození DNA a může hrát roli v regulaci buněčného cyklu.[45][46][47][48][49][50][51] RBFOX2 reguluje alternativní události sestřihu vazbou na prvky 5'-UGCAUGU-3 '.[52] Funkce DMWD není známa.

Výše uvedené důkazy naznačují, že protein C20orf27 hraje roli v regulaci buněčného cyklu, buněčné proliferaci a diferenciaci a přežití buněk.

Klinický význam

Bylo zjištěno, že lidský protein C20orf27 a jeho varianty nejsou spojeny s žádnými nemocemi nebo poruchami.

Homologie a historie evoluce

Paralogy

Nejsou známy žádné paralogy.[8]

Ortology

Existuje asi 281+ ortologů tohoto genu, od primátů po bezobratlé.[8]

Graf ukazující rychlost divergence genu C20orf27 ve srovnání s cytochromem c a fibrinogenem alfa.

Nejbližší příbuzné ortology jsou vybrány z primátů a savců a podobnost sekvence je od 75% do 100%. Středně příbuzné ortology jsou vybrány z ryb a ptáků a podobnost sekvence se pohybuje od 55% do 75%. Nejvzdálenější příbuzné ortology jsou vybrány z bezobratlých a trichoplaxů a podobnost sekvence je od 40% do 55%. Konzervované aminokyseliny jsou v koncepčním translačním diagramu zvýrazněny tučně.

Genové jménoRod a druhtaxonomická skupinaBěžná jménaPřístupové čísloDélka bílkovinSekv. IdentitaSekv. PodobnostMYA
C20orf27Homo sapiensPrimátiČlověkNP_001034229.1199 aa100%100%0
C20orf27Macaca mulattaPrimátiOpice starého světaAFE71948.1197 aa98.50%99%29.44
C20orf27Mus musculusRodentiaDomácí myšNP_001298067.1177 aa79.40%82.90%90
C20orf27Rhinolophus ferrumequinumChiropteraVětší podkovyXP_032951391.1174 aa82.40%85.40%96
C20orf27Condylura cristataEulipotyphlaKrtek s hvězdným nosemXP_012583921.1184 aa76.60%79.90%96
C20orf27Dromaius novaehollandiaeCasuariiformesEmuXP_025975497.1174 aa65.30%72.90%312
C20orf27Gopherus evgoodeiTestudinyGopher želvyXP_030419106.1176 aa61.80%73.90%312
C20orf27Strigops habroptilaPsittaciformesKakapoXP_030348224.1174 aa59.30%70.40%312
C20orf27Thamnophis elegansŠkálovaní plaziZápadní pozemský podvazek hadXP_032094251.1174 aa56.80%68.30%312
C20orf27Taeniopygia guttataPasseriformesZebra pěnkavaNP_001232719.1176 aa56.70%67.50%312
C20orf27Xenopus tropicalisŽábyZápadní dráp žábaNP_001007504.1174 aa59.30%72.40%351.8
C20orf27Scophthalmus maximusPleuronectiformesKambalaAWP06390.1179 aa29.70%43.20%435
C20orf27Callorhinchus miliiChimaeraAustralský ghostsharkXP_007906148.1179 aa54.00%63.90%473
C20orf27Petromyzon marinusPetromyzontiformesMihule obecnáXP_032806447.1173 aa47.60%55.80%615
C20orf27Anneissia japonicaComatulidacomasteridsXP_033124803.1184 aa26.60%46.30%684
C20orf27Ixodes scapularisIxodidaJelení klíštěXP_002403181.1165 aa28.80%44.20%797
C20orf27Limulus polyphemusXiphosuraKrabí podkovyXP_022257482.1173 aa28.80%44.50%797
C20orf27Crassostrea gigasOstreidaPacifická ústřiceXP_011438297.1162 aa24.90%44.00%797
C20orf27Drosophila subobscuraLétatOvocný letXP_034657203.1179 aa24.70%37.70%797
C20orf27Nematostella vectensisMořská sasankaHvězdicová sasankaXP_001627979.1169 aa30.30%43.30%824
C20orf27TrichoplaxTrichoplaxTrichoplaxRDD38604.1166 aa22.3%40.0%1017

