Bakteriální mikroprostor - Bacterial microcompartment

Stylizovaný pohled na karboxysom a související bakteriální struktury, jako jsou mikrokomponenty využití propandiolu (Pdu) a využití ethanolaminu (Eut). Zřetelné hexamerní proteiny BMC skořápky, které ve skořápce plní různé funkce, jsou zobrazeny v různých odstínech modré. Pentamerické vrcholové proteiny jsou zobrazeny purpurově. Enkapsulované enzymy jsou zobrazeny zeleně a uspořádány do vrstev. [Obrázek: T. Yeates]

Bakteriální mikrokomponenty (BMC) jsou organela -jako struktury, skládající se z a protein skořápka, která uzavírá enzymy a další bílkoviny. BMC mají obvykle průměr přibližně 40–200 nanometrů a jsou zcela vyrobeny z bílkovin.[1][2][3][4][5][6][7] Plášť funguje jako membrána, protože je selektivně propustný.[2][4][6][8][9] Další oddíly na bázi bílkovin nalezené v bakteriích a archaea zahrnout enkapsulinové nanokomponenty[10] a plynové vezikuly.[11]

Objev

Další informace: Carboxysome

První BMC byly pozorovány v padesátých letech na elektronových mikrofotografiích sinice,[12] a později byly pojmenovány karboxysomy poté, co byla prokázána jejich role při fixaci uhlíku.[13] Až do 90. let byly karboxysomy považovány za zvláštnost omezenou na jistotu autotrofní bakterie. Ale poté byly v DNA identifikovány geny kódující proteiny homologní s těmi z karboxysomového obalu pdu (využití propandiolu)[14] a eut (využití ethanolaminu)[15] operony. Následně transmisní elektronové mikrofotografie z Salmonella buňky pěstované na propandiol[16] nebo ethanolamin[17] ukázaly přítomnost polyedrických těl podobných karboxysomům. Termín metabolosom se používá k označení takových katabolický BMC (na rozdíl od autotrofního karboxysomu).

Ačkoli BMC karboxysom, propandiol využívající (PDU) a ethanolamin využívající (EUT) zapouzdřují různé enzymy, a proto mají různé funkce, geny kódující proteiny skořápky jsou velmi podobné. Většina genů (kódujících proteiny skořápky a enkapsulované enzymy) z experimentálně charakterizovaných BMC je umístěna blízko sebe v různých genetické loci nebo operony. V současné době existuje více než 20 000 bakteriálních genomů sekvenovaných a lze použít bioinformatické metody k vyhledání všech shell genů BMC a ke zjištění, jaké další geny jsou v blízkém okolí, a vytvořit tak seznam potenciálních BMC.[6][18][19] V roce 2014 identifikoval komplexní průzkum 23 různých lokusů kódujících až 10 funkčně odlišných BMC u 23 bakterií phyla.[19]

Mušle

Rodiny proteinů tvořící skořápku

Objeví se shell BMC icosahedral nebo kvazi-ikosahedrální,[20] a je tvořen (pseudo)hexamerický a pentamerní protein podjednotky.

Tři typy proteinů (BMC-H, BMC-T a BMC-P), o nichž je známo, že tvoří obal BMC. Enkapsulované enzymy / proteiny (zobrazené fialově, červeně a tyrkysově) tvoří sekvenci metabolické reakce.

Rodina BMC skořápkových proteinů

Hlavní článek: Doména BMC

Hlavní složkou pláště BMC jsou proteiny obsahující doménu (domény) Pfam00936. Tyto proteiny tvoří oligomery, které mají hexagonální tvar a předpokládá se, že tvoří fazety skořápky.[2][21][22]

Jednodoménové proteiny (BMC-H)

Proteiny BMC-H, které obsahují jednu kopii domény Pfam00936, jsou nejhojnější složkou aspektů skořápky. Byly stanoveny krystalické struktury řady těchto proteinů, což ukazuje, že se shromažďují do cyklických hexamerů, obvykle s malým pórem ve středu.[2] Toto otevření se navrhuje zapojit do selektivního transportu malých metabolitů přes obal.

Proteiny tandemové domény (BMC-T)

Podskupina skořápkových proteinů se skládá z tandemových (fúzovaných) kopií domény Pfam00936 (proteiny BMC-T). Strukturálně charakterizované proteiny BMC-T tvoří trimery, které mají pseudohexamerní tvar.[23][24][25] Některé krystalové struktury BMC-T ukazují, že ořezávače se mohou skládat tváří v tvář. V takových strukturách je jeden pór z jednoho trimeru v „otevřené“ konformaci, zatímco druhý je uzavřený - což naznačuje, že může existovat mechanismus podobný přechodové komoře, který moduluje propustnost některých skořápek BMC.[23][26] Další podskupina proteinů BMC-T obsahuje klastr [4Fe-4S] a může se účastnit transportu elektronů napříč pláštěm BMC.[27][28][29][30][31]

Rodina EutN / CcmL (BMC-P)

Dvanáct pětibokých jednotek je nezbytných k zakrytí vrcholů ikosaedrálního pláště. Krystalové struktury proteinů z rodiny EutN / CcmL (Pfam03319) byly vyřešeny a obvykle tvoří pentamery (BMC-P).[32][33][34] Zdá se, že význam proteinů BMC-P při tvorbě skořápky se u různých BMC liší. Ukázalo se, že jsou nezbytné pro tvorbu obalu PDU BMC, protože mutanti, u kterých byl odstraněn gen pro protein BMC-P, nemohou tvořit skořápky,[35] ale ne pro alfa-karboxysom: bez proteinů BMC-P se karboxysomy budou stále shromažďovat a mnohé jsou protáhlé; tyto mutantní karboxysomy se zdají být „děravé“.[36]

Původ BMC a vztah k virovým kapsidům

Zatímco plášť BMC je architektonicky podobný mnoha virovým kapsidám, nebylo zjištěno, že proteiny skořápky mají strukturní nebo sekvenční homologii s kapsidovými proteiny. Místo toho strukturální a sekvenční srovnání naznačují, že jak BMC-H (a BMC-T), tak BMC-P se s největší pravděpodobností vyvinuly z pravých buněčných proteinů, konkrétně signálního proteinu PII a proteinu obsahujícího OB-násobnou doménu.[37] Geometrie membrány BMC jsou polyedry vysvětleny zvážením vícesložkových skořápek.[38]

Propustnost pláště

Je dobře známo, že enzymy jsou zabaleny do pláště BMC a že musí dojít k určitému stupni sekvestrace metabolitů a kofaktorů.[4] Aby však BMC fungovaly, musí být také umožněno překonat jiné metabolity a kofaktory. Například v karboxysomech musí přes obal procházet ribulóza-1,5-bisfosfát, hydrogenuhličitan a fosfoglycerát, zatímco difúze oxidu uhličitého a kyslíku je zjevně omezená.[39][40] Podobně pro PDU BMC musí být obal propustný pro propandiol, propanol, propionylfosfát a potenciálně také pro vitamin B12, ale je zřejmé, že propionaldehyd je nějakým způsobem izolován, aby se zabránilo poškození buněk.[41] Existují určité důkazy o tom, že ATP musí také překonávat některé skořápky BMC.[4]

