Pleurotolysin - Pleurotolysin

Pleurotolysin B
Identifikátory
SymbolplyB
PfamPF01823
InterProIPR020864
STRÁNKAPS51412
TCDB1.C.97.

Pleurotolysin (TC # 1.C.97.1.1 ), a sfingomyelin -charakteristický cytolysin. Jeho A (17 kDa; Q8X1M9 ) a B (59 kDa; Q5W9E8 ) komponenty jsou sestaveny do komplexu transmembránových pórů.[1] The Rodina Pleurotolysin pro tvorbu pórů (Pleurotolysin) (TC # 1.C.97 ) je rodina proteinů tvořících póry patřící do MACPF nadčeleď.

Funkce

Proteiny s doménami membránově napadajícího komplexu / perforinu (MACPF) mají různé biologické role, včetně obrany a napadení, vývoje organismu a buněčné adheze a signalizace.[2] Distribuce těchto proteinů v houbách se zdá být omezena na některé Pezizomycotina a Basidiomycota pouze druhy, v korelaci s aegerolysiny (PF06355 ). Tyto dvě proteinové skupiny se shodují pouze u několika druhů a fungují jako cytolytické dvousložkové látky tvořící póry.[2] Reprezentativní proteiny zahrnují pleurotolysin B, který má a MACPF doména, protein podobný aegerolysinu pleurotolysin A a velmi podobný ostreolysin A (TC # 1.C.97.3.2 ), který byl čištěn z hlívy ústřičné (Pleurotus ostreatus ). Působí ve shodě s perforací přírodních a umělých lipidových membrán s vysokým obsahem cholesterolu a obsahu sfingomyelinu. Komplex má strukturu podobnou 13-merické růžici s centrálním lumenem, který má průměr ~ 4 až 5 nm. Otevřený transmembránový pór je neselektivně propustný pro ionty a menší neutrální látky a je příčinou cytolýzy koloidně-osmotického typu.

Výzkum

Sakurai a kol. 2004 klonoval komplementární a genomové DNA kódující pleurotolysin a studoval vlastnosti tvorby pórů rekombinantní bílkoviny. Rekombinantní pleurotolysin A chybí první methionin byl purifikován jako 17-kDa protein s sfingomyelin -vázací činnost. CDNA pro pleurotolyzin B kódovala prekurzor skládající se z 523 aminoacylových zbytků, z nichž 48 N-koncových aminoacylových zbytků chybělo v přírodním pleurotolysinu B. Zralé a prekurzorové formy pleurotolysinu B byly vyjádřeny jako nerozpustné 59- a 63-kDa proteiny, resp. Ačkoli ani rekombinantní pleurotolyzin A ani B samotné nebyly hemolyticky aktivní při vyšších koncentracích až do 100 mg / ml, kooperativně se shromáždily do komplexu pórů membrány na lidských erytrocytech a lyžovaly buňku.[3]

Homologové

V této rodině TC jsou obě složky pleurotolysinu a ostreolysinu (A a B) zahrnuty TC # s 1.C.97.1.1 a 1.C.97.1.2, resp. Nicméně, homology Pleurotolysinu B se nacházejí pod TC # s 1.C.97.1.3 - 1.C.97.1.9 zatímco homology Pleurotolysinu A se nacházejí pod TC # s 1.C.97.2.1 - 1.C.97.2.4 a TC # s 1.C.97.3.1 - 1.C.97.3.8. Pleurotolysiny A nejsou homologní s Pleurotolysiny B. Zatímco některé homology závisí na přítomnosti obou složek pro tvorbu pórů, jak je uvedeno u pleurotolysinu i ostreolysinu, některé homology A i B mohou tvořit póry bez druhého. Zatímco Pleurotolysin B je v MACPF nadčeleď (TC # 1.C.39), zatímco Pleurotolysin A je v nadrodině Aegerolysin.

Erylysin

Další dvousložkový hemolyzin, erylysin A a B (EryA a EryB; TC # 1.C.97.1.2 ), byl izolován z jedlé houby, Pleurotus eryngii.[4] Hemolytická aktivita byla prokázána pouze směsí EryA a EryB.

Aegerolysin

Zatímco Pleurotolysin B je v MACPF nadčeleď (TC # 1.C.39 ), Pleurotolysin A je v nadrodině Aegerolysin. Několik členů rodiny Aegerolysin bylo použito jako nástroj pro detekci a vizualizaci ceramid fosfoethanolamin, hlavní sfingolipid u bezobratlých, ale ne u zvířat.[5] Může to být vzdáleně příbuzné členům rodiny Equinatoxin (TC # 1.C.38 ).