Reference

  1. ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000101220 - Ensembl, Květen 2017
  2. ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000027327 - Ensembl, Květen 2017
  3. ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  4. ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
  5. ^ Deloukas P, Matthews LH, Ashurst J, Burton J, Gilbert JG, Jones M a kol. (Leden 2002). „Sekvence DNA a komparativní analýza lidského chromozomu 20“. Příroda. 414 (6866): 865–71. doi:10.1038 / 414865a. PMID  11780052.
  6. ^ „Entrez Gene: C20orf27 chromozom 20 otevřený čtecí rámec 27“.
  7. ^ Gao J, Wang Y, Zhang W, Zhang J, Lu S, Meng K a kol. (Únor 2020). „C20orf27 podporuje růst buněk a šíření rakoviny tlustého střeva cestou TGFβR-TAK1-NFĸB“. Rakoviny. 12 (2): 336. doi:10,3390 / rakoviny12020336. PMC  7072304. PMID  32024300.
  8. ^ A b C d E F G h i „C20orf27 chromozom 20 otevřený čtecí rámec 27 [Homo sapiens (člověk)] - gen - NCBI“. www.ncbi.nlm.nih.gov. Citováno 2020-07-31.
  9. ^ "Gén C20orf27 - GeneCards | Protein CT027 | Protilátka CT027". www.genecards.org. Citováno 2020-08-05.
  10. ^ „Homo sapiens chromozom 20 otevřený čtecí rámec 27 (C20orf27), varianta přepisu 1, mRNA“. 2020-05-12. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  11. ^ „Homo sapiens chromozom 20 otevřený čtecí rámec 27 (C20orf27), varianta přepisu 2, mRNA“. 2020-07-10. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  12. ^ „Homo sapiens chromozom 20 otevřený čtecí rámec 27 (C20orf27), varianta přepisu 3, mRNA“. 2020-05-12. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  13. ^ "Homo sapiens chromozom 20 otevřený čtecí rámec 27 (C20orf27), varianta transkriptu 4, nekódující RNA". 2020-02-14. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  14. ^ „PŘEDPISY: Homo sapiens chromozom 20 otevřený čtecí rámec 27 (C20orf27), varianta transkriptu X1, mRNA“. 2020-05-28. Citovat deník vyžaduje | deník = (Pomoc)
  15. ^ ExPASy Bioinformatics Resource Portal entry on Compute pl / Mw tool https://web.expasy.org/compute_pi/. Citováno 2020-7-31.
  16. ^ A b Položka EMBL-EBI (Evropský bioinformatický institut) týkající se nástroje Statistická analýza sekvencí bílkovin (SAPS) https://www.ebi.ac.uk/Tools/seqstats/saps/. Citováno 2020-7-31.
  17. ^ „Protilátka C20orf27 (PA5-61529)“. www.thermofisher.com. Citováno 2020-07-31.
  18. ^ ExPASy Bioinformatics Resource Portal entry on NetPhos 3.1 Serve. http://www.cbs.dtu.dk/services/NetPhos/. Citováno 2020-7-31.
  19. ^ GSS-Palm. Předpověď stránky palmitoylace. http://csspalm.biocuckoo.org/. Citováno 2020-7-31.
  20. ^ NetCGlyc 1.0. Předpovědi neuronových sítí C-mannosylačních míst v proteinech savců. http://www.cbs.dtu.dk/services/NetCGlyc/. Citováno 2020-7-31.
  21. ^ GPS-SUMO. Predikce stránek SUMOylace a motivů vázání SUMO. http://sumosp.biocuckoo.org/ Citováno 2020-7-31.
  22. ^ CFSSP: Server Chou a Fasman pro predikci sekundární struktury. http://www.biogem.org/tool/chou-fasman/. Citováno 2020-8-01.
  23. ^ Phyre2: Protein Homology / analogY Recognition Engine V 2.0. http://www.sbg.bio.ic.ac.uk/~phyre2/html/page.cgi?id=index. Citováno 2020-8-01.
  24. ^ I-TASSER (Iterativní vlákno ASSEmbly Refinement. Server pro predikci struktury a funkce proteinů. https://zhanglab.ccmb.med.umich.edu/I-TASSER/. Citováno 2020-8-01.
  25. ^ Vstup ThermoFisher na C20orf27 Polyclonal Antobody. Citováno 2020-08-02.