Bylo navrženo, že centrální póry vytvořené v hexagonálních proteinových dlaždicích skořápky jsou kanály, kterými metabolity difundují do skořápky.[2][21] Například póry v plášti karboxysomu mají celkový kladný náboj, který byl navržen tak, aby přilákal záporně nabité substráty, jako je hydrogenuhličitan.[2][4][9][21] V mikroprostoru PDU ukázaly experimenty mutageneze, že póry skořápkového proteinu PduA jsou cestou pro vstup propandiolového substrátu.[42] U větších metabolitů je patrný hradlovací mechanismus u některých proteinů BMC-T.[23][26][43] V mikroprostoru EUT je bránění velkých pórů v proteinu skořápky EutL regulováno přítomností hlavního metabolického substrátu, ethanolaminu.[44]

Přítomnost shluků železa a síry v některých proteinech skořápky, pravděpodobně v centrálním póru, vedla k domněnce, že mohou sloužit jako potrubí, kterým mohou být přes skořápky přenášeny elektrony.[27][30][31]

Typy

Nedávný komplexní průzkum údajů o sekvenci mikrobiálních genomů ukázal až deset různých metabolických funkcí zapouzdřených pomocí BMC obalů.[19] Většina se podílí na fixaci uhlíku (karboxysomy) nebo oxidaci aldehydu (metabolosomy).[19]

Zobecněné funkční schéma pro experimentálně charakterizované BMC. (A) Carboxysome. (B) Metabolosom. Šedé reakce jsou periferní reakce na základní chemii BMC. Oligomery skořápkových proteinů BMC jsou zobrazeny vlevo: modrá, BMC-H; azurová, BMC-T; žlutá, BMC-P. 3-PGA, 3-fosfoglycerát a RuBP, 1,5-bisfosfát ribulózy.[19]

Karboxysomy: fixace uhlíkem

Hlavní článek: Carboxysome
Elektronové mikrofotografie ukazující alfa-karboxysomy z chemoautotrofní bakterie Halothiobacillus neapolitanus: (A) uspořádané v buňce a (B) neporušené po izolaci. Stupnice ukazují 100 nm.[21]

Karboxysomy zapouzdřují ribulóza-1,5-bisfosfátkarboxylázu / oxygenázu (RuBisCO) a karboanhydrázu v bakteriích vázajících uhlík jako součást mechanismu koncentrace uhlíku.[45] Bikarbonát je čerpán do cytosolu a difunduje do karboxysomu, kde jej karboanhydráza převádí na oxid uhličitý, substrát RuBisCO. Předpokládá se, že skořepina karboxysomu je jen málo propustná pro oxid uhličitý, což má za následek efektivní zvýšení koncentrace oxidu uhličitého kolem RuBisCO, což zvyšuje fixaci uhlíku.[40][46] Mutanti, kterým chybí geny kódující obal karboxysomu, vykazují vysoký obsah uhlíku vyžadující fenotyp kvůli ztrátě koncentrace oxidu uhličitého, což vede ke zvýšené fixaci kyslíku pomocí RuBisCO. Bylo také navrženo, že skořepiny omezují difúzi kyslíku,[9][40] čímž se zabrání reakci oxygenázy a sníží se nehospodárná fotorespirace.[39]

Elektronový mikrofotografie buňky Synechococcus elongatus PCC 7942 ukazující karboxysomy jako polyedrické tmavé struktury. Měřítko indikuje 500 nm.

Metabolosomy: oxidace aldehydu

Kromě anabolických karboxysomů bylo charakterizováno několik katabolických BMC, které se účastní heterotrofního metabolismu prostřednictvím aldehydů s krátkým řetězcem; souhrnně se nazývají metabolosomy.[4][17]

Tyto BMC sdílejí společnou enkapsulovanou chemii poháněnou třemi základními enzymy: aldehyddehydrogenáza, alkohol dehydrogenáza a fosfotransacyláza.[4][19][47] Protože aldehydy mohou být pro buňky toxické[41] a / nebo nestálý,[48] předpokládá se, že jsou izolovány v metabolosomu. Aldehyd je zpočátku fixován na koenzym A aldehyddehydrogenázou závislou na NAD +, ale tyto dva kofaktory musí být recyklovány, protože zjevně nemohou překonat obal.[49][50] Tyto recyklační reakce jsou katalyzovány alkoholdehydrogenázou (NAD +),[49] a fosfotransacetyláza (koenzym A),[50] výsledkem je fosforylovaná acylová sloučenina, která může být snadno zdrojem fosforylace na úrovni substrátu nebo může vstoupit do centrálního metabolismu, v závislosti na tom, zda organismus roste aerobně nebo anaerobně.[41] Zdá se, že většina, ne-li všechny, metabolosomy tyto základní enzymy využívají. Metabolosomy také zapouzdřují další enzym, který je specifický pro počáteční substrát BMC, který generuje aldehyd; toto je považováno za podpisový enzym BMC.[4][19]

PDU BMC

Elektronový mikrograf buňky Escherichia coli exprimující PDU BMC geny (vlevo) a purifikované PDU BMC ze stejného kmene (vpravo).

Některé bakterie mohou použít 1,2-propandiol jako zdroj uhlíku. Pomocí BMC zapouzdřují několik enzymů používaných v této cestě (Sampson a Bobik, 2008). PDU BMC je typicky kódován lokusem genu 21. Tyto geny jsou dostatečné pro sestavení BMC, protože mohou být transplantovány z jednoho typu bakterie do druhého, což vede u příjemce k funkčnímu metabolosomu.[29] Toto je příklad bioinženýrství, které rovněž poskytuje důkazy na podporu hypotézy sobeckého operonu.[51] 1,2-propandiol se dehydratuje na propionaldehyd propandiol-dehydratázou, která jako kofaktor vyžaduje vitamin B12.[52] Propionaldehyd způsobuje mutace DNA a ve výsledku je toxický pro buňky, což možná vysvětluje, proč je tato sloučenina izolována v BMC.[41] Konečnými produkty PDU BMC jsou propanol a propionyl-fosfát, který je poté defosforylován na propionát za vzniku jednoho ATP. Propanol a propionát lze použít jako substráty pro růst.[41]

EUT BMC

BMC využívající etanolamin (EUT) jsou kódovány v mnoha různých typech bakterií.[19] Ethanolamin se štěpí na amoniak a acetaldehyd působením ethanolamin-amoniakální lyázy, která jako kofaktor také vyžaduje vitamin B12.[53] Acetaldehyd je poměrně těkavý a bylo pozorováno, že mutanty s nedostatkem v BMC plášti mají růstový defekt a uvolňují nadměrné množství acetaldehydu.[48] Bylo navrženo, že sekvestrace acetaldehydu v metabolosomu brání jeho ztrátě těkavostí.[48] Konečnými produkty EUT BMC jsou ethanol a acetylfosfát. Ethanol je pravděpodobně ztraceným zdrojem uhlíku, ale acetylfosfát může buď generovat ATP, nebo se recyklovat na acetyl-CoA a vstoupit do cyklu TCA nebo několika biosyntetických drah.[17]

Bifunkční BMC PDU / EUT

Některé bakterie, zejména ty z rodu Listeria, kódují jediný lokus, ve kterém jsou přítomny geny jak pro PDU, tak pro EUT BMC.[19] Zatím není jasné, zda se jedná o skutečně chimérický BMC se směsí obou sad proteinů, nebo zda se tvoří dva samostatné BMC.

