VPS35 - VPS35

VPS35
Dostupné struktury
PDB	Hledání ortologu: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	2R17
Identifikátory
Aliasy	VPS35„MEM3, PARK17, VPS35 komplexní složka retromeru, komplexní složka retromeru
Externí ID	OMIM: 601501 MGI: 1890467 HomoloGene: 6221 Genové karty: VPS35
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 16 (lidský)
Konec	46,689,518 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 8 (myš)
Konec	85,299,802 bp
Exprese RNA vzor
	Další údaje o referenčních výrazech
Genová ontologie
Molekulární funkce	• GO: 0001948 vazba na proteiny; • Vazba na dopaminový receptor D1;
Buněčná složka	• cytoplazma; • endozom; • membrána; • tubulární endosom; • Retromer; • lysozomální membrána; • časný endosom; • extracelulární exosom; • mitochondrie; • lysozom; • endosomová membrána; • GO: 0097483, GO: 0097481 postsynaptická hustota; • retromer, nákladově selektivní komplex; • vezikuly odvozené od mitochondrií; • neuronová projekce; • tělo neuronových buněk; • perinukleární oblast cytoplazmy; • pozdní endosom; • cytosol; • buněčná membrána; • presynapse; • postsynapse; • glutamátergická synapse;
Biologický proces	• regulace stability proteinu; • pozitivní regulace kanonické signální dráhy Wnt; • pozitivní regulace sekrece Wnt proteinu; • transcytóza; • negativní regulace přenosu pozdního endosomu na lysozom; • retrográdní transport, endosom do Golgi; • transport bílkovin; • retrográdní transport, endosom na plazmatickou membránu; • regulace makroautofagie; • Wnt signální cesta; • regulace organizace mitochondrií; • mitochondriální fragmentace zapojená do apoptotického procesu; • pozitivní regulace signální dráhy dopaminového receptoru; • pozitivní regulace mitochondriálního štěpení; • transport mitochondrií k lysozomům; • transport neurotransmiterového receptoru, endosom na plazmatickou membránu; • regulace údržby dendritické páteře; • regulace organizace koncových tlačítek; • organizace lysozomů; • pozitivní regulace genové exprese; • negativní regulace genové exprese; • destabilizace bílkovin; • negativní regulace homooligomerizace bílkovin; • lokalizace proteinu na organelu; • dobrovolný pohybový aparát; • pozitivní regulace lokomoce podílející se na pohybovém chování; • pozitivní regulace procesu biosyntézy dopaminu; • negativní regulace lokalizace buněčných proteinů; • negativní regulace katabolického procesu lysozomálního proteinu; • doprava; • regulace buněčného metabolismu bílkovin; • negativní regulace zánětlivé reakce; • negativní regulace buněčné smrti; • negativní regulace neuronové smrti; • regulace sestavy presynapse; • transport intracelulárních proteinů; • sestava synapse; • GO: virový proces 0022415; • transport neurotransmiterového receptoru, endosom na postsynaptickou membránu; • transport zprostředkovaný vezikuly v synapse; • pozitivní regulace katabolického procesu buněčných bílkovin; • lokalizace proteinu do endosomu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	55737
	65114
	ENSG00000069329
	ENSMUSG00000031696
	Q96QK1
	Q9EQH3
	NM_018206
	NM_022997
	NP_060676
	NP_075373
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Protein spojený s vakuovým tříděním bílkovin 35. je protein že u lidí je kódován VPS35 gen.^[5]^[6]

Tento gen patří do skupiny vakuolární geny pro třídění proteinů (VPS). Kódovaný protein je součástí velkého multimerního komplexu, který se nazývá retromer komplex, který se podílí na retrográdním transportu proteinů z endozomy do trans-Golgiho síť. Úzká strukturní podobnost mezi kvasinkami a lidskými proteiny, které tvoří tento komplex, naznačuje podobnost funkce. Expresní studie v kvasinkových a savčích buňkách naznačují, že tento protein interaguje přímo s VPS35, který slouží jako jádro komplexu retromeru.^[6]

Struktura

Vps35 je největší podjednotkou retromer s molekulovou hmotností 92 kDa a funguje jako centrální platforma pro montáž Vps26 a Vps29.^[7] Vps35 se podobá mnoha dalším spirálovité solenoidové proteiny včetně komplexů proteinového adaptéru AP, které jsou charakterizovány opakovanými strukturními jednotkami v kontinuálním uspořádání superhelixů zapojených do potahovaného transportu vezikul. Zakřivený povrch šesti sudých čísel šroubovice uvnitř solenoidové struktury s řadou oddělovacích hřebenů hydrofobní drážky fungují jako potenciální vazebná místa pro náklad.^[8] C-terminál Vps35 obsahuje α-solenoidový záhyb, který se vejde do kovové vazebné kapsy Vps29.^[9]

