SULT1A3 - SULT1A3

SULT1A3
Dostupné struktury
PDB	Lidské vyhledávání UniProt: PDBe RCSB
Seznam id kódů PDB
	1CJM, 2A3R, %% s1CJM
Identifikátory
Aliasy	SULT1A3, HAST, HAST3, M-PST, ST1A3 / ST1A4, ST1A5, STM, TL-PST, ST1A3, rodina sulfotransferáz 1A člen 3, ST1A4
Externí ID	OMIM: 600641 HomoloGene: 133085 Genové karty: SULT1A3
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 16 (lidský)
Konec	30,204,310 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita transferázy; • aktivita sulfotransferázy; • GO: 0001948 vazba na proteiny; • aktivita arylsulfotransferázy; • sulfátová vazba; • aktivita amin sulfotransferázy;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol;
Biologický proces	• metabolický proces steroidů; • Rozvinutá proteinová reakce zprostředkovaná IRE1; • metabolický proces katecholaminů; • sulfatace; • metabolismus lipidů; • metabolický proces flavonoidů; • xenobiotický metabolický proces; • etanolový katabolický proces; • signální dráha dopaminového receptoru; • dopaminový katabolický proces; • 3'-fosfoadenosin 5'-fosfosulfátový metabolický proces; • Kaskáda ERK1 a ERK2; • kalcineurinem zprostředkovaná signalizace; • NMDA selektivní signální dráha receptoru glutamátu; • negativní regulace neuronové smrti; • buněčná odpověď na dopamin;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	6818
	n / a
	ENSG00000261052
	n / a
	P0DMM9; P0DMN0
	n / a
	NM_001017387; NM_003166; NM_177552
	n / a
	NP_808220; NP_001017390; NP_001017390.1; NP_808220.1; NP_001017390
	n / a
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka

Sulfotransferáza 1A3 / 1A4 je enzym že u lidí je kódován SULT1A3 gen.^[3]^[4]^[5]

Sulfotransferázové enzymy katalyzují sulfátová konjugace z mnoha hormony, neurotransmitery, drogy a xenobiotikum sloučeniny. Tyto cytosolický enzymy se liší ve své tkáňové distribuci a substrátových specificitách. The genová struktura (počet a délka exony ) je podobný mezi členové rodiny. Tento gen kóduje a fenol sulfotransferáza s termolabil aktivita enzymu. Čtyři geny sulfotransferázy jsou umístěny na rameni p chromozom 16; tento gen a SULT1A4 vznikl z segmentová duplikace. Tento gen je nejvíce centromerický čtyř genů sulfotransferázy. Exony tohoto genu se překrývají s exony genu, který kóduje a protein obsahující GIY-YIG domén (GIYD1). Byly popsány tři alternativně sestříhané varianty, které kódují stejný protein.^[5]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000261052 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ Wood TC, Aksoy IA, Aksoy S, Weinshilboum RM (březen 1994). "Lidská játra termolabilní fenol sulfotransferáza: cDNA klonování, exprese a charakterizace". Biochem Biophys Res Commun. 198 (3): 1119–27. doi:10.1006 / bbrc.1994.1159. PMID 8117269.
^ Aksoy IA, Callen DF, Apostolou S, Her C, Weinshilboum RM (únor 1995). „Termolabilní fenol sulfotransferázový gen (STM): lokalizace do lidského chromozomu 16p11.2“. Genomika. 23 (1): 275–7. doi:10.1006 / geno.1994.1494. PMID 7829089.
^ ^A ^b „Entrez Gene: rodina sulfotransferáz SULT1A3, cytosolická, 1A, preferující fenol, člen 3“.

Další čtení

Weinshilboum RM, Otterness DM, Aksoy IA a kol. (1997). „Sulfatace a sulfotransferázy 1: Sulfotransferázová molekulární biologie: cDNA a geny“. FASEB J.. 11 (1): 3–14. doi:10.1096 / fasebj.11.1.9034160. PMID 9034160. S2CID 12532583.
Glatt H, Engelke CE, Pabel U a kol. (2000). "Sulfotransferázy: genetika a role v toxikologii". Toxicol. Lett. 112–113: 341–8. doi:10.1016 / S0378-4274 (99) 00214-3. PMID 10720750.
Glatt H (2001). "Sulfotransferázy v bioaktivaci xenobiotik". Chem. Biol. Interakce. 129 (1–2): 141–70. doi:10.1016 / S0009-2797 (00) 00202-7. PMID 11154739.
Glatt H, Boeing H, Engelke CE a kol. (2001). "Lidské cytosolické sulfotransferázy: genetika, vlastnosti, toxikologické aspekty". Mutat. Res. 482 (1–2): 27–40. doi:10.1016 / S0027-5107 (01) 00207-X. PMID 11535246.
Aksoy IA, Weinshilboum RM (1995). "Lidský termolabilní fenol sulfotransferázový gen (STM): molekulární klonování a strukturní charakterizace". Biochem. Biophys. Res. Commun. 208 (2): 786–95. doi:10.1006 / bbrc.1995.1406. PMID 7695637.
Jones AL, Hagen M, Coughtrie MW a kol. (1995). "Lidské destičkové fenolsulfotransferázy: klonování cDNA, stabilní exprese v buňkách V79 a identifikace nové alelické varianty fenol-sulfatující formy". Biochem. Biophys. Res. Commun. 208 (2): 855–62. doi:10.1006 / bbrc.1995.1414. PMID 7695643.
Dooley TP, Probst P, Munroe PB a kol. (1995). „Genomická organizace a sekvence DNA lidského genu pro fenol sulfotransferázu sulfatující katecholamin (STM)“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 205 (2): 1325–32. doi:10.1006 / bbrc.1994.2810. PMID 7802665.
Bernier F, Leblanc G, Labrie F, Luu-The V (1994). "Struktura genu lidského estrogenu a arylsulfotransferázy. Dva druhy mRNA pocházející z jednoho genu". J. Biol. Chem. 269 (45): 28200–5. PMID 7961757.
Veronese ME, Burgess W, Zhu X, McManus ME (1994). „Funkční charakterizace dvou cDNA lidské sulfotransferázy, které kódují monoamin- a fenol-sulfatující formy fenolsulfotransferázy: kinetika substrátu, studie tepelné stability a citlivosti na inhibitory“. Biochem. J. 302 (Pt 2): 497–502. doi:10.1042 / bj3020497. PMC 1137255. PMID 8093002.
Bernier F, Lopez Solache I, Labrie F, Luu-The V (1994). "Klonování a exprese cDNA kódující lidskou placentární estrogen sulfotransferázu". Mol. Buňka. Endokrinol. 99 (1): R11–5. doi:10.1016/0303-7207(94)90159-7. PMID 8187949. S2CID 42175796.
Zhu X, Veronese ME, Bernard CC a kol. (1993). "Identifikace dvou cDNA arylsulfotransferázy lidského mozku". Biochem. Biophys. Res. Commun. 195 (1): 120–7. doi:10.1006 / bbrc.1993.2018. PMID 8363592.
Její C, Raftogianis R, Weinshilboum RM (1996). "Gen lidské fenol sulfotransferázy STP2: molekulární klonování, strukturní charakterizace a chromozomální lokalizace". Genomika. 33 (3): 409–20. doi:10.1006 / geno.1996.0216. PMID 8661000.
Dooley TP, Huang Z (1996). „Genomická organizace a sekvence DNA dvou genů lidské fenol sulfotransferázy (STP1 a STP2) na krátkém rameni chromozomu 16“. Biochem. Biophys. Res. Commun. 228 (1): 134–40. doi:10.1006 / bbrc.1996.1628. PMID 8912648.
Dajani R, Sharp S, Graham S a kol. (1999). „Kinetické vlastnosti lidské dopamin sulfotransferázy (SULT1A3) exprimované v prokaryotických a eukaryotických systémech: srovnání s rekombinantním enzymem purifikovaným z Escherichia coli“. Protein Expr. Purif. 16 (1): 11–8. doi:10.1006 / prep.1999.1030. PMID 10336855.
Bidwell LM, McManus ME, Gaedigk A a kol. (1999). "Krystalová struktura lidské katecholaminsulfotransferázy". J. Mol. Biol. 293 (3): 521–30. doi:10.1006 / jmbi.1999.3153. PMID 10543947.
Dajani R, Cleasby A, Neu M a kol. (2000). „Rentgenová krystalová struktura lidské dopamin sulfotransferázy, SULT1A3. Molekulární modelování a kvantitativní analýza vztahu struktura-aktivita ukazují molekulární základ pro specificitu substrátu sulfotransferázy“. J. Biol. Chem. 274 (53): 37862–8. doi:10.1074 / jbc.274.53.37862. PMID 10608851.
Harris RM, Waring RH, Kirk CJ, Hughes PJ (2000). „Sulfatace„ estrogenních “alkylfenolů a 17-beta-estradiolu lidskými destičkovými fenol-sulfotransferázami“. J. Biol. Chem. 275 (1): 159–66. doi:10.1074 / jbc.275.1.159. PMID 10617600.