ATP syntáza gama podjednotka - ATP synthase gamma subunit - Wikipedia

Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1fs0G: 19-248 1 týdenG: 26-297 1h8eG: 26-297 1cowG: 26-297 1e1qG: 26-297 1w0jG: 26-2971h8hG: 26-297 1 bmfG: 26-297 1e1rG: 26-2971efrG: 26-297 1 nbmG: 26-297

ATP syntáza
	Struktura F1-ATPázy.
Identifikátory
Symbol	ATP-synt
Pfam	PF00231
InterPro	IPR000131
STRÁNKA	PDOC00138
SCOP2	1 bmf / Rozsah / SUPFAM
CDD	cd12151
Dostupné proteinové struktury:
Pfam	struktur / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	shrnutí struktury
PDB	1fs0G: 19-248 1 týdenG: 26-297 1h8eG: 26-297 1cowG: 26-297 1e1qG: 26-297 1w0jG: 26-2971h8hG: 26-297 1 bmfG: 26-297 1e1rG: 26-2971efrG: 26-297 1 nbmG: 26-297

Gama podjednotka komplexu ATP syntázy F1 tvoří centrální hřídel, která spojuje Fo rotační motor do katalytického jádra F1. F-ATP syntázy (také známý jako F1Fo ATPáza nebo H (+) - transport dvousektorové ATPázy) (ES 3.6.3.14 ) se skládají ze dvou spojených komplexů: komplex F1 ATPázy je katalytickým jádrem a skládá se z 5 podjednotek (alfa, beta, gama, delta, epsilon), zatímco komplex Fo ATPase je membrána - zabudovaný protonový kanál který se skládá z nejméně 3 podjednotek (A-C), devíti palců mitochondrie (A-G, F6, F8).

Gama podjednotka lidské ATP syntázy je kódována pomocí gen ATP5C1.

Molekulární interakce

Komplexy F1 i Fo jsou rotační motory, které jsou spojeny zády k sobě. V komplexu F1 tvoří centrální gama podjednotka rotor uvnitř válce z podjednotek alfa (3) beta (3), zatímco v komplexu Fo tvoří prstencové podjednotky C rotor. Oba rotory se otáčejí v opačných směrech, ale Fo rotor je obvykle silnější a využívá sílu od protonový gradient zatlačit rotor F1 vzad, aby se zajistila syntéza ATP.^[2] Tyto ATPázy mohou také pracovat obráceně hydrolyzovat ATP k vytvoření protonového gradientu.

Gama podjednotka komplexu ATPázy F1 tvoří centrální hřídel, která spojuje rotační motor Fo s katalytickým jádrem F1. Gama podjednotka funguje jako rotační motor uvnitř válce tvořeného podjednotkami alfa (3) beta (3) v komplexu F1.^[3] Nejzachovalejší oblast gama podjednotky je její C-konec, což se jeví jako zásadní pro montáž a katalýza.

Reference

^ Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (srpen 1994). „Struktura při rozlišení 2,8 A F1-ATPázy z mitochondrií bovinního srdce“. Příroda. 370 (6491): 621–8. Bibcode:1994 Natur.370..621A. doi:10.1038 / 370621a0. PMID 8065448. S2CID 4275221.
^ Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). "Rozlišení odlišných rotačních dílčích kroků kinetickou analýzou F1-ATPázy v submilisekundách". Příroda. 410 (6831): 898–904. Bibcode:2001 Natur.410..898Y. doi:10.1038/35073513. PMID 11309608. S2CID 3274681.
^ Junge W, Feniouk BA (2005). „Regulace F0F1-ATP syntázy: konformace podjednotky epsilon může být určena směrovostí gama rotace podjednotky“. FEBS Lett. 579 (23): 5114–5118. doi:10.1016 / j.febslet.2005.08.030. PMID 16154570. S2CID 84231010.

Tento článek včlení text od public domain Pfam a InterPro: IPR000131

[pmid8065448-1] Abrahams JP, Leslie AG, Lutter R, Walker JE (srpen 1994). „Struktura při rozlišení 2,8 A F1-ATPázy z mitochondrií bovinního srdce“. Příroda. 370 (6491): 621–8. Bibcode:1994 Natur.370..621A. doi:10.1038 / 370621a0. PMID 8065448. S2CID 4275221.

[PUB00009752-2] Itoh H, Yoshida M, Yasuda R, Noji H, Kinosita K (2001). "Rozlišení odlišných rotačních dílčích kroků kinetickou analýzou F1-ATPázy v submilisekundách". Příroda. 410 (6831): 898–904. Bibcode:2001 Natur.410..898Y. doi:10.1038/35073513. PMID 11309608. S2CID 3274681.

[PUB00020605-3] Junge W, Feniouk BA (2005). „Regulace F0F1-ATP syntázy: konformace podjednotky epsilon může být určena směrovostí gama rotace podjednotky“. FEBS Lett. 579 (23): 5114–5118. doi:10.1016 / j.febslet.2005.08.030. PMID 16154570. S2CID 84231010.

[1]

[2]

[3]