Zachovaný motiv PRLYL na N-konec Vps35 je zapojen do vazby Vps26.^[10]^[11] Strukturální vazebné motivy umožňují této podjednotce působit jako spojovací článek mezi SNX dimery a Vps trimerový komplex a vazebná místa cílená na N-koncovou oblast SNX podjednotek jsou umístěna na obou koncích trimeru. Studie ukázala, že příklep Vps35 u člověka HEp-2 epiteliální buňky měly defekt na endozomální recyklace transferin podle DMT1 kvůli nesprávnému třídění DMT1-II na protein asociovaný s lysozomální membránou (LAMP2 ) struktury.^[12]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000069329 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031696 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Zhang P, Yu L, Gao J, Fu Q, Dai F, Zhao Y, Zheng L, Zhao S (leden 2001). "Klonování a charakterizace lidského VPS35 a myší Vps35 a mapování VPS35 na lidský chromozom 16q13-q21". Genomika. 70 (2): 253–7. doi:10,1006 / geno.2000.6380. PMID 11112353.
^ ^A ^b "Entrez Gene: VPS35 vakuolární protein třídění 35 homolog (S. cerevisiae)".
^ Hierro A, Rojas AL, Rojas R, Murthy N, Effantin G, Kajava AV, Steven AC, Bonifacino JS, Hurley JH (říjen 2007). „Funkční architektura komplexu pro rozpoznávání nákladu retromeru“. Příroda. 449 (7165): 1063–7. doi:10.1038 / nature06216. PMC 2377034. PMID 17891154.
^ Nothwehr SF, Bruinsma P, Strawn LA (duben 1999). „Zřetelné domény v rámci Vps35p zprostředkovávají získání dvou různých proteinů nákladu z kvasinkového prevacuolárního / endozomálního kompartmentu“. Mol. Biol. Buňka. 10 (4): 875–90. doi:10,1091 / mbc. 10.4.875. PMC 25208. PMID 10198044.
^ Collins BM, Skinner CF, Watson PJ, Seaman MN, Owen DJ (červenec 2005). „Vps29 má fosfoesterázový záhyb, který působí jako lešení pro interakci proteinů pro sestavení retromeru“. Nat. Struct. Mol. Biol. 12 (7): 594–602. doi:10.1038 / nsmb954. PMID 15965486. S2CID 30658528.
^ Reddy JV, Seaman MN (říjen 2001). „Vps26p, součást retromeru, řídí interakce Vps35p při získávání endosomu od Golgiho“. Mol. Biol. Buňka. 12 (10): 3242–56. doi:10,1091 / mbc. 12.10.3242. PMC 60170. PMID 11598206.
^ Zhao X, Nothwehr S, Lara-Lemus R, Zhang BY, Peter H, Arvan P (prosinec 2007). „Dominantně negativní chování savčích Vps35 v kvasinkách vyžaduje konzervovaný motiv PRLYL zapojený do montáže retromeru“. Provoz. 8 (12): 1829–40. doi:10.1111 / j.1600-0854.2007.00658.x. PMC 2532708. PMID 17916227.
^ Tabuchi M, Yanatori I, Kawai Y, Kishi F (březen 2010). „Pro správnou endozomální recyklaci savčího transportéru železa DMT1 je nutné přímé třídění zprostředkované retromerem“. J. Cell Sci. 123 (Pt 5): 756–66. doi:10.1242 / jcs.060574. PMID 20164305.

