YTH proteinová doména - YTH protein domain
| YTH proteinová doména | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | YTH | ||||||||
| Pfam | PF04146 | ||||||||
| Pfam klan | CL0178 | ||||||||
| InterPro | IPR007275 | ||||||||
| |||||||||
V molekulární biologii se proteinová doména, YTH Výraz „člen YTH“ označuje člena rodiny YTH, u kterého bylo prokázáno, že selektivně odstraňuje přepisy z redukční dělení buněk -charakteristický geny vyjádřený v mitotický buňky.[1]
Tento proteinová doména, YTH doména, je konzervovaný napříč všemi eukaryoty a navrhuje, aby konzervovaný C-koncová oblast hraje klíčovou roli při přenosu cytosolický Ca-signály do jádro, čímž reguluje genová exprese.[2]
Funkce / mechanismus
Spekulovalo se, že ve vyšších eukaryotický Členové rodiny YTH mohou být zapojeni do podobných mechanismů potlačování genová regulace během gametogeneze nebo obecného umlčení. The krysa protein YT521-B, SWISSPROT, je tyrosin-fosforylovaný jaderný protein, to interaguje s jádrem transkriptozomální komponenty příloha faktor B a 68 kDa Src Podklad přidružené během mitóza, Sam68. In vivo sestřih testy prokázal, že YT521-B moduluje alternativu spojovací místo výběr v závislosti na koncentraci.[3] Dále se také předpokládá, že doména YTH má roli ve vazbě RNA. [4]
Struktura
Předpokládá se, že doména bude smíšená alfa / beta složka obsahující čtyři alfa helixy a šest beta vlákna.[4]
Rostlina
v rostlina buňky environmentální podněty, které světlo, patogeny, hormony, a abiotický zdůrazňuje, vyvolává změny v cytosolický hladiny vápníku, ale o cytosolicko-jaderné Ca-signální cestě je známo jen málo; kde genová regulace dojde k odpovídající reakci na stres. Bylo prokázáno, že dva romány Arabidopsis thaliana (Řeřicha ušní) bílkoviny, (ECT1 a ECT2), konkrétně spojené s Kalcineurin B-Like-Interacting Protein Kinase1 (CIPK1), člen Ser / Thr proteinové kinázy že komunikovat s vazbou vápníku podobnou kalcineurinu B bílkoviny. Tyto dva proteiny obsahují velmi podobnou C-koncovou oblast (180 aminokyseliny na délku, 81% podobnost), což je nutné a dostatečné pro interakci s CIPK1 a přemístění do jádro.
Reference
- ^ Harigaya Y, Tanaka H, Yamanaka S, Tanaka K, Watanabe Y, Tsutsumi C, Chikashige Y, Hiraoka Y, Yamashita A, Yamamoto M (červenec 2006). „Selektivní eliminace messengerové RNA zabraňuje výskytu předčasné meiózy“. Příroda. 442 (7098): 45–50. doi:10.1038 / nature04881. PMID 16823445. S2CID 4383571.
- ^ Dobře SH, Jeong HJ, Bae JM, Shin JS, Luan S, Kim KN (září 2005). „Nové proteiny asociované s CIPK1 v Arabidopsis obsahují evolučně konzervovanou C-koncovou oblast, která zprostředkovává nukleární lokalizaci“. Plant Physiol. 139 (1): 138–50. doi:10.1104 / pp.105.065649. PMC 1203364. PMID 16113215.
- ^ Hartmann AM, Nayler O, Schwaiger FW, Obermeier A, Stamm S (listopad 1999). „Interakce a kolokace Sam68 s faktorem spojeným se sestřihem YT521-B v jaderných tečkách je regulována kinázou p59 (fyn) rodiny Src“. Mol. Biol. Buňka. 10 (11): 3909–26. doi:10,1091 / mbc. 10.11.3909. PMC 25688. PMID 10564280.
- ^ A b Stoilov P, Rafalska I, Stamm S (říjen 2002). „YTH: nová doména v jaderných proteinech“. Trends Biochem. Sci. 27 (10): 495–7. doi:10.1016 / S0968-0004 (02) 02189-8. PMID 12368078.