BMC s obsahem glycylových radikálů (GRM)

Bylo identifikováno několik různých lokusů BMC, které obsahují glycylové radikální enzymy,[18][19] které získávají katalytický radikál štěpením s-adenosylkobalaminu.[54] Jeden lokus GRM dovnitř Clostridium phytofermentans Bylo prokázáno, že se účastní fermentace fukózy a ramnózy, které se zpočátku degradují na 1,2-propandiol za anaerobních podmínek. Enzym glycylového radikálu je navržen k dehydrataci propandiolu na propionaldehyd, který je poté zpracován stejným způsobem jako kanonický PDU BMC.[55]

Planctomycetes a Verukomikrobie BMC (PVM)

Zřetelné linie Planctomycetes a Verrucomicrobia kódují lokus BMC. Místo v Planctomyces limnophilus Bylo prokázáno, že se účastní aerobní degradace fukózy a ramnózy. Předpokládá se, že aldoláza generuje laktaldehyd, který je poté zpracován prostřednictvím BMC, což vede k 1,2-propandiolu a laktylfosfátu.[47]

Rhodococcus a Mycobacterium BMC (RMM)

U členů skupiny byly pozorovány dva typy lokusů BMC Rhodococcus a Mycobacterium rody, ačkoli jejich skutečná funkce nebyla stanovena.[19] Avšak na základě charakterizované funkce jednoho z genů přítomných v lokusu a predikovaných funkcí ostatních genů bylo navrženo, aby tyto lokusy mohly být zapojeny do degradace amino-2-propanolu. Aldehyd generovaný touto predikovanou cestou by byl extrémně toxická sloučenina methylglyoxal; jeho sekvestrace v BMC by mohla buňku chránit.[19]

BMC neznámé funkce (BUF)

Jeden typ lokusu BMC neobsahuje RuBisCO ani žádný z hlavních metabolosomových enzymů a byl navržen k usnadnění třetí kategorie biochemických transformací (tj. Ne fixace uhlíkem nebo oxidace aldehydu).[19] Přítomnost genů, o nichž se předpokládá, že kódují amidohydrolázy a deaminázy, může naznačovat, že tento BMC se podílí na metabolismu dusíkatých sloučenin.[19]

Shromáždění

Karboxysomy

Byla identifikována montážní cesta pro beta-karboxysomy a začíná proteinovou CcmM nukleací RuBisCO.[56] CcmM má dvě domény: N-koncovou doménu gama-karboanhydrázy následovanou doménou skládající se ze tří až pěti opakování sekvencí podobných malé podjednotce RuBisCO.[57] C-terminální doména agreguje RuBisCO, pravděpodobně nahrazením skutečných malých podjednotek RuBisCO v holoenzymu L8-S8, což účinně zesíťuje RuBisCO v buňce do jednoho velkého agregátu, nazývaného prokarboxysom.[56] N-terminální doména CcmM fyzicky interaguje s N-terminální doménou proteinu CcmN, který naopak rekrutuje hexagonální proteinové podjednotky skořepiny prostřednictvím enkapsulačního peptidu na svém C-konci.[58] Karboxysomy jsou pak prostorově srovnány v buňce sinic prostřednictvím interakce s bakteriálním cytoskeletem, čímž je zajištěna jejich stejná distribuce do dceřiných buněk.[59]

Sestava alfa-karboxysomu se může lišit od sestavy beta-karboxysomů,[60] protože nemají žádné proteiny homologní s CcmN nebo CcmM a žádné enkapsulační peptidy. Prázdné karboxysomy byly pozorovány na elektronových mikrofotografiích.[61] Některé mikrofotografie naznačují, že jejich sestava probíhá jako současná koalescence enzymů a skořápkových proteinů na rozdíl od zdánlivě postupného způsobu pozorovaného u beta-karboxysomů. Ukázalo se, že tvorba jednoduchých alfa-karboxysomů v heterologních systémech vyžaduje pouze velké a malé podjednotky Rubisco, vnitřní kotvící protein CsoS2 a hlavní skořepinový protein CsoS1A.[62]

Metabolosomy

Sestava metabolosomu je pravděpodobně podobná sestavě beta-karboxysomu,[4][56] prostřednictvím počáteční agregace proteinů, které mají být zapouzdřeny. Jádrové proteiny mnoha metabolosomů se agregují, jsou-li exprimovány samostatně.[63][64][65][66] Mnoho zapouzdřených proteinů navíc obsahuje koncové extenze, které jsou nápadně podobné C-terminálnímu peptidu CcmN, který rekrutuje skořápkové proteiny.[58][67] Tyto enkapsulační peptidy jsou krátké (asi 18 zbytků) a předpokládá se, že budou tvořit amfipatické alfa-helixy.[58] Ukázalo se, že některé z těchto šroubovic zprostředkovávají zapouzdření nativních enzymů do BMC a také heterologních proteinů (jako je GFP).[58][68][69][70][71]

Regulace (genetická)

S výjimkou karboxysomů jsou BMC ve všech testovaných případech kódovány v operonech, které jsou exprimovány pouze v přítomnosti jejich substrátu.

PDU BMC v Salmonella enterica jsou indukovány přítomností propandiolu nebo glycerolu za anaerobních podmínek a pouze propandiol za aerobních podmínek.[72] Tuto indukci zprostředkovávají globální regulační proteiny Crp a ArcA (snímající cyklické AMP, respektive anaerobní podmínky),[73] a regulační protein PocR, který je transkripčním aktivátorem jak pro pdu a klas loci (operon nezbytný pro syntézu vitaminu B12, požadovaný kofaktor pro propandiol dehydratázu).[72]

EUT BMC v Salmonella enterica jsou indukovány prostřednictvím regulačního proteinu EutR současnou přítomností ethanolaminu a vitaminu B12, k čemuž může dojít za aerobních nebo anaerobních podmínek. Salmonella enterica může produkovat endogenní vitamin B12 pouze za anaerobních podmínek, i když může dovážet cyanobalamin a převádět jej na vitamin B12 za aerobních nebo anaerobních podmínek.[74]

PVM BMC v Planctomyces limnophilus jsou indukovány přítomností fukózy nebo rhamnózy za aerobních podmínek, ale ne glukózou.[47] Podobné výsledky byly získány pro GRM BMC od Clostridium phytofermentans, u nichž oba cukry indukují geny kódující BMC a také ty, které kódují enzymy disimilující fukózu a ramnózu.[55]

Kromě charakterizovaných regulačních systémů ukázaly průzkumy bioinformatiky, že existuje potenciálně mnoho dalších regulačních mechanismů, a to i v rámci funkčního typu BMC (např. PDU), včetně dvousložkových regulačních systémů.[19]

Relevance pro globální a lidské zdraví

Karboxysomy jsou přítomny ve všech sinicích a mnoha dalších foto- a chemoautotrofních bakteriích. Sinice jsou celosvětově významnými hybateli fixace uhlíku a protože vyžadují karboxysomy, aby tak činily za současných atmosférických podmínek, je karboxysom hlavní složkou globální fixace oxidu uhličitého.

