ARF3 - ARF3
Faktor ribosylace ADP 3 je protein že u lidí je kódován ARF3 gen.[4][5]
Funkce
ADP-ribosylační faktor 3 (ARF3) je členem rodiny lidských genů ARF. Tyto geny kódují malé proteiny vázající se na guanin nukleotidy, které stimulují aktivitu ADP-ribosyltransferázy toxinu cholery a hrají roli při vezikulárním obchodování a jako aktivátory fosfolipázy D. Genové produkty zahrnují 6 proteinů ARF a 11 proteinů podobných ARF a tvoří 1 rodinu nadrodiny RAS. Proteiny ARF jsou kategorizovány jako třída I (ARF1, ARF2 a ARF3), třída II (ARF4 a ARF5) a třída III (ARF6) a členové každé třídy sdílejí společnou genovou organizaci. Gen ARF3 obsahuje pět exonů a čtyři introny.[5]
Interakce
Bylo prokázáno, že ARF3 komunikovat s:
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000134287 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ Hirai M, Kusuda J, Hashimoto K (červen 1996). "Přiřazení genů ARF1 pro lidský ADP ribosylační faktor (ARF) k chromozómům 1q42 a 12q13, v uvedeném pořadí". Genomika. 34 (2): 263–5. doi:10.1006 / geno.1996.0283. PMID 8661066.
- ^ A b „Entrez Gene: ARF3 ADP-ribosylační faktor 3“.
- ^ A b Kanoh H, Williger BT, Exton JH (únor 1997). „Arfaptin 1, domnělý cytosolický cílový protein ADP-ribosylačního faktoru, je přijímán do Golgiho membrán“. J. Biol. Chem. 272 (9): 5421–9. doi:10.1074 / jbc.272.9.5421. PMID 9038142.
- ^ Williger BT, Provost JJ, Ho WT, Milstine J, Exton JH (červenec 1999). „Arfaptin 1 tvoří komplex s ADP-ribosylačním faktorem a inhibuje fosfolipázu D“. FEBS Lett. 454 (1–2): 85–9. doi:10.1016 / s0014-5793 (99) 00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.
- ^ A b Boman AL, Salo PD, Hauglund MJ, Strand NL, Rensink SJ, Zhdankina O (září 2002). „Interakce ADP-ribosylační faktor (ARF) není dostatečná pro funkci nebo lokalizaci kvasinkového GGA proteinu“. Mol. Biol. Buňka. 13 (9): 3078–95. doi:10,1091 / mbc.E02-02-0078. PMC 124144. PMID 12221117.
- ^ A b Boman AL, Zhang Cj, Zhu X, Kahn RA (duben 2000). "Rodina efektorů faktoru ADP-ribosylace, které mohou změnit transport membrány přes trans-Golgiho". Mol. Biol. Buňka. 11 (4): 1241–55. doi:10,1091 / mbc.11.4.1241. PMC 14844. PMID 10749927.
- ^ Boman AL, Kuai J, Zhu X, Chen J, Kuriyama R, Kahn RA (říjen 1999). „Arf proteiny se vážou na mitotický kinesin-like protein 1 (MKLP1) způsobem závislým na GTP“. Cell Motil. Cytoskelet. 44 (2): 119–32. doi:10.1002 / (SICI) 1097-0169 (199910) 44: 2 <119 :: AID-CM4> 3.0.CO; 2-C. PMID 10506747.
externí odkazy
- Člověk ARF3 umístění genomu a ARF3 stránka s podrobnostmi o genu v UCSC Genome Browser.
Další čtení
- Lee FJ, Moss J, Vaughan M (1992). „Lidské a Giardia ADP-ribosylační faktory (ARF) doplňují funkci ARF v Saccharomyces cerevisiae“. J. Biol. Chem. 267 (34): 24441–5. PMID 1447192.
- Lee CM, Haun RS, Tsai SC, Moss J, Vaughan M (1992). „Charakterizace lidského genu kódujícího ADP-ribosylační faktor 1, guaninový nukleotid vázající aktivátor toxinu cholery“. J. Biol. Chem. 267 (13): 9028–34. PMID 1577740.
- Tsai SC, Haun RS, Tsuchiya M, Moss J, Vaughan M (1991). „Izolace a charakterizace lidského genu pro ADP-ribosylační faktor 3, 20 kDa guaninový nukleotid vázající proteinový aktivátor toxinu cholery“. J. Biol. Chem. 266 (34): 23053–9. PMID 1744102.
- Stearns T, Willingham MC, Botstein D, Kahn RA (1990). „ADP-ribosylační faktor je funkčně a fyzicky spojen s komplexem Golgi“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 87 (3): 1238–42. doi:10.1073 / pnas.87.3.1238. PMC 53446. PMID 2105501.
- Bobak DA, Nightingale MS, Murtagh JJ, Price SR, Moss J, Vaughan M (1989). „Molekulární klonování, charakterizace a exprese lidských ADP-ribosylačních faktorů: dva guanin nukleotidově závislé aktivátory toxinu cholery“. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 86 (16): 6101–5. doi:10.1073 / pnas.86.16.6101. PMC 297783. PMID 2474826.
