Asx turn - Asx turn
The Asx turn[1][2][3][4][5][6][7]je strukturální prvek v bílkoviny a polypeptidy. Skládá se ze tří aminokyselina zbytky (označené i, i + 1 a i + 2), ve kterých zbytek i je aspartát (Asp) nebo asparagin (Asn), která tvoří a vodíková vazba ze skupiny CO postranního řetězce do skupiny NH hlavního řetězce zbytku i + 2. Asi 14% zbytků Asx přítomných v proteinech patří k Asxovým tahům.
Název „Asx“ se zde používá k vyjádření aminokyselin aspartátu (Asp) nebo asparaginu (Asn).
Typy
![](http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/thumb/7/7f/Figure_of_asx-turn.pdf/page1-220px-Figure_of_asx-turn.pdf.jpg)
Lze rozlišit čtyři typy obratu Asx:[8] typy I, I ’, II a II’. Tyto kategorie odpovídají kategoriím známějších vodíkových vazeb beta zatáčky, které mají čtyři zbytky a vodíkovou vazbu mezi CO zbytku i a NH zbytku i + 3. Asx se otočí a beta zatáčky mají strukturně podobné vodíkově vázané smyčky a vykazují mimikry postranního řetězce-hlavního řetězce v tom smyslu, že postranní řetězec zbytku i Asxově obratu napodobuje hlavní řetězec zbytku i beta turn. Pokud jde o jejich výskyt v bílkovinách, liší se tím, že typ I je nejčastější ze čtyř beta zatáčky zatímco typ II je nejčastější z Asxových tahů.
Výskyt
Asx a ST se otočí oba se často vyskytují na N-konce z α-šroubovice.[9][10][11][12] jako část ASX motivy nebo Motivy ST takové, že Asx, serin nebo threonin jsou Víčko N zbytek. Jsou proto často považovány za funkce zakončování šroubovice.
Související motivy
Podobné motivy se vyskytují u serin nebo threonin jako zbytek i, které se nazývají ST se otočí.[13] Navzdory tomu, že serin a threonin mají o jeden atom postranního řetězce méně, takže postranní řetězec-hlavní řetězec mimikry β závitů je nedokonalý, tyto rysy se vyskytují v proteinech, protože počet čtyř typů se blíží počtu Asxových závitů. Vykazují také tendenci se v průběhu evolučního času navzájem nahrazovat.[14]
Část Asxových tahů je doprovázena vodíkovou vazbou mainchain-mainchain, která je kvalifikuje jako ASX motivy.
Reference
- ^ Richardson, JS (1981). "Anatomie a taxonomie proteinové struktury". Advances in Protein Chemistry Volume 34. Pokroky v chemii proteinů. 34. 167–339. doi:10.1016 / S0065-3233 (08) 60520-3. ISBN 9780120342341. PMID 7020376.
- ^ Tainer, JA; Getzoff ED (1982). „Stanovení a analýza struktury 2 A mědi, disperzi oxidu zinečnatého dismutázy“. Journal of Molecular Biology. 160 (2): 181–217. doi:10.1016/0022-2836(82)90174-7. PMID 7175933.
- ^ Rees, DC; Lewis M (1983). "Rafinovaná krystalová struktura karboxypeptidázy a při rozlišení 1,54 Á". Journal of Molecular Biology. 168 (2): 367–387. doi:10.1016 / S0022-2836 (83) 80024-2. PMID 6887246.
- ^ Eswar, N; Ramachandran C (1999). „Sekundární struktury bez páteře: Analýza mimikry páteře pomocí polárních postranních řetězců v proteinech“. Proteinové inženýrství. 12 (6): 447–455. doi:10.1093 / protein / 12.6.447. PMID 10388841.
- ^ Chakrabarti, P; Pal D (2001). "Vzájemné vztahy konformací postranního řetězce a hlavního řetězce v proteinech". Pokrok v biofyzice a molekulární biologii. 76 (1–2): 1–102. doi:10.1016 / s0079-6107 (01) 00005-0. PMID 11389934.
- ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H .; Milner-White, E. James (2004). „Mimikry podle obratů asx a ST čtyř hlavních typů β-obratů v proteinech“. Věda o bílkovinách. 13 (11): 3051–3055. doi:10.1110 / ps.04920904. PMC 2286581. PMID 15459339.
- ^ Thakur, AK; Kishore R (2006). „Characterisation of β-turn and asx-turned mimicry in a model peptide: Stabilisation via C-H ••• O interakce“. Biopolymery. 81 (6): 440–449. doi:10.1002 / bip.20441. PMID 16411188.
- ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H .; Milner-White, E. James (2004). „Mimikry podle obratů asx a ST čtyř hlavních typů beta změn v bílkovinách“. Věda o bílkovinách. 13 (11): 3051–3055. doi:10.1110 / ps.04920904. PMC 2286581. PMID 15459339.
- ^ Doig, AJ; Macarthur MW; MacArthur, Malcolm W .; Thornton, Janet M. (1997). "Struktury N-konců helixů v proteinech". Věda o bílkovinách. 6 (1): 147–155. doi:10.1002 / pro.5560060117. PMC 2143508. PMID 9007987.
- ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Helix Caps". Věda. 240 (4859): 1632–1641. Bibcode:1988Sci ... 240.1632P. doi:10.1126 / science.2837824. PMID 2837824.
- ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Helix Capping". Věda o bílkovinách. 7 (1): 21–38. doi:10.1002 / pro.5560070103. PMC 2143812. PMID 9514257.
- ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA; Ramakrishnan, C; Balaram, P (1998). "Sterochemická interpunkční znaménka ve struktuře proteinu". Journal of Molecular Biology. 275 (5): 917–932. doi:10.1006 / jmbi.1997.1505. PMID 9480777. S2CID 35919397.
- ^ Duddy, WJ; Nissink WMJ; Allen, Frank H .; Milner-White, E. James (2004). „Mimikry podle obratů asx a ST čtyř hlavních typů β-obratů v proteinech“. Věda o bílkovinách. 13 (11): 3051–3055. doi:10.1110 / ps.04920904. PMC 2286581. PMID 15459339.
- ^ Wan, W-Y; Milner-White EJ (2009). „Opakující se motiv se dvěma vodíky, který obsahuje reziduum serinu nebo threoninu, se nachází jak na α-Helical N Termini, tak v jiných situacích“. Journal of Molecular Biology. 286 (5): 1651–1662. doi:10.1006 / jmbi.1999.2551. PMID 10064721.
externí odkazy
- ^ Leader, DP; Milner-White EJ (2009). „Motivované proteiny: Webová aplikace pro studium malých trojrozměrných proteinových motivů“. BMC bioinformatika. 10: 60. doi:10.1186/1471-2105-10-60. PMC 2651126. PMID 19210785.
- ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: zkoumání proteinových stránek a motivů". BMC bioinformatika. 9: 312. doi:10.1186/1471-2105-9-312. PMC 2491636. PMID 18637174.