Na virulenci patogenů se podílelo několik typů BMC, jako např Salmonella enterica a Listeria monocytogenes. Geny BMC mají tendenci být upregulovány za podmínek virulence a jejich mutace vede k defektu virulence, jak je hodnoceno konkurenčními experimenty.[75][76][77][78][79]

Biotechnologické aplikace

Díky několika vlastnostem BMC jsou atraktivní pro biotechnologické aplikace. Vzhledem k tomu, že karboxysomy zvyšují účinnost fixace uhlíku, bylo vynaloženo velké úsilí na zavedení karboxysomů a vyžadování transportérů hydrogenuhličitanu do rostlinných chloroplastů za účelem vytvoření mechanismu koncentrace chloroplastického CO2[80][81] s určitým úspěchem.[62]

Obecněji řečeno, protože BMC skořápkové proteiny se samy shromažďují, mohou se vytvářet prázdné skořápky,[35][71] pobízet snahy přimět je, aby obsahovaly přizpůsobený náklad. Objev enkapsulačního peptidu na koncích některých proteinů asociovaných s BMC[58][68] poskytuje způsob, jak začít vytvářet vlastní BMC spojením cizích proteinů s tímto peptidem a současnou expresí s bílkovinami skořápky. Například přidáním tohoto peptidu k pyruvát dekarboxyláze a alkohol dehydrogenáze vyvinuli vědci bioreaktor s ethanolem.[82] Nakonec póry přítomné v proteinech skořápky řídí propustnost skořápky: mohou být cílem pro bioinženýrství, protože mohou být modifikovány tak, aby umožňovaly křížení vybraných substrátů a produktů.[83]