  26. ^ PSORT: portál pro zdroje subcelulární lokalizace proteinů. Citováno 2020-8-02.
  27. ^ NCBI (National Center for Biotechnology Information) GEO Profile entry on C20orf27 gen https://www.ncbi.nlm.nih.gov/geo/tools/profileGraph.cgi?ID=GDS596:50314_i_at. Citováno 2020-8-01.
  28. ^ NCBI (National Center for Biotechnology Information) GEO Profile entry on C20orf27 gen. Citováno 2020-8-01.
  29. ^ Transkripční faktory SPP (The Signaling Pathway Project) vykazují gen C20orf27. Citováno 2020-8-01.
  30. ^ „Genomatix - analýza dat NGS a personalizovaná medicína“. www.genomatix.de. Citováno 2020-08-02.
  31. ^ miRDB. Online databáze pro predikci cílení miRNA a funkční anotace. Citováno 2020-8-01.
  32. ^ Webový server mfold. Webový server pro skládání nukleových kyselin a predikci hybridizace. Citováno 2020-8-01.
  33. ^ RBPmap: mapování vazebných míst proteinů vázajících RNA. Citováno 2020-8-02.
  34. ^ Pfefferle S, Schöpf J, Kögl M, Friedel CC, Müller MA, Carbajo-Lozoya J a kol. (Říjen 2011). „Interaktom SARS-koronavirus-hostitel: identifikace cyklofilinů jako cíle pro inhibitory pan-koronaviru“. PLOS patogeny. 7 (10): e1002331. doi:10.1371 / journal.ppat.1002331. PMC  3203193. PMID  22046132.
  35. ^ A b C d Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N a kol. (Říjen 2005). „Směrem k mapě lidské interakční sítě protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Natur.437.1173R. doi:10.1038 / nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  36. ^ A b Sügis E, Dauvillier J, Leontjeva A, Adler P, Hindie V, Moncion T a kol. (Srpen 2019). „HENA, heterogenní síťový datový soubor pro Alzheimerovu chorobu“. Vědecké údaje. 6 (1): 151. Bibcode:2019NatSD ... 6..151S. doi:10.1038 / s41597-019-0152-0. PMC  6694132. PMID  31413325.
  37. ^ Lokugamage KG, Narayanan K, Huang C, Makino S (prosinec 2012). „Těžký akutní respirační syndrom koronavirový protein nsp1 je nový inhibitor eukaryotické translace, který potlačuje několik kroků zahájení translace“. Journal of Virology. 86 (24): 13598–608. doi:10.1128 / JVI.01958-12. PMC  3503042. PMID  23035226.
  38. ^ A b Yadav L, Tamene F, Göös H, van Drogen A, Katainen R, Aebersold R a kol. (Duben 2017). "Systematická analýza interakcí a dynamiky lidských proteinových fosfatáz". Buněčné systémy. 4 (4): 430–444.e5. doi:10.1016 / j.cels.2017.02.011. PMID  28330616.
  39. ^ A b Boldt K, van Reeuwijk J, Lu Q, Koutroumpas K, Nguyen TM, Texier Y a kol. (Květen 2016). „Proteinová krajina specifická pro organely identifikuje nová onemocnění a molekulární mechanismy“. Příroda komunikace. 7 (1): 11491. Bibcode:2016NatCo ... 711491B. doi:10.1038 / ncomms11491. PMC  4869170. PMID  27173435.
  40. ^ A b C „Protein C20orf27 (člověk) - interakční síť STRING“. string-db.org. Citováno 2020-08-02.
  41. ^ Mi J, Guo C, Brautigan DL, Larner JM (únor 2007). „Protein fosfatáza-1alfa reguluje štěpení centrosomu přes Nek2“. Výzkum rakoviny. 67 (3): 1082–9. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-06-3071. PMID  17283141.
  42. ^ Nie H, Zheng Y, Li R, Guo TB, He D, Fang L a kol. (Březen 2013). „Fosforylace FOXP3 řídí funkci regulačních T buněk a je inhibována TNF-a u revmatoidní artritidy“. Přírodní medicína. 19 (3): 322–8. doi:10,1038 / nm.3085. PMID  23396208. S2CID  7100407.
