Motiv ST - ST motif
The Motiv ST je běžně se vyskytující funkce v bílkoviny a polypeptidy. Skládá se ze čtyř nebo pěti aminokyselina zbytky buď serin nebo threonin jako první zbytek (zbytek i).[1][2][3] Je definován dvěma interními Vodíkové vazby. Jeden je mezi kyslíkem postranního řetězce zbytku i a hlavní řetězec NH zbytku i + 2 nebo i + 3; druhý je mezi hlavním řetězcem kyslíku zbytku i a hlavní řetězec NH zbytku i + 3 nebo i + 4. K nalezení a zkoumání motivů ST v proteinech jsou k dispozici dva weby, Motivované proteiny:[4][5] a PDBeMotif.[6][7]

Když je jedna z vodíkových vazeb mezi kyslíkem zbytku hlavního řetězce i a postranní řetězec NH zbytku i + 3 motiv obsahuje a beta turn. Když je jedna z vodíkových vazeb mezi postranním řetězcem kyslíku zbytku i a hlavní řetězec NH zbytku i + 2 motiv obsahuje znak ST turn.
Stejně jako u ST se otočí, značná část motivů ST se vyskytuje na N-konec z alfa šroubovice se serinem nebo threoninem jako Víčko N zbytek. Proto byly často popisovány jako funkce uzavírání šroubovice.[8][9][10][11]
Příbuzným motivem je asx motiv který má aspartát nebo asparagin jako první zbytek.
Dva dobře konzervované threoniny při α-šroubovici N-konce vyskytují se jako motivy ST a tvoří součást charakteristiky nukleotid vazebná místa DNA a RNA typu SF1 a SF2 helikázy.[12]
Bylo navrženo, že sekvence SPXX nebo STXX se často nacházejí na místech vázajících DNA a také že jsou některými rozpoznávány jako substráty proteinové kinázy. Strukturální studie polypeptidů naznačují, že takové tetrapeptidy mohou převzít vzor vodíkové vazby motivu ST.[13][14]
Reference
- ^ Wan, WY; Milner-White EJ (1999). „Opakující se motiv dvouvodíkové vazby zahrnující serinový nebo threoninový zbytek se nachází jak na alfa-helikálních N-koncích, tak v jiných situacích“. Journal of Molecular Biology. 286 (5): 1650–1666. doi:10.1006 / jmbi.1999.2551. PMID 10064721.
- ^ Atkinson, A; Graton J (2014). „Pohledy na vysoce konzervovanou síť vodíkových vazeb v agonistickém vazebném místě nikotinových acetylcholinových receptorů“. Proteiny. 82 (10): 2303–2317. doi:10,1002 / prot.24589. PMID 24752960.
- ^ Quan, A; Robinson PJ (2013). "Syndapin - membránová remodelace a endocytotický protein F-BAR". FEBS Journal. 280 (21): 5198–5212. doi:10.1111 / febs.12343. PMID 23668323.
- ^ „Malé trojrozměrné proteinové motivy“.
- ^ Leader, DP; Milner-White EJ (2009). „Motivované proteiny: Webová aplikace pro studium malých trojrozměrných proteinových motivů“. BMC bioinformatika. 10 (1): 60. doi:10.1186/1471-2105-10-60. PMC 2651126. PMID 19210785.
- ^ „PDBeMotif“.
- ^ Golovin, A; Henrick K (2008). "MSDmotif: zkoumání proteinových stránek a motivů". BMC bioinformatika. 9 (1): 312. doi:10.1186/1471-2105-9-312. PMC 2491636. PMID 18637174.
- ^ Presta, LG; Rose GD (1988). "Helix Caps". Věda. 240 (4859): 1632–1641. doi:10.1126 / science.2837824. PMID 2837824.
- ^ Doig, AJ; MacArthur MW (1997). "Struktury N-konců helixů v proteinech". Věda o bílkovinách. 6 (1): 147–155. doi:10.1002 / pro.5560060117. PMC 2143508. PMID 9007987.
- ^ Aurora, R; Rose GD (1998). "Helix Capping". Věda o bílkovinách. 7 (1): 21–38. doi:10.1002 / pro.5560070103. PMC 2143812. PMID 9514257.
- ^ Gunasekaran, K; Nagarajam HA (1998). „Sterochemická interpunkční znaménka ve struktuře proteinu“. Journal of Molecular Biology. 275 (5): 917–932. doi:10.1006 / jmbi.1997.1505. PMID 9480777.
- ^ Milner-White, EJ; Pietras Z; Luisi BF (2010). „Starověký strukturální modul vázající anionty v helikázách RNA a DNA“. Proteiny. 78 (8): 1900–1908. doi:10,1002 / prot. 22704. PMID 20310069.
- ^ Suzuki, M (1989). „SPXX, častý sekvenční motiv v genových regulačních proteinech“. Journal of Molecular Biology. 207 (1): 61–84. doi:10.1016/0022-2836(89)90441-5. PMID 2500531.
- ^ Píseň, B; Bomar MG; Kibler P; Kodukula K; Galande AK (2012). „The Serine-Proline Turn: a new hydrogen-bonded template for designing peptidomimetics“. Organické dopisy. 14 (3): 732–735. doi:10.1021 / ol203272k. PMID 22257322.