Viz také

Reference

  1. ^ Cheng, Shouqiang; Liu, Yu; Crowley, Christopher S .; Yeates, Todd O .; Bobik, Thomas A. (2008). "Bakteriální mikrokomponenty: jejich vlastnosti a paradoxy". BioEssays. 30 (11–12): 1084–1095. doi:10.1002 / bies.20830. ISSN  0265-9247. PMC  3272490. PMID  18937343.
  2. ^ A b C d E F Kerfeld CA, Sawaya MR, Tanaka S, Nguyen CV, Phillips M, Beeby M, Yeates TO (srpen 2005). "Proteinové struktury tvořící obal primitivních bakteriálních organel". Věda. 309 (5736): 936–938. CiteSeerX  10.1.1.1026.896. doi:10.1126 / science.1113397. PMID  16081736.
  3. ^ Yeates, Todd O .; Kerfeld, Cheryl A .; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C .; Shively, Jessup M. (2008). „Proteinové organely v bakteriích: karboxysomy a související mikrokomponenty“. Příroda Recenze Mikrobiologie. 6 (9): 681–691. doi:10.1038 / nrmicro1913. ISSN  1740-1526. PMID  18679172.
  4. ^ A b C d E F G h i Kerfeld, Cheryl A .; Erbilgin, Onur (2015). „Bakteriální mikrokomponenty a modulární konstrukce mikrobiálního metabolismu“. Trendy v mikrobiologii. 23 (1): 22–34. doi:10.1016 / j.tim.2014.10.003. ISSN  0966-842X. PMID  25455419.
  5. ^ Cannon GC, Bradburne CE, Aldrich HC, Baker SH, Heinhorst S, Shively JM (prosinec 2001). „Mikrokomponenty v prokaryotech: karboxysomy a příbuzné mnohostěny“. Aplikovaná a environmentální mikrobiologie. 67 (12): 5351–5361. doi:10.1128 / AEM.67.12.5351-5361.2001. PMC  93316. PMID  11722879.
  6. ^ A b C Kerfeld, Cheryl A .; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C. (2010). „Bakteriální mikrokomponenty“. Výroční přehled mikrobiologie (Vložený rukopis). 64 (1): 391–408. doi:10.1146 / annurev.micro.112408.134211. ISSN  0066-4227. PMID  20825353.
  7. ^ Yeates, Todd O .; Crowley, Christopher S .; Tanaka, Shiho (2010). „Bakteriální mikroprostorové organely: struktura a vývoj proteinové skořápky“. Annu. Biophys. 39: 185–205. doi:10.1146 / annurev.biophys.093008.131418. PMC  3272493. PMID  20192762.
  8. ^ Yeates, Todd O .; Thompson, Michael C .; Bobik, Thomas A. (2011). "Proteinové skořápky bakteriálních mikroprostorových organel". Curr. Opin. Struct. Biol. 21 (2): 223–231. doi:10.1016 / j.sbi.2011.01.006. PMC  3070793. PMID  21315581.
  9. ^ A b C Kinney, James N .; Axen, Seth D .; Kerfeld, Cheryl A. (2011). „Srovnávací analýza proteinů skořápky karboxysomu“. Fotosyntetický výzkum. 109 (1–3): 21–32. doi:10.1007 / s11120-011-9624-6. ISSN  0166-8595. PMC  3173617. PMID  21279737.
  10. ^ Sutter, Markus; Boehringer, Daniel; Gutmann, Sascha; Günther, Susanne; Prangishvili, David; Loessner, Martin J; Stetter, Karl O; Weber-Ban, Eilika; Ban, Nenad (2008). "Strukturní základ enkapsulace enzymu do bakteriálního nanokompartmentu". Přírodní strukturní a molekulární biologie. 15 (9): 939–947. doi:10.1038 / nsmb.1473. hdl:20.500.11850/150838. ISSN  1545-9993. PMID  19172747.
  11. ^ Pfeifer, Felicitas (2012). "Distribuce, tvorba a regulace plynových vezikul". Příroda Recenze Mikrobiologie. 10 (10): 705–715. doi:10.1038 / nrmicro2834. ISSN  1740-1526. PMID  22941504.
  12. ^ G. DREWS & W. NIKLOWITZ (1956). „[Cytology of Cyanophycea. II. Centroplasm and granular inclusion of Phormidium uncinatum]“. Archiv pro Mikrobiologie. 24 (2): 147–162. PMID  13327992.
  13. ^ Shively JM, Ball F, Brown DH, Saunders RE (listopad 1973). "Funkční organely u prokaryot: polyhedrální inkluze (karboxysomy) Thiobacillus neapolitanus". Věda. 182 (4112): 584–586. doi:10.1126 / science.182.4112.584. PMID  4355679.
  14. ^ P. Chen, D. I. Andersson & J. R. Roth (Září 1994). „Kontrolní oblast regulonu PDU / COB v Salmonella typhimurium“. Journal of Bacteriology. 176 (17): 5474–5482. doi:10.1128 / jb.176.17.5474-5482.1994. PMC  196736. PMID  8071226.
  15. ^ I. Stojiljkovic, A. J. Baumler & F. Heffron (Březen 1995). „Využití etanolaminu v Salmonella typhimurium: nukleotidová sekvence, proteinová exprese a mutační analýza klastru genu cchA cchB eutE eutJ eutG eutH“. Journal of Bacteriology. 177 (5): 1357–1366. doi:10.1128 / jb.177.5.1357-1366.1995. PMC  176743. PMID  7868611.
  16. ^ Bobik TA, Havemann GD, Busch RJ, Williams DS, Aldrich HC (říjen 1999). „Operon využívající propandiol (pdu) sérovaru Salmonella enterica Typhimurium LT2 zahrnuje geny nezbytné pro tvorbu polyedrických organel zapojených do degradace 1,2-propandiolu závislé na koenzymu B (12)“. Journal of Bacteriology. 181 (19): 5967–5975. doi:10.1128 / JB.181.19.5967-5975.1999. PMC  103623. PMID  10498708.
  17. ^ A b C Brinsmade, S. R .; Paldon, T .; Escalante-Semerena, J. C. (2005). „Minimální funkce a fyziologické podmínky potřebné pro růst Salmonella enterica na etanolaminu v nepřítomnosti metbolosomu“. Journal of Bacteriology. 187 (23): 8039–8046. doi:10.1128 / JB.187.23.8039-8046.2005. ISSN  0021-9193. PMC  1291257. PMID  16291677.
  18. ^ A b Jorda, Julien; Lopez, David; Wheatley, Nicole M .; Yeates, Todd O. (2013). „Použití komparativní genomiky k odhalení nových druhů metabolických organel na bázi bílkovin v bakteriích“. Věda o bílkovinách. 22 (2): 179–195. doi:10.1002 / pro.2196. ISSN  0961-8368. PMC  3588914. PMID  23188745.
  19. ^ A b C d E F G h i j k l m n Ó Axen, Seth D .; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (2014). „Taxonomie bakteriálních mikroprostorových lokusů vytvořená novou metodou bodování“. PLOS výpočetní biologie. 10 (10): e1003898. doi:10.1371 / journal.pcbi.1003898. ISSN  1553-7358. PMC  4207490. PMID  25340524.
  20. ^ Vernizzi, G; Sknepnek, R; Olvera de la Cruz, M (15. března 2011). „Platonická a Archimédova geometrie ve vícesložkových elastických membránách“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (11): 4292–6. doi:10.1073 / pnas.1012872108. PMID  21368184.
  21. ^ A b C d Tsai Y, Sawaya MR, Cannon GC, Cai F, Williams EB, Heinhorst S, Kerfeld CA, Yeates TO (červen 2007). „Strukturní analýza CsoS1A a proteinového obalu karboxysomu Halothiobacillus neapolitanus“. PLOS Biology. 5 (6): e144. doi:10.1371 / journal.pbio.0050144. PMC  1872035. PMID  17518518.
  22. ^ Dryden, K.A .; Crowley, C.S .; Tanaka, S .; Yeates, T.O .; Yeager, M. (2009). „Dvourozměrné krystaly proteinů skořápky karboxysomu rekapitulují šestihranný obal trojrozměrných krystalů“. Věda o bílkovinách. 18 (12): 2629–2635. doi:10.1002 / pro.272. PMC  2821281. PMID  19844993.
