Indoleamin 2,3-dioxygenáza 2 - Indoleamine 2,3-dioxygenase 2

IDO2
Identifikátory
Aliasy	IDO2, INDOL1, indoleamin 2,3-dioxygenáza 2
Externí ID	OMIM: 612129 MGI: 2142489 HomoloGene: 48830 Genové karty: IDO2
Umístění genu (člověk)
Chr.	Chromozom 8 (lidský)
Konec	40,016,391 bp
Umístění genu (myš)
Chr.	Chromozom 8 (myš)
Konec	24,576,333 bp
Genová ontologie
Molekulární funkce	• aktivita oxidoreduktázy; • aktivita indoleaminu 2,3-dioxygenázy; • aktivita tryptofanu 2,3-dioxygenázy; • hem vázání; • aktivita dioxygenázy; • vazba kovových iontů;
Buněčná složka	• cytoplazma; • cytosol;
Biologický proces	• tryptofanový katabolický proces; • oxidačně-redukční proces; • proces imunitního systému; • tryptofan katabolický proces na kynurenin; • „de novo“ NAD biosyntetický proces z tryptofanu;
	Zdroje:Amigo / QuickGO
Ortology
	169355
	209176
	ENSG00000188676
	ENSMUSG00000031549
	Q6ZQW0
	Q8R0V5
	NM_194294
	NM_145949
	NP_919270
	NP_666061
	Wikidata
Zobrazit / upravit člověka	Zobrazit / upravit myš

Indoleamin 2,3-dioxygenáza 2 (IDO2) je a protein že u lidí je kódován IDO2 gen.^[5]

Funkce

IDO2 (indolamin-2,3-dioxygenáza) je enzym o velikosti proteinu 420 aminokyselin (47 kDa), který se používá ke katabolismu tryptofanu. V organismech se účastní další enzymy L- štěpení tryptofanem, jmenovitě IDO1 a TDO. Navzdory IDO1 a IDO2 jsou blízce příbuzné enzymy pocházející z duplikace genů a sdílení vysoké úrovně (43%) sekvenční homologie,^[6]^[7] odlišují se svou kinetikou, funkcí a vzorem vyjádření. Geny kódující IDO1 a IDO2 mají podobnou genomovou strukturu a jsou umístěny těsně vedle sebe na chromozomu 8.^[8] IDO2 se produkuje ve velmi omezeném typu tkání, jako jsou ledviny, játra nebo buňky prezentující antigen.^[9] IDO2 je méně aktivní na substrátech IDO1, lépe katabolizuje další deriváty Trp jako 5-methoxytryptofan. V populaci existuje několik izoforem, které pocházejí z alternativního sestřihu.^[10] Stejně jako IDO1 byl v roce hlášen IDO2 Treg diferenciace in vitro,^[11] což naznačuje roli v udržování tolerance. Jeho exprese byla nalezena u několika druhů rakoviny, nádorů žaludku, tlustého střeva nebo ledvin.^[12]

Reference

^ ^A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000188676 - Ensembl, Květen 2017
^ ^A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031549 - Ensembl, Květen 2017
^ „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.
^ „Entrez Gene: indoleamine 2,3-dioxygenase 2“.
^ Yuasa HJ, Mizuno K, Ball HJ (červenec 2015). „Nízkoúčinné enzymy IDO2 jsou konzervovány u nižších obratlovců, zatímco enzymy s vyšší účinností IDO1 jsou postradatelné“. FEBS Journal. 282 (14): 2735–45. doi:10.1111 / febs.13316. PMID 25950090. S2CID 25834690.
^ Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (červenec 2007). "Charakterizace proteinu podobného indoleaminu 2,3-dioxygenáze u lidí a myší". Gen. 396 (1): 203–13. doi:10.1016 / j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.
^ Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (červenec 2007). "Charakterizace proteinu podobného indoleaminu 2,3-dioxygenáze u lidí a myší". Gen. 396 (1): 203–13. doi:10.1016 / j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.
^ Merlo LM, Mandik-Nayak L (2016). „IDO2: Patogenní mediátor zánětlivé autoimunity“. Pohledy na klinickou medicínu. Patologie. 9 (Suppl 1): 21–28. doi:10,4137 / CPath.S39930. PMC 5119657. PMID 27891058.
^ Metz R, Duhadaway JB, Kamasani U, Laury-Kleintop L, Muller AJ, Prendergast GC (srpen 2007). „Nový tryptofanový katabolický enzym IDO2 je preferovaným biochemickým cílem protinádorové sloučeniny inhibující 2,3-dioxygenázu indoleaminu D-1-methyl-tryptofan ". Výzkum rakoviny. 67 (15): 7082–7. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-1872. PMID 17671174.
^ Metz R, Smith C, DuHadaway JB, Chandler P, Baban B, Merlo LM, Pigott E, Keough MP, Rust S, Mellor AL, Mandik-Nayak L, Muller AJ, Prendergast GC (červenec 2014). „IDO2 je rozhodující pro regulaci T-buněk zprostředkovanou IDO1 a má neredundantní funkci při zánětu“. Mezinárodní imunologie. 26 (7): 357–67. doi:10.1093 / intimm / dxt073. PMC 4432394. PMID 24402311.
^ Löb S, Königsrainer A, Zieker D, Brücher BL, Rammensee HG, Opelz G, Terness P (leden 2009). „IDO1 a IDO2 jsou exprimovány v lidských nádorech: levo-, ale ne dextro-1-methyl-tryptofan, inhibuje katabolismus tryptofanu“. Imunologie rakoviny, imunoterapie. 58 (1): 153–7. doi:10.1007 / s00262-008-0513-6. PMID 18418598. S2CID 6199515.

Další čtení

Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (červenec 2007). "Charakterizace proteinu podobného indoleaminu 2,3-dioxygenáze u lidí a myší". Gen. 396 (1): 203–13. doi:10.1016 / j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.
Metz R, Duhadaway JB, Kamasani U, Laury-Kleintop L, Muller AJ, Prendergast GC (srpen 2007). „Nový tryptofanový katabolický enzym IDO2 je preferovaným biochemickým cílem protinádorové indoleaminové 2,3-dioxygenázové inhibiční sloučeniny D-1-methyl-tryptofanu“. Výzkum rakoviny. 67 (15): 7082–7. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-1872. PMID 17671174.
Witkiewicz AK, Costantino CL, Metz R, Muller AJ, Prendergast GC, Yeo CJ, Brody JR (květen 2009). „Genotypizace a analýza exprese IDO2 u lidské rakoviny pankreatu: nový aktivní cíl“. Journal of the American College of Surgeons. 208 (5): 781–7, diskuse 787–9. doi:10.1016 / j.jamcollsurg.2008.12.018. PMC 3176891. PMID 19476837.
Witkiewicz AK, Costantino CL, Metz R, Muller AJ, Prendergast GC, Yeo CJ, Brody JR (květen 2009). „Genotypizace a analýza exprese IDO2 u lidské rakoviny pankreatu: nový aktivní cíl“. Journal of the American College of Surgeons. 208 (5): 781–7, diskuse 787–9. doi:10.1016 / j.jamcollsurg.2008.12.018. PMC 3176891. PMID 19476837.
Huttunen R, Syrjänen J, Aittoniemi J, Oja SS, Raitala A, Laine J, Pertovaara M, Vuento R, Huhtala H, Hurme M (únor 2010). „Vysoká aktivita enzymu indoleamin 2,3 dioxygenázy předpovídá závažnost onemocnění a úmrtnost na případy u bakteremických pacientů“. Šokovat. 33 (2): 149–54. doi:10.1097 / SHK.0b013e3181ad3195. PMID 19487973. S2CID 24459411.
Cetindere T, Nambiar S, Santourlidis S, Essmann F, Hassan M (únor 2010). „Indukce indoleamin 2,3-dioxygenázy aktivací receptoru smrti přispívá k apoptóze melanomových buněk akumulací ROS závislou na mitochondriálním poškození“. Mobilní signalizace. 22 (2): 197–211. doi:10.1016 / j.cellsig.2009.09.013. PMID 19799997.
Mao R, Zhang J, Jiang D, Cai D, Levy JM, Cuconati A, Block TM, Guo JT, Guo H (leden 2011). „Indoleamin 2,3-dioxygenáza zprostředkovává antivirový účinek gama interferonu proti viru hepatitidy B v lidských buňkách odvozených z hepatocytů“. Journal of Virology. 85 (2): 1048–57. doi:10.1128 / JVI.01998-10. PMC 3019998. PMID 21084489.
Sørensen RB, Køllgaard T, Andersen RS, van den Berg JH, Svane IM, Straten P, Andersen MH (březen 2011). "Spontánní cytotoxická reaktivita T-buněk proti indoleaminu 2,3-dioxygenáze-2". Výzkum rakoviny. 71 (6): 2038–44. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-10-3403. PMID 21406395.
Meininger D, Zalameda L, Liu Y, Stepan LP, Borges L, McCarter JD, Sutherland CL (prosinec 2011). „Purifikace a kinetická charakterizace lidských indoleamin 2,3-dioxygenáz 1 a 2 (IDO1 a IDO2) a objev selektivních inhibitorů IDO1“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - bílkoviny a proteomika. 1814 (12): 1947–54. doi:10.1016 / j.bbapap.2011.07.023. PMID 21835273.

Tento článek o gen na lidský chromozom 8 je pahýl. Wikipedii můžete pomoci pomocí rozšiřovat to.

Tento článek včlení text z United States National Library of Medicine, který je v veřejná doména.

[refGRCh38Ensembl-1] A ^b ^C GRCh38: Vydání souboru 89: ENSG00000188676 - Ensembl, Květen 2017

[refGRCm38Ensembl-2] A ^b ^C GRCm38: Vydání souboru 89: ENSMUSG00000031549 - Ensembl, Květen 2017

[3] „Human PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[4] „Myš PubMed Reference:“. Národní centrum pro biotechnologické informace, Americká národní lékařská knihovna.

[entrez-5] „Entrez Gene: indoleamine 2,3-dioxygenase 2“.

[6] Yuasa HJ, Mizuno K, Ball HJ (červenec 2015). „Nízkoúčinné enzymy IDO2 jsou konzervovány u nižších obratlovců, zatímco enzymy s vyšší účinností IDO1 jsou postradatelné“. FEBS Journal. 282 (14): 2735–45. doi:10.1111 / febs.13316. PMID 25950090. S2CID 25834690.

[7] Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (červenec 2007). "Charakterizace proteinu podobného indoleaminu 2,3-dioxygenáze u lidí a myší". Gen. 396 (1): 203–13. doi:10.1016 / j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.

[8] Ball HJ, Sanchez-Perez A, Weiser S, Austin CJ, Astelbauer F, Miu J, McQuillan JA, Stocker R, Jermiin LS, Hunt NH (červenec 2007). "Charakterizace proteinu podobného indoleaminu 2,3-dioxygenáze u lidí a myší". Gen. 396 (1): 203–13. doi:10.1016 / j.gene.2007.04.010. PMID 17499941.

[9] Merlo LM, Mandik-Nayak L (2016). „IDO2: Patogenní mediátor zánětlivé autoimunity“. Pohledy na klinickou medicínu. Patologie. 9 (Suppl 1): 21–28. doi:10,4137 / CPath.S39930. PMC 5119657. PMID 27891058.

[10] Metz R, Duhadaway JB, Kamasani U, Laury-Kleintop L, Muller AJ, Prendergast GC (srpen 2007). „Nový tryptofanový katabolický enzym IDO2 je preferovaným biochemickým cílem protinádorové sloučeniny inhibující 2,3-dioxygenázu indoleaminu D-1-methyl-tryptofan ". Výzkum rakoviny. 67 (15): 7082–7. doi:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-1872. PMID 17671174.

[11] Metz R, Smith C, DuHadaway JB, Chandler P, Baban B, Merlo LM, Pigott E, Keough MP, Rust S, Mellor AL, Mandik-Nayak L, Muller AJ, Prendergast GC (červenec 2014). „IDO2 je rozhodující pro regulaci T-buněk zprostředkovanou IDO1 a má neredundantní funkci při zánětu“. Mezinárodní imunologie. 26 (7): 357–67. doi:10.1093 / intimm / dxt073. PMC 4432394. PMID 24402311.

[12] Löb S, Königsrainer A, Zieker D, Brücher BL, Rammensee HG, Opelz G, Terness P (leden 2009). „IDO1 a IDO2 jsou exprimovány v lidských nádorech: levo-, ale ne dextro-1-methyl-tryptofan, inhibuje katabolismus tryptofanu“. Imunologie rakoviny, imunoterapie. 58 (1): 153–7. doi:10.1007 / s00262-008-0513-6. PMID 18418598. S2CID 6199515.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]

[11]

[12]