Enzymy modifikující histon - Histone-modifying enzymes

Histone -Modifikace enzymů, stránky pro modifikaci jsou barevně označeny.

Obal eukaryotický genom do vysoce kondenzovaného chromatin je nepřístupný faktorům požadovaným pro gen transkripce, Replikace DNA, rekombinace a opravit. Eukaryoty vyvinuli složité mechanismy k překonání této represivní bariéry uložené EU chromatin. Nukleosom se skládá z oktameru čtyř jader histony (H3, H4, H2A, H2B), kolem kterého je zabaleno 146 párů bází DNA. Několik odlišných tříd enzym lze upravit histony na více místech.[1] Na obrázku vpravo jsou uvedeny ty enzymy modifikující histon, jejichž specificita byla stanovena. Nalezeno je nejméně osm odlišných typů modifikací histony (viz pole legendy vlevo nahoře na obrázku). Enzymy byly identifikovány pro acetylace,[2]methylace,[3] demetylace,[4] fosforylace,[5] ubikvitinace,[6] Ó-GlcNAcylace,[7] sumoylace,[8]ADP-ribosylace,[9] omezení,[10][11] a izomerizace prolinů.[12] Podrobný příklad modifikací histonu v regulaci transkripce viz Kontrola RNA polymerázy strukturou chromatinu a stůl "Příklady histonových modifikací v transkripční regulaci Je známo, že se změnami chování souvisejí různé fyziologické změny (např. Nedostatek vitaminu B12 atd.).[13][14] V přehledném článku z roku 2009[15] autoři shrnuli různé studie histon acetyltransferázy (HATs) p300 a Rtt109 (KAT11) a histonový lysin demetylázy (HDM) LSD1 (KDM1) a JMJD2A (KDM4A). Nedávné důkazy navíc ukazují důležitost HDAC v regulaci lipidového metabolismu a dalších metabolických cest hrajících roli v patofyziologii metabolických poruch.[16]

Viz také

Reference

  1. ^ Kouzarides T (únor 2007). "Úpravy chromatinu a jejich funkce". Buňka. 128 (4): 693–705. doi:10.1016 / j.cell.2007.02.005. PMID  17320507. S2CID  11691263.
  2. ^ Sterner DE, Berger SL (červen 2000). „Acetylace histonů a faktory související s transkripcí“. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 64 (2): 435–59. doi:10.1128 / MMBR.64.2.435-459.2000. PMC  98999. PMID  10839822.
  3. ^ Zhang Y, Reinberg D (2001). „Regulace transkripce methylací histonu: souhra mezi různými kovalentními modifikacemi jádrových histonových ocasů“. Genes Dev. 15 (18): 2343–60. doi:10,1101 / gad. 927301. PMID  11562345.
  4. ^ Klose RJ, Zhang Y (2007). "Regulace methylace histonu demetyliminací a demethylací". Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 8 (4): 307–18. doi:10.1038 / nrm2143. PMID  17342184. S2CID  2616900.
  5. ^ Nowak SJ, Corces VG (duben 2004). „Fosforylace histonu H3: vyrovnávací čin mezi kondenzací chromozomu a aktivací transkripce“. Trendy Genet. 20 (4): 214–20. doi:10.1016 / j.tig.2004.02.007. PMID  15041176.
  6. ^ Shilatifard A (2006). „Chromatinové modifikace methylací a ubikvitinací: důsledky v regulaci genové exprese“. Annu. Biochem. 75: 243–69. doi:10,1146 / annurev.biochem.75.103004.142422. PMID  16756492.
  7. ^ K, Sakabe; Z, Wang; Gw, Hart (16. 11. 2010). „Beta-N-acetylglukosamin (O-GlcNAc) je součástí histonového kódu“. Sborník Národní akademie věd Spojených států amerických. 107 (46): 19915–20. Bibcode:2010PNAS..10719915S. doi:10.1073 / pnas.1009023107. PMC  2993388. PMID  21045127.
  8. ^ Nathan D, Ingvarsdottir K, Sterner DE a kol. (Duben 2006). „Histonová sumoylace je negativní regulátor u Saccharomyces cerevisiae a vykazuje dynamickou souhru s pozitivně působícími histonovými modifikacemi“. Genes Dev. 20 (8): 966–76. doi:10.1101 / gad.1404206. PMC  1472304. PMID  16598039.
  9. ^ Hassa PO, Haenni SS, Elser M, Hottiger MO (září 2006). „Nukleární ADP-ribosylační reakce v buňkách savců: kde jsme dnes a kam jdeme?“. Microbiol. Mol. Biol. Rev. 70 (3): 789–829. doi:10.1128 / MMBR.00040-05. PMC  1594587. PMID  16959969.
  10. ^ Cuthbert GL, Daujat S, Snowden AW a kol. (Září 2004). "Omezení histonu antagonizuje methylaci argininu". Buňka. 118 (5): 545–53. doi:10.1016 / j.cell.2004.08.020. PMID  15339660. S2CID  8948511.
  11. ^ Wang Y, Wysocka J, Sayegh J a kol. (Říjen 2004). "Lidský PAD4 reguluje hladiny methylace histon argininu prostřednictvím demethyliminace". Věda. 306 (5694): 279–83. Bibcode:2004Sci ... 306..279W. doi:10.1126 / science.1101400. PMID  15345777. S2CID  1579362.
  12. ^ Nelson CJ, Santos-Rosa H, Kouzarides T (září 2006). „Prolinová izomerizace histonu H3 reguluje methylaci lysinu a genovou expresi“. Buňka. 126 (5): 905–16. doi:10.1016 / j.cell.2006.07.026. PMID  16959570. S2CID  17789997.
  13. ^ Ghosh, Shampa; Sinha, Jitendra Kumar; Khandelwal, Nitin; Chakravarty, Sumana; Kumar, Arvind; Raghunath, Manchala (2018-11-25). „Zvýšený stres a změněná exprese enzymů modifikujících histon v mozku jsou spojeny s aberantním chováním u samic myší s nedostatkem vitaminu B12“. Nutriční neurovědy. 0 (9): 714–723. doi:10.1080 / 1028415X.2018.1548676. ISSN  1028-415X. PMID  30474509. S2CID  53785219.
  14. ^ Saraswathy, Kallur Nava; Ansari, Shagufta Naaz; Kaur, Gurjinder; Joshi, Pooran Chand; Chandel, Shivani (duben 2019). „Sdružení hyperhomocysteinemie zprostředkované vitamínem B12 s depresí a úzkostnými poruchami: Průřezová studie mezi domorodou populací Indie Bhil“. Klinická výživa ESPEN. 30: 199–203. doi:10.1016 / j.clnesp.2019.01.009. ISSN  2405-4577. PMID  30904222.
  15. ^ Marmorstein, Ronen; Trievel, Raymond C. (leden 2009). „Enzymy modifikující histon: Struktury, mechanismy a zvláštnosti“. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - regulační mechanismy genů. 1789 (1): 58–68. doi:10.1016 / j.bbagrm.2008.07.009. ISSN  0006-3002. PMC  4059211. PMID  18722564.
  16. ^ A, Ferrari; E, Fiorino; M, Giudici; F, Gilardi; A, Galmozzi; N, Mitro; G, Cermenati; C, Godio; D, Caruso (listopad 2012). „Propojení epigenetiky s lipidovým metabolismem: zaměření na histonové deacetylázy“. Molekulární membránová biologie. 29 (7): 257–66. doi:10.3109/09687688.2012.729094. PMID  23095054. S2CID  39956339.