  23. ^ A b C Klein, Michael G .; Zwart, Peter; Bagby, Sarah C .; Cai, Fei; Chisholm, Sallie W .; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C .; Kerfeld, Cheryl A. (2009). „Identifikace a strukturní analýza nového proteinu z karboxysomové skořápky s důsledky pro transport metabolitů“. Journal of Molecular Biology. 392 (2): 319–333. doi:10.1016 / j.jmb.2009.03.056. hdl:1721.1/61355. ISSN  0022-2836. PMID  19328811.
  24. ^ Sagermann, M .; Ohtaki, A .; Nikolakakis, K. (2009). "Krystalová struktura EutL skořápkového proteinu mikroprostoru ethanolamin amoniak lyázy". Sborník Národní akademie věd. 106 (22): 8883–8887. doi:10.1073 / pnas.0902324106. ISSN  0027-8424. PMC  2690006. PMID  19451619.
  25. ^ Heldt, Dana; Frank, Stefanie; Seyedarabi, Arefeh; Ladikis, Dimitrios; Parsons, Joshua B .; Warren, Martin J .; Pickersgill, Richard W. (2009). "Struktura trimerního bakteriálního mikrokompartmentového skořápkového proteinu, EtuB, spojená s využitím ethanolu v Clostridium kluyveri". Biochemical Journal. 423 (2): 199–207. doi:10.1042 / BJ20090780. ISSN  0264-6021. PMID  19635047.
  26. ^ A b Cai, F .; Sutter, M .; Cameron, J. C .; Stanley, D. N .; Kinney, J. N .; Kerfeld, C. A. (2013). „Struktura CcmP, tandemového bakteriálního doménového proteinu mikrokompartmentu z karboxysomu, tvoří subkompartment uvnitř mikrokompartmentu“. Journal of Biological Chemistry. 288 (22): 16055–16063. doi:10.1074 / jbc.M113.456897. ISSN  0021-9258. PMC  3668761. PMID  23572529.
  27. ^ A b Crowley, Christopher S .; Cascio, Duilio; Sawaya, Michael R .; Kopstein, Jefferey S .; Bobik, Thomas A .; Yeates, Todd O. (2010). „Strukturální pohled na mechanismy dopravy napříč mikrokompartmentem Salmonella Enterica Pdu“. Journal of Biological Chemistry. 285 (48): 37838–37846. doi:10.1074 / jbc.M110.160580. PMC  2988387. PMID  20870711.
  28. ^ Pang, Allan; Warren, Martin J .; Pickersgill, Richard W. (2011). „Struktura PduT, trimerního bakteriálního mikrokompartmentového proteinu s vazebným místem klastru 4Fe – 4S“. Acta Crystallographica oddíl D. 67 (2): 91–96. doi:10.1107 / S0907444910050201. ISSN  0907-4449. PMID  21245529.
  29. ^ A b Parsons, J. B .; Dinesh, S. D .; Deery, E .; Leech, H. K .; Brindley, A. A .; Heldt, D .; Frank, S .; Smales, C. M .; Lunsdorf, H .; Rambach, A .; Gass, M. H .; Bleloch, A .; McClean, K. J .; Munro, A. W .; Rigby, S.E. J .; Warren, M. J .; Prentice, M. B. (2008). „Biochemické a strukturální poznatky o formě bakteriálních organel a biogenezi“. Journal of Biological Chemistry. 283 (21): 14366–14375. doi:10,1074 / jbc.M709214200. ISSN  0021-9258. PMID  18332146.
  30. ^ A b Parsons, Joshua B .; Lawrence, Andrew D .; McLean, Kirsty J .; Munro, Andrew W .; Rigby, Stephen E. J .; Warren, Martin J. (2010). „Charakterizace PduS, pdu Metabolosome Corrin Reductase a důkazy o substrukturální organizaci v bakteriálním mikrokompartmentu“. PLOS ONE. 5 (11): e14009. doi:10.1371 / journal.pone.0014009. ISSN  1932-6203. PMC  2982820. PMID  21103360.
  31. ^ A b Thompson, Michael C .; Wheatley, Nicole M .; Jorda, Julien; Sawaya, Michael R .; Gidaniyan, Soheil; Ahmed, Hoda; Yang, Z; McCarty, Crystal; Whitelegge, Julien; Yeates, Todd O. (2014). „Identifikace jedinečného vazebného místa klastru Fe-S v glycyl-radikálovém typu mikroprostorového skořápkového proteinu“. Journal of Molecular Biology. 426 (19): 3287–3304. doi:10.1016 / j.jmb.2014.07.018. PMC  4175982. PMID  25102080.
  32. ^ Tanaka, S .; Kerfeld, C. A .; Sawaya, M. R.; Cai, F .; Heinhorst, S .; Cannon, G. C .; Yeates, T. O. (2008). "Modely atomové úrovně prostředí Bacterial Carboxysome Shell". Věda. 319 (5866): 1083–1086. doi:10.1126 / science.1151458. ISSN  0036-8075. PMID  18292340.
  33. ^ Sutter, Markus; Wilson, Steven C .; Deutsch, Samuel; Kerfeld, Cheryl A. (2013). „Dvě nové krystalové struktury proteinů karboxysomového pentameru s vysokým rozlišením odhalují vysokou strukturální konzervaci CcmL ortologů mezi vzdáleně příbuznými druhy sinic“. Fotosyntetický výzkum. 118 (1–2): 9–16. doi:10.1007 / s11120-013-9909-z. ISSN  0166-8595. PMID  23949415.
  34. ^ Wheatley, Nicole M .; Gidaniyan, Soheil D .; Liu, Yuxi; Cascio, Duilio; Yeates, Todd O. (2013). „Bakteriální skořápky mikroprostorů různých funkčních typů obsahují pentamerní vrcholové proteiny“. Věda o bílkovinách. 22 (5): 660–665. doi:10.1002 / pro.2246. ISSN  0961-8368. PMC  3649267. PMID  23456886.
  35. ^ A b Parsons, Joshua B .; Frank, Stefanie; Bhella, David; Liang, Mingzhi; Prentice, Michael B .; Mulvihill, Daniel P .; Warren, Martin J. (2010). „Syntéza prázdných bakteriálních mikrokompartmentů, přímé směrování organelových proteinových proteinů a důkaz pohybu organel spojených s vlákny“ (PDF). Molekulární buňka. 38 (2): 305–315. doi:10.1016 / j.molcel.2010.04.008. ISSN  1097-2765. PMID  20417607.
  36. ^ Cai, Fei; Menon, Balaraj B .; Cannon, Gordon C .; Curry, Kenneth J .; Shively, Jessup M .; Heinhorst, Sabine (2009). „Pentamerické vertexové proteiny jsou nezbytné pro to, aby ikosahedrální karboxysomová skořápka fungovala jako bariéra proti úniku CO2“. PLOS ONE. 4 (10): e7521. doi:10.1371 / journal.pone.0007521. ISSN  1932-6203. PMC  2760150. PMID  19844578.
  37. ^ Krupovic, M; Koonin, EV (13. listopadu 2017). "Buněčný původ virových kapsidových bakteriálních mikrokompartmentů". Biology Direct. 12 (1): 25. doi:10.1186 / s13062-017-0197-r. PMC  5683377. PMID  29132422.
  38. ^ Vernizzi, G; Sknepnek, R; Olvera de la Cruz, M (15. března 2011). „Platonická a Archimédova geometrie ve vícesložkových elastických membránách“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 108 (11): 4292–6. doi:10.1073 / pnas.1012872108. PMID  21368184.
  39. ^ A b Marcus, Yehouda; Berry, Joseph A .; Pierce, John (1992). "Fotosyntéza a fotorespirace u mutanta cyanobakterie Synechocystis PCC 6803 bez karboxysomů". Planta. 187 (4): 511–6. doi:10.1007 / BF00199970. ISSN  0032-0935. PMID  24178146.
  40. ^ A b C Dou, Z .; Heinhorst, S .; Williams, E. B .; Murin, C. D .; Shively, J. M .; Cannon, G. C. (2008). „Kinetika fixace CO2 u Halothiobacillus neapolitanus Mutant Carboxysomes Nedostatek karboanhydrázy Navrhněte Shell působí jako difuzní bariéra pro CO2“. Journal of Biological Chemistry. 283 (16): 10377–10384. doi:10,1074 / jbc.M709285200. ISSN  0021-9258. PMID  18258595.
  41. ^ A b C d E Sampson, E. M .; Bobik, T. A. (2008). „Mikrokomponenty pro degradaci 1,2-propandiolu závislou na B12 poskytují ochranu před poškozením DNA a buněk reaktivním metabolickým meziproduktem“. Journal of Bacteriology. 190 (8): 2966–2971. doi:10.1128 / JB.01925-07. ISSN  0021-9193. PMC  2293232. PMID  18296526.
  42. ^ Chowdhury, C .; Chun, Sunny; Pang, Allan; Sawaya, Michael R .; Sinha, S .; Yeates, Todd O .; Bobik, Thomas A. (2015). „Selektivní molekulární transport skrz proteinovou skořápku bakteriální mikrokompartmentové organely“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 112 (10): 2990–2995. doi:10.1073 / pnas.1423672112. PMC  4364225. PMID  25713376.
  43. ^ Tanaka, Shiho; Sawaya, Michael R .; Yeates, Todd O. (2010). „Struktura a mechanismy organel na bázi bílkovin v Escherichia coli“. Věda. 327 (596): 81–84. doi:10.1126 / science.1179513. PMID  20044574.
  44. ^ Thompson, Michael C .; Cascio, Duilio; Leible, David J .; Yeates, Todd O. (2015). „Allosterický model pro řízení otevírání pórů vazbou substrátu v proteinu EutL mikroprostoru Shell“. Věda o bílkovinách. 24 (6): 956–975. doi:10.1002 / pro.2672. PMC  4456109. PMID  25752492.
  45. ^ Murray R. Badger & G. Dean Price (Únor 2003). „Mechanismy koncentrace CO2 v sinicích: molekulární složky, jejich rozmanitost a evoluce“. Journal of Experimental Botany. 54 (383): 609–622. doi:10.1093 / jxb / erg076. PMID  12554704.
  46. ^ G. D. Cena & M. R. Badger (Říjen 1989). „Exprese lidské karboanhydrázy v cyanobakteriu Synechococcus PCC7942 vytváří fenotyp vyžadující vysoký obsah CO (2): důkaz centrální role karboxysomů v mechanismu koncentrace CO (2)“. Fyziologie rostlin. 91 (2): 505–513. doi:10,1104 / str. 91,2,505. PMC  1062030. PMID  16667062.
  47. ^ A b C Erbilgin, O .; McDonald, K. L .; Kerfeld, C. A. (2014). „Charakterizace planktomycetální organely: nová bakteriální mikrokompartment pro aerobní degradaci rostlinných sacharidů“. Aplikovaná a environmentální mikrobiologie. 80 (7): 2193–2205. doi:10.1128 / AEM.03887-13. ISSN  0099-2240. PMC  3993161. PMID  24487526.
  48. ^ A b C Joseph T. Penrod & John R. Roth (Duben 2006). „Zachování těkavého metabolitu: role organel podobných karboxysomu u Salmonella enterica“. Journal of Bacteriology. 188 (8): 2865–2874. doi:10.1128 / JB.188.8.2865-2874.2006. PMC  1447003. PMID  16585748.
  49. ^ A b Cheng, Shouqiang; Ventilátor, Chenguang; Sinha, Sharmistha; Bobik, Thomas A. (2012). „Enzym PduQ je alkoholdehydrogenáza používaná k vnitřní recyklaci NAD + v mikrokompartmentu Pdu Salmonella enterica“. PLOS ONE. 7 (10): e47144. doi:10.1371 / journal.pone.0047144. ISSN  1932-6203. PMC  3471927. PMID  23077559.
  50. ^ A b Huseby, D. L .; Roth, J. R. (2013). „Důkaz, že metabolický mikroprostor obsahuje a recykluje soukromé bazény kofaktorů“. Journal of Bacteriology. 195 (12): 2864–2879. doi:10.1128 / JB.02179-12. ISSN  0021-9193. PMC  3697265. PMID  23585538.
  51. ^ J. G. Lawrence & J. R. Roth (Srpen 1996). „Sobecké operony: horizontální přenos může řídit vývoj genových klastrů“. Genetika. 143 (4): 1843–1860. PMC  1207444. PMID  8844169.
  52. ^ R. M. Jeter (Květen 1990). „Využití 1,2-propandiolu závislého na kobalaminu Salmonella typhimurium“. Journal of General Microbiology. 136 (5): 887–896. doi:10.1099/00221287-136-5-887. PMID  2166132.
  53. ^ D. M. Střecha & J. R. Roth (Červen 1989). "Funkce potřebné pro využití ethanolaminů závislých na vitaminu B12 v Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology. 171 (6): 3316–3323. doi:10.1128 / jb.171.6.3316-3323.1989. PMC  210052. PMID  2656649.
  54. ^ Frey, Perry A .; Hegeman, Adrian D .; Růžička, Frank J. (2008). "Radikální SAM nadčeleď". Kritické recenze v biochemii a molekulární biologii. 43 (1): 63–88. doi:10.1080/10409230701829169. ISSN  1040-9238. PMID  18307109.
  55. ^ A b Petit, Elsa; LaTouf, W. Greg; Coppi, Maddalena V .; Warnick, Thomas A .; Currie, Devin; Romashko, Igor; Deshpande, Supriya; Haas, Kelly; Alvelo-Maurosa, Jesús G .; Wardman, Colin; Schnell, Danny J .; Leschine, Susan B .; Blanchard, Jeffrey L. (2013). "Involvement of a Bacterial Microcompartment in the Metabolism of Fucose and Rhamnose by Clostridium phytofermentans". PLOS ONE. 8 (1): e54337. doi:10.1371/journal.pone.0054337. ISSN  1932-6203. PMC  3557285. PMID  23382892.
  56. ^ A b C Cameron, Jeffrey C.; Wilson, Steven C.; Bernstein, Susan L.; Kerfeld, Cheryl A. (2013). "Biogenesis of a Bacterial Organelle: The Carboxysome Assembly Pathway". Buňka. 155 (5): 1131–1140. doi:10.1016/j.cell.2013.10.044. ISSN  0092-8674. PMID  24267892.
  57. ^ Long BM, Badger MR, Whitney SM, Price GD (October 2007). "Analysis of carboxysomes from Synechococcus PCC7942 reveals multiple Rubisco complexes with carboxysomal proteins CcmM and CcaA". The Journal of Biological Chemistry. 282 (40): 29323–29335. doi:10.1074/jbc.M703896200. PMID  17675289.
  58. ^ A b C d E Kinney, J. N.; Salmeen, A.; Cai, F.; Kerfeld, C. A. (2012). "Elucidating Essential Role of Conserved Carboxysomal Protein CcmN Reveals Common Feature of Bacterial Microcompartment Assembly". Journal of Biological Chemistry. 287 (21): 17729–17736. doi:10.1074/jbc.M112.355305. ISSN  0021-9258. PMC  3366800. PMID  22461622.
  59. ^ Savage, D. F.; Afonso, B.; Chen, A. H.; Silver, P. A. (2010). "Spatially Ordered Dynamics of the Bacterial Carbon Fixation Machinery". Věda. 327 (5970): 1258–1261. doi:10.1126/science.1186090. ISSN  0036-8075. PMID  20203050.
  60. ^ Cai, Fei; Dou, Zhicheng; Bernstein, Susan; Leverenz, Ryan; Williams, Eric; Heinhorst, Sabine; Shively, Jessup; Cannon, Gordon; Kerfeld, Cheryl (2015). "Advances in Understanding Carboxysome Assembly in Prochlorococcus and Synechococcus Implicate CsoS2 as a Critical Component". Život. 5 (2): 1141–1171. doi:10.3390/life5021141. ISSN  2075-1729. PMC  4499774. PMID  25826651.
  61. ^ Iancu, Cristina V.; Morris, Dylan M.; Dou, Zhicheng; Heinhorst, Sabine; Cannon, Gordon C.; Jensen, Grant J. (2010). "Organization, Structure, and Assembly of α-Carboxysomes Determined by Electron Cryotomography of Intact Cells". Journal of Molecular Biology. 396 (1): 105–117. doi:10.1016/j.jmb.2009.11.019. ISSN  0022-2836. PMC  2853366. PMID  19925807.
  62. ^ A b Long, BM; Hee, WY (2018). "Carboxysome encapsulation of the CO2-fixing enzyme Rubisco in tobacco chloroplasts". Příroda komunikace. 9 (1): 3570. doi:10.1038/s41467-018-06044-0. PMC  6120970. PMID  30177711.
  63. ^ Nicole A. Leal, Gregory D. Havemann & Thomas A. Bobik (Listopad 2003). "PduP is a coenzyme-a-acylating propionaldehyde dehydrogenase associated with the polyhedral bodies involved in B12-dependent 1,2-propanediol degradation by Salmonella enterica serovar Typhimurium LT2". Archiv mikrobiologie. 180 (5): 353–361. doi:10.1007/s00203-003-0601-0. PMID  14504694.