Rodina aegerolysinů se skládá z několika bakteriálních a eukaryotických proteinů podobných aegerolysinu. Bylo zjištěno, že aegerolysin a ostreolysin jsou exprimovány během tvorby primordií a plodnic a pravděpodobně hrají roli v počáteční fázi plodů hub. Bakteriální členové této rodiny jsou exprimováni během sporulace. Ostreolysin je cytolytický na různé erytrocyty a nádorové buňky kvůli tvorbě pórů.[6][7][8] Několik členů rodiny Aegerolysin bylo použito jako nástroj pro detekci a vizualizaci ceramid fosfoethanolamin, hlavní sfingolipid u bezobratlých, ale ne u zvířat.[5] Může to být vzdáleně příbuzné členům rodiny Equinatoxin (TC # 1.C.38 ).

Reference

  1. ^ Tomita T, Noguchi K, Mimuro H, Ukaji F, Ito K, Sugawara-Tomita N, Hashimoto Y (červen 2004). „Pleurotolysin, nový dvousložkový cytolysin specifický pro sfingomyelin z jedlé houby Pleurotus ostreatus, se sestavuje do komplexu transmembránových pórů“. The Journal of Biological Chemistry. 279 (26): 26975–82. doi:10,1074 / jbc.M402676200. PMID  15084605.
  2. ^ A b Ota K, Butala M, Viero G, Dalla Serra M, Sepčić K, Maček P (01.01.2014). „Plísňové proteiny podobné MACPF a aegerolysiny: dvousložkové proteiny tvořící póry?“. Subcelulární biochemie. 80: 271–91. doi:10.1007/978-94-017-8881-6_14. ISBN  978-94-017-8880-9. PMID  24798017.
  3. ^ Sakurai N, Kaneko J, Kamio Y, Tomita T (červenec 2004). "Klonování, exprese a póry tvořící vlastnosti zralých a prekurzorových forem pleurotolysinu, sfingomyelinově specifického dvousložkového cytolysinu z jedlé houby Pleurotus ostreatus". Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - genová struktura a exprese. 1679 (1): 65–73. doi:10.1016 / j.bbaexp.2004.05.002. PMID  15245918.
  4. ^ Shibata T, Kudou M, Hoshi Y, Kudo A, Nanashima N, Miyairi K (prosinec 2010). „Izolace a charakterizace nového dvousložkového hemolysinu, erylysinu A a B, z jedlé houby, Pleurotus eryngii“. Toxicon. 56 (8): 1436–42. doi:10.1016 / j.toxicon.2010.08.010. PMID  20816689.
  5. ^ A b Bhat HB, Ishitsuka R, Inaba T, Murate M, Abe M, Makino A, Kohyama-Koganeya A, Nagao K, Kurahashi A, Kishimoto T, Tahara M, Yamano A, Nagamune K, Hirabayashi Y, Juni N, Umeda M, Fujimori F, Nishibori K, Yamaji-Hasegawa A, Greimel P, Kobayashi T (září 2015). „Hodnocení aegerolysinů jako nových nástrojů pro detekci a vizualizaci ceramid fosfoethanolaminu, hlavního sfingolipidu u bezobratlých“. FASEB Journal. 29 (9): 3920–34. doi:10.1096 / fj.15-272112. PMID  26060215.
  6. ^ Berne S, Krizaj I, Pohleven F, Turk T, Macek P, Sepcić K (duben 2002). „Pleurotus a Agrocybe hemolysiny, nové proteiny hypoteticky zapojené do plodů hub“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Obecné předměty. 1570 (3): 153–9. doi:10.1016 / s0304-4165 (02) 00190-3. PMID  12020804.
  7. ^ Berne S, Sepcić K, Anderluh G, Turk T, Macek P, Poklar Ulrih N (srpen 2005). „Vliv pH na aktivitu tvorby pórů a konformační stabilitu ostreolysinu, proteinu vázajícího lipidový raft z jedlé houby Pleurotus ostreatus“. Biochemie. 44 (33): 11137–47. doi:10.1021 / bi051013y. PMID  16101298.
  8. ^ Berne S, Lah L, Sepcić K (duben 2009). "Aegerolysins: struktura, funkce a domnělá biologická role". Věda o bílkovinách. 18 (4): 694–706. doi:10,1002 / pro.85. PMC  2762582. PMID  19309687.

Od 20:02, 16. února 2016 (UTC), je tento článek zcela nebo zčásti odvozen od Databáze klasifikace transportérů. Držitel autorských práv licencoval obsah způsobem, který umožňuje jeho opětovné použití pod CC BY-SA 3.0 a GFDL. Je třeba dodržovat všechny příslušné podmínky. Původní text byl v „1.C.97 Rodina Pleurotolysin pro tvorbu pórů (Pleurotolysin)“