- Orcl L, Palmer DJ, Amherdt M, Rothman JE (1993). „Potažené seskupení vezikul v Golgi vyžaduje pouze coatomer a ARF proteiny z cytosolu“. Příroda. 364 (6439): 732–4. doi:10.1038 / 364732a0. PMID 8355790. S2CID 4348442.
- Haun RS, Moss J, Vaughan M (1993). "Charakterizace promotoru lidského ADP-ribosylačního faktoru 3. Transkripční regulace promotoru bez TATA". J. Biol. Chem. 268 (12): 8793–800. PMID 8473323.
- Helms JB, Palmer DJ, Rothman JE (1993). „Dvě odlišné populace ARF vázané na Golgiho membrány“. J. Cell Biol. 121 (4): 751–60. doi:10.1083 / jcb.121.4.751. PMC 2119793. PMID 8491770.
- Hosaka M, Toda K, Takatsu H, Torii S, Murakami K, Nakayama K (1996). "Struktura a intracelulární lokalizace myších ADP-ribosylačních faktorů typu 1 až typu 6 (ARF1-ARF6)". J. Biochem. 120 (4): 813–9. doi:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021484. PMID 8947846.
- Kanoh H, Williger BT, Exton JH (1997). „Arfaptin 1, domnělý cytosolický cílový protein ADP-ribosylačního faktoru, je přijímán do Golgiho membrán“. J. Biol. Chem. 272 (9): 5421–9. doi:10.1074 / jbc.272.9.5421. PMID 9038142.
- Williger BT, Provost JJ, Ho WT, Milstine J, Exton JH (1999). „Arfaptin 1 tvoří komplex s ADP-ribosylačním faktorem a inhibuje fosfolipázu D“. FEBS Lett. 454 (1–2): 85–9. doi:10.1016 / S0014-5793 (99) 00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.
- Boman AL, Kuai J, Zhu X, Chen J, Kuriyama R, Kahn RA (1999). „Arf proteiny se vážou na mitotický kinesin-like protein 1 (MKLP1) způsobem závislým na GTP“. Cell Motil. Cytoskelet. 44 (2): 119–32. doi:10.1002 / (SICI) 1097-0169 (199910) 44: 2 <119 :: AID-CM4> 3.0.CO; 2-C. PMID 10506747.
- Takeya R, Takeshige K, Sumimoto H (2000). "Interakce PDZ domény lidského PICK1 s ADP-ribosylačními faktory třídy I". Biochem. Biophys. Res. Commun. 267 (1): 149–55. doi:10.1006 / bbrc.1999.1932. PMID 10623590.
- Boman AL, Zhang Cj, Zhu X, Kahn RA (2000). "Rodina efektorů faktoru ADP-ribosylace, které mohou změnit transport membrány přes trans-Golgiho". Mol. Biol. Buňka. 11 (4): 1241–55. doi:10,1091 / mbc.11.4.1241. PMC 14844. PMID 10749927.
- Nevrivy DJ, Peterson VJ, Avram D, Ishmael JE, Hansen SG, Dowell P, Hruby DE, Dawson MI, Leid M (2000). „Interakce GRASP, proteinu kódovaného novým genem indukovaným kyselinou retinovou, s členy cytohesinové rodiny guaninových nukleotidových výměnných faktorů“. J. Biol. Chem. 275 (22): 16827–36. doi:10.1074 / jbc.275.22.16827. PMID 10828067.
- Zhdankina O, Strand NL, Redmond JM, Boman AL (2001). „Kvasinkové GGA proteiny interagují s GTP vázaným Arf a usnadňují transport přes Golgi“. Droždí. 18 (1): 1–18. doi:10.1002 / 1097-0061 (200101) 18: 1 <1 :: AID-YEA644> 3.0.CO; 2-5. PMID 11124697.
- Irobi J, Nelis E, Verhoeven K, De Vriendt E, Dierick I, De Jonghe P, Van Broeckhoven C, Timmerman V (2002). "Mutační analýza 12 kandidátských genů pro distální dědičnou motorickou neuropatii typu II (distální HMN II) spojená s 12q24.3". J. Periferie. Nerv. Syst. 7 (2): 87–95. doi:10.1046 / j.1529-8027.2002.02014.x. PMID 12090300. S2CID 8453412.
- Li F, Mandal M, Mishra SK, Barnes CJ, Kumar R (2002). „Heregulin podporuje expresi a subcelulární redistribuci ADP-ribosylačního faktoru 3“. FEBS Lett. 524 (1–3): 49–53. doi:10.1016 / S0014-5793 (02) 02994-0. PMID 12135740. S2CID 36764648.
- Boman AL, Salo PD, Hauglund MJ, Strand NL, Rensink SJ, Zhdankina O (2002). „Interakce ADP-ribosylační faktor (ARF) není dostatečná pro funkci nebo lokalizaci kvasinkového GGA proteinu“. Mol. Biol. Buňka. 13 (9): 3078–95. doi:10,1091 / mbc.E02-02-0078. PMC 124144. PMID 12221117.
Tento článek o gen na lidský chromozom 12 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |