Fosfolipáza vnější membrány A1 - Outer membrane phospholipase A1 - Wikipedia
| Fosfolipáza A1 | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Identifikátory | |||||||||
| Symbol | PLA1 | ||||||||
| Pfam | PF02253 | ||||||||
| InterPro | IPR003187 | ||||||||
| SCOP2 | 1qd6 / Rozsah / SUPFAM | ||||||||
| OPM nadčeleď | 29 | ||||||||
| OPM protein | 1qd6 | ||||||||
| CDD | cd00541 | ||||||||
| |||||||||
Fosfolipáza vnější membrány A1 (OMPLA) je acyl hydroláza se širokou substrátovou specificitou (EC: 3.1.1.32.) z vnější bakteriální membrány. Bylo navrženo, že Ser164 je aktivním místem proteinu (UniProt P00631) [1]
Tato integrální membrána fosfolipáza byl nalezen v mnoha Gramnegativní bakterie a má širokou substrátovou specificitu ES 3.1.1.32. Role OMPLA byla nejdůkladněji studována v Escherichia coli, kde se podílí na sekreci bakteriociny. Uvolňování bakteriocinu je spouštěno lýzovým proteinem (protein uvolňující bakteriocin nebo BRP), po kterém následuje akumulace lysofosfolipidů a volných mastných kyselin ve vnější membráně závislá na fosfolipáze.[2] Produkty reakce zvyšují propustnost vnější membrány, což umožňuje semispecifickou sekreci bakteriocinů. Jedna spekulativní funkce OMPLA souvisí s tolerancí organických rozpouštědel v bakteriích.
Strukturálně se skládá z 12vláknové antiparalelní beta-barel s konvexní a plochou stranou. Zbytky aktivního místa jsou vystaveny na vnější straně ploché strany beta-hlavně. Aktivita enzymu je regulována reverzibilní dimerizací. Interakce dimerů se vyskytují výlučně v membránových částech ploché strany beta-válce, přičemž klíčové interakce tvoří polární zbytky zalité v nepolárním prostředí. Zbytky aktivního místa His a Ser jsou umístěny na vnější straně beta-barelu, na vnější straně listu s membránou. Toto umístění naznačuje, že za normálních podmínek jsou substrát a aktivní místo fyzicky odděleny, protože v E-coli fosfolipidy jsou umístěny výlučně ve vnitřním letáku vnější membrány.[3]
Reference
- ^ Horrevoets AJ, Verheij HM, de Haas GH (květen 1991). „Inaktivace fosfolipázy A s vnější membránou Escherichia coli afinitní značkou hexadekansulfonylfluorid. Důkaz pro serin v aktivním místě“. European Journal of Biochemistry. 198 (1): 247–53. doi:10.1111 / j.1432-1033.1991.tb16008.x. PMID 2040286.
- ^ Snijder HJ, Timmins PA, Kalk KH, Dijkstra BW (únor 2003). "Organizace detergentů v krystalech monomerní fosfolipázy vnější membrány A" (PDF). Journal of Structural Biology. 141 (2): 122–31. doi:10.1016 / S1047-8477 (02) 00579-8. PMID 12615538.
- ^ InterPro: IPR003187