BAIAP2 - BAIAP2

BAIAP2
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1WDZ, 1Y2O, 2YKT, 3RNJ, 4JS0
Identifikátory
Aliasy	BAIAP2, BAP2, FLAF3, IRSP53, BAI1 asociovaný protein 2, doména BAR / IMD obsahující adaptační protein 2, WAML
Externí ID	OMIM: 605475 MGI: 2137336 HomoloGene: 9697 Genové karty: BAIAP2
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 17 (lidský)
Konec	81,117,432 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 11 (myš)
Konec	120,006,782 bp
Exprese RNA vzor
	; ; ; ;
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• Vazba domény PDZ; • vazba na C-konec proteinu; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • identická vazba na protein; • aktivita cytoskeletálního adaptéru; • vazba oblasti bohatá na prolin; • vazba kadherinu zapojená do adheze mezi buňkami; • transkripční kofaktorová vazba; • vazba proteinu lešení;
Buněčná složka	• cytosol; • buněčná projekce; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • membrána; • filopodium; • prohrábnout; • dendritická páteř; • sekreční granule; • tělo neuronových buněk; • aktinový cytoskelet; • neuronová projekce; • extracelulární exosom; • cytoskelet; • cytoplazma; • hrubé endoplazmatické retikulum; • Golgiho aparát; • mikrotubuly; • buněčná membrána; • dendritická hřídel; • konec projekce neuronů; • excitační synapse; • synaptická membrána; • postsynapse; • neuronová projekční větev; • cytoplazma dendritické páteře; • presynapse; • nukleoplazma; • Schafferův kolaterál - CA1 synapse; • glutamátergická synapse; • postsynaptická hustota, intracelulární složka; • presynaptický cytosol; • postsynaptický cytosol;
Biologický proces	• signální dráha inzulínového receptoru; • pozitivní regulace polymerace aktinových vláken; • regulace organizace aktinového cytoskeletu; • reakce na bakterii; • axonogeneze; • Signální dráha receptoru Fc-gama zapojená do fagocytózy; • vývoj dendritů; • sestava svazku aktinových vláken; • regulace synaptické plasticity; • signální dráha receptoru pro vaskulární endoteliální růstový faktor; • tvorba aktinového zesítění; • regulace tvaru buňky; • organizace plazmatické membrány; • pozitivní regulace reorganizace aktinového cytoskeletu; • pozitivní regulace morfogeneze dendritické páteře; • buněčná adheze; • vývoj mozku; • pozitivní regulace vývoje projekce neuronů; • neuronová diferenciace; • lokalizace proteinu na synapse; • buněčná odpověď na stimul epidermálního růstového faktoru; • buněčná odpověď na L-glutamát; • pozitivní regulace excitačního postsynaptického potenciálu; • modulace chemického synaptického přenosu; • modifikace synaptické struktury, modulace synaptického přenosu; • regulace modifikace postsynaptického aktinového cytoskeletu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	10458
	108100
	ENSG00000175866
	ENSMUSG00000025372
	Q9UQB8
	Q8BKX1
	NM_001144888; NM_006340; NM_017450; NM_017451
	NM_001037754; NM_001037755; NM_130862
	NP_001138360; NP_006331; NP_059344; NP_059345
	NP_001032843; NP_001032844; NP_570932
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

S mozkem specifický protein 1 spojený s inhibitorem angiogeneze 2 je protein že u lidí je kódován BAIAP2 gen.^[5]^[6]

Funkce

Protein kódovaný tímto genem byl identifikován jako mozkový specifický inhibitor angiogeneze (BAI1 ) vázající protein. Tato interakce na cytoplazmatické membráně je zásadní pro funkci tohoto proteinu, který se může podílet na vedení neuronového růstového kužele. Tento protein funguje jako substrát inzulínového receptoru tyrosinkinázy a naznačuje roli inzulínu v centrálním nervovém systému. Bylo také identifikováno, že tento protein interaguje s dentatorubral-pallidoluysian atrofie gen, který je spojen s autozomálně dominantním neurodegenerativním onemocněním. Sdružuje se také s následným efektorem malých G proteinů Rho, který je spojen s tvorbou stresových vláken a cytokinezí. Alternativní sestřih 3'-konce tohoto genu vede ke třem produktům neurčené funkce.^[6]

Interakce

Bylo prokázáno, že BAIAP2 komunikovat s:

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000175866 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000025372 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Oda K, Shiratsuchi T, Nishimori H, Inazawa J, Yoshikawa H, Taketani Y, Nakamura Y, Tokino T (červen 1999). "Identifikace BAIAP2 (BAI-asociovaný protein 2), nový lidský homolog křečka IRSp53, jehož SH3 doména interaguje s cytoplazmatickou doménou BAI1". Cytogenet Cell Genet. 84 (1–2): 75–82. doi:10.1159/000015219. PMID 10343108. S2CID 27688560.
^ ^A ^b „Entrez Gene: BAIAP2 BAI1-associated protein 2“.
^ Okamura-Oho Y, Miyashita T, Ohmi K, Yamada M (červen 1999). „Dentatorubral-pallidoluysian atrophy protein interaguje prostřednictvím oblasti bohaté na prolin poblíž polyglutaminu s doménou SH3 substrátu tyrosinkinázy receptoru pro inzulín“. Hučení. Mol. Genet. 8 (6): 947–57. doi:10,1093 / hmg / 8,6947. PMID 10332026.
^ ^A ^b ^C ^d Miki H, Yamaguchi H, Suetsugu S, Takenawa T (prosinec 2000). „IRSp53 je nezbytný meziprodukt mezi Racem a WAVE při regulaci volánku membrány“. Příroda. 408 (6813): 732–5. Bibcode:2000Natur.408..732M. doi:10.1038/35047107. PMID 11130076. S2CID 4426046.
^ ^A ^b Soltau M, Richter D, Kreienkamp HJ (prosinec 2002). „Substrát inzulínového receptoru IRSp53 spojuje postsynaptickou stopku s malým G-proteinem cdc42“. Mol. Buňka. Neurosci. 21 (4): 575–83. doi:10.1006 / mcne.2002.1201. PMID 12504591. S2CID 572407.
^ Krugmann S, Jordens I, Gevaert K, Driessens M, Vandekerckhove J, hala A (říjen 2001). „Cdc42 indukuje filopodie podporou tvorby komplexu IRSp53: Mena“. Curr. Biol. 11 (21): 1645–55. doi:10.1016 / S0960-9822 (01) 00506-1. PMID 11696321. S2CID 11290377.
^ Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (říjen 2005). „Směrem k mapě lidské interakční sítě protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Natur.437.1173R. doi:10.1038 / nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.
^ Funato Y, Terabayashi T, Suenaga N, Seiki M, Takenawa T, Miki H (srpen 2004). „Komplex IRSp53 / Eps8 je důležitý pro pozitivní regulaci motility / invazivity Rac a rakovinných buněk“. Cancer Res. 64 (15): 5237–44. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0327. PMID 15289329. S2CID 9844872.

externí odkazy

Člověk BAIAP2 umístění genomu a BAIAP2 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.

Další čtení

Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K a kol. (1997). "Konstrukce a charakterizace knihovny cDNA obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
Okamura-Oho Y, Miyashita T, Ohmi K, Yamada M (1999). „Dentatorubral-pallidoluysian atrophy protein interaguje prostřednictvím oblasti bohaté na prolin poblíž polyglutaminu s doménou SH3 substrátu tyrosinkinázy receptoru pro inzulín“. Hučení. Mol. Genet. 8 (6): 947–57. doi:10,1093 / hmg / 8,6947. PMID 10332026.
Abbott MA, Wells DG, Fallon JR (1999). „Substrát inzulínového receptoru tyrosinkinázy p58 / 53 a inzulinový receptor jsou součástmi synapsí CNS“. J. Neurosci. 19 (17): 7300–8. doi:10.1523 / JNEUROSCI.19-17-07300.1999. PMC 6782521. PMID 10460236.
Fujiwara T, Mammoto A, Kim Y, Takai Y (2000). "Rho malá vazba mDia na G-proteinu závislá na doméně Src homologie 3 obsahující IRSp53 / BAIAP2". Biochem. Biophys. Res. Commun. 271 (3): 626–9. doi:10,1006 / bbrc.2000.2671. PMID 10814512.
Miki H, Yamaguchi H, Suetsugu S, Takenawa T (2001). „IRSp53 je nezbytný meziprodukt mezi Racem a WAVE při regulaci volánku membrány“. Příroda. 408 (6813): 732–5. Bibcode:2000Natur.408..732M. doi:10.1038/35047107. PMID 11130076. S2CID 4426046.
Govind S, Kozma R, Monfries C a kol. (2001). „Cdc42hs usnadňuje cytoskeletální reorganizaci a růst neuritů lokalizací substrátu inzulínového receptoru 58-kd na vláknitý aktin“. J. Cell Biol. 152 (3): 579–94. doi:10.1083 / jcb.152.3.579. PMC 2195994. PMID 11157984.
Krugmann S, Jordens I, Gevaert K a kol. (2002). „Cdc42 indukuje filopodie podporou tvorby komplexu IRSp53: Mena“. Curr. Biol. 11 (21): 1645–55. doi:10.1016 / S0960-9822 (01) 00506-1. PMID 11696321. S2CID 11290377.
Miki H, Takenawa T (2002). „WAVE2 slouží funkčnímu partnerovi IRSp53 regulací jeho interakce s Racem“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 293 (1): 93–9. doi:10.1016 / S0006-291X (02) 00218-8. PMID 12054568.
Strausberg RL, Feingold EA, Grouse LH a kol. (2003). „Generování a počáteční analýza více než 15 000 lidských a myších cDNA sekvencí plné délky“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 99 (26): 16899–903. Bibcode:2002PNAS ... 9916899M. doi:10.1073 / pnas.242603899. PMC 139241. PMID 12477932.
Soltau M, Richter D, Kreienkamp HJ (2003). „Substrát inzulínového receptoru IRSp53 spojuje postsynaptickou stopku s malým G-proteinem cdc42“. Mol. Buňka. Neurosci. 21 (4): 575–83. doi:10.1006 / mcne.2002.1201. PMID 12504591. S2CID 572407.
Sekerková G, Loomis PA, Changyaleket B, et al. (2003). „Nové proteiny, které obsahují svazek aktinů, jsou lokalizovány na dendritické páteře Purkyňových buněk a váží substrátový proteinový inzulinový receptor SH3 p53“. J. Neurosci. 23 (4): 1310–9. doi:10.1523 / JNEUROSCI.23-04-01310.2003. PMC 2854510. PMID 12598619.
Miyahara A, Okamura-Oho Y, Miyashita T a kol. (2003). „Genomická struktura a alternativní sestřih substrátu inzulínového receptoru tyrosinkinázy proteinu 53-kDa“. J. Hum. Genet. 48 (8): 410–4. doi:10.1007 / s10038-003-0047-x. PMID 12884081.
Hori K, Konno D, Maruoka H, Sobue K (2003). "MALS je vazebným partnerem IRSp53 při kontaktech mezi buňkami". FEBS Lett. 554 (1–2): 30–4. doi:10.1016 / S0014-5793 (03) 01074-3. PMID 14596909. S2CID 30329043.
Lehner B, Semple JI, Brown SE a kol. (2004). „Analýza vysoce výkonného kvasinkového dvouhybridního systému a jeho použití k predikci funkce intracelulárních proteinů kódovaných v humánní oblasti MHC třídy III“. Genomika. 83 (1): 153–67. doi:10.1016 / S0888-7543 (03) 00235-0. PMID 14667819.
Ota T, Suzuki Y, Nishikawa T a kol. (2004). „Kompletní sekvenování a charakterizace 21 243 lidských cDNA plné délky“. Nat. Genet. 36 (1): 40–5. doi:10.1038 / ng1285. PMID 14702039.
Yamagishi A, Masuda M, Ohki T a kol. (2004). „Nová doména vázající aktiny / doména tvořící filopodium konzervovaná v substrátu p53 inzulínového receptoru tyrosinkinázy a chybějící v proteinu metastáz“. J. Biol. Chem. 279 (15): 14929–36. doi:10,1074 / jbc.M309408200. PMID 14752106.
Funato Y, Terabayashi T, Suenaga N a kol. (2004). „Komplex IRSp53 / Eps8 je důležitý pro pozitivní regulaci motility / invazivity Rac a rakovinných buněk“. Cancer Res. 64 (15): 5237–44. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0327. PMID 15289329. S2CID 9844872.
Jin J, Smith FD, Stark C a kol. (2004). "Proteomická, funkční a doménová analýza in vivo 14-3-3 vazebných proteinů zapojených do cytoskeletální regulace a buněčné organizace". Curr. Biol. 14 (16): 1436–50. doi:10.1016 / j.cub.2004.07.051. PMID 15324660. S2CID 2371325.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000175866 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000025372 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid10343108-5] Oda K, Shiratsuchi T, Nishimori H, Inazawa J, Yoshikawa H, Taketani Y, Nakamura Y, Tokino T (červen 1999). "Identifikace BAIAP2 (BAI-asociovaný protein 2), nový lidský homolog křečka IRSp53, jehož SH3 doména interaguje s cytoplazmatickou doménou BAI1". Cytogenet Cell Genet. 84 (1–2): 75–82. doi:10.1159/000015219. PMID 10343108. S2CID 27688560.