  43. ^ Song H, Pu J, Wang L, Wu L, Xiao J, Liu Q a kol. (2015). „Fosforylace ATG16L1 je opačně regulována CSNK2 / kasein kinázou 2 a PPP1 / protein fosfatázou 1, která určuje osud kardiomyocytů během hypoxie / reoxygenace“. Autofagie. 11 (8): 1308–25. doi:10.1080/15548627.2015.1060386. PMC  4590681. PMID  26083323.
  44. ^ Yu Z, Zhou X, Wang W, Deng W, Fang J, Hu H a kol. (Leden 2015). „Dynamická fosforylace CENP-A v Ser68 organizuje depozici závislou na buněčném cyklu v centromerech“. Vývojová buňka. 32 (1): 68–81. doi:10.1016 / j.devcel.2014.11.030. PMID  25556658.
  45. ^ Realini C, Jensen CC, Zhang Z, Johnston SC, Knowlton JR, Hill CP, Rechsteiner M (říjen 1997). "Charakterizace rekombinantních aktivátorů proteazomu REGalpha, REGbeta a REGgamma". The Journal of Biological Chemistry. 272 (41): 25483–92. doi:10.1074 / jbc.272.41.25483. PMID  9325261. S2CID  83200535.
  46. ^ Wilk S, Chen WE, Magnusson RP (listopad 2000). "Vlastnosti aktivátoru jaderného proteazomu PA28gamma (REGgamma)". Archivy biochemie a biofyziky. 383 (2): 265–71. doi:10.1006 / abbi.2000.2086. PMID  11185562.
  47. ^ Li J, Gao X, Joss L, Rechsteiner M (červen 2000). „Aktivátor proteazomu 11 S REG nebo PA28: chiméry implikují karboxyl-terminální sekvence v oligomerizaci a vazbě proteazomu, ale ne v aktivaci specifických proteazomových katalytických podjednotek“. Journal of Molecular Biology. 299 (3): 641–54. doi:10.1006 / jmbi.2000.3800. PMID  10835274.
  48. ^ Magni M, Ruscica V, Buscemi G, Kim JE, Nachimuthu BT, Fontanella E a kol. (Prosinec 2014). „Regulace DBC1 závislá na Chk2 a REGγ u apoptózy indukované poškozením DNA“. Výzkum nukleových kyselin. 42 (21): 13150–60. doi:10.1093 / nar / gku1065. PMC  4245943. PMID  25361978.
  49. ^ Li J, Gao X, Ortega J, Nazif T, Joss L, Bogyo M a kol. (Červenec 2001). „Substituce lysinu 188 převádějí vzorec aktivace proteazomu pomocí REGgamma na vzorec REGs alfa a beta“. Časopis EMBO. 20 (13): 3359–69. doi:10.1093 / emboj / 20.13.3359. PMC  125523. PMID  11432824.
  50. ^ Gao X, Li J, Pratt G, Wilk S, Rechsteiner M (květen 2004). "Purifikační postupy určují vlastnosti aktivace proteazomu REG gama (PA28 gama)". Archivy biochemie a biofyziky. 425 (2): 158–64. doi:10.1016 / j.abb.2004.03.021. PMID  15111123.
  51. ^ Zhang Z, Zhang R (březen 2008). „Proteazomový aktivátor PA28 gama reguluje p53 zvýšením jeho degradace zprostředkované MDM2“. Časopis EMBO. 27 (6): 852–64. doi:10.1038 / emboj.2008.25. PMC  2265109. PMID  18309296.
  52. ^ Norris JD, Fan D, Sherk A, McDonnell DP (březen 2002). „Negativní koregulátor pro lidský ER“. Molekulární endokrinologie. 16 (3): 459–68. doi:10.1210 / opravit.16.3.0787. PMID  11875103.

externí odkazy

Další čtení

  • Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N a kol. (Říjen 2005). „Směrem k mapě lidské interakční sítě protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Natur.437.1173R. doi:10.1038 / nature04209. PMID  16189514. S2CID  4427026.
  • Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (květen 2003). „Zkoumání proteomů a analýza zpracování proteinů hmotnostní spektrometrickou identifikací tříděných N-koncových peptidů“. Přírodní biotechnologie. 21 (5): 566–9. doi:10.1038 / nbt810. PMID  12665801. S2CID  23783563.
  • Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (říjen 1997). "Konstrukce a charakterizace knihovny cDNA obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
  • Maruyama K, Sugano S (leden 1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.