Další čtení

Maruyama K, Sugano S (1994). „Oligo-capping: jednoduchá metoda k nahrazení struktury cap eukaryotických mRNA oligoribonukleotidy“. Gen. 138 (1–2): 171–4. doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, Liu W, Gibbs RA (1996). „Metoda„ dvojitého adaptéru “pro vylepšenou konstrukci knihovny brokovnic“. Anální. Biochem. 236 (1): 107–13. doi:10.1006 / abio.1996.0138. PMID 8619474.
Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). „Normalizace a odčítání: dva přístupy k usnadnění objevování genů“. Genome Res. 6 (9): 791–806. doi:10,1101 / gr. 6.9.791. PMID 8889548.
Yu W, Andersson B, Worley KC, Muzny DM, Ding Y, Liu W, Ricafrente JY, Wentland MA, Lennon G, Gibbs RA (1997). "Sekvenování cDNA ve velkém měřítku". Genome Res. 7 (4): 353–8. doi:10,1101 / gr. 7.4.353. PMC 139146. PMID 9110174.
Suzuki Y, Yoshitomo-Nakagawa K, Maruyama K, Suyama A, Sugano S (1997). "Konstrukce a charakterizace knihovny cDNA obohacené o celou délku a 5'-end". Gen. 200 (1–2): 149–56. doi:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
Edgar AJ, Polak JM (2000). "Lidské homology kvasinkového vakuolárního proteinu třídění 29 a 35". Biochem. Biophys. Res. Commun. 277 (3): 622–30. doi:10,1006 / bbrc.2000,3727. PMID 11062004.
Hartley JL, Temple GF, Brasch MA (2001). „Klonování DNA pomocí in vitro specifické specifické rekombinace“. Genome Res. 10 (11): 1788–95. doi:10,1101 / gr. 143000. PMC 310948. PMID 11076863.
Haft CR, de la Luz Sierra M, Bafford R, Lesniak MA, Barr VA, Taylor SI (2001). „Lidské ortology kvasinek Vakuové proteiny třídění proteinů Vps26, 29 a 35: Sestavování do multimerních komplexů“. Mol. Biol. Buňka. 11 (12): 4105–16. doi:10,1091 / mbc.11.12.4105. PMC 15060. PMID 11102511.
Vergés M, Luton F, Gruber C, Tiemann F, Reinders LG, Huang L, Burlingame AL, Haft CR, Mostov KE (2004). „Savčí retromer reguluje transcytózu polymerního imunoglobulinového receptoru“. Nat. Cell Biol. 6 (8): 763–9. doi:10.1038 / ncb1153. PMID 15247922. S2CID 22296469.
Mingot JM, Bohnsack MT, Jäkle U, Görlich D (2005). „Exportin 7 definuje novou obecnou cestu exportu jaderných zbraní“. EMBO J.. 23 (16): 3227–36. doi:10.1038 / sj.emboj.7600338. PMC 514512. PMID 15282546.

Tento článek o gen na lidský chromozom 16 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000069329 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031696 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[pmid11112353-5] Zhang P, Yu L, Gao J, Fu Q, Dai F, Zhao Y, Zheng L, Zhao S (leden 2001). "Klonování a charakterizace lidského VPS35 a myší Vps35 a mapování VPS35 na lidský chromozom 16q13-q21". Genomika. 70 (2): 253–7. doi:10,1006 / geno.2000.6380. PMID 11112353.

[entrez-6] A ^b "Entrez Gene: VPS35 vakuolární protein třídění 35 homolog (S. cerevisiae)".

[pmid17891154-7] Hierro A, Rojas AL, Rojas R, Murthy N, Effantin G, Kajava AV, Steven AC, Bonifacino JS, Hurley JH (říjen 2007). „Funkční architektura komplexu pro rozpoznávání nákladu retromeru“. Příroda. 449 (7165): 1063–7. doi:10.1038 / nature06216. PMC 2377034. PMID 17891154.

[pmid10198044-8] Nothwehr SF, Bruinsma P, Strawn LA (duben 1999). „Zřetelné domény v rámci Vps35p zprostředkovávají získání dvou různých proteinů nákladu z kvasinkového prevacuolárního / endozomálního kompartmentu“. Mol. Biol. Buňka. 10 (4): 875–90. doi:10,1091 / mbc. 10.4.875. PMC 25208. PMID 10198044.

[pmid15965486-9] Collins BM, Skinner CF, Watson PJ, Seaman MN, Owen DJ (červenec 2005). „Vps29 má fosfoesterázový záhyb, který působí jako lešení pro interakci proteinů pro sestavení retromeru“. Nat. Struct. Mol. Biol. 12 (7): 594–602. doi:10.1038 / nsmb954. PMID 15965486. S2CID 30658528.

[pmid11598206-10] Reddy JV, Seaman MN (říjen 2001). „Vps26p, součást retromeru, řídí interakce Vps35p při získávání endosomu od Golgiho“. Mol. Biol. Buňka. 12 (10): 3242–56. doi:10,1091 / mbc. 12.10.3242. PMC 60170. PMID 11598206.

[pmid17916227-11] Zhao X, Nothwehr S, Lara-Lemus R, Zhang BY, Peter H, Arvan P (prosinec 2007). „Dominantně negativní chování savčích Vps35 v kvasinkách vyžaduje konzervovaný motiv PRLYL zapojený do montáže retromeru“. Provoz. 8 (12): 1829–40. doi:10.1111 / j.1600-0854.2007.00658.x. PMC 2532708. PMID 17916227.

[pmid20164305-12] Tabuchi M, Yanatori I, Kawai Y, Kishi F (březen 2010). „Pro správnou endozomální recyklaci savčího transportéru železa DMT1 je nutné přímé třídění zprostředkované retromerem“. J. Cell Sci. 123 (Pt 5): 756–66. doi:10.1242 / jcs.060574. PMID 20164305.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]