[entrez-6] A ^b „Entrez Gene: BAIAP2 BAI1-associated protein 2“.

[pmid10332026-7] Okamura-Oho Y, Miyashita T, Ohmi K, Yamada M (červen 1999). „Dentatorubral-pallidoluysian atrophy protein interaguje prostřednictvím oblasti bohaté na prolin poblíž polyglutaminu s doménou SH3 substrátu tyrosinkinázy receptoru pro inzulín“. Hučení. Mol. Genet. 8 (6): 947–57. doi:10,1093 / hmg / 8,6947. PMID 10332026.

[pmid11130076-8] A ^b ^C ^d Miki H, Yamaguchi H, Suetsugu S, Takenawa T (prosinec 2000). „IRSp53 je nezbytný meziprodukt mezi Racem a WAVE při regulaci volánku membrány“. Příroda. 408 (6813): 732–5. Bibcode:2000Natur.408..732M. doi:10.1038/35047107. PMID 11130076. S2CID 4426046.

[pmid12504591-9] A ^b Soltau M, Richter D, Kreienkamp HJ (prosinec 2002). „Substrát inzulínového receptoru IRSp53 spojuje postsynaptickou stopku s malým G-proteinem cdc42“. Mol. Buňka. Neurosci. 21 (4): 575–83. doi:10.1006 / mcne.2002.1201. PMID 12504591. S2CID 572407.

[pmid11696321-10] Krugmann S, Jordens I, Gevaert K, Driessens M, Vandekerckhove J, hala A (říjen 2001). „Cdc42 indukuje filopodie podporou tvorby komplexu IRSp53: Mena“. Curr. Biol. 11 (21): 1645–55. doi:10.1016 / S0960-9822 (01) 00506-1. PMID 11696321. S2CID 11290377.

[pmid16189514-11] Rual JF, Venkatesan K, Hao T, Hirozane-Kishikawa T, Dricot A, Li N, Berriz GF, Gibbons FD, Dreze M, Ayivi-Guedehoussou N, Klitgord N, Simon C, Boxem M, Milstein S, Rosenberg J, Goldberg DS, Zhang LV, Wong SL, Franklin G, Li S, Albala JS, Lim J, Fraughton C, Llamosas E, Cevik S, Bex C, Lamesch P, Sikorski RS, Vandenhaute J, Zoghbi HY, Smolyar A, Bosak S, Sequerra R, Doucette-Stamm L, Cusick ME, Hill DE, Roth FP, Vidal M (říjen 2005). „Směrem k mapě lidské interakční sítě protein-protein v měřítku proteomu“. Příroda. 437 (7062): 1173–8. Bibcode:2005 Natur.437.1173R. doi:10.1038 / nature04209. PMID 16189514. S2CID 4427026.

[pmid15289329-12] Funato Y, Terabayashi T, Suenaga N, Seiki M, Takenawa T, Miki H (srpen 2004). „Komplex IRSp53 / Eps8 je důležitý pro pozitivní regulaci motility / invazivity Rac a rakovinných buněk“. Cancer Res. 64 (15): 5237–44. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-04-0327. PMID 15289329. S2CID 9844872.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]