MDH1 - MDH1
Malát dehydrogenáza, cytoplazmatická také známý jako malát dehydrogenáza 1 je enzym že u lidí je kódován MDH1 gen.[5]
Funkce
Malát dehydrogenáza katalyzuje reverzibilní oxidaci malátu na oxaloacetát s využitím systému kofaktorů NAD / NADH v cyklu kyseliny citronové. Protein kódovaný tímto genem je lokalizován v cytoplazmě a může hrát klíčovou roli v raketoplánu malát-aspartát, který pracuje v metabolické koordinaci mezi cytosolem a mitochondriemi a klitorou. Alternativně byly pro tento gen nalezeny sestřižené varianty transkriptu kódující odlišné izoformy.[5]
Nařízení
Acetylace MDH1 aktivuje jeho enzymatickou aktivitu a zvyšuje intracelulární hladiny NADPH, což podporuje adipogenní diferenciaci.[6]
Methylace na argininu 248 (R248) negativně reguluje MDH1. Protein arginin methyltransferáza 4 (PRMT4 / CARM1) methyláty a inhibuje MDH1 narušením jeho dimerizace. Argininová methylace MDH1 potlačuje mitochondrie dýchání a inhibuje využití glutaminu. Methylace MDH1 zprostředkovaná CARM1 snižuje buněčnou aktivitu NADPH úroveň a senzibilizuje buňky na oxidační stres. Kromě toho methylace MDH1 potlačuje růst buněk a klonogenní aktivitu. R248 z MDH1 je hypomethylován v duktální adenokarcinom pankreatu.[7]
Interaktivní mapa cest
Kliknutím na geny, bílkoviny a metabolity níže zobrazíte odkazy na příslušné články.[§ 1]
- ^ Interaktivní mapu cest lze upravit na WikiPathways: „GlycolysisGluconeogenesis_WP534“.
Reference
- ^ A b C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000014641 - Ensembl, Květen 2017
- ^ A b C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000020321 - Ensembl, Květen 2017
- ^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
- ^ A b "Entrezův gen: malátdehydrogenáza 1, NAD (rozpustný)".
- ^ Kim EY, Kim WK, Kang HJ, Kim JH, Chung SJ, Seo YS, Park SG, Lee SC, Bae KH (září 2012). „Acetylace malátdehydrogenázy 1 podporuje adipogenní diferenciaci aktivací její enzymatické aktivity“. J Lipid Res. 53 (9): 1864–76. doi:10.1194 / ml. M026567. PMC 3413227. PMID 22693256.
- ^ Wang YP, Zhou W, Wang J, Huang X, Zuo Y, Wang TS, Gao X, Xu YY, Zou SW, Liu YB, Cheng JK, Lei QY (listopad 2016). „Arginin methylace MDH1 pomocí CARM1 inhibuje metabolismus glutaminu a potlačuje rakovinu pankreatu“. Molekulární buňka. 64 (4): 673–87. doi:10.1016 / j.molcel.2016.09.028. PMID 27840030.
Další čtení
- Fahien LA, Laboy JI, Din ZZ, Prabhakar P, Budker T, Chobanian M (duben 1999). „Schopnost cytosol-malátdehydrogenázy a laktátdehydrogenázy zvýšit poměr oxidace NADPH na NADH cytosolickou glycerol-3-fosfát dehydrogenázou.“ Archivy biochemie a biofyziky. 364 (2): 185–94. doi:10.1006 / abbi.1999.1117. PMID 10190973.
- Kaltenbach LS, Romero E, Becklin RR, Chettier R, Bell R, Phansalkar A, Strand A, Torcassi C, Savage J, Hurlburt A, Cha GH, Ukani L, Chepanoske CL, Zhen Y, Sahasrabudhe S, Olson J, Kurschner C Ellerby LM, Peltier JM, Botas J, Hughes RE (květen 2007). „Huntingtin interagující proteiny jsou genetické modifikátory neurodegenerace“. Genetika PLOS. 3 (5): e82. doi:10.1371 / journal.pgen.0030082. PMC 1866352. PMID 17500595.
- Rio Frio T, Panek S, Iseli C, Di Gioia SA, Kumar A, Gal A, Rivolta C (2009). „Extrémně vysoké výkonové sekvenování vylučuje MDH1 jako kandidátský gen pro retinitis pigmentosa spojenou s RP28“. Molekulární vidění. 15: 2627–33. PMC 2790479. PMID 20011630.
- Tanaka T, Inazawa J, Nakamura Y (únor 1996). „Molekulární klonování a mapování lidské cDNA pro cytosol-malátdehydrogenázu (MDH1)“. Genomika. 32 (1): 128–30. doi:10.1006 / geno.1996.0087. PMID 8786100.
- Friedrich CA, Ferrell RE, Siciliano MJ, Kitto GB (leden 1988). „Biochemická a genetická identita alfa-ketokyseliny reduktázy a cytoplazmát malátdehydrogenázy z lidských erytrocytů“. Annals of Human Genetics. 52 (Pt 1): 25–37. doi:10.1111 / j.1469-1809.1988.tb01075.x. PMID 3052244. S2CID 41389918.
- Chapman AD, Cortés A, Dafforn TR, Clarke AR, Brady RL (leden 1999). „Strukturní základ substrátové specificity u malátdehydrogenáz: krystalová struktura ternárního komplexu prasečí cytoplazmatické malátdehydrogenázy, alfa-ketomalonátu a tetrahydoNAD“. Journal of Molecular Biology. 285 (2): 703–12. doi:10.1006 / jmbi.1998.2357. PMID 10075524.
- Martins-de-Souza D, Gattaz WF, Schmitt A, Maccarrone G, Hunyadi-Gulyás E, Eberlin MN, Souza GH, Marangoni S, Novello JC, Turck CW, Dias-Neto E (červenec 2009). „Proteomická analýza dorsolaterální prefrontální kůry naznačuje zapojení cytoskeletu, oligodendrocytů, energetického metabolismu a nových potenciálních markerů u schizofrenie.“ Journal of Psychiatric Research. 43 (11): 978–86. doi:10.1016 / j.jpsychires.2008.11.006. PMID 19110265.
- Corbett JM, Wheeler CH, Baker CS, Yacoub MH, Dunn MJ (listopad 1994). „Databáze dvourozměrného gelového proteinu lidského myokardu: aktualizace 1994“. Elektroforéza. 15 (11): 1459–65. doi:10,1002 / elps.11501501209. PMID 7895732. S2CID 33359306.
Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.
![]() | Tento článek o gen na lidský chromozom 2 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to. |