  64. ^ Takamasa Tobimatsu, Masahiro Kawata & Tetsuo Toraya (Březen 2005). "The N-terminal regions of beta and gamma subunits lower the solubility of adenosylcobalamin-dependent diol dehydratase". Bioscience, biotechnologie a biochemie. 69 (3): 455–462. doi:10.1271/bbb.69.455. PMID  15784971.
  65. ^ Liu Y, Leal NA, Sampson EM, Johnson CL, Havemann GD, Bobik TA (March 2007). "PduL is an evolutionarily distinct phosphotransacylase involved in B12-dependent 1,2-propanediol degradation by Salmonella enterica serovar typhimurium LT2". Journal of Bacteriology. 189 (5): 1589–1596. doi:10.1128/JB.01151-06. PMC  1855771. PMID  17158662.
  66. ^ Shibata, N.; Tamagaki, H.; Hieda, N.; Akita, K.; Komori, H.; Shomura, Y.; Terawaki, S.-i.; Mori, K.; Yasuoka, N.; Higuchi, Y.; Toraya, T. (2010). "Crystal Structures of Ethanolamine Ammonia-lyase Complexed with Coenzyme B12 Analogs and Substrates". Journal of Biological Chemistry. 285 (34): 26484–26493. doi:10.1074/jbc.M110.125112. ISSN  0021-9258. PMC  2924083. PMID  20519496.
  67. ^ Aussignargues, Clément; Paasch, Bradley C.; Gonzalez-Esquer, Raul; Erbilgin, Onur; Kerfeld, Cheryl A. (2015). "Bacterial Microcompartment Assembly: The Key Role of Encapsulation Peptides". Communicative & Integrative Biology. 8 (3): 00. doi:10.1080/19420889.2015.1039755. ISSN  1942-0889. PMC  4594438. PMID  26478774.
  68. ^ A b Fan, C.; Cheng, S .; Liu, Y .; Escobar, C. M.; Crowley, C. S.; Jefferson, R. E.; Yeates, T. O.; Bobik, T. A. (2010). "Short N-terminal sequences package proteins into bacterial microcompartments". Sborník Národní akademie věd. 107 (16): 7509–7514. doi:10.1073/pnas.0913199107. ISSN  0027-8424. PMC  2867708. PMID  20308536.
  69. ^ Fan, C.; Bobik, T. A. (2011). "The N-Terminal Region of the Medium Subunit (PduD) Packages Adenosylcobalamin-Dependent Diol Dehydratase (PduCDE) into the Pdu Microcompartment". Journal of Bacteriology. 193 (20): 5623–5628. doi:10.1128/JB.05661-11. ISSN  0021-9193. PMC  3187188. PMID  21821773.
  70. ^ Choudhary, Swati; Quin, Maureen B.; Sanders, Mark A.; Johnson, Ethan T.; Schmidt-Dannert, Claudia (2012). "Engineered Protein Nano-Compartments for Targeted Enzyme Localization". PLOS ONE. 7 (3): e33342. doi:10.1371/journal.pone.0033342. ISSN  1932-6203. PMC  3299773. PMID  22428024.
  71. ^ A b Lassila, Jonathan K.; Bernstein, Susan L.; Kinney, James N.; Axen, Seth D.; Kerfeld, Cheryl A. (2014). "Assembly of Robust Bacterial Microcompartment Shells Using Building Blocks from an Organelle of Unknown Function". Journal of Molecular Biology. 426 (11): 2217–2228. doi:10.1016/j.jmb.2014.02.025. ISSN  0022-2836. PMID  24631000.
  72. ^ A b T. A. Bobik, M. Ailion & J. R. Roth (April 1992). "A single regulatory gene integrates control of vitamin B12 synthesis and propanediol degradation". Journal of Bacteriology. 174 (7): 2253–2266. doi:10.1128/jb.174.7.2253-2266.1992. PMC  205846. PMID  1312999.
  73. ^ M. Ailion, T. A. Bobik & J. R. Roth (Listopad 1993). "Two global regulatory systems (Crp and Arc) control the cobalamin/propanediol regulon of Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology. 175 (22): 7200–7208. doi:10.1128/jb.175.22.7200-7208.1993. PMC  206861. PMID  8226666.
  74. ^ D. E. Sheppard & J. R. Roth (Březen 1994). "A rationale for autoinduction of a transcriptional activator: ethanolamine ammonia-lyase (EutBC) and the operon activator (EutR) compete for adenosyl-cobalamin in Salmonella typhimurium". Journal of Bacteriology. 176 (5): 1287–1296. doi:10.1128/jb.176.5.1287-1296.1994. PMC  205191. PMID  8113167.
  75. ^ Joseph B, Przybilla K, Stühler C, Schauer K, Slaghuis J, Fuchs TM, Goebel W (January 2006). "Identification of Listeria monocytogenes genes contributing to intracellular replication by expression profiling and mutant screening". Journal of Bacteriology. 188 (2): 556–568. doi:10.1128/JB.188.2.556-568.2006. PMC  1347271. PMID  16385046.
  76. ^ Jochen Klumpp & Thilo M. Fuchs (Duben 2007). "Identification of novel genes in genomic islands that contribute to Salmonella typhimurium replication in macrophages". Mikrobiologie. 153 (Pt 4): 1207–1220. doi:10.1099/mic.0.2006/004747-0. PMID  17379730.
  77. ^ Maadani A, Fox KA, Mylonakis E, Garsin DA (May 2007). "Enterococcus faecalis mutations affecting virulence in the Caenorhabditis elegans model host". Infekce a imunita. 75 (5): 2634–2637. doi:10.1128/IAI.01372-06. PMC  1865755. PMID  17307944.
  78. ^ Harvey, P. C.; Watson, M.; Hulme, S.; Jones, M. A.; Lovell, M.; Berchieri, A.; Young, J.; Bumstead, N.; Barrow, P. (2011). "Salmonella enterica Serovar Typhimurium Colonizing the Lumen of the Chicken Intestine Grows Slowly and Upregulates a Unique Set of Virulence and Metabolism Genes". Infekce a imunita. 79 (10): 4105–4121. doi:10.1128/IAI.01390-10. ISSN  0019-9567. PMC  3187277. PMID  21768276.
  79. ^ Kendall, M. M.; Gruber, C. C.; Parker, C. T.; Sperandio, V. (2012). "Ethanolamine Controls Expression of Genes Encoding Components Involved in Interkingdom Signaling and Virulence in Enterohemorrhagic Escherichia coli O157:H7". mBio. 3 (3): e00050–12–e00050–12. doi:10.1128/mBio.00050-12. ISSN  2150-7511. PMC  3372972. PMID  22589288.
  80. ^ Lin, Myat T.; Occhialini, Alessandro; Andralojc, P. John; Devonshire, Jean; Hines, Kevin M.; Parry, Martin A. J.; Hanson, Maureen R. (2014). "β-Carboxysomal proteins assemble into highly organized structures inNicotianachloroplasts". The Plant Journal. 79 (1): 1–12. doi:10.1111/tpj.12536. ISSN  0960-7412. PMC  4080790. PMID  24810513.
  81. ^ Lin, Myat T.; Occhialini, Alessandro; Andralojc, P. John; Parry, Martin A. J.; Hanson, Maureen R. (2014). "A faster Rubisco with potential to increase photosynthesis in crops". Příroda. 513 (7519): 547–550. doi:10.1038/nature13776. ISSN  0028-0836. PMC  4176977. PMID  25231869.
  82. ^ Lawrence, Andrew D.; Frank, Stefanie; Newnham, Sarah; Lee, Matthew J.; Brown, Ian R.; Xue, Wei-Feng; Rowe, Michelle L.; Mulvihill, Daniel P.; Prentice, Michael B.; Howard, Mark J.; Warren, Martin J. (2014). "Solution Structure of a Bacterial Microcompartment Targeting Peptide and Its Application in the Construction of an Ethanol Bioreactor". ACS Synthetic Biology. 3 (7): 454–465. doi:10.1021/sb4001118. ISSN  2161-5063. PMC  4880047. PMID  24933391.
  83. ^ Cai, Fei; Sutter, Markus; Bernstein, Susan L.; Kinney, James N.; Kerfeld, Cheryl A. (2015). "Engineering Bacterial Microcompartment Shells: Chimeric Shell Proteins and Chimeric Carboxysome Shells". ACS Synthetic Biology. 4 (4): 444–453. doi:10.1021/sb500226j. ISSN  2161-5063. PMID  25117